GLIKOLIZA- a) przeniesienie fosforanu ( 1,3,7, 10 ) b) zmiana położenia reszty fosforanowej ( 8 ) c) izomeryzacji ( 2,4,5 ) d) odwodnienie (dehydratacja) ( 9 ) e) rozszczepienie aldowe f) fosforylacja sprzężona z utlenianiem ( 6 ).Oksydacyjna dekarboksyl.,alfa ketokw.pirogronian NAD + CoA komp.dehydrogenazy pirogroniowej acetylo-CoA + CO₂ + NADH + H. Przeksz.pirogronianu w CoA - I etap- dekarboksylacja pirogronianu II etap- gr.hydroksyetylowa jest utleniona do acetylowej (powst.acetylopoamid) III etap- przeniesienie gr.acylowej na CoA i wyt. AcetyloCoa, IV etap- regenacja lipoamidu przez dehydrogenazę kw.liponowego.Glikoliza, wieloetapowy, beztlenowy proces enzymatycznego rozszczepienia glukozy zgodnie z sumarycznym schematem: D-glukoza + 2HPO4 2- + 2ADP- + 2NAD → 2CH3CH(OH)COO- (pirogronian) + 2 H2O + 2ATP + 2NADH + 2H+. Glikoliza stanowi główną drogę przemian glukozy w komórkach. Dzięki glikolizie organizm uzupełnia niedobór energii oraz otrzymuje szereg ważnych metabolitów, zużywanych w innych reakcjach. U ssaków glikoliza jest stymulowana przez adrenalinę i glukagon. Kolejne etapy cyklu przedstawiają się następująco:glukoza → glukozo-6-fosforan (+ ADP) → fruktozo-6-fosforan → fruktozo-1,6-bifosforan + ADP → aldehyd 3-fosfoglicerynowy + NADH + H+ → 1,3-bifosfoglicerynian → 3-fosfoglicerynian + ATP → 2-fosfoglicerynian → fosfoenolopirogronian + H2O → pirogronian + ATP.GLIKOLIZA-(znaczenie: dostarcza ATP, poprzez pirogronian łączy się z cyklem kresa, enzymy glikolizy biorą udział w pr. Biosyntezy heksoz) 1) przeniesienie fosforanu Glukoza+ATP(heksokinaza) G6P-glukozo-6-fosforan (aldoza) +ADP +H ­) 2) izomeryzacja G6Pizomeraza glukozofosforanowa F6P-fruktozo-6-fosforan(ketoza) 3) przeniesienie fosforanu F6P+ATP­ fruktokinaza FBP-fruktozo-1,6-bisfosforan+ADP+H(jak wiąz.estrowe to- bis ,a jak bezwodnikowe to -di) 4) izomeryzacja (2etap)-FBPaldolaza fruktozo - bisfosforanowaDHAP-fosforodwu-hydroksyaceton(CH2OPO3-CO-CH2OH) +G3P-aldehyd 3 fosfoglicerynowy (H-CO-CHOH-CH2OPO3) 5) izomeryzacja G3Pizomeraza tiozofosforanowaDHAP (CH2OH-CO-CH2OPO3) 6 ) fosforylacja sprzężona G3P dehydrogenaza aldeh.G3P1,3BPG-1,3bisfosfoglicerynian (podwyższony potencjał energetyczny) 7) przeniesienie fosforanu 1,3 BPG+ADP kinaza fosfoglicerynianowa3PG-3-fosfoglicerynia a) 1,3-dwufosfoglicerynian ( COOPO3-CHOH-CH2OPO3) (fosfomutaza glicerynianowa)2,3-dwu......+H b)2,3-dwufosfo........(fosfataza-dwufosfoglicerynianowa)3PG +HPO4 8) zmiana położenia reszt. fosforanowej 3PGfosfogliceromutaza2PG 9) odwodnienie (dehydratacja) 2PGhydrataza fosfopirogroniowa PEP-fosfoenolopirogronian(COO-COPO3=CH2) +H2O 10) przeniesienie fosforanu PEP+ADP +Hkinaza pirogronianowa pirogronian (COO-CO-CH3 ) Reakcje nieodwracalne - 1, 3, 10. DALSZE PRZEMIANY PIROGR. : WAR. TL. -OKSYDACJA DEKARBOKSYLACYJNA ALFA KETOKWASÓW- pirogronian +NAD+ CoA komp.dehydrogenazy pirogroniow ej CoA + CO2 + NADH + H. KOMPLEKS DEHYDROGEN. PIROGRONOWEJ - dehydrogenaza pirogronianowa, acetylotransferaza dihydrolipinianowa, dehydrogenaza dihydroliponianowa. WAR. BEZTL.: FERMENT. -ALKOH.- COO-CO-CH3( pirogronian) -> dekarboksylaza pirogronianowa, H+ -CO2, TPP -> H-CO-CH3 (aldehyd octowy) <- NADH, H+ -NAD+, dehydrogenaza alkoholowa -> CH2OH-CH3 ( etanol). SUMA: glukoza+2Pi+ 2ADP+ 2H+ -> 2etanol+2CO2+ATP+2H2O MLECZANOWA - COO-CO-CH3(pirogronian) +NADH+H+ -> dehydrogenaza mleczanowi-> COO-CHOH-CH3(L- mleczan) + NAD+ sumar. Reakcja przekszt. Glukozy w mleczan: glukoza+ 2Pi+ 2ADP -> 2mleczan =2ATP+2H20 CYTRYNIANOWA- (przebiega w kom. Grzybów Aspergillus, metoda otrzym. Kw. Cytrynowego.): szczawiooctan+ acetylo-CoA -> cytrynian(gromadzony i izolowany na drodze chem. Pirogronian -> karboksylaza pirogronianowa -> szczawiooctan SUMA- pirogronian+ 2NAD+ 2CoA, dehydrogenaza pirogronianowa dekarboksylująca -> 2 acetylo-CoA + 2CO2 + NADH +H+ CYKL KREBSA - 1) kondensacja- acetylo -CoA + szczawiooctan + woda syntaza cytrynianowa cytrynian + CoA + H (COCH3-SCoA+COO-CO-CH2COO->CH2COO-OHCCOOH-CH2COO+HS-CoA+H ) 2)­ dehydratacja- cytrynian hydrataza akonitanowa(akonitaza) cis-akonitan (CH2COO-CCOO=CHCOO) + woda 3) hydratacja- cis - akonitan + woda akonitaza izocytrynian(CH2COO-CHCOO-CHOH-COO)-od teraz zaczyna się degradacja CoA 4) dekarboksylacja , utlenianie -izocytrynian + NAD dehydrogenaza cytrynianowa alfa - ketoglutaran + CO2 + NADH (CH2COO-CHCOO-CHOH-COO -> CH2COO-CHCOO-CO-COO-> CH2COO-CH2-CO-COO) 5) dekarboksylacja , utlenianie; - alfa- ketoglutaran + NAD +CoA dehydrogenaza ketoglutaronowa bursztynylo -CoA + CO2 + NADH. KOMPLEKS DEH.ALFA-KETOGLUTARANOWEJ- kofaktory enzymu: TPP, lipoamid, CoA, FAD, NAD,-Enzymy - dehydrogenaza alfa - ketoglutaranowa, bursztynylotransferaza (transacytaza bursztynianowa)- rdzeń , dehydrog. amidu kw.liponowego 6) fosforylacja substratowa - Bursztynylo -CoA + Pi + GDP syntetaza bursztynylo-CoA bursztynian(CH2COO-CH2COO) +GTP + CoA 7) utlenianie- bursztynian + FAD(zw. z enzymem) dehydrogenaza bursztynianowa fumaran(CHCOO=CH-COO) + FADH2(zw. z enzymem) 8) hydratacja Fumaran + woda hydrataza fumaranowa jabłczan(COO-CHOH-CH2COO) 9) utlenianie -jabłczan + NAD+ dehydrogenaza jabłczanowa szczawiooctan + NADH + H. RÓW. SUMAR. CYKLU KRESA: acetylo-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + GTP + 2H+ + CoA Cykl Krebsa, cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trójkarboksylowych, drugi etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek.Typy reakcji: kondensacja ( 1 ), odwodnienie( dehydratacja)- (2 ), uwodnienie (hydratacja)- (3,8), dekarboksylacja (4 ), utlanianie (4, 7, 9),fosforylacja substratowa (6 ).Od 4-ej reakcji rozpoczyna się degradacja acetylo-CoA, od 6- ej degenaracja szczawiooctanuCykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie karboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Związek ten po odłączeniu ATP i wolnego CoA daje bursztynian, natomiast po odłączeniu FADH2 daje fumaran. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który Oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cyklAminokw.glukogenne- pirogronian(treonina, alanina, glicyna, cysteina, seryna)-alfa ketoglutaran (glutaminian, histydyna, glutamina, prolina, arginina) - szczawian (asparagina, asparaginian), -fumaran (tyrozyna, fenyloalanina, asparaginian) - bursztynylo- CoA (izoleucyna, metionina, treonina, walina) . . CYKL GLIOKSALANOWY( biochem. Cel: doprowadzenie metabolitów do cyklu kresa, źródło energii dla org. Wykorzystujących kw. Tł.,) -1) kondensacja szczawiooctanu z acetylo CoA szczawiooctan(+ acetylo-CoA+woda , -CoA) syntetaza cytrynianowa cytrynian 2) cytrynianakonitaza izocytrynian 3) izocytrynian (liaza cytrynianowa) bursaztynianglioksalan 4) glioksalan syntaza jabłczanowa+acetCoA +H2O- CoAjabłczan 5) regeneracja -jabłczandehydrogenaza jabłczanowa+NAD - NADH+H szczawiooctan. . GLUKONEOGENEZA (z pirogronianu)- 1) pirogronian(COOH-CO-CH3) + CO2­ + ATP karboksylaza pirogroniowa szczawiooctan(COOH-CO-CH2-COOH) +ADP+Pn 2) szcawiooc+ NADH +H dehydrogenaza jabłczanowa jabłczan(COOH-CHOH-CH2-COOH) + NAD+ 3) jabłczan + NADdehydrogenaza jabłczanowaszczawiooctan + NADH + H 4) szczawiooctan + GTP karboksykinaza fosfoendopirogroniowa(PEP) fosfoendopirogronian (COOH-COPO3=CH2) + CO2 + GDP 5) PEP +woda hydrataza PEP 2-fosfoglicerynian 6 ) 2-fosfoglicerynian(COO-CHOPO3-CH2OH) fosfogliceromutaza3-fosfoglicerynian (COO-CHOH-CH2OPO3) 7) 3-fosfoglicerynian kinaza, Mg2+1,3- bisfosfoglicerynian +ADP 8) 1,3 .... dehydrogenaza G3P aldehyd 3- fosfoglicerynowy 9) ald.3-fosfo.. + fosfodihydroksy aceton aldolaza fruktozo-1,6-bisfosforan- (jest to kluczowe miejsce kontroli glukoneogenezy) 10)-fruktozo 1,6 bisfosforan + wodafosfataza fosforo -bis- fosforanowaF6P 11) F6Pizomeraza glukozo- 6-fosforanowaG6P 12) G6P + woda fosfataza G6P glukoza .FOTOSYNTETYCZ PROD. GLUKOZY- 1) rybulozo-5-fosforan +ATPkinaza rybulozofosforanowa rybulozo 1,5-bisfosforan + ADP 2) rybulozo 1,5-bisfosforan +CO2 karboksylaza rybulozo-bisfosforanowa3PG (3-fosfoglicerynian) 3) 3PG G3P FDP,FBPF6P G6Pfosfatazaglukoza + Pn GLUKONEOGENEZA Z ACETYLO-CoA- 1) 2cz.Acetylo -CoA + NAD+ + 2woda liaza izocytrynianowa i syntaza jabłczanowa bursztynian + 2CoA + NADH + H 2) bursztynian poprzez fumaran, jabłczan szczawiooctan( z cyklu glioksalowego) 3) szczawiooctan acetylo-CoA cytoplazmatyczny-modulator enzymu regulatorowego, karboksy kinaza PEP{fosfoenolopirogronianowa}-> PEP 4) PEP EBP F6PG6PG + Pn CYKL MOCZNIKOWY(znaczenie: wydalanie z org. NH3 w postaci mocznika, powst. Argininy przyswajalnej dla org., powst. Fumaran do cyklu kresa)- 1) CO2+ NH4++ 2ATP+H20 -> syntetaza karbamilofosforanowa -> NH2-CO-PO4(karbamoilofosforan) + 2ADP+Pi+ 3H+ 2) NH3-(CH2)3-CH-NH3-COO(L- ornityna) + NH2-CO-PO4( karbamilofosforan) -> NH2-CO-NH-(CH2)3-CHNH3-COO( L- cytrulina) +Pi 3) L-cytrulina+ COO-CHNH3-CH2-COO(L-asparaginian) -> syntetaza argininobursztynianowa, ATP,AMP=PPi -> COO-CH2-CNH3(COO)-NH-CNH2(podwójne wiązanie)-NH-(CH2)3-CHNH3-COO(argininobursztynian) 4) argininobursztynian -> argininobursztynaza -> L-aragina+ COO-CH=CH-COO (fumaran), 5) L-arginina-> Arginaza,H2O -> NH2-CO-NH2(MOCZNIK) + NH3-(CH2)3-CHNH3-COO(L-ornityna) SUMARYCZNE Rów. Mocznikowego : 2NH3+CO2+3ATP+2H20 -> MOCZNIK+2ADP+2Pn+ AMP+PPn Mocznikowy cykl Krebsa, cykl ornitynowy, cykl reakcji prowadzących do syntezy mocznika (substancji nietoksycznej) z toksycznych produktów metabolizmu: amoniaku (powstaje z przemiany materii aminokwasów i dwutlenku węgla z cyklu Krebsa). Proces ten zachodzi w mitochondriach komórek wątrobowych w sposób cykliczny, z tym że trzy aminokwasy występują w nim stale: cytrulina, arginina i ornityna. Kolejne etapy cyklu mocznikowego przedstawiają się następująco: → ornityna + NH3 + CO2 → cytrulina → cytrulina + NH3 → arginina → mocznik + ornityna → cykl się zamyka.Ornityna powstaje z metabolizmu kwasu glutaminowego i równocześnie jest substratem dla produkcji kwasów orniturowych jako produktów detoksykacji w ptaków. Arginina może zawówno być produktem jak i substratem cyklu mocznikowego, natomiast u owadów i skorupiaków powstaje z niej fosfoarginina, która jest fosfagenem tych bezkręgowców. Mocznik jest substancją wydalaną przez niektóre bezkręgowce, ryby chrzęstnoszkieletowe, płazy i ssaki BIOSYNTEZA PIERŚCIENIA PURYNOWEGO: I ETAP(biosynteza pierścienia imizadolowego)- 1) synteza PRPP( pirofosfokinaza rybozofosforanowa) 2) łączenie PRPP z glutaminą-> fosforylozo-amina 3) łączenie 5- fosforylozylo-1-aminy z glicyną w obecności ATP-> glicynoamid 4) dołączenie formylo- THF do glicynoamidu-> rybonukleotyd-N-formyloglicynoamidu 5) dołączenie glutaminy i prtzekształcenie formyloglicynoamidu w formyloglicynoamidę 6) odłączeniecząsteczki H20 i cyklizacja z udziałem ATP-> rybonukleotyd imidazolu II ETAP(dobudowanie do pierścienia imidazolowego pierścienia purynowego) 1) karboksylacja aminoimidazolu-> pochodna karboksylowa 2) dołączenie asparaginy do pochodnej karboksylowej aminoimidazolu-> pochodna bursztynylowa 3) odłączenie fumaranu-> karboksyamid aminoimidazolu 4) dołączenie gr. Formylowej z THF -> formamidoimidazolo- karboksyamid 5) odłączenie cz. H20 i cyklizacja-> inozyna(inozynian) BIOSYNTEZA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH DE NOVO: I przemiana w GMP 1) przemiana IMP w ksantynian(XMP- ksantozylomonofosforan) 2) XMP+ glutamina-> GMP II przemiana IMP w AMP 1) IMP+asparaginian-> adenylobursztynian(enegia z GTP) 2) odłączenie fumaranu i powstanie -> AMP. ANABOLIZM SYNTEZA UMP-1) łączenie: karbamylofosforan+ asparaginian -> karbamyloasparaginian 2) odłączenie: cyklizacja karbomyloasparaginianu-> dihydroorotan 3) utl.dihydrooortanu w obecności dehydrogenazy i NADH+-> orotan 4) 5-orotan+ PRPP-> orotydyno-5-fosforan 5) dekarboksylacja orotydyno-5-P-> urydynomonofosforan(UMP)Dekarboksyliazy-potrzebują gr.prostetycznej PLP.Jedynie dekarboksyliaza 5 -adenozynometionina jest syntetyzwana z udziałem poirogronianu jako kofektora.Otrzymujemy aminy biogenne,jest to jedyna droga ich otrzymania,są niezbędne do zycia .Dzielą się na Enzymy-Dekarboksylaza glutaminianowa, D.histydynowa, D.DSPA(dihydroksyfenylo alaninowa) ,D.cysteino- sulfinianowa, D. Ornitynowa, D.5- adenozylometioninowa. Rozkładany Aminokwas- Glu, Cys, cysteinosulfinian,/ His/dihydroksy -fenyloalanina,His, Tyr, Trp, Phe/ cysteinian, cysteinosulfinian, /alfa ornitynna/ %-adenozynometinina DEKARBOKSYLACJA- lizyna(COOH-CHNH2-(CH2)3- CH2NH2)-> kadaweryna-stabilizuje struk. błon kom, ornityna( COOH- CHNH2- (CH2)2- CH2NH2)-> putrescyna-stab.struk.błon wewnątrz.Kondensuje z dekarboksylowaną %- adenozynometioniną. Pr. przyczynia się do powst. spermininy, i spermidyny,, seryna( COOH- CHNH2-CH2OH)->kolamina-skł.tł.żłożonych m.in kefarin,, treonina( COOH-CHNH2-CHOH-CH3)-> alfa- aminopropanol, cysteina( COOH-CHNH2-CH2SH)-> cysteamina-skł CoA, asparaginian( COOH-CHNH2-CH2-COOH)-> beta- alanina( COOH-CH2-CH2NH2) skł.CoA,kw.pentenowego, anseryny, kanzoryny), glutaminian(COOH-CHNH2-CH2-CH2-COOH)-> alfa- hydroksymaślan(COOH- CHNH2-CH2-CH3) współ.z central.układem nerwowym, koordynuje prace mózgu i hamuje synaptyczne przekaz.bodzców, w cent.układzie nerwowym)), histydyna (COOH- CHNH2-CH2-C(tu)-N=CH-NH-CH=(połącz z węglem))-> histamina (charak. Hormonalny, rozszerza nacz krw.,powoduje obniżenie cis krwi), cysteinosolinian( COOH-CHNH2-CH2SO3- )-> tauryna, fenyloalanina-> fenyloatyloamina, tryptofan-> tryptamina, 5-hydroksytryptofan-> serotonina (charak. hormon. ,skurcze nacz.krwio.,i mięśni gładkich) dihydroksyfenyloalanina-> hydroksytyramina (prekursor powstawania adrenaliny i noradrenaliny) ETAPY DEKAR.- I etap-poł.aminokw.z fosforem pirydoksalu i wytworzenie zasady Schiffa II etap- dekarboksylacja zasdy schiffa z wydzieleniem CO2 i powstaniem poch.aminowej zasady sChiffa, III etap- hydroliza pochodnej aminowejzasady sChiffa z odłączeniem aminy, IV etap- regeneracja fosforanu pirydoksalu KATABOLIZM-Leu, Jle, Val (dezaminacja)ketokwas (+CoA -CO2 -dekarboksylacja)nienasycone tioestry acetylo CoA ANABOLIZM- substratami są produkty fotosyntezy( kw.-3 -fosfoglicerynowy- aminokw.endogenne są syntetyzowane w procesach transaminacji,- dawcami azotu mogą być Glu. Gly, Asp, Asn,.-substratem ważnym w syntezie aminokwasów aromat. Jest kw.szikimianowy - zw.który może być bezpośrednio przekształcony w Trp jest kw.antrymitowy - niektóre aminokw. Mogą być przekształcone w drugie np.seryna w cysteine.- duże znaczenie w biosyntezie aminokw. ma reakcja metylacji,- duże znaczenie ma reakcja alfa hydroksylacji. MALTOZA- skł. z 2 cząst. D-glukozy, występ. W przewodzie pokarmowym człon. Jako prod. Trawienia skrobi, w ziarnach kukurydzy, hydroliza-2 takie same skł. LAKTOZA(cukier mleczny) -skł. z galaktozy i glukozy wyst. W mleku ssaków, duża wart. Odżywcza, polepsza smak leków. SACHAROZA- skł. z glukozy i fruktozy, brak właściwości redukujących ze względu na wiązanie glikozydowe . Koenzymy, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować. Sam koenzym, jak i apoenzym nie przejawiają katalitycznego działania, enzym wykazuje aktywność tylko wtedy, gdy oba komponenty są połączone ze sobą. Przykładem koenzymów są koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcje uwodornienia, jak i odwodornienia - zależnie od apoenzymu. Należą NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino-adeninowy).Gdzie powstaje acetyloCoA(tzw.aktywna forma kw.octoweg )-w mitochodria -w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej pirogromianu,w wyniku bezpośredniej aktywacji octanu z udziałem ATP:CoA-SH,w B-utlenianiu kw. Tłuszczowych,r-cja ta zachodzi w warunkach tlenowych .Fermentacja mlekowa-pirogromian w warunkach beztlenowych jest akceptorem wodoru z NADH2 i przechodzi w kw.mlekowy. Dekarboksylacja seryny i asparginianu(produkty aminy)-Wzór naturalnego związku zawierającego trzy grupy metylowe-aminokwas-KARNITYNA-transportuje rodniki acylowe pomiędzy ccytoplazmą a mitochodriami w biosyntezię tłuszczów,w formie acylokarnityny przenosi kw. tłuszczowy do mitochodrium gdzie potem po uwolnieniu karnityny powstaje aminoacyloCoA.Związki w skład których wchodzi B-alanina. kw.pantotenowy, karnozyna, anseryna, CoA, acetyloCoA, kw.aminomasłowy. Aktywacja kw. tłuszczowych-kw. tłuszczowe do wyjścia w proces rozkładu wymagają aktywacji z udziałem ATP i CoA + enzym=synteza acylo-CoA.W aktywnej formie tioestru kw. tłuszczowy ulega przemianom skrócenia łańcucha o dwuwęglową jednostkę, która odłącza się w formie acetylo-S-CoA.Związek łączący cykl Krepsa z cyklem mocznikowym- Fumaran (kw.fumarowy)który na drodze hydratacji przekształcany w jabłczan,utleniany z koleji z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. Reakcje katalizowane przez epimerazę UDP glukozaUDP galaktoza ,L-D glukozaB-D glukoza ,Rybulozo-5-Pksylulozo-5-P.Wydatki energii w cyklu mocznikowym-proces endoergiczny-powstanie 1 cząst. Mocznika-zużycie 3 cząst. ATP,2 ATP na syntezę karbamoilofosforanu, 1 ATP na argininobursztynianu. Funkcja fosforylazy-fosforoliza.-grupa enzymów z klasy transferaz, które katalizują odwracalne przenoszenie oderwanego fragmentu cząsteczki substratu na fosforan, najcześciej fosforoliza jest spotykana przy rozkładzie cukrów złożonych np. fosforylaza glukogenowa katalizuje rozpad glikogenu do glukozo-1-P.NADP-składniki, rola, występowanie Koenzym oksoreduktaz-NADP- fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, współdziała z dehydrogenazami- skład: amid kw. nikotynowego, ryboza(2cząst.), 3 reszty fosforanowe- P, adenina(zasada purynowa) Cząsteczka ma ładunek dodatni, który wyst. Na amidzie kw.nikotynowego funkcja: współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu w łańcuchu oddechowym subst., atomy H przenoszone przez ten koenzym służą jako czynnik redukujący w reakcjach anabolicznych NADP + H np.synteza cukrów w fosforylazie. T-rna rola końcówki 3',5' oraz antykodonu -t-rna przenosi zaktywowane aminokwasy do rybosomów,t-rna zawiera to-80 nukleotydów, masa cząst.=26 tyś., koniec 3'-zawiera stale powtarzającą się sekwencję CCA, która bezpośrednio wiąże aminokwas (końcówka akceptora), koniec 5'-łańcuch zakończony guanozyno-5-fosforanem(GMP), antykodon-trójka nukleotydów t-rna wiąrze się z odpowiednim kodonem informacyjnym m-rna, gdy zasady kodonu i antykodonu są komplementarne. Nazwa nie typowych zasad azotowych w t-rna kw.5,6-dihydrouurydylowy, kw.pseudourydylowy, kw.inozynowy, metylowane zasady purynowe i pirymidynowe. Przeniesienie kompleksu t-rna-aminokwas na m-rna. T-rna przenosi aktywowany aminokwas na m-rna znaj. się na rybosomach . W celu wytworzenia aktywnej formy t-rna (aminoacylo t-rna) działa enzym syntetaza aminoacylo t-rna + aminokwas + ATP. Aminokwas + ATPAA-AMP + P-P, AA-AMP + t-rna AA-t-rna + AMP . Następuje przeniesienie kompleksu amino acylo t-rna na miejsce przy udziale specyficznych białek. Na jakiej drodze przysfajalny jest amoniak aminacja ketokwasów , aminacja aminokwsów kwaśnych . Ciała ketonowe wzory, nazwy, wystepowanie.Ciała ketonowe gromadzą się we krwi, co prowadzi do KETONEMI (kwasica ketonowa) wywołanej nie doborem glukozy we krwi, wątrobie, mięśniach. Powstają w wątrobie w wyniku zaburzeń przemiany cukrowej i tłuszczowej. AcetyloCoA nie mogąc włączać się do przemian cyklu cytrynianowego zaczyna się gromadzić w tkankach(gł. w wątrobie) .Tam następuje kondensacja dwóch reszt acetylowych do acetylooctanu z którego przez uwodornienie powstaje kw.B-hydroksymasłowy, a przez dekarboksylację-aceton. Jaką reakcję katalizuje acylotransferaza acetelotyloCoA-bierze udział w odłoczeniu dwuwęglowych fragmentów od kw. Tłuszczowych w B-oksydacji kw.tłuszczowych , z udziałem tego enzymu następuje rozpad aceto-acetylo-S-CoA i na tym kończy się faza utleniania kw. Tłuszczowych. Reakcje zapoczątkowujące syntezę puryn-biosynteza inozynianu IMP, pierwszą reakcją jest wytworzenie PRPP (5-fosforybozylo-1-pirofosforanu) z rybozo-5-fosforanu i ATP (enzym i pirosfokinaza rybofosforanowa) IMP przechodzi w inne nukleotydy, IMPAMP,IMPGMP. Powstawanie malonylo-CoA, enzym i koenzym- substrat biosyntezy kw. Tłuszczowych, malonylo CoA-jednostka kondensująca w biosyntezie kw. Tłuszcz., produkt karboksylacji acetylo-CoA (ma wyższy potecjał chemicz.-dodatkowa grupa-COOH), enzym-karboksylacji acetylo-CoA, koezym-biotyna(wit.)-CO2 + ATP + Biotyna - E (w biosyntezie kw. Tłuszcz. Malanylo-CoA jest donorem reszt dwuwęglowych) CO2 - Biotyna - E (karbobiotyna) + ADP + P, CO2 + Biotyna - E + acetylo - S CoAMalonylo-S-CoA + Biotyna-E. Sumaryczny wzór cyklu pentozofosforanowego 6 cząst. Heksozo-6-P + 7 H2O + NADP+ 6 CO2 + 5 cząst.heksozo - 6 P + 12 (NADP + H+ ) + HO _ P, cykl dostarcza: pentoz do syntezy kw. Nukleinowych, akceptora CO2 w cyklu Calvina, NADP + H+ do syntezy kw. Tłuszcz., pentozy jeśli nie zostaną wykorzystane przez organiz do procesów syntezy prze kształcają się do 5 cząst. Heksoz i włączają się do cyklu Reakcje dekarboksylacji w cyklu Krebsa-pierwsze metabolity cyklu są 6-węglowe, w dwóch dekarboksylacjach nastepuje skrócenie łańcucha węglowego prowadzące do powstania 4-węglowego szczawiooctanu. Prekursory Puryn-glicyna, kw. Asparginowy, glutamina, formylotetrahydrofolian. Różnice pomiędzy Hemoglobiną a Cytochromami-Hemoglobina- 4 pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe2+, przenosi tlen Hb + 4 O2↔Hb(O2)4, masa cząst. 68 tyś., 1 cząst. Hemu + 4 cząst. Globiny, Cytochromy- pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe3+, przenosi elektrony na skutek zmiany stopnia utlenia, masa cząst. 12 tyś., hemoproteid o strukturze żelazoporfirowej jako części niebiałkowej, barwnik kom. Mają Fe związane z atomami N pierścieni piralowych oraz białka pochodne porfiryn.Identyfikacja skrobi-płyn lugola (roztwór jonu w jodku potasu ) poniewarz skrobia ma strukture podobna do spirali powiązanej wiązaniami wodorowymi wewnatrz tej struktury - dlatego tez skrobia może wiązać jony metali (np. jod) stanowi to podstawę reakcji barwnej na wykrywanie skrobi. Reakcja izomeryzacji-Glukozo - 6-P Egzopeptydazy-enzymy atakujace białka od zewnątrz, karboksypeptydazy-rozszczepiają wiązanie peptydowe w pobliżu wolnej grupy karboksylowej, aminopeptydazy-rozszczepiają wiazanie peptydowe w pobliżu końca aminowego, dwupeptyd-rozczepiaja dwupeptyd do aminokwasów. W jakie zw. Organiczne wiązany jest amoniak-karbomoilofosforan P~O-C=(NH4) + 2ADP + P ← NH4⁺ + CO2 2ATP, redukcyjna aminacja ketokwasów; aminacja kw. aminokwasów} reakcje podczas których amoniak jest w zw. organiczne. Budowa DNA -bierze udział w przekazywaniu cech-stanowi materiał genetyczny, budowa: cukier(pentoza)-2-Dezoksyryboza, zasady-purynowe AG, A=T, pirymidynowe TC C ≡G, reszta kw. Fosforowego, stosunki ilościowe między A:T:C:G są bliskie 1, podwójna nić łańcucha polinukleotydowego wokół osi heliksy, między zasadami Charakterystyka t-rna przenosi aminokwasy z cytoplazmy białka(rybosomy), stanowi 15% całego RNA, zawiera 80 nukleotydów, masa cząst.=30tys., wystepuje w postaci tzw.-listka konieczyny., po połączeniu t-rna i m-rna następuje odpowiednie ustawienie aminokwasów i powstaje wiązanie peptydowe. Odsalanie mioglobiny-sączenie molekularne na kolumnach wypełnionych żelazem Sephadex-jest toekstrakt usieciowany-tworzy oczka, cząst. Białek są zatrzymane, a sole wypływają z kolumny, diliza. Od czego zależy budowa białka od kodu genetycznego, od struktury 2, 3-rzendowej, od układu reszt aminokwasowych oraz wiązań, za pomocą których te aminokwasy są połączone. Transketolazy, transaldolazy-transketolaza-enzym przenoszący fragment 2-węglowy (aldechyd glikolowy) z ketozy do aldozy, transaldolaza-katalizuje przeniesieniu fragmentu 3-węglowego(dichydroksyaceton) z 7-węglowego cukru na 3-węglowy. Cykl glioksalowy- funkcja Biochemiczna-jest modyfikacja cyklu Krebsa (u drobnoustrojów i roślin zdolnych do bezpośr. Użytkowania octanu do budowy ustrojów substancji org., w warunkach beztlenowych dostarcza do komórki ważne dla innych przemian produkty pośrednie wytworzone tylko z octanu, istota cyklu polega na ominięciu reakcji dekarboksylacji. Funkcja barwników w fotosyntezie-chlorofil oraz karotenowce uczestniczą w procesie Absorpcji Energii Świetlnej i zamianie w energię chemiczn a, która z kolei jest wykorzystywana do procesów syntezy, chlorofil , a pochłania 2 rodzaje fotonów-czerwone o niższej energii,-niebieskie owyższej energii, fotony wybijaja elektrony do stanu wzbudzonego z wydzieleniem energi w postaci ciepła. Różnice między NADP+ H⁺ oraz NADH+ H^+-powstaje przy odwodorowaniu substratu, przekazuje zwykle wodory na składniki wymagające redukcji; uczestniczy w procesie sysntezy kw. tłuszcz.; potrzebny do procesu fotosyntezy gdyż w fazie ciemnej jest donorem wodoru; NADP+ H⁺- donor elektronów i protonów w łańcuchu oddech; pośredniczy w przekazywaniu ich na następne ogniwo (przekazuje na jeden z koenzymów lawinowych). Fosforylacja oksydacyjna to synteza ATP z ADP i reszty ortofosforowego towarzysząca transportowi elektronów przez łańcuch oddechowy na tlen; stanowi u organizmów tlenowych główny sposób uzyskiwania energii zgromadzonej w związkach organicznych. Fosforylacja substratowa to proces syntezy ATP z ADP albo GTP z GDP, wykorzystujący energię wyzwoloną w procesach utleniania związków organicznych i przejściowo związaną w postaci wiązania wysokoenergetycznego w utlenionym związku; ma miejsce w glikolizie i cyklu Krebsa.

Cykliczny AMP: krótkotrwały związek, wystarcza do aktywacji kinazy białkowej, a ona modyfikuje białko, przeprowadza formę nieaktywną w f. aktywną fosforylazy glikogenowej, składa się: rybozy, adenozyny reszty fosforanowej. Reszta fostoranowa jest połączona z cukrem (rybozą) wiązaniem C`3 i C`5. Fityna: 6-fosforoinozytol; wpływa ujenie na bilans wapnia, pochodna fosforanowego alkoholu- inozytolu. Metabolity cyklu pentozowego: pentozy- do syntezy kw. nukleinowych (ryboza), erytrozy- do synt. aminokw. aromatycznych, pentozy- do syntezy nukleotydów, akceptor CO2 w cyklu Calvina. donor wodoru przenosi H na substraty wymagające redukcji (synteza kw. tłuszcz.), Arabinozy i ksyloDostarcza energii: NADPH2- za- do synt. ksylanów, arabanów (prod. gum, śluz, rośl.). GTP w syntezie białek: nie bierze udziąłu tylko dostarcza energii, powodując przyłączenie tRNA startowego do podjednostki rybosomalnej mniejszej podczas inicjacji. Dostarcza energi po to aby formylo-, malonylo- tRNA przyłączył się do kodonów, a AA-tRNA do mRNA. GTP pochodzi z cyklu Krebsa (z fosforylacji substratowej). Proces powstawania szczawiooctanu- powstaje w cyklu Krebsa z kw. jabłkowego, który jest utleniany z udziałem dehydrogenaazy Jabłczanowej (koenzy: NADH+H+) do szczawiooctanu. powstaje w wyniku karboksylacji pirogronianiu. W mitochondriach zostaje zredukowana do jabłczanu (enzym dechydrogenaza jabłczanu) w tej postaci przechodzi do cytoplazmy gdzie jest utleniony do szczawooctanu. pirogronian+CO2+ATP+H2O=szczawiooctan+ADP+P; Oksydacyjna deaminacja Asp. zw. łączący mały cykl Krebsa z dużym: kw. fumarowy, który na drodze hydratacji jest przekształcany w jabłczan, utleniany z kolei z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. ATP powstaje w czasie utl. zredukowanego: NADH+H+→3ATP, FADH+H+→2ATP. Znaczenie c. Glioksalowego: skrócony cykl Krepsa (dostarcza metabolity), wiązane acetylo CoA w cyklu glikosalowym, produkcja metabolitów (bursztynian, jabłczan) z pominięciem dekarboksylaci- potrzebnych do cyklu Krebsa; doprowadzanie do całkowitego spalania do CO2 szkieletu węglowego. Rola c. pentozofosforowego: 1.dostarczenie pentoz rybulozo -1,5- difosforanu- akceptora CO2 w cyklu Caluira (w fotosyntezie)2.dostarczenie energii w formie suły redukującej zredukowanego NADP+ który wykorzystywany jest w reakcjach syntezy kw. tłuszczowego, 3.dostarczenie rybozy do syntezy kw. nukleinowego, 4.dostarczenie arabinozy i ksylozy do syntezy ksylanów i arabznów do produkcji gum i sluzów roślinnych. 5.Dostarczeni zredukowanego NAD (reduktor np. w syntezie kw. tłuszcz) 6.w wyniku degradacji cząst. glukozy powstaje 36 cząst. ATP. 7.Związkiem wyjściowym jest glukozo-6-P. 8.Może doprowadzić do całkowitej degradacji heksoz bez udziąłu cyklu Krebsa. Prekursor pierścienia pirymidynowego: karbomoilofosforan (azot pochodzi z glutaminy), asparginian. Proenzym (zymogen): enzym w postaci czynnej, nieaktywna forma enzymów trawiennych (proteolitycznym) katalizujących rozkład wiązań peptydowych np. pepsynogen→(środ. kwaśne) Pepsyna+Inhibitor(peptyd), do przemiany w formę aktywną wymaga obecności jonów H+; podczas aktywacji od zymogenu odłącza się peptyd będący inhibitorem enzymu, uaktywnia się dopiero w przewodzie pokarm. proenzymy zabezpieczają narządy przed samostrawieniem przez ich własne enzymy. Karboksypeptydazy: należą do egzopeptydaz; rozkładają wiązanie peptydowe pomiędzy aminokw. z których przynajmniej jeden ma wolną gr. COOH (powodują oderwanie aminokw. skarajnego od wolnej gr. karboksylowej COOH); powstają: -trójpeptydy, -dwupeptydy. Powstawanie Karbomoilofosforan: pwst. z NH3, CO2 przy udziale 2 cz. ATP enzymu syntetazy karbomoilofosforanowej (koenzymem jest kw. n-acetyloglutaminowy) NH4 +CO2+2cz. ATP→C=O(-NH2, -P+ADP+P. Aktywny kw. octowy- CoA zawierający dwuwęglowy rodnik kw. octowego, acetylo CoA- reszta acylowa w połączeniu z CoA-SH jest uważana za formę aktywną wk. organicznego, acetylo CoA: -przenosi jednostki dwuwęglowe na szereg akceptorów, -bierze udział w biosyntezie kw. tłuszczowego, -b. u. w syntezie licznych estrów i amidów. Fotoliza wody(dysocjacja fotochemiczna) rozkład cząstek H2O pod wpł. en. świetlnej na wodór i tlen wydalany do atmosfery, fotoliza wody związana z nią redukcja NADP są nazywane zazwyczaj II redukcją świetlną fotosyntezy. 2H2O+2NADP+→O2+2NADPH+H+; 4OH-→(światło, -4e-) 4OH→ 2H2o+O2. Fotoliza- Ietap fotosyntezy, pobudzone cząsteczki chlorofilu b obecnego w II systemie odrywają elektrony od jonów wodorotlenowych pochodzących z dysocjacji H2O i przenoszą je na układ plastochinonowy. Niezbędny jest tu udział Mg2+ i Cl- Ligaza DNA: łączy nukleozydy wiązaniem estrowym między kw. ortofosforanowym, a gr. wodoroltenową atomu (C`5 jednego nukleozydu z gr. -Ohatomu C`3 drugiego) nukleotyd=nukleozyd(zasad.+pentoza)+P. NAD: dinukleotyd nikotynoamidoadeinowy, przenosi atomy wodoru z donora(dawca) na akceptor Malonylo-CoA powstaje: w biosyntezie tłuszczów, jako produkt karboksylacji acetyloCoA(skład:3,5-difosforan adenozyny, fosforan pantoteny, β-alanina, cysteina),- za dużo: w roślinach i mokororganizmach- wykształca się forma degradacji acetylo CoA w cylku glikosalowym. u zwirząt- nadmiar acetylo CoA zmieniany jest na ciała ketonowe. Powstawanie CoA: z rozkładu bursztynylo CoA pod wpływem syntezy bursztynylo CoA αketoglutan→bursztynyloCoA, bursztynyloCoA+GDP+P→bursztynian+GTP+CoA Spalanie 1 mol acetylo CoA dostarcza 12cz. ATP w c. Krebsa. Produkty rozkładu tenowego i beztl. glukozy: beztlenowy→redukcja pirogronianu do: mleczanu, aldehydu octowego, alkoholu etylowego, Tlenowy→całkowite utlenienie do CO2, H2O. Karoteny: pochodne węglowodanów, barwniki rozpuszczalne w tłuszczach nierozpuszczalnych w wodzie, barwa żółta pomarańczowa lub czerwona, nadają barwę kwiatom, owocom, nasionom oraz liściom, w przypadku zaniku chlorofilu, są prekursorami wit. A, Substraty w syntezie DNA: kw. fosforowy, dezoksyryboza, zasady purynowe AG i pirymidowe CT. Wiązania wysokoenergetyczne: są to subst. które przy rozkładzie hydrolitycznym w pojedynczej reakcji wydzielają szczególnie duże ilość energii (powyżej 6 kcal/ml) ATP→ADP ∆G=-8kcal/mol, ADP→AMP ∆G=-6,3kcal/mol AMP→adenozyna ∆G=-2,2kcal/mol. Przyłączanie tRNA do mRNA: uwarunkowane jest to tym że inform. jaka jest zapisana w formie trójki kodonu odczytywanie jest przez kodon tRNA, tRNA aminokw. przyłącza są do mRNA dzięki tzw. II i zawartej w niej antykodzie. Znaczenie nukleotydów: uczestniczą we wszystkich przemianach, są aktywowanymi prekursorami zw. w syntezie kw. nukleinowych DNA i RNA, uczestniczą w syntezie: ADPG i UDPG, oligo i polisacharydów, ATP jest uniwersalnym powszechnie wyst. związkiem wysokoenergetycznym, koenzymy NAD, FAD, CoA zawierają w swym składzie nukleotydy adeninowej, CAMP i CGMP uczestniczą w procesach regulacji przemian stymulują niektóre hormony. Rola CO2 w bisyntezie tłuszczów: biosynteza łańcuchów kw. tłuszczowych wymaga uaktywnienia acetylo-CoA przekształcają go w malonylo- CoA. W procesie tym bierze udział ATP i CO2 malonylo-CoA jest właściwym substratem biosyntezy kw. tłuszczowych. CH3-CO~ScoA+ATP+CO2+H2O→(karboksylaza, acetylo CoA) COOH-CH2-CO~S-CoA+ADP+P, CO2- bierze udzial w dodatkowym uaktywnieniu cząsteczki, AcetyloCoA, przekształcając ją w malonyloCoA (substrat w biosyntezie kw. tłuszcz.) Produkty fazy janej cyklu Calvina: NADPH2- siła asymilacji potrzebna do rozpoczęcia fazy ciemnej, ATP- do redukcji kwasów 3-P-glicerynowego do aldehydu 3-Pglicerynowego. akceptorem CO2 w cyklu Calvina RuDP- 1,5 rybulozodifosforan. UMP powstaje: podczas biosyntezy nukleotydów pirymidynowych w wyniku dekarboksylacji orotodynomonofosforanu OMP. Końcowy zw. przemiany puryny w synt. nukleotydów.:zw. wyjściowy-PRPP, produkt końcowy IMP (inozynomonofosforan= hipoksantyna) kw. moczowy. Błonnik: nie jest hydrolizowany gdyż w sokach trawiennych ludzi brak jest enzymów katalizujących hydrolizę β-glikozydowych wiązań jakie występują w celulozie (u przeżuwaczy w przewodzie pok. występują drobnoustroje celulolityczne). Aminokw. A kontaktowe: zawierają reaktywne gr. funkcyjne (-NH2, -OH) dzięki którym następuje powiązanie enzymu z substratem w centrum aktywnym. Enzymy -powstawanie koenzymów c. Krebsa: dehydrogenaza izocytrynianowa (NAD), d. bursztyianowa (FAD), d. α-ketoglutaranowa (NAD), d. jabłczanowa (NAD). Aminokw. ulegające dezaminacji: kw. glutaminowy, kw. asparaginowy, seryna. Feofityna- chlorofil pozbawiany jonów Mg2+, chlorofil→(pH<7) feofityna + Mg2+, zabarwienie oliwkowo- brunatne. Chlorofilina:powstaje przez rozkład chlorofilu (enz.: chlorofilaza), intensywne zielone zabarwieni, rozp. w H2O. Synteza IMP na AMP: przez aminację zasady w pozycję 6 z udziałem gr. aminowej kw. osporaglinowego tworzy się adenozyno: 5-monofosforan AMP. Centrum aktywne białka prostego: fink. centrum akt.: określony fragment łańcucha polipeptydowego. C.a. b złożoego: gr. prostetyczna (funk. katalityczna). Na jakiej zasadzie jedne cukry przech. w drugie: komeryzacja glukoza→fruktoza, epimeryzacja (przegrupowanie podstawników), za pomocą enzymów transketolaz i transaldolaz. Funk. karotenoidów i chlorofilu w f. janej fotosy.:karotenoidy chronią chlor. przed skutkami fotoksydacji, typowe barwniki rośl. karotenowce (karoteny ksantofile), uczestniczą w procesie absorbcji energii świetlnej i zamianie jej w energię chem. która z kolei wykorzystywana jest do procesów syntezy, chlorofil pochłania 2 rodz. fotonów- czerwony o niższej en.- niebieski o wyższej. Fotony wybijają elektrony do stanu wzbudzenia z wydzieleniem en. w posatci ciepła. Obl. energet. zysk glukogenezy do pirogrnianu: 2 cz. kw. 2 P enolopirogranowy→(kinaza, 2ABP→ZATP) 2 cz. kw. enolopirogranowy, fosforylacja substratowa- 8ATP. Wykrywanie nienasyc. kw. tł.: roztwór Hubla- zmiana barwy na żółtą chloroformowego r-ru oliwy, woda bromowa- HBC odwadnia r-ór (pom. zabarwienia). Aminokw. aromatyczne: fenyloalanina- r-cja ksantoproteinowa (nitrowanie pierścieni aromat. kw. HNO3) zółta barwa. Tyrozyna- r-cja Millona- służy do ilościowego oznaczania aminokw. za pomocą odczynnika Millona w której tyrozyna barwi się na różowo (tryptofan na żółto) Tryptofan- r-cja Hopkinsa- Adamkiewicza- tryptofan barwi się na niebiesko (r-cja ze związkiem). Cechy kodu genet.: nośnik inf. gent. które przenoszone są za pomocą tRNA do miejsc syntezy białka i tam tlumaczone są na język aminokw; trójkowy; niezachodzący- tzn. że ten sam nukleotyd nie jest składnikiem sąsiadujących trójek, ale tylko jedynek; bezprzecinkowy- tzn. że nie istnieją nukleotydy, spełniające rolę znaku przestankowego oddzielające kodony; wieloznaczny- tzn. że jeden aminokw. może być kodowany przez kilka różnych kodonów; uniwersalny- tzn, że bez względu na rodzaj organizmu mechanizm działania kodu jest taki sam. Glukoneogeneza: jest to powsatwnia glukozy z niecukrowych subst.(aminokw. kw. mlekowy, kw. pirogronowy); inne znaczenie to uzupeł-nianie niedoboru glukozy we krwi, np. aminokw. glikogenowy w aldechyd glicerowy. Reakcje PLP: racemizacja- optycznie czynnych aminokw.; transaminacja- między aminokw. i oksykw.; dekarboksy-lacja aminokw.- synteza tryptofanu seryny i indolu. Alk. tluszczy: glicerol, cholina, sfingozyna, cholesterol, fitosterol. Alk. w woskach.: cetylowy-C16, cerylowy-C26, mirycylowy-C30, melisylowy-C31. Ostateczny produkt kw. tł.: o nieparzystej liczbie C- propionylo CoA, o parzystej liczbie C- acetylo-CoA. Etapy biosyntezy biał.: translacja- przekładanie kodu zasad na sekwencje aminokw. Inicjacja-tworzenie kompleksu inicjalnego, Elongacja- wydłużenie łańc. polipeptydowgo. Terminacja- zakodowanie syntezy. Transkrypcja- proces przepisywania inf. gen. o syntezie białek z łańuchów DNA na łańc. RNA. Transketolazy- przenoszą resztę 3-węglową w postaci aktywnego dihydroksyacetonu na aldolazę. Transketolazy- przenoszą jednostkę 2 węglową w postaci aldehydu glikolowego. Łączą one proces: cykl pentozofosforanowy i przemiany fotosyntezy. Znaczenie cyklu gliksalowego: skrócony c. Krebsa /dostarcza metabolity/;-szybsze włączenie acetylo CoA do metabolizmu; - \doprowadzenie do całkowitego spalania do CO2 szkieletu węglowego. Enzymy w dekarboksylacji pirogronianu: dehydrogenaza pirogronowa, której koenzym jest DPT, dehydrogenaza amidu kw. liponowego, koenzymem jest FAD. Fosforylacja subst. c. Krebsa: bursztynylo -CoA →(tiokinaza bursztynianow) bursztynian;. COOH-CH2-CH2-CO~S-CoA→(GDP=→GTP) COOH-CH2-CH2-COOH. Ogólna synteza skrobi: G-1-P+UTP→UDP-G+(PP)UDP; Gn+UDP-G→Gn+1+UDP.Glikoneogeneza: Przejście pirogronianu do fosfoendopirogronianu: Pirogronian→(karboksylaza pirogronowa)szczawiooctan→ (redukcja) jabłczan→(dehydrogenaza jabłczanowa) szczawiooctan→ (karboksykinaza fosfoendopirogronianowa)2 fosfoendopirogronian. Powstaje w wyniku działania enz.: G-1-(P) →(mutaza) G-6-(P); G-1-(P) →(dehydrogenaza) kw. 6-fosfoglukonowy; G-1-(P) →(fosforylaza) G-1,6-difosforan; G-1-(P) →(izomeraza)F-G-(P). Uwodnienie w oparciu o znajomoścr-cji glikolizy c. Krebsa i łań. odechow.: fosforylacja substratowa 2ATP, utlenianie NAD+H+ 6ATP; oksydacja dekarbok. pirogronianu 6ATP; cykl kw. trójkarboksylowego 2 ATP; przenoszenie at. H NADH+H+ 18ATP; przenoszenie at. H FADH2 4ATP /=38ATP. Glikoliza 2ATP; Cykl Krebsa 2ATP; Łańc. oddechowy=34ATP. Gdzie powstaje acetyloCoA(tzw.aktywna forma kw.octoweg )-w mitochodria -w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej pirogromianu,w wyniku bezpośredniej aktywacji octanu z udziałem ATP:CoA-SH,w B-utlenianiu kw. Tłuszczowych,r-cja ta zachodzi w warunkach tlenowych .Fermentacja mlekowa-pirogromian w warunkach beztlenowych jest akceptorem wodoru z NADH2 i przechodzi w kw.mlekowy. Dekarboksylacja seryny i asparginianu(produkty aminy)-Wzór naturalnego związku zawierającego trzy grupy metylowe-aminokwas-KARNITYNA-transportuje rodniki acylowe pomiędzy ccytoplazmą a mitochodriami w biosyntezię tłuszczów,w formie acylokarnityny przenosi kw. tłuszczowy do mitochodrium gdzie potem po uwolnieniu karnityny powstaje aminoacyloCoA.Związki w skład których wchodzi B-alanina. kw.pantotenowy, karnozyna, anseryna, CoA, acetyloCoA, kw.aminomasłowy. Aktywacja kw. tłuszczowych-kw. tłuszczowe do wyjścia w proces rozkładu wymagają aktywacji z udziałem ATP i CoA + enzym=synteza acylo-CoA.W aktywnej formie tioestru kw. tłuszczowy ulega przemianom skrócenia łańcucha o dwuwęglową jednostkę, która odłącza się w formie acetylo-S-CoA.Związek łączący cykl Krepsa z cyklem mocznikowym- Fumaran (kw.fumarowy)który na drodze hydratacji przekształcany w jabłczan,utleniany z koleji z udziałem dehydrogenazy do kw. szczawiowego. Reakcje katalizowane przez epimerazę UDP glukozaUDP galaktoza ,L-D glukozaB-D glukoza ,Rybulozo-5-Pksylulozo-5-P.Wydatki energii w cyklu mocznikowym-proces endoergiczny-powstanie 1 cząst. Mocznika-zużycie 3 cząst. ATP,2 ATP na syntezę karbamoilofosforanu, 1 ATP na argininobursztynianu. Funkcja fosforylazy-fosforoliza.-grupa enzymów z klasy transferaz, które katalizują odwracalne przenoszenie oderwanego fragmentu cząsteczki substratu na fosforan, najcześciej fosforoliza jest spotykana przy rozkładzie cukrów złożonych np. fosforylaza glukogenowa katalizuje rozpad glikogenu do glukozo-1-P.NADP-składniki, rola, występowanie Koenzym oksoreduktaz-NADP- fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, współdziała z dehydrogenazami- skład: amid kw. nikotynowego, ryboza(2cząst.), 3 reszty fosforanowe- P, adenina(zasada purynowa) Cząsteczka ma ładunek dodatni, który wyst. Na amidzie kw.nikotynowego funkcja: współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu w łańcuchu oddechowym subst., atomy H przenoszone przez ten koenzym służą jako czynnik redukujący w reakcjach anabolicznych NADP + H np.synteza cukrów w fosforylazie. T-rna rola końcówki 3',5' oraz antykodonu -t-rna przenosi zaktywowane aminokwasy do rybosomów,t-rna zawiera to-80 nukleotydów, masa cząst.=26 tyś., koniec 3'-zawiera stale powtarzającą się sekwencję CCA, która bezpośrednio wiąże aminokwas (końcówka akceptora), koniec 5'-łańcuch zakończony guanozyno-5-fosforanem(GMP), antykodon-trójka nukleotydów t-rna wiąrze się z odpowiednim kodonem informacyjnym m-rna, gdy zasady kodonu i antykodonu są komplementarne. Nazwa nie typowych zasad azotowych w t-rna kw.5,6-dihydrouurydylowy, kw.pseudourydylowy, kw.inozynowy, metylowane zasady purynowe i pirymidynowe. Przeniesienie kompleksu t-rna-aminokwas na m-rna. T-rna przenosi aktywowany aminokwas na m-rna znaj. się na rybosomach . W celu wytworzenia aktywnej formy t-rna (aminoacylo t-rna) działa enzym syntetaza aminoacylo t-rna + aminokwas + ATP. Aminokwas + ATPAA-AMP + P-P, AA-AMP + t-rna AA-t-rna + AMP . Następuje przeniesienie kompleksu amino acylo t-rna na miejsce przy udziale specyficznych białek. Na jakiej drodze przyswajalny jest amoniak aminacja ketokwasów , aminacja aminokwsów kwaśnych . Ciała ketonowe wzory, nazwy, wystepowanie.Ciała ketonowe gromadzą się we krwi, co prowadzi do KETONEMI (kwasica ketonowa) wywołanej nie doborem glukozy we krwi, wątrobie, mięśniach. Powstają w wątrobie w wyniku zaburzeń przemiany cukrowej i tłuszczowej. AcetyloCoA nie mogąc włączać się do przemian cyklu cytrynianowego zaczyna się gromadzić w tkankach(gł. w wątrobie) .Tam następuje kondensacja dwóch reszt acetylowych do acetylooctanu z którego przez uwodornienie powstaje kw.B-hydroksymasłowy, a przez dekarboksylację-aceton. Jaką reakcję katalizuje acylotransferaza acetelotyloCoA-bierze udział w odłoczeniu dwuwęglowych fragmentów od kw. Tłuszczowych w B-oksydacji kw.tłuszczowych , z udziałem tego enzymu następuje rozpad aceto-acetylo-S-CoA i na tym kończy się faza utleniania kw. Tłuszczowych. Reakcje zapoczątkowujące syntezę puryn-biosynteza inozynianu IMP, pierwszą reakcją jest wytworzenie PRPP (5-fosforybozylo-1-pirofosforanu) z rybozo-5-fosforanu i ATP (enzym i pirosfokinaza rybofosforanowa) IMP przechodzi w inne nukleotydy, IMPAMP,IMPGMP. Powstawanie malonylo-CoA, enzym i koenzym- substrat biosyntezy kw. Tłuszczowych, malonylo CoA-jednostka kondensująca w biosyntezie kw. Tłuszcz., produkt karboksylacji acetylo-CoA (ma wyższy potecjał chemicz.-dodatkowa grupa-COOH), enzym-karboksylacji acetylo-CoA, koezym-biotyna(wit.)-CO2 + ATP + Biotyna - E (w biosyntezie kw. Tłuszcz. Malanylo-CoA jest donorem reszt dwuwęglowych) CO2 - Biotyna - E (karbobiotyna) + ADP + P, CO2 + Biotyna - E + acetylo - S CoAMalonylo-S-CoA + Biotyna-E. Sumaryczny wzór cyklu pentozofosforanowego 6 cząst. Heksozo-6-P + 7 H2O + NADP+ 6 CO2 + 5 cząst.heksozo - 6 P + 12 (NADP + H+ ) + HO _ P, cykl dostarcza: pentoz do syntezy kw. Nukleinowych, akceptora CO2 w cyklu Calvina, NADP + H+ do syntezy kw. Tłuszcz., pentozy jeśli nie zostaną wykorzystane przez organiz do procesów syntezy prze kształcają się do 5 cząst. Heksoz i włączają się do cyklu. Fosforylacja Oksydacyjna-ADP + P + Energia ATP, większość nie zbędnego do czynności życiowych komórek ATP jest wytwarzana w przemianach łańcucha oddechowego - reakcję tę nazywamy Fosforylacją Oksyd., bo konieczny jest udział tlenu i niezbędne działanie dehydrogenaz. Reakcje dekarboksylacji w cyklu Krebsa-pierwsze metabolity cyklu są 6-węglowe, w dwóch dekarboksylacjach nastepuje skrócenie łańcucha węglowego prowadzące do powstania 4-węglowego szczawiooctanu. Prekursory Puryn-glicyna, kw. Asparginowy, glutamina, formylotetrahydrofolian. Różnice pomiędzy Hemoglobiną a Cytochromami-Hemoglobina- 4 pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe2+, przenosi tlen Hb + 4 O2↔Hb(O2)4, masa cząst. 68 tyś., 1 cząst. Hemu + 4 cząst. Globiny, Cytochromy- pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe3+, przenosi elektrony na skutek zmiany stopnia utlenia, masa cząst. 12 tyś., hemoproteid o strukturze żelazoporfirowej jako części niebiałkowej, barwnik kom. Mają Fe związane z atomami N pierścieni piralowych oraz białka pochodne porfiryn.Identyfikacja skrobi-płyn lugola (roztwór jonu w jodku potasu ) poniewarz skrobia ma strukture podobna do spirali powiązanej wiązaniami wodorowymi wewnatrz tej struktury - dlatego tez skrobia może wiązać jony metali (np. jod) stanowi to podstawę reakcji barwnej na wykrywanie skrobi. Reakcja izomeryzacji-Glukozo - 6-P Egzopeptydazy-enzymy atakujace białka od zewnątrz, karboksypeptydazy-rozszczepiają wiązanie peptydowe w pobliżu wolnej grupy karboksylowej, aminopeptydazy-rozszczepiają wiazanie peptydowe w pobliżu końca aminowego, dwupeptyd-rozczepiaja dwupeptyd do aminokwasów. W jakie zw. Organiczne wiązany jest amoniak-karbomoilofosforan P~O-C=(NH4) + 2ADP + P ← NH4⁺ + CO2 2ATP, redukcyjna aminacja ketokwasów; aminacja kw. aminokwasów} reakcje podczas których amoniak jest w zw. organiczne. Budowa DNA -bierze udział w przekazywaniu cech-stanowi materiał genetyczny, budowa: cukier(pentoza)-2-Dezoksyryboza, zasady-purynowe AG, A=T, pirymidynowe TC C ≡G, reszta kw. Fosforowego, stosunki ilościowe między A:T:C:G są bliskie 1, podwójna nić łańcucha polinukleotydowego wokół osi heliksy, między zasadami Charakterystyka t-rna przenosi aminokwasy z cytoplazmy białka(rybosomy), stanowi 15% całego RNA, zawiera 80 nukleotydów, masa cząst.=30tys., wystepuje w postaci tzw.-listka konieczyny., po połączeniu t-rna i m-rna następuje odpowiednie ustawienie aminokwasów i powstaje wiązanie peptydowe. Odsalanie mioglobiny-sączenie molekularne na kolumnach wypełnionych żelazem Sephadex-jest toekstrakt usieciowany-tworzy oczka, cząst. Białek są zatrzymane, a sole wypływają z kolumny, diliza. Od czego zależy budowa białka od kodu genetycznego, od struktury 2, 3-rzendowej, od układu reszt aminokwasowych oraz wiązań, za pomocą których te aminokwasy są połączone. Transketolazy, transaldolazy-transketolaza-enzym przenoszący fragment 2-węglowy (aldechyd glikolowy) z ketozy do aldozy, transaldolaza-katalizuje przeniesieniu fragmentu 3-węglowego(dichydroksyaceton) z 7-węglowego cukru na 3-węglowy. Cykl glioksalowy- funkcja Biochemiczna-jest modyfikacja cyklu Krebsa (u drobnoustrojów i roślin zdolnych do bezpośr. Użytkowania octanu do budowy ustrojów substancji org., w warunkach beztlenowych dostarcza do komórki ważne dla innych przemian produkty pośrednie wytworzone tylko z octanu, istota cyklu polega na ominięciu reakcji dekarboksylacji. Funkcja barwników w fotosyntezie-chlorofil oraz karotenowce uczestniczą w procesie Absorpcji Energii Świetlnej i zamianie w energię chemiczn a, która z kolei jest wykorzystywana do procesów syntezy, chlorofil , a pochłania 2 rodzaje fotonów-czerwone o niższej energii,-niebieskie owyższej energii, fotony wybijaja elektrony do stanu wzbudzonego z wydzieleniem energi w postaci ciepła. Różnice między NADP+ H⁺ oraz NADH+ H^+-powstaje przy odwodorowaniu substratu, przekazuje zwykle wodory na składniki wymagające redukcji; uczestniczy w procesie sysntezy kw. tłuszcz.; potrzebny do procesu fotosyntezy gdyż w fazie ciemnej jest donorem wodoru; NADP+ H⁺- donor elektronów i protonów w łańcuchu oddech; pośredniczy w przekazywaniu ich na następne ogniwo (przekazuje na jeden z koenzymów lawinowych). Fosforylacja oksydacyjna opios: Proce f. o. mechanizm wiążący energie wydzielającą się podczas łańcucha oddech.. Podczas f. o. wydziela się enzym w postaci ATP; ADP +(P)nieorg.AT1. Różnica między chlorofilem a i b i hemem- a- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg, w poz. 3 gr. metylowa, 4 -CH2-CH3,6 karboksylowa, 7- fityl . b- pierśc. czteropirol. z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg , w poz. 3 gr. aldehydowa, 4 -CH2-CH3, 6-karboksy.,7- fityl hem- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Fe, w poz. 4 -CH=CH2, 6-7-reszta propionylowa 2. Mech. łączenie zasad- DNA występ. w postaci dł. Podwójnych nici, zwinięte spiralnie i trwale ze sobą zespolone. W DNA są pary zasad z których każda pochodzi z innego łańcucha i które połączone są ze sobą mostkami wodorowymi. Guanina z cytozyną połączone trzema most. wodor. , mającymi strukturę mocniejszą i zwartą niż połączenie miedzy między adeniną a tyminą dwoma mostkami wodor.,- słabsze spotykane modyfikacje struktury, prowadzące do mutacji w zakresie określ. genów. 3. Wiązania diestrowe- wiąz. Występ. między poszczególnymi nukleotydami powiązane poprzez kw. fosforowy, który jedną gr. -OH łączy się z C`3 cukru jednego nukleotydu, a drugą gr. -OH z C`5 cukru następnego.4. Barwniki o bud. Glikozydowej i od czego zależy ich barwa- antocyjaniny mają charakter jonowy dlatego barwa zależy od pH -kwaśne środ.(od pomar-czerw. Do fiołkowo-czerw.) pH ok. 7 (bezbarwne), pH zasadowe(formy bezwodnikowe o zabarw. Intensyw. Niebieskim), minimalny wpływ na zabarwienie ma różnica w udziale i rozmieszczeniu reszt cukrowych. 5. Rola w kom. Karotenoidów-karotenoidy nienasycone węglowodory rozp. W tłuszczach np. karoteny(pomarańczowa), ksantofile(żółte) biorą udział w fotosyntezie(w absorpcji energii kwantów świetlnych np. β-karoten) 6. Wiązanie koordynacyjne- wiąz . chem. ,które tworzy para elektronów pochodząca od jednego atomu(donora- daje elektrony)wiążącego się z drugim atomem(akceptorem- bierze elektrony) takie wiązanie występ. np. w budowie chlorofilu między koordynacyjnym jonem magnezu a pierścieniem czteropirolowym.glukozydowymi, amylopektyna- zbud. z krótkich prostych łańcuchów złożonych z ok. 30 jednostek glukozy, połączonymi wiąz. 1-4α- glukozydowymi, zaś między sobą połączonych wiązaniami 1-6 α-glukozydowymi typu izomaltozy- stanowi twór rozgałęziony.Właś.optyczne sacharydów- czynność opt.związana jest z obec.asymetr. atomu węgla.Subst.których wzory róznią się jak przedm. Jego lustrzane odbicie mają rózną skręcalność optyczną, wyróżniamy formy D i L.Przy sacharydach Np.glukozie gr. OH przy drugim C leży po prawej (D) lub po lewej(L),stronie C., alfa i beta - α oznacz a formę w której gr.OH przy nowo powstałym i ostatnim atomie C asymetr. znajduje się we wzorze rzutowym po tej samej stronie. β - oznacza formę w której gr.OH przy tych samych atomach C znajdują się po przeciwnych stronachPodob i różni. W bud.maltozy .laktozy i celobiozy-Są to dwucukry ,mają wiąz.glikozydowe typu 1-4.Maltoza - dwie cząst. α-D glukozy,laktoza - α-glukoza i β-galaktoza celobioza - dwie cząste.β -glukozy..Bud.chityny - szeroko rozpowszech. hemoglikan zbud. z reszt N - acetylo-2-amino-D-glukopiranozy. Jest polisachar. szkiel., występ m.in. u Bud. Skrobi- zbud. z 2 łańcuchów strukt.- amylozy i amylopektyny, amyloza- stanowi proste dł. nierozgałęzione łańcuchy utworzone z jedn Strukt. typu maltozy, reszty glukozydowe są połączone wyłącznie wiąz. 1-4 α-grzybów . Chityna przy ogrzewaniu z kw.mineral. ulega hydrolizie na glukozaminę. Glikogen- podobny do amylopektyny,jednakże ma cząst. Bardziej rozgałęzioną,łań boczne są krótsze(10-20 reszt glukozy).Mniejsze frakcje są rozp. w H20. Jest to zapasowy wielocukier wyst. W drożdzach i tk.zwie.Gliokozydy α i β - są to prod. Przyłączania alkoh. Do asymet. atomu C monosach.(rzadziej do c. złożon.). Glikozydy nie wykazują zdol. do mutarotacji .α i β glikozydy nie znajdują się ze sobą w równowadze,bo jej ustalenie w glikozydzie jest niemożliwe. Izomaltoza - wchodzi w skład skrobi dzięki obec. Wiąz. Typu 1-4 i 1-6 ,jednym z prod. Hydrolizy amylopektyny jest izomaltoza.Epineny - cukry różniace się konfig. W podstawników przy C sasiadującym z gr. karboksylową np. glukoza.Pólacetale- wiąz.pomiędzy gr.aldeh. lub ketonową a hydroksylową Osazony - zasady org. powodują otwarci pierścienia i reagują z grupą aldehydową i ketonową, tworzą się dobrze krystalizujące połączenia zw. osazonami Laktoza- wł. reduk., obficie w mleku ssaków, ludzkie ok. 6% laktozy, krowie 4,5%, duża wart. Odżywcza, posiada stosunkowo niewielkie ilości słodyczy i nierozpuszczalności , w przem. farmaceut jako skł. tabletek, polepsza ich smak, prod. Odżywek dla niemowląt, do karmienia tuczników Heparyna- znacz. biol. polega na dział. antykoagulacyjnym, wykorz. w lecznictwie, występ. w wątrobie, płucach, mięśniach, w małych ilościach w sercu, nerkach, krwi. .LAKTOZA A CELOBIOZA- celob.-( 4-0-beta-D-glukopiranozylo-D-glukopiranoza), laktoza( 4-0-beta-D-galaktopiranozylo-D-glukopiranoza ) Cykl Krebsa, cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trójkarboksylowych, drugi etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie karboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Związek ten po odłączeniu ATP i wolnego CoA daje bursztynian, natomiast po odłączeniu FADH2 daje fumaran. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który Oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl.Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco:acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + ATP + 2H+ + CoAGlikoliza, wieloetapowy, beztlenowy proces enzymatycznego rozszczepienia glukozy zgodnie z sumarycznym schematem: D-glukoza + 2HPO4 2- + 2ADP- + 2NAD → 2CH3CH(OH)COO- (pirogronian) + 2 H2O + 2ATP + 2NADH + 2H+. Glikoliza stanowi główną drogę przemian glukozy w komórkach. Dzięki glikolizie organizm uzupełnia niedobór energii oraz otrzymuje szereg ważnych metabolitów, zużywanych w innych reakcjach. U ssaków glikoliza jest stymulowana przez adrenalinę i glukagon.Kolejne etapy cyklu przedstawiają się następująco:glukoza → glukozo-6-fosforan (+ ADP) → fruktozo-6-fosforan → fruktozo-1,6-bifosforan + ADP → aldehyd 3-fosfoglicerynowy + NADH + H+ → 1,3-bifosfoglicerynian → 3-fosfoglicerynian + ATP → 2-fosfoglicerynian → fosfoenolopirogronian + H2O → pirogronian + ATP. Mocznikowy cykl Krebsa, cykl ornitynowy, cykl reakcji prowadzących do syntezy mocznika (substancji nietoksycznej) z toksycznych produktów metabolizmu: amoniaku (powstaje z przemiany materii aminokwasów i dwutlenku węgla z cyklu Krebsa).Proces ten zachodzi w mitochondriach komórek wątrobowych w sposób cykliczny, z tym że trzy aminokwasy występują w nim stale: cytrulina, arginina i ornityna. Kolejne etapy cyklu mocznikowego przedstawiają się następująco → ornityna + NH3 + CO2 → cytrulina → cytrulina + NH3 → arginina → mocznik + ornityna → cykl się zamyka.Ornityna powstaje z metabolizmu kwasu glutaminowego i równocześnie jest substratem dla produkcji kwasów orniturowych jako produktów detoksykacji w ptaków. Arginina może zawówno być produktem jak i substratem cyklu mocznikowego, natomiast u owadów i skorupiaków powstaje z niej fosfoarginina, która jest fosfagenem tych bezkręgowców. Mocznik jest substancją wydalaną przez niektóre bezkręgowce, ryby chrzęstnoszkieletowe, płazy i ssaki.Koenzymy, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować. Sam koenzym, jak i apoenzym nie przejawiają katalitycznego działania, enzym wykazuje aktywność tylko wtedy, gdy oba komponenty są połączone ze sobą. Przykładem koenzymów są koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcje uwodornienia, jak i odwodornienia - zależnie od apoenzymu. Należą NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino-adeninowy). Dekarboksyliazy-potrzebują gr.prostetycznej PLP.Jedynie dekarboksyliaza 5 -adenozynometionina jest syntetyzwana z udziałem poirogronianu jako kofektora.Oterzymujemy aminy biogenne,jest to jedyna droga ich otrzymania,są niezbędne do zycia .Dzielą się na Enzymy-Dekarboksylaza glutaminianowa,D.histydynowa, D.DSPA(dihydroksyfenylo alaninowa) ,D.cysteino- sulfinianowa, D. Ornitynowa, D.5- adenozylometioninowa.Rozkładany Aminokwas- Glu, Cys, cysteinosulfinian,/ His/dihydroksy -fenyloalanina,His, Tyr, Trp, Phe/ cysteinian, cysteinosulfinian, /alfa ornitynna/ %-adenozynometinina Aminokw-Lizyna- Kadaweryna - stabilizuje struk. błon kom.,Ornityna-putrescyna-stab.struk.błon wewnątrz.Kondensuje z dekarboksylowaną %- adenozynometioniną.Proces przyczynia się do powstawania spermininy, i spermidyny, Seryna-Kolamina-skł.tł.żłożonychm.in kefarin, Treonina- alfa -aminopropanol, Cysteina-cysteamina-skł CoA, Asparaginian- beta-alanina-skł.CoA,kw.pentenowego, anseryny, kanzoryny.Glutaminian-alfa-aminomaślan- współ.z central.układem nerwowym, koordynuje prace mózgu i hamuje synaptyczne przekaz.bodzców, w cent.układzie nerwowym,Histydyna-histamina- charak. Hormonalny, rozszerza nacz krw.,powoduje obniżenie cis krwi. Dihydroksyfenyloalanina-hydroksytyramina-prekursor powstawania adrenaliny i noradr ,Tryptofan- tryptamina, 5-hydroksytryptofan- serotonina-charak.hormon. ,skurcze nacz.krwio.,i mięśni gładkich, Fenyloalanina-fenyloatyloamina, Cysteinosulfinian-tauryna-wchodzi w skł.kw.tłuszczowych .I etap-poł.aminokw.z fosforem pirydoksalu i wytworzenie zasady Schiffa II etap-dekarboksylacja zasdy schiffa z wydzieleniem CO₂ i powstaniem poch.aminowej zasady sChiffa, III etap- hydroliza pochodnej aminowejzasady sChiffa z odłączeniem aminy, IV etap- regeneracja fosforanu pirydoksalu KATABOLIZM-Leu, Jle, Val (dezaminacja)ketokwas (+CoA -CO₂ -dekarboksylacja)nienasycone tioestry acetylo CoA ANABOLIZM- substratami są produkty fotosyntezy( kw.-3 -fosfoglicerynowy- aminokw.endogenne są syntetyzowane w procesach transaminacji,- dawcami azotu mogą być Glu. Gly, Asp, Asn,.-substratem ważnym w syntezie aminokwasów aromat. Jest kw.szikimianowy - zw.który może być bezpośrednio przekształcony w Trp jest kw.antrymitowy - niektóre aminokw. Mogą być przekształcone w drugie np.seryna w cysteine.- duże znaczenie w biosyntezie aminokw. ma reakcja metylacji,- duże znaczenie ma reakcja alfa hydroksylacji. GLIKOLIZA- a) przeniesienie fosforanu ( 1,3,7, 10 ) b) zmiana położenia reszty fosforanowej ( 8 ) c) izomeryzacji ( 2,4,5 ) d) odwodnienie (dehydratacja) ( 9 ) e) rozszczepienie aldowe f) fosforylacja sprzężona z utlenianiem ( 6 ).Oksydacyjna dekarboksyl.,alfa ketokw.pirogronian NAD + CoA komp.dehydrogenazy pirogroniowej acetylo-CoA + CO₂ + NADH + H. Przeksz.pirogronianu w CoA - I etap- dekarboksylacja pirogronianu II etap- gr.hydroksyetylowa jest utleniona do acetylowej (powst.acetylopoamid) III etap- przeniesienie gr.acylowej na CoA i wyt. AcetyloCoa, IV etap- regenacja lipoamidu przez dehydrogenazę kw.liponowego.Cykl Kw.Cytrynowego- kondensacja ( 1 ), odwodnienie( dehydratacja)- (2 ), uwodnienie (hydratacja)- (3,8), dekarboksylacja (4 ), utlanianie (4, 7, 9),fosforylacja substratowa (6 ).Od 4-ej reakcji rozpoczyna się degradacja acetylo-CoA, od 6- ej degenaracja szczawiooctanu.Podsumowanie acetylo- CoA + 3NAD + FAD + GDP₊P_i +2H₂O 2CO₂ + 3NADH + FADH₂ + GTP + 2 HAminokw.glukogenne- pirogronian(treonina, alanina, glicyna, cysteina, seryna)-alfa ketoglutaran (glutaminian, histydyna, glutamina, prolina, arginina) - szczawian (asparagina, asparaginian), -fumaran (tyrozyna, fenyloalanina, asparaginian) - bursztynylo- CoA (izoleucyna, metionina, treonina, walina) Cykl KREBSA-drugi etap oddychanie komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Podsumowanie- acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH+ + FADH2 + ATP + 2H+ + CoA. KOMPLEKS DEHYDROGEN. PIROGRONOWEJ - dehydrogenaza pirogronianowa, acetylotransferaza dihydrolipinianowa, dehydrogenaza dihydroliponianowa.KOMPLEKS DEH.ALFA-KETOGLUTARANOWEJ- kofaktory enzymu TPP, lipoamid, CoA, FAD, NAD,-Enzymy - dehydrogenaza alfa - ketoglutaranowa, bursztynylotransferaza (transacytaza bursztynianowa)- rdzeń , dehydrog. amidu kw.liponowego Podklasy hydrolaz(np.amylaza)-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiąz.estrowe),glikozydazy (dział.na wiąz.glikozydowe) peptydazy(kat.rozkł.białek do pepty.aminokwasowych), amidazy .Koenzymy oksydoreduktaz -Katalizują reakcje przebiegające ze zmianą wartoś. skład lub stop.utlenienia zw.org.zmiany te są związane z przeniesieniem at.wodoru, tlenu oraz samych elektronów.dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energii,nukleotyd zb.z adeniny (zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz. adenozyny i odczep.azoto- i pirofos .Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -trypsynogen, pepsynogen, chymotrypsynogen, Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż.. Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.Kw.foliowy(kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. Ener.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)

1

3

---