Właściwości funkcjonalne (technologiczne) białek.

Białka są to związki wielocząsteczkowe składające się z aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym -CONH-. Każdy żywy organizm jest z nich zbudowany. Synteza białka odbywa się na rybosomach. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

1. Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym

2. Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C = O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się: helisę - gł. helisę alfa (ang. a helix), beta kartka (struktura beta-fałdowa) tworzące "pofałdowane kartki" (ang. p sheet),beta zakręt (pętle omega) (ang. tum)

3. Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwoma resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.

4. Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:

• glikoproteidy - zawierają cukier

• lipoproteidy - zawierają lipidy

• nukleoproteidy - zawierają kwas nukleinowy

• chromoproteidy - zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.

• fosfoproteidy - zawierają resztę kwasu fosforowego.

1. protaminy - są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: kJupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

2. histony - podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

3. albuminy - białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

5. pro laminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

6. gluteliny - podobnie jak prolaminy - to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

7. skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone:

1. chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.

2. fosfoproteiny - zawierają około l % fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

3. nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

4. lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HOL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

5. glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina).

Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

• metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Właściwości funkcjonalne białek:

1. Emulgator tłuszczu. AA mają budowę hydrofilową i hydrofobową. Białko pokrywa zdyspergowany tłuszcz, podczas obróbki termicznej denaturuje i tworzy strukturę utrzymującą tłuszcz. Ponad to białka lekko denaturowane lepiej emulgują tłuszcz niż natywne(takie nie denaturowane)

2. Zdolność białka do wiązania wody- ze względu na obecność grup hydrofilowych i hydroforbowych w cząsteczce białka. Jedynie fenyloalanina nie wiąże wody gdyż jest w całości hydrofobowa- pozostałe AA w mniejszym lub większym stopniu wiążą wodę.

3. Zdolność żelowania-powstanie poprzecznych wiązań w białku. Białko denaturuje( zniszczenie struktury II, m i IV rzędowej) koaguluje i działa teksturotwórczo na żywność. Białko denaturuje w temp 45-60 sto C. Denaturacja-najpierw następuje" rozplątanie kłębka białka, następnie wzrasta zdolność wiązania H20 gdyż jest większa powierzchnia białka następnie następuje zjawisko synerezy- równoległe układanie się peptydów- wiązanie sieciujące, wiązania poprzeczne w białku występują. Gdy wiązania są zbyt silne może dochodzić do wyciskania wody. (Jeżeli ogrzejemy w temp 45st C i nie przekroczymy 79 st C to zwiążemy więcej wody ze względu na większą przestrzeń wiązania wody natomiast w temp powyżej 80 sto C utworzą się bardzo silne wiązania równoległe białko - białko i dochodzić będzie do wyciskania wody. Woda w białku związana jest słabymi wiązaniami wodorowymi natomiast białko- białko wiązaniem kowalencyjnym.) Białko złożone wykazuje termoodporność a zarazem wyższą temperaturę denaturacji.

Wyróżniamy 4 typy wiązań

1. Kowalencyjne (najsilniejsze) (2 w żywności wiązania kowalencyjne białek w tym wiązanie peptydowe oraz powstawanie mostków disiarczkowych te powstają głównie w miozynie- białku mięsa gdyż miozyna posiada ok. 3 gr SH są to grupy bardzo reaktywne)

2. Elektrostatyczne(jest wynikiem amfoteryczności związków głównie pochodzących od zjonizowanych grup karboksylowych lub grup aminowych

3. Wodorowe

4. Hydrofobowe( najsłabsze) głównie te które maja grupę metylowe lub metylenowe

5. Rozpuszczalność- Białko rozpuszcza się w słabych roztworach soli a jak stworzymy sól białkową jest ona rozpuszczalna w wodzie zatem białko nierozpuszczalne możemy przeprowadzić w sól białkową i także rozpuścić je w wodzie. Najlepiej przy tym zjawisku mówić o sile jonowej niż o stężeniu soli gdyż rozpuszczalność nie zależy od zawartości soli tylko od wartościowości jonów w soli.

Zjawisko rozpuszczalności wykorzystywane jest gdy chcemy:

1. związać wodę,

2. stworzyć emulsję

Albuminy- w roztworze H₂0 i roztworze soli są rozpuszczalne

Globuliny są nierozpuszczalne w wodzie natomiast rozpuszczają się w wodnych roztworach soli o sile jonowej poniżej 0.15

Prolaminy są nierozpuszczalne w wodzie natomiast rozpuszczalne w alkoholu etylowym

Gluteiny są nierozpuszczalne w w/w roztworach natomiast są rozpuszczalne w roztworach kwasów i zasad, występują w roślinach gł. Zbożach

Skleroproteiny- nierozpuszczalne w większości powszechnie znanych rozpuszczalnikach natomiast pęcznieją w roztworze soli

1. Pęcznienie białek nierozpuszczalnych w wodzie wykorzystywane np. w moczeniu żelatyny

2. Punkt izoelektryczny - białko ma najmniejszą rozpuszczalność i najłatwiej denaturuje, Białko denaturowane w pi., jest z denaturowane nieodwracalnie.

Właściwości funkcyjne (technologiczne) węglowodanów ?

Węglowodany- sacharydy są to związki organiczne zbudowane z atomów węgla, tlenu, wodoru. Cukry złożone powstają przez połączenie się ze soba wiązaniem gliklozydowym

Wyróżniamy

Cukry proste( monosacharydy) np. glukoza, galaktoza, fruktoza a te dzielimy na

1. triozy o 3 atomach węgla, np. aldehyd glicerynowy

2. tetrozy o 4 atomach węgla

3. pentozy o 5 atomach węgla, np. ryboza, rybuloza

4. heksozy o 6 atomach węgla, np. glukoza, galaktoza i fruktoza. Bądz możemy je podzielić na

5. aldozy, w których występuje grupa aldehydowa (-CHO), np. deoksyryboza, ryboza, glukoza, galaktoza

6. ketozy, w których występuje grupa ketonowa (=C = O), np. rybuloza, fruktoza.

Dwucukry-disacharydy( sacharoza, maltoza, laktoza)

7. Oligosacharydy

8. Polisacharydy

Właściwości funkcjonalne:

1. Źródło energii( wł. Żywieniowa)

2. Karmelizacja- powstaje barwnik

3. Interakcja z Aminokwasami - reakcje Miliarda- reakcja nie enzymatycznego brunatnienia

Wł. Antydenaturacyjne - krioprotektanty - węglowodany krótkołańcuchowe które są dobrze rozpuszczalne w h 20 ale równocześnie na tyle długie aby "oplątać" białko wówczas następuje stabilizacja pierwotnej konformacji białka oraz zapobiegamy agregacji białka. Najdłuższym ale rozpuszczalnym cukrem jest lekka inulina.

4. Łatwo rozpuszczalne w h 20

5. Zapobiegają agregacji i asocjacji białka

6. Polepsza wiązanie wody w białku

7. Właściwości zagęszczające i żelujące- hydrokoloidy sacharyd owe- rozpuszczalne na gorąco­ stygnąc żelują- tworząc żel tyksotroficzny (gdy się go zamiesza to przyjmuje postać zawiesiny ­roztworu, gdy stoi bezczynnie- przyjmuje postać tak jakby "żelu")

8. Środek konserwujący-dzięki zjawiskom osmotycznym prowadzi do plazmolizy komórek- odwodnienia i służy do konserwowania np. dżemów, marmolad,

Wydaje mi się ze nie ma sensu pisać w tym pytaniu o karaganie i agarze które nie są sacharydami a jedynie w ich składzie występują związki cukrowe ponad to tworzenie osłonek - mikro kapsułkowanie to też nie jest wł. Funkcjonalna a jedynie sposób wykorzystania jednej z właściwości sacharydów tak jak i chociażby to ze sacharydy są składnikiem dymu wędzarniczego i co dają podczas rozkładu

Właściwości funkcyjne (technologiczne)lipidów ?

Lipidy są to estry glicerolu i kwasów tłuszczowych. Dzielimy je na

Lipidy proste(woski i triacyloglicerole) w tym

1. nasycone

2. nienasycone

• jednonienasycone

• wielonienasycone

1. Lipidy złożone ( oprócz kw. Tłuszczowego posiadają w swojej budowie fosfor, białko, węglowodany

2. Sterole(cholesterol) Właściwości funkcjonalne:

3. Dodatek wzbogacający wartość kaloryczną żywności

4. Regulator konsystencji i tekstury żywności w sposób bezpośredni wpływa na właściwości fizyczne

5. Zapobiega interakcji białek poprzez wiązania tłuszczu między cząsteczkami białka

6. Tłuszcze służą do obsmażania żywności, żywność może być obsmażona i nierozmrożona

7. Rozpuszczalnik substancji nierozpuszczalnych w wodzie

8. Nośnik substancji smakowych

9. Emulgator-

10. Osłania przed dostępem tlenu a także zapobiega nadmiernemu odparowaniu wody

11. Może tworzyć emulsje o/w lub w/o

---