Kolokwium nr 1

1. AA ,peptydy, białka- to co jest w pytaniu, nic dodać, ale i nic ująć. Oba podręczniki do tego są OK.

O motywach i domenach można poczytać – Bańkowski 23.1.3, Harper 42-43; załączam też ładne obrazki

2. Funkcje biologiczne aminokwasów , peptydów i białek:

-podziały w każdej książce – Bańkowski cały rozdział 1, obowiązuję trójliterowe skróty nazw, krzywe miareczkowania, wyznaczanie pI; Harper – rozdział 3 cały a także strona 580 i kawałek 581,

Pochodne aminokwasów jako neurotransmitery i hormony- wiedzieć co to jest glutaminian, adrenalina, noradrenalina, dopamina i serotonina, tyroksyna i trójjodotyronina, czy melatonina (nie uczymy się syntez tych związków, tylko wiemy z jakich aa powstają i jakie funkcje pełnią

-peptydy biologicznie czynne –Bańkowski – cały rozdział 2, Harper pierwszy podrozdział rozdziału 3 oraz końcówka rozdziału 3 (glutation, kalidyna, bradykinina, angiotensyna, enkefaliny,oksytocyna, wazopresyna,karnozyna, anseryna, bacytracyna,gramicydyna, bleomycyna, toksyny sinic, także – PTH -84 aa, glukagon, insulina, ACTH, klacytonina

-białka – znać różne konkretne przykłady białek pełniących różne funkcje, a zależność między budową i funkcją umieć omówić na podstawie: kolagenu (Bańkowski 498-502, Harper 49-51, oraz 656-660, wiedzieć po co nam jest potrzebna wit.C), elastyny (Harper 660-661, Bańkowski 503), keratyny (Bańkowski - str.25 ), miozyny (Harper 684-686), mioglobiny i hemoglobiny (Harper – cały rozdział 6, Bańkowski – rozdział 36.1 = strony 514-520), cały rozdział 3 z Bańkowskiego.

-białka osocza (Bańkowski – rozdział 36.2 = strony 520-532, Harper – rozdział 49)

3. Potranslacyjne modyfikacje białek – H-rozdział 5, w rozdziale o enzymach - regulacja aktywności, strona 454, 643, a także o glikacji – w skrypcie ćwiczeniowym.

4. Klasy enzymów – Tak jak było na prezentacji, bo było dobrze, a poza tym wszędzie, B- w rozdziale 4, a nawet na Wikipedii, (http://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_Commission_number)

Znacie podklasy oksydoreduktaz i hydrolaz. Znacie przykłady z poszczególnych klas, konkretne.

A jaka jest różnica między syntazą i syntetazą? Będzie na kolokwium.

5. Budowa enzymów – wszędzie- H- rozdz.7, B- rozdz.4.1-4.6

Kofaktory – oprócz powyższych rozdziałów, Harper – rozdział 44 –str. 596- 608, a Bańkowski – 27.1; 4.10

Wiemy jak wygląda NAD, NADH oraz NADP+ NADPH+ , ale te inne kofaktory jak fosforan pirydoksalu i inne witaminy z grupy B tu też FAD i FMN, i inne, oraz jakie pełnią funkcje; podobnie SAM, biotyna, lipoamid, THF, jakie przenoszą grupy Czyli - wiecie jak wyglądają - umiecie rozpoznać, a z pamięci wiecie z czego się składają. Nie będę kazać rysować wzorów.

6. Mechanizmy działania, było ładnie na prezentacjach, a jak nie było to: Chymotrypsyna w Harperze – str.69 i dokładnie studiujemy ryc. 7.7, B- strona 45 w rozdz. 4.5. Jest to także świetnie zrobione w Stryerze. Transaminacja: Bańkowski 18.2.1., ryc. 18.6!, H- 302-303;

Czytając o chymotrypsynie musimy sobie uświadomić, trzeba wiedzieć o tym, co dzieje się w miejscu katalitycznym w enzymie tudzież w jego sąsiedztwie gdy nadchodzi substrat.

Te efekty łatwo sobie wyobrazić. Substrat się zbliża i orientuje w przestrzeni, jest rozpoznawany przez enzymatyczne centrum (-efekt zbliżenia i orientacji). Następnie następuje tzw. indukowane dopasowanie. Potem w substracie mamy do czynienia ze zmianą rozkładu elektronów, co pozwala na nukleofilowy atak na enzym, na jego centrum aktywne, bo w nim na skutek tego ataku reszty aa także zmienia się rozkład elektronów (jest to ogólna kataliza kwasowo-zasadowa)- mamy do czynienia z tzw. efektem naprężenia – gdy w centrum dochodzi do osłabienia wiązań- rozciągania ich i zerwania i tworzą się nowe. W efekcie odrywa się produkt.

Czyli trzeba powiedzieć, że kataliza kwasowo-zasadowa opiera się na przesunięciu między substratem, a centrum aktywnym w enzymie. I z katalizą zasadową, atakiem nukleofilowym, mamy do czynienia gdy reszty aa (np. Ser –OH czy His – imidazol)w centrum mają zdolność do oddawania e i łączą się z jądrem atomu w substracie,

Kataliza kwasowa to dążenie grup ( np. aminowych czy metali ) do łączenia się z elektronami stąd nazwa –elektrofilowych.

Pamiętajcie też aby znać konkretne przykłady enzymów (czy grup) omawiając specyficznośc absolutną, stereochemiczna i grupową.

7. Kinetyka: H – rozdz.8, B- rozdz. 4.7. Zwróćcie uwagę na praktyczne zastosowanie inhibitorów w medycynie(tabela z Bańk. oraz str 89-90 w H.) Typy katalizy przy dwóch substratach – H- str- 88, szczególnie ryc. 8-11.

8. Enzymy allosteryczne. Modelem białka allosterycnego jest Hb (i tam szukajcie inf.) , ale pamiętamy, że nie jest ona enzymem! W H- w rozdz.9. a w B- 4.8.4, kinetyka enz. allosterycznych, kooperatywność podjednostek, modele działania.

9. Regulacja – to jest temat morze –Harper - rozdz. 9-cały oraz rozdział 42= strony 557,560-564; Bańkowski- 4.9 oraz 29.4, ale bez 29.4.2.

10. Prezentacje, skrypt ćwiczeniowy oraz Bańkowski 36.2.4. A także stary Harper

Te kaskady przekazania sygnału jako świetny sposób pokazania jak białka w nich współpracują

Reakcję dehydrogenazy mleczanowej też proszę nauczyć się wzorami i z kofaktorami. Przyda się do izoenzymów, do klas enzymów, do enzymów ważnych diagnostycznie i w paru innych pytaniach też się da ją wykorzystać:)

Nie wiem czy o czymś nie zapomniałam:)

I na koniec kilka zdań i obrazków, uproszczonych w porównaniu do Harpera

Przez cały czas nauki to białko G będzie nam towarzyszyć i proszę się już dziś z nim zaprzyjaźnić

Każdy więc na razie przyswaja sobie schemat, na końcu którego są nasze kinazy, które regulują aktywności innych białek przez odwracalną (fosfatazy!!) fosforyzację

Czyli nasza pełny (z konieczności uproszczony) szlak przekazywania sygnału w komórce wygląda tak:

PIERWSZY PRZEKAŹNIK =agonista (HORMON, NEUROTRANSMITER)

–- RECEPTOR(budowa na obrazku)

-–- BIAŁKO G (trzeci obrazek)

--– EFEKTOR (np.CYKLAZA ADENYLANOWA, GUANYLANOWA,)

--– WTÓRNY PRZEKAŹNIK (np.cAMP, cGMP)

–--KINAZA -fosforylacja białka i efekt biologiczny (na seminarium był to wpływ na fosforylazę glikogenową)