Różnica między chlorofilem a i b i hemem- a- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg, w poz. 3 gr. metylowa, 4 -CH2-CH3,6 karboksylowa, 7- fityl . b- pierśc. czteropirol. z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg , w poz. 3 gr. aldehydowa, 4 -CH2-CH3, 6-karboksy.,7- fityl hem- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Fe, w poz. 4 -CH=CH2, 6-7-reszta propionylowa 2. Mech. łączenie zasad- DNA występ. w postaci dł. Podwójnych nici, zwinięte spiralnie i trwale ze sobą zespolone. W DNA są pary zasad z których każda pochodzi z innego łańcucha i które połączone są ze sobą mostkami wodorowymi. Guanina z cytozyną połączone trzema most. wodor. , mającymi strukturę mocniejszą i zwartą niż połączenie miedzy między adeniną a tyminą dwoma mostkami wodor.,- słabsze spotykane modyfikacje struktury, prowadzące do mutacji w zakresie określ. genów. 3. Wiązania diestrowe- wiąz. Występ. między poszczególnymi nukleotydami powiązane poprzez kw. fosforowy, który jedną gr. -OH łączy się z C`3 cukru jednego nukleotydu, a drugą gr. -OH z C`5 cukru następnego.4. Barwniki o bud. Glikozydowej i od czego zależy ich barwa- antocyjaniny mają charakter jonowy dlatego barwa zależy od pH -kwaśne środ.(od pomar-czerw. Do fiołkowo-czerw.) pH ok. 7 (bezbarwne), pH zasadowe(formy bezwodnikowe o zabarw. Intensyw. Niebieskim), minimalny wpływ na zabarwienie ma różnica w udziale i rozmieszczeniu reszt cukrowych. 5. Rola w kom. Karotenoidów-karotenoidy nienasycone węglowodory rozp. W tłuszczach np. karoteny(pomarańczowa), ksantofile(żółte) biorą udział w fotosyntezie(w absorpcji energii kwantów świetlnych np. β-karoten) 6. Wiązanie koordynacyjne- wiąz . chem. ,które tworzy para elektronów pochodząca od jednego atomu(donora- daje elektrony)wiążącego się z drugim atomem(akceptorem- bierze elektrony) takie wiązanie występ. np. w budowie chlorofilu między koordynacyjnym jonem magnezu a pierścieniem czteropirolowym. Mioglobina-hemoproteina występ. w k. Mięśniowej, biolog. Rla polega na przejmowaniu tlenu z oksyhemoglobiny; w postaci utlenowanej stanowi magazyn tlenu w mięśniach Karboksyhemoglobina- jasnoczerw. Trwałe połączenie tlenku wapnia z atomami żelaza hemoglobiny; hamuje transport tlenu do tkanek, nadmiar- w zatruciach np.. czadem Oksyhemoglobina-łatwo dysocjuje połaczenie hemoglobiny z tlenem w tk. Oddaje tlen mioglobinie i przechodzi w hemoglobine Hemoglobina- hemoproteina czerw., barwnik w erytrocytach złożony z hemu i globiny przenosi tlen atm. Z narządów odechowych do tk. A C02 w kierunku odwrotnym, utrzymuje równowagę zas- kwasową 1. Różnica między chlorofilem a i b i hemem- a- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg, w poz. 3 gr. metylowa, 4 -CH2-CH3,6 karboksylowa, 7- fityl . b- pierśc. czteropirol. z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg , w poz. 3 gr. aldehydowa, 4 -CH2-CH3, 6-karboksy.,7- fityl hem- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Fe, w poz. 4 -CH=CH2, 6-7-reszta propionylowa 2. Mech. łączenie zasad- DNA występ. w postaci dł. Podwójnych nici, zwinięte spiralnie i trwale ze sobą zespolone. W DNA są pary zasad z których każda pochodzi z innego łańcucha i które połączone są ze sobą mostkami wodorowymi. Guanina z cytozyną połączone trzema most. wodor. , mającymi strukturę mocniejszą i zwartą niż połączenie miedzy między adeniną a tyminą dwoma mostkami wodor.,- słabsze spotykane modyfikacje struktury, prowadzące do mutacji w zakresie określ. genów. 3. Wiązania diestrowe- wiąz. Występ. między poszczególnymi nukleotydami powiązane poprzez kw. fosforowy, który jedną gr. -OH łączy się z C`3 cukru jednego nukleotydu, a drugą gr. -OH z C`5 cukru następnego.4. Barwniki o bud. Glikozydowej i od czego zależy ich barwa- antocyjaniny mają charakter jonowy dlatego barwa zależy od pH -kwaśne środ.(od pomar-czerw. Do fiołkowo-czerw.) pH ok. 7 (bezbarwne), pH zasadowe(formy bezwodnikowe o zabarw. Intensyw. Niebieskim), minimalny wpływ na zabarwienie ma różnica w udziale i rozmieszczeniu reszt cukrowych. 5. Rola w kom. Karotenoidów-karotenoidy nienasycone węglowodory rozp. W tłuszczach np. karoteny(pomarańczowa), ksantofile(żółte) biorą udział w fotosyntezie(w absorpcji energii kwantów świetlnych np. β-karoten) 6. Wiązanie koordynacyjne- wiąz . chem. ,które tworzy para elektronów pochodząca od jednego atomu(donora- daje elektrony)wiążącego się z drugim atomem(akceptorem- bierze elektrony) takie wiązanie występ. np. w budowie chlorofilu między koordynacyjnym jonem magnezu a pierścieniem czteropirolowym.glukozydowymi, amylopektyna- zbud. z krótkich prostych łańcuchów złożonych z ok. 30 jednostek glukozy, połączonymi wiąz. 1-4α- glukozydowymi, zaś między sobą połączonych wiązaniami 1-6 α-glukozydowymi typu izomaltozy- stanowi twór rozgałęziony.Właś.optyczne sacharydów- czynność opt.związana jest z obec.asymetr. atomu węgla.Subst.których wzory róznią się jak przedm. Jego lustrzane odbicie mają rózną skręcalność optyczną, wyróżniamy formy D i L.Przy sacharydach Np.glukozie gr. OH przy drugim C leży po prawej (D) lub po lewej(L),stronie C., alfa i beta - α oznacz a formę w której gr.OH przy nowo powstałym i ostatnim atomie C asymetr. znajduje się we wzorze rzutowym po tej samej stronie. β - oznacza formę w której gr.OH przy tych samych atomach C znajdują się po przeciwnych stronachPodob i różni. W bud.maltozy .laktozy i celobiozy-Są to dwucukry ,mają wiąz.glikozydowe typu 1-4.Maltoza - dwie cząst. α-D glukozy,laktoza - α-glukoza i β-galaktoza celobioza - dwie cząste.β -glukozy..Bud.chityny - szeroko rozpowszech. hemoglikan zbud. z reszt N - acetylo-2-amino-D-glukopiranozy. Jest polisachar. szkiel., występ m.in. u
Bud. Skrobi- zbud. z 2 łańcuchów strukt.- amylozy i amylopektyny, amyloza- stanowi proste dł. nierozgałęzione łańcuchy utworzone z jedn Strukt. typu maltozy, reszty glukozydowe są połączone wyłącznie wiąz. 1-4 α-grzybów . Chityna przy ogrzewaniu z kw.mineral. ulega hydrolizie na glukozaminę. Glikogen- podobny do amylopektyny,jednakże ma cząst. Bardziej rozgałęzioną,łań boczne są krótsze(10-20 reszt glukozy).Mniejsze frakcje są rozp. w H20. Jest to zapasowy wielocukier wyst. W drożdzach i tk.zwie.Gliokozydy α i β - są to prod. Przyłączania alkoh. Do asymet. atomu C monosach.(rzadziej do c. złożon.). Glikozydy nie wykazują zdol. do mutarotacji .α i β glikozydy nie znajdują się ze sobą w równowadze,bo jej ustalenie w glikozydzie jest niemożliwe. Izomaltoza - wchodzi w skład skrobi dzięki obec. Wiąz. Typu 1-4 i 1-6 ,jednym z prod. Hydrolizy amylopektyny jest izomaltoza.Epineny - cukry różniace się konfig. W podstawników przy C sasiadującym z gr. karboksylową np. glukoza.Pólacetale- wiąz.pomiędzy gr.aldeh. lub ketonową a hydroksylową Osazony - zasady org. powodują otwarci pierścienia i reagują z grupą aldehydową i ketonową, tworzą się dobrze krystalizujące połączenia zw. osazonami Laktoza- wł. reduk., obficie w mleku ssaków, ludzkie ok. 6% laktozy, krowie 4,5%, duża wart. Odżywcza, posiada stosunkowo niewielkie ilości słodyczy i nierozpuszczalności , w przem. farmaceut jako skł. tabletek, polepsza ich smak, prod. Odżywek dla niemowląt, do karmienia tuczników Heparyna- znacz. biol. polega na dział. antykoagulacyjnym, wykorz. w lecznictwie, występ. w wątrobie, płucach, mięśniach, w małych ilościach w sercu, nerkach, krwi. .LAKTOZA A CELOBIOZA- celob.-( 4-0-beta-D-glukopiranozylo-D-glukopiranoza), laktoza( 4-0-beta-D-galaktopiranozylo-D-glukopiranoza ) Cykl Krebsa, cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trójkarboksylowych, drugi etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie karboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Związek ten po odłączeniu ATP i wolnego CoA daje bursztynian, natomiast po odłączeniu FADH2 daje fumaran. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który Oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl.Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco:acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + ATP + 2H+ + CoAGlikoliza, wieloetapowy, beztlenowy proces enzymatycznego rozszczepienia glukozy zgodnie z sumarycznym schematem: D-glukoza + 2HPO4 2- + 2ADP- + 2NAD → 2CH3CH(OH)COO- (pirogronian) + 2 H2O + 2ATP + 2NADH + 2H+. Glikoliza stanowi główną drogę przemian glukozy w komórkach. Dzięki glikolizie organizm uzupełnia niedobór energii oraz otrzymuje szereg ważnych metabolitów, zużywanych w innych reakcjach. U ssaków glikoliza jest stymulowana przez adrenalinę i glukagon.Kolejne etapy cyklu przedstawiają się następująco:glukoza → glukozo-6-fosforan (+ ADP) → fruktozo-6-fosforan → fruktozo-1,6-bifosforan + ADP → aldehyd 3-fosfoglicerynowy + NADH + H+ → 1,3-bifosfoglicerynian → 3-fosfoglicerynian + ATP → 2-fosfoglicerynian → fosfoenolopirogronian + H2O → pirogronian + ATP.
Mocznikowy cykl Krebsa, cykl ornitynowy, cykl reakcji prowadzących do syntezy mocznika (substancji nietoksycznej) z toksycznych produktów metabolizmu: amoniaku (powstaje z przemiany materii aminokwasów i dwutlenku węgla z cyklu Krebsa).Proces ten zachodzi w mitochondriach komórek wątrobowych w sposób cykliczny, z tym że trzy aminokwasy występują w nim stale: cytrulina, arginina i ornityna. Kolejne etapy cyklu mocznikowego przedstawiają się następująco → ornityna + NH3 + CO2 → cytrulina → cytrulina + NH3 → arginina → mocznik + ornityna → cykl się zamyka.Ornityna powstaje z metabolizmu kwasu glutaminowego i równocześnie jest substratem dla produkcji kwasów orniturowych jako produktów detoksykacji w ptaków. Arginina może zawówno być produktem jak i substratem cyklu mocznikowego, natomiast u owadów i skorupiaków powstaje z niej fosfoarginina, która jest fosfagenem tych bezkręgowców. Mocznik jest substancją wydalaną przez niektóre bezkręgowce, ryby chrzęstnoszkieletowe, płazy i ssaki.Koenzymy, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować. Sam koenzym, jak i apoenzym nie przejawiają katalitycznego działania, enzym wykazuje aktywność tylko wtedy, gdy oba komponenty są połączone ze sobą. Przykładem koenzymów są koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcje uwodornienia, jak i odwodornienia - zależnie od apoenzymu. Należą NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino-adeninowy). Dekarboksyliazy-potrzebują gr.prostetycznej PLP.Jedynie dekarboksyliaza 5 -adenozynometionina jest syntetyzwana z udziałem poirogronianu jako kofektora.Oterzymujemy aminy biogenne,jest to jedyna droga ich otrzymania,są niezbędne do zycia .Dzielą się na Enzymy-Dekarboksylaza glutaminianowa,D.histydynowa, D.DSPA(dihydroksyfenylo alaninowa) ,D.cysteino- sulfinianowa, D. Ornitynowa, D.5- adenozylometioninowa.Rozkładany Aminokwas- Glu, Cys, cysteinosulfinian,/ His/dihydroksy -fenyloalanina,His, Tyr, Trp, Phe/ cysteinian, cysteinosulfinian, /alfa ornitynna/ %-adenozynometinina Aminokw-Lizyna- Kadaweryna - stabilizuje struk. błon kom.,Ornityna-putrescyna-stab.struk.błon wewnątrz.Kondensuje z dekarboksylowaną %- adenozynometioniną.Proces przyczynia się do powstawania spermininy, i spermidyny, Seryna-Kolamina-skł.tł.żłożonychm.in kefarin, Treonina- alfa -aminopropanol, Cysteina-cysteamina-skł CoA, Asparaginian- beta-alanina-skł.CoA,kw.pentenowego, anseryny, kanzoryny.Glutaminian-alfa-aminomaślan- współ.z central.układem nerwowym, koordynuje prace mózgu i hamuje synaptyczne przekaz.bodzców, w cent.układzie nerwowym,Histydyna-histamina- charak. Hormonalny, rozszerza nacz krw.,powoduje obniżenie cis krwi. Dihydroksyfenyloalanina-hydroksytyramina-prekursor powstawania adrenaliny i noradr ,Tryptofan- tryptamina, 5-hydroksytryptofan- serotonina-charak.hormon. ,skurcze nacz.krwio.,i mięśni gładkich, Fenyloalanina-fenyloatyloamina, Cysteinosulfinian-tauryna-wchodzi w skł.kw.tłuszczowych .I etap-poł.aminokw.z fosforem pirydoksalu i wytworzenie zasady Schiffa II etap-dekarboksylacja zasdy schiffa z wydzieleniem CO2 i powstaniem poch.aminowej zasady sChiffa, III etap- hydroliza pochodnej aminowejzasady sChiffa z odłączeniem aminy, IV etap- regeneracja fosforanu pirydoksalu KATABOLIZM-Leu, Jle, Val (dezaminacja)ketokwas (+CoA -CO2 -dekarboksylacja)nienasycone tioestry acetylo CoA ANABOLIZM- substratami są produkty fotosyntezy( kw.-3 -fosfoglicerynowy- aminokw.endogenne są syntetyzowane w procesach transaminacji,- dawcami azotu mogą być Glu. Gly, Asp, Asn,.-substratem ważnym w syntezie aminokwasów aromat. Jest kw.szikimianowy - zw.który może być bezpośrednio przekształcony w Trp jest kw.antrymitowy - niektóre aminokw. Mogą być przekształcone w drugie np.seryna w cysteine.- duże znaczenie w biosyntezie aminokw. ma reakcja metylacji,- duże znaczenie ma reakcja alfa hydroksylacji. GLIKOLIZA- a) przeniesienie fosforanu ( 1,3,7, 10 ) b) zmiana położenia reszty fosforanowej ( 8 ) c) izomeryzacji ( 2,4,5 ) d) odwodnienie (dehydratacja) ( 9 ) e) rozszczepienie aldowe f) fosforylacja sprzężona z utlenianiem ( 6 ).Oksydacyjna dekarboksyl.,alfa ketokw.pirogronian NAD + CoA komp.dehydrogenazy pirogroniowej acetylo-CoA + CO2 + NADH + H. Przeksz.pirogronianu w CoA - I etap- dekarboksylacja pirogronianu II etap- gr.hydroksyetylowa jest utleniona do acetylowej (powst.acetylopoamid) III etap- przeniesienie gr.acylowej na CoA i wyt. AcetyloCoa, IV etap- regenacja lipoamidu przez dehydrogenazę kw.liponowego.Cykl Kw.Cytrynowego- kondensacja ( 1 ), odwodnienie( dehydratacja)- (2 ), uwodnienie (hydratacja)- (3,8), dekarboksylacja (4 ), utlanianie (4, 7, 9),fosforylacja substratowa (6 ).Od 4-ej reakcji rozpoczyna się degradacja acetylo-CoA, od 6- ej degenaracja szczawiooctanu.Podsumowanie acetylo- CoA + 3NAD + FAD + GDP+Pi +2H2O 2CO2 + 3NADH + FADH2 + GTP + 2 HAminokw.glukogenne- pirogronian(treonina, alanina, glicyna, cysteina, seryna)-alfa ketoglutaran (glutaminian, histydyna, glutamina, prolina, arginina) - szczawian (asparagina, asparaginian), -fumaran (tyrozyna, fenyloalanina, asparaginian) - bursztynylo- CoA (izoleucyna, metionina, treonina, walina)
Cykl KREBSA-drugi etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Podsumowanie- acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + ATP + 2H+ + CoA. KOMPLEKS DEHYDROGEN. PIROGRONOWEJ - dehydrogenaza pirogronianowa, acetylotransferaza dihydrolipinianowa, dehydrogenaza dihydroliponianowa.KOMPLEKS DEH.ALFA-KETOGLUTARANOWEJ- kofaktory enzymu TPP, lipoamid, CoA, FAD, NAD,-Enzymy - dehydrogenaza alfa - ketoglutaranowa, bursztynylotransferaza (transacytaza bursztynianowa)- rdzeń , dehydrog. amidu kw.liponowego Podklasy hydrolaz(np.amylaza)-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiąz.estrowe),glikozydazy (dział.na wiąz.glikozydowe) peptydazy(kat.rozkł.białek do pepty.aminokwasowych), amidazy .Koenzymy oksydoreduktaz -Katalizują reakcje przebiegające ze zmianą wartoś. skład lub stop.utlenienia zw.org.zmiany te są związane z przeniesieniem at.wodoru, tlenu oraz samych elektronów.dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energii,nukleotyd zb.z adeniny (zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz. adenozyny i odczep.azoto- i pirofos .Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -trypsynogen, pepsynogen, chymotrypsynogen, Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż.. Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.Kw.foliowy(kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. Ener.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)