Str. I rzędowa – liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Zawierają się w niej również kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny, które sąsiadują ze sobą w przestrzeni, ale nie w sekwencji liniowej aminokwasu.

Str. II rz. - dotyczy regularnego pofałdowania rejonów łańcucha polipeptydowego. Ze względów energetycznych możliwe są dwie struktury IIrz. : α-helisa i struktura harmonijkowa-β. α-helisa ma kształt cylindra(utrzymywany jest przez wiązania wodorowe pomiędzy tlenem gr. CO jednego w. peptydowego, a H gr. NH czwartego z kolei w. peptydowego. Struktura β też posiada wiązania wodorowe między w. peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnych części tego samego łańcucha polipeptydowego.

Str. III rz. – odnosi się do całkowitego pofałdowania łańcucha polipeptydowego, czyli dotyczy przestrzennego ułożenia aminokwasów zarówno odległych w sekwencji liniowej jak i tych, które ze sobą sąsiadują.

Str. IV rz. – dotyczy wzajemnego ułożenia przestrzennego poszczególnych podjednostek (łańcuchów polipeptydowych) i natury oddziaływań między nimi.

Punkt izoelektryczny – pI to taka wartość pH r-r w którym aminokwas lub białko występuje w formie jonu obojnaczego wypadkowy ładunek cząst.=0.

Denaturacja – proces, który prowadzi do całkowitej utraty właściwości biologicznej białka na skutek zniszczenia konformacji białka. To proces w zasadzie nieodwracalny. Czynniki:
-temperatura (powyżej 40°C
-detergenty
-rozpuszczalniki energetyczne (zrywają głównie wiązania hydrofobowe)
-kwasy i zasady (na skutek zmiany ładunku białka)
-metale ciężkie
-mocznik

Wysalanie – rozpuszczalność białek w dużym stopniu zależy od stężenia soli. Niskie stężenia soli do ok. 10% zwiększają rozpuszczalność białek w wodzie, natomiast w bardziej stężonych zmniejszają rozpuszczalność i powodują precypitację białek (wysalanie białka). Proces ten jest odwracalny oraz nie zmienia on właściwości biologicznych białka.

Amfoteryczność – zdolność związku chemicznego do reakcji z kwasami i zasadami. Aminokwasy w środowisku wodnym wykazują właściwości słabych kwasów i zasad, a więc są amfoteryczne. Grupa aminowa nadaje aminokwasowi charakter zasadowy, a karboksylowa kwasowy. W środowisku kwaśnym aminokwas jest kationem, a w zasadowym anionem.

Prawo Lamberta – Beera – absorbancja jest wprost proporcjonalna do stężenia grubości warstwy barwnego roztworu. Absorbancja to miara wygaszania światła przez barwny roztwór (inaczej gęstość optyczna)

Glutation – 4-glutamylocysteiloglicyna. Odgrywa ważną rolę w procesach oksydoredukujących. Występuje w dwóch formach, utlenionej i zredukowanej.

Angiotensyna – zbudowana z 8 aminokwasów, hormon tkankowy, powoduje podwyższenie ciśnienia krwi, działa na mięśnie gładkie macicy.

Bradykinina – zbudowana z 9 aminokwasów, hormon tkankowy, powoduje spadek ciśnienia krwi.

Oksytocyna – zbudowana z 9 aminokwasów, hormon podwzgórza, powoduje skurcz mięśni gładkich, wpływa na proces owulacji, transport nasienia, i przebieg porodu.

Wazopresyna – zbudowana z 9 aminokwasów, h. podwzgórza, podwyższa ciśnienie krwi, hamuje wydzielanie moczu, pobudza mięśnie gładkie jelita cienkiego.

Wazotycyna – zbudowana z 9 aminokwasów, h. podwzgórza, analog wazopresyny i oksytocyny.

ACTH – h. przedniego płata przysadki mózgowej, 39 reszt aminokwasowych, pobudza korę nadnerczy do wydzielania kortyzolu.

Glukagon – h. trzustki, 29 reszt aminokwasowych, stymuluje wzrost stężenia glukozy we krwi, antagonistyczny do insuliny.

Insulina – h. trzustki, 51 reszt aminokwasowych, obniża poziom glukozy we krwi.

Białka proste – zbudowane tylko z aminokwasów. Wyróżniamy białka rozpuszczalne (globularne) i białka włókniste (fibrylarne). Białka globularne – mają postać kłębków, bardziej złożone niż białka fibrylarne. Wyróżniamy: albuminy, globuliny, gluteiny, prolaminy, histony, protaminy. Białka fibrylarne – odznaczają się dużą sprężystością i trwałością dlatego organizm wykorzystuje je do tworzenia struktur sprężystych. Należą do nich: fibroina, kolagen, kreatyna.

Białka złożone – kompleksy białek ze związkami niebiałkowymi(grupa prostetyczna). Oprócz aminokwasów zawierają grupę prostetyczną np. cukry, tłuszcze, barwniki. Wyróżniamy: fosfoproteidy, nukleoproteidy, glikoproteidy, lipopropeidy, chromoproteidy, metaloproteidy.

Reakcje charakterystyczne dla aminokwasów:
1. Reakcja z ninhydryną
2. Reakcja dla cysteiny
3. Reakcja ksantoproteinowa
4. Reakcja dla układu indolowego w tryptofanie
a) reakcja Adamkiewicz i Hopkinsa
b) reakcja Voiseneta

Aminokwasy egzogenne – takie, których organizm nie może sam syntetyzować. Są to arginina, leucyna, lizyna, metionina, tryptofan, tyrozyna.

Aminokwasy endogenne – takie, które organizm może sam syntetyzować. Są to asparagina, alanina, cysteina, glicyna, prolina, seryna.

Podział peptydów ze względu na wielkość cząsteczek:
1. Monopeptydy (do 2 aminokwasów)
2. Oligopeptydy (od 2 do 10 aminokwasów)
3. Polipeptydy (>10 aminokwasów)