Ćwiczenie 1

1. Reakcje utleniania i redukcji:

Reakcjami utlenienia i redukcji, inaczej mówiąc reakcjami red-oks, nazywamy reakcje chemiczne, które przebiegają ze zmianą elektrowartościowości (stopnia utlenienia) reagujących jonów (atomów). Zmiana stopnia utlenienia wiąże się z pobraniem lub oddaniem elektronów przez atom. Ze względu, że atom musi pobrać elektrony od innego atomu, lub oddać elektrony innemu atomowi, proces utlenienia nieodłącznie wiąże się z procesem redukcji, czyli obydwie te reakcje są zawsze ze sobą sprzężone.

Utlenianie - reakcja chemiczna, w której atom przechodzi z niższego na wyższy stopień utlenienia (co jest równoważne z oddaniem elektronów). Nazwa ta ma charakter umowny, gdyż każdej reakcji utlenienia musi towarzyszyć reakcja redukcji. Łącznie takie procesy nazywa się reakcjami redoks.

Redukcja - (inna nazwa elektronacja) – proces, w trakcie którego atom lub ich grupa przechodzi z wyższego na niższy stopień utlenienia. W chemii organicznej daną reakcję nazywa reakcją redukcji, gdy struktura głównego substratu i głównego produktu różnią się tylko tym, że jedna grupa lub pojedynczy atom zmniejszył w jej wyniku swój stopień utlenienia, kosztem utlenienia prostego związku zwanego w tym przypadku środkiem redukującym.

CH3OH + O2 → HCOOH + H2O

C-II → C+II + 4e- (utlenianie)

O20 + 4e- → 2O-II (redukcja)

1. Utleniacz i reduktor:

Utleniacz – pierwiastek lub związek chemiczny, będący w analizowanej reakcji redoks akceptorem (przyjmującym) elektronów. Utleniacze w reakcjach zmniejszają swój stopień utlenienia (ulegają redukcji) i jednocześnie powodują jego wzrost w pozostałych produktach reakcji (ulegających utlenieniu)

- występując na najwyższym możliwym stopniu utlenienia mają możliwość jego obniżenia

- pierwiastki charakteryzujące się dużą elektroujemnością, np. tlen, fluor,chlor oraz np. H2O2, Mg2+, SO42–, NO3–,MnO4–, Cr2O72–

Reduktor – pierwiastek lub związek chemiczny będący w analizowanej reakcji redoks donorem (dostarczycielem) elektronów. Reduktory w reakcjach zwiększają swój stopień utlenienia i jednocześnie powodują jego zmniejszenie w pozostałych produktach reakcji.

- występując na najniższym możliwym stopniu utlenienia mają możliwość jego podwyższenia

- pierwiastki charakteryzujące się małą elektroujemnością, np. litowce, berylowce, glin, węgiel, H2 oraz np. S2–, SO32–, NO2–

3. Budowa komórki prokariotycznej i eukariotycznej:

Struktura	Charakterystyka	Funkcje	Komórka prokariotyczna	Komórka eukariotyczna
Jądro	Duża struktura otoczona podwójną błoną; zawiera jąderko (ziarniste ciałko wewnątrz jądra) oraz chromosomy (złożone z kompletu DNA, białek, chromatyny, widoczne w czasie podziału komórki, jako pałeczkowate struktury)	Jądro stanowi ośrodek kontrolny komórki. Jąderko jest miejscem syntezy rybosomalnego RNA i tworzenia rybosomów. Chromosomy zawierają geny (jednostki informacji dziedzicznej), które decydują o strukturze i funkcjonowaniu komórki)	Brak - jego funkcje pełni nukleoid, złożony z DNA, z jego splątanych nici	Obecne
Mitochon-dria	Struktury otoczone dwiema błonami, wypełnione bezpostaciową substancją zwaną matrix	Miejsce większości reakcji składających się na oddychanie komórkowe, przekształcanie energii pochodzącej z glukozy lub lipidów w energię zawartą w ATP	Brak - ich funkcje pełnią mezosomy, powstające jako uwypuklenia plazmalemmy do środka komórki, otoczone pojedynczą błony	Obecne
Plastydy (np. chloro-plasty)	Struktury o podwójnej błonie, wewnątrz których znajdują się błony tylakoidów, w chloroplastach błony tylakoidów zawierają chlorofil	Chlorofil wychwytuje energię świetlną; powstają cząsteczki ATP i innych związków bogatych w energię, które służą do przekształcania CO2 w glukozę	Brak	Obecne w eukariotycznej komórce roślinnej, nieobecne w zwierzęcej
Centriole	Para pustych cylindrów zlokalizowanych w pobliżu środka komórki; każda centriola składa się z dziewięciu trypletów mikrotubul	Podczas podziału komórki pomiędzy centriolami tworzy się wrzeciono mitotyczne; mogą zapoczątkować i organizować tworzenie się mikrotubul	Brak	W przypadku komórek roślinnych są obecne z wyjątkiem roślin wyższych, w komórce zwierzęcej - obecne
Rzęski	Względnie krótkie wyrostki sterczące z powierzchni komórki i pokryte błoną komórkową; zbudowane z dwóch mikrotubul środkowych i dziewięciu mikrotubul leżących na obwodzie	Narząd ruchu, u niektórych organizmów jednokomórkowych służą do przesuwania substancji po powierzchni niektórych tkanek	Obecne	Obecne, ale bardzo rzadko
Wici	Długie wyrostki utworzone z dwóch środkowych i dziewięciu obwodowych mikrotubul, sterczące z powierzchni komórki, okryte błoną komórkową	Biorą udział w poruszaniu się komórek (np. plemnikowych) i niektórych organizmów jednokomórkowych	Obecne	Obecne, ale rzadko
Błona komórkowa (błona cytoplazmatyczna)	Jest to błona otaczająca żywe komórki	Otacza zawartość komórek, reguluje ruch substancji wnikających do komórki oraz ją opuszczających, pomaga w utrzymywaniu kształtu komórki, bierze udział w komunikowaniu się z innymi komórkami	Obecna	Obecna
Reticulum endoplazmatyczne (siateczka śródplazmatycz)	System wewnętrznym błon plazmatycznych w cytoplazmie	Miejsce syntezy lipidów błonowych i wielu białek błonowych; źródło wewnątrzkomórkowych pęcherzyków przejściowych	Brak	Obecne
Układ Golgiego	Tworzą go diktiosomy rozmieszczone w cytoplazmie	Modyfikuje białka, "pakuje" (w pęcherzyki przejściowe) białka przeznaczone do wydzielania na zewnątrz komórki, sortuje inne białka, kierując je do miejsc przeznaczenia	Brak	Obecny
Lizosomy	Drobne pęcherzyki otoczone błoną białkowo - lipidową	Zawierają enzymy rozkładające wchłonięte substancje, wydzieliny i produkty odpadowe	Brak	Obecne
Wakuole	Obszar cytoplazmy otoczony błoną lipidowo - białkową, we wnętrzu którego znajduje się sok wakuolarny	Transportuje i magazynuje substraty, produkty odpadowe i wodę	Brak	Obecna: w przypadku komórek roślinnych zazwyczaj jest to jedna, duża centralnie położona wodniczka, w komórkach zwierzęcych występuje wiele, wodniczek o mniejszych rozmiarach

4.Skład pierwiastkowy organizmów żywych (pierwiastki biogenne, mikro- i makroelementy)

Makroelementy – pierwiastki których ilość przekracza 0,01% suchej masy organizm Sucha masa – masa wszystkich składników komórki, tkanki czy organizmu, oprócz wody. Jest to wskaźnik lepszy niż całkowita masa, ponieważ zawartość wody w żywych układach jest zmienna. Biogeny – są składnikami podstawowych molekuł: kwasy nukleinowe(wszystkie bez siarki), białka (wszystkie bez fosforu), lipidy, tłuszcze proste, węglowodany (węgiel, wodór, tlen) Mikroelementy – pierwiastki których ilość jest mniejsza niż 0,01% suchej masy. Ultraelementy – pierwiastki śladowe; głównie składniki niebiałkowej części enzymów Au, Ag, Pb, H

Makroelementy – pierwiastki biogenne
Pierwiastek
Węgiel (C) Tlen (O) Wodór (H)
Azot (N)
Fosfor (P)
Siarka (S)

Makroelementy
Pierwiastek
Wapń (Ca)
Magnez (Mg)
Sód (Na)
Potas (K)
Chlor (Cl)

Mikroelementy 

Pierwiastek	Niektóre funkcje biologiczne	Przykładowe objawy niedoboru u zwierząt i ludzi	Przykładowe objawy niedoboru u roślin
Żelazo (Fe)	· Składnik białek złożonych np. hemoglobiny i mioglobiny, transportujących tlen ·Składnik wielu enzymów np. cytochromów  Katalizator syntezy chlorofilu	·Anemia, osłabienie, bóle głowy, arytmia serca, zakłócenia procesu oddychania	· Zakłócenie przebiegu oddychania i fotosyntezy ·Chloroza młodych liści
Kobalt (Co)	  Składnik witaminy B12  ·Konieczny dla roślin motylkowych żyjących w symbiozie z bakteriami brodawkowymi	·         Zaburzenia procesu krzepnięcia krwi	·Zahamowanie procesu wiązania azotu przez rośliny motylkowe
Miedź (Cu)	 ·Składnik enzymów oksydoredukcyjnych  ·Ważna w syntezie hemoglobiny i chlorofilu	·         Zaburzenia procesu   oddychania komórkowego	 ·Bielenie i wysychanie wierzchołków młodych liści
Mangan (Mn)	 ·Aktywator enzymów cyklu kwasu cytrynowego  ·Aktywator enzymów fazy jasnej fotosyntezy	·         Zaburzenia procesu oddychania	 ·Chloroza liści  ·Usychanie liści
Cynk (Zn)	 · Składnik insuliny ·Składnik wielu enzymów uczestniczących w przemianach białek i węglowodanów  · Odpowiada za syntezę związków regulujących wzrost i rozwój roślin	 ·Powolne gojenie się ran, choroby skóry, łamliwość włosów i paznokci  ·Zaburzenia rozwoju i czynności gonad	 ·Chloroza  · Karlenie liści
Jod (J)	 · Składnik hormonów tarczycy: tyroksyny i trójjodotyroniny	 ·Obrzęki skóry, wole, kretynizm	 ·Nie stwierdzono
Fluor (F)	 · Wchodzi w skład kości oraz szkliwa zębów	 · Podatność zębów na próchnicę	 ·Nie stwierdzono
Krzem (Si)	 ·Inkrustuje ścianę komórek roślinnych np. okrzemków, skrzypów  ·Jest składnikiem keratyny, czyli składnikiem włosów, paznokci

5. Budowa i rola wody w organizmie

Woda spełnia w organizmie wiele ważnych funkcji. Przede wszystkim jest głównym składnikiem organizmu i może stanowić 45-75% masy ciała. Będąc prawie idealnym rozpuszczalnikiem woda stanowi środowisko dla wszystkich procesów życiowych, jakie przebiegają w organizmie. Woda jest też niezbędna do normalnego przebiegu procesów trawienia. Niewielkie ilości wody z przestrzeni transkomórkowej spełniają rolę zabezpieczającą i zwilżajającą. Woda jest nieściśliwa i dzięki temu stanowi ochronę, np. dla gałki ocznej, mózgu, rdzenia kręgowego czy płodu. System transportowy składników odżywczych i metabolitów wewnątrz komórki i między jej organellami oraz wymiana z otaczającym środowiskiem i przenoszenie na większe odległości bazuje na rozpuszczalności tych substancji w wodzie.

-uczestniczy w regulacji temperatury, ciśnienia osmotycznego, pH

-uczestniczy w reakcji hydrolizy

-utrzymuje odpowiednie wymiary i kształty komórek, warunkuje jędrność komórek (tzw. turgor)

-stanowi płynne środowisko, niezbędne do usuwania końcowych produktów przemiany materii.

Ćwiczenie 2

1. Aminokwasy:

Aminokwasy są to związki zawierające dwie wybitnie reaktywne grupy o krańcowo przeciwstawnym charakterze: zasadową grupę aminową i kwasową grupę karboksylową. Wzór ogólny aminokwasów przedstawia się następująco:

1. Podział aminokwasów:

Aminokwasy możemy podzielić :

a). ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych w cząsteczce wyróżniamy:

-aminokwasy obojętne - gdy liczba grup aminowych i karboksylowych jest taka sama np.:
izoleucyna (Ile)                                 leucyna (Leu)

-aminokwasy kwaśne – gdy liczba grup karboksylowych przeważa nad liczbą grup aminowych np.:
kwas glutaminowy (Glu)                        kwas asparaginowy (Asp)
-aminokwasy zasadowe – gdy liczba grup aminowych przeważa nad liczbą grup karboksylowych np.:

arginina (Arg)                                            lizyna (Lys)

b) ze względu na budowę łańcucha węglowego wyróżniamy:
- alifatyczne hydroksyaminokwasy np.:
treonina (Thr)                                    seryna (Ser)

-aminokwasy siarkowe np.:

cystyna (Cys-S-S-Cys)

- aromatyczne i heterocykliczne aminokwasy np.:
tyrozyna (Tyr)                                             fenyloalanina (Phe)

-aminokwasy alifatyczne np.:
walina (Val)                                              leucyna (Leu)    

c).ze względu na polarność grup R w sąsiedztwie węgla a wyróżniamy:

-aminokwasy polarne – do których zaliczymy: argininę, asparaginę, lizynę, glicynę, cysteinę, glutaminy, tyrozynę, treoninę, serynę, histydynę, kwas asparaginowy i glutaminowy;

-aminokwasy niepolarne – do których zaliczymy: alaninę,leucynę, izoleucynę, metioninę, fenyloalaninę, prolinę i walinę.

2) Właściwości fizyczne:

Aminokwasy są związkami krystalicznymi o budowie wewnętrznej soli, która sprzyja wysokim temperatura topnienia; są dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo w rozpuszczalnikach organicznych, podczas gdy same kwasy i same aminy z reguły trudno rozpuszczają się w wodzie, a bardzo dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. Cząsteczki aminokwasów wykazują znaczny moment dipolowy ze względu na to, że są jednocześnie kationem i anionem. Drobiny tego typu noszą nazwę jonu obojnaczego lub dwubiegunowego. Po rozpuszczeniu aminokwasu w wodzie część jonów obojnaczych przechodzi w kationy, część zaś w aniony.

3) Właściwości chemiczne:

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi tzn. mogą reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami. Tę właściwość zawdzięczają swojej budowie. Aminokwasy posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki którym ulegają wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada i występują głównie w formie jonu obojnaczego:

W wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu przyłącza proton, tworząc kation:

W wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci proton, tworząc anion:

Wynika stąd, że musi być jakieś pośrednie pH, przy którym istnieje on głównie jako obojętny, dipolowy jon obojnaczy. Takie pH nazywamy punktem izoelektrycznym aminokwasu.

4. Aminokwasy endo- i egzogenne

Aminokwasy endogenne– aminokwasy, które organizm może syntetyzować samodzielnie, w przeciwieństwie do aminokwasów egzogennych, które musi przyjmować systematycznie wraz z pożywieniem.

Aminokwasy egzogenne – aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych.

-Fenyloalanina jest jednym z aminokwasów aromatycznych, który w organizmie człowieka odpowiada za przekazywanie sygnałów miedzy komórkami nerwowymi w centralnym układzie nerwowym. Aminokwas ten łącznie z tyrozyną należą do aminokwasów glukoketogennych, które przekształcają się wspólnym szlakiem do tych samych produktów. Rozpad fenyloalaniny lub jej przekształcenie w inne metabolity zachodzi w wyniku reakcji hydroksylacji katalizowanej przez hydroksylazę fenyloalaninową. Wrodzony niedobór tego enzymu jest przyczyną fenyloketonurii, w wyniku której fenyloalanina jest gromadzona w płynach ustrojowych powodując upośledzenie transportu innych aminokwasów jak również obniżenie syntezy neuromediatorów i melanin.

-Walina, izoleucyna i leucyna to aminokwasy o rozgałęzionych bocznych łańcuchach węglowych, będące pochodnymi pirogronianiu. Aminokwasy te zawierają łańcuchy boczne bez grup funkcyjnych. Łańcuchy te nie oddają ani tez nie przyłączają protonów, nie uczestniczą również w tworzeniu wiązań jonowych i hydrofobowych. Są to aminokwasy hydrofobowe, które w środowisku wodnym zachowują się jak kropelki oleju. Głową funkcją biologiczną tych aminokwasów jest pobudzanie biosyntezy białek jak również zwiększanie wydzielania niektórych hormonów anabolicznych.

-Metionina jest aminokwasem egzogennym zawierającym w swojej budowie siarkę, który jest nie tylko ważnym składnikiem białek, ale również pełni rolę przenośnika i dawcy czynnych grup metylowych. W organizmie występuje i funkcjonuje w postaci S-adenozylometioniny i dodatkowo pełni funkcje koenzymu różnorodnych metylaz. Dodatkowo metionina jest jednym z substratów uczestniczących w biosyntezie sperminy i spermidyny, które to poliaminy pobudzają biosyntezę kwasów nukleinowych jak również regulują aktywność szeregu enzymów np. kinaz białkowych.

-Treonina jest pierwszym poznanym aminokwasem egzogennym wykrytym w roku 1935 przez Rose i wsp. jako niezbędny czynnik uzupełniający dla syntetycznej mieszaniny pokarmowej. W swojej budowie posiada dwa asymetryczne atomy węgla, dlatego też może występować w czterech formach stereoizometrycznych. Treonina jest aminokwasem glukoketogennym gdyż może przekształcać się do propionylo-S-CoA lub pirogronianu, które są substratami procesu glukoneogenezy lub też rozpadać się do glicyny i acetylo-S-CoA.

-Tryptofan jest heterocyklicznym α-aminokwasem zawierającym pierścień indolowy. Jest to związek o wielokierunkowych szlakach przemian w trakcie których dochodzi m.in. do uwolnienia alaniny- aminokwasu glukogennego lub powstania glutaranu który przekształca się w ciało ketonowe. Ponadto tryptofan jest substratem, z którego powstaje serotonina, która pełni funkcję neuromediatora w ośrodkowym układzie nerwowym. Co ciekawe metabolizm bakteryjny przekształca tryptofan zawarty w treści jelitowej w produkty gazowe takie jak indol czy skatol które są ważne do podtrzymania perystaltyki jelit.

-Lizynę, histydynę i argininę zaliczamy do grupy aminokwasów zasadowych. Ich łańcuchy boczne zawierają grupy wiążące protony odpowiednio grupę ε-aminową lizyny, pierścień imidazolowy histydyny oraz grupa guanidynowa histydyny. Arginina jest najsilniejszym aminokwasem zasadowym, który występuje we wszystkich białkach. Ponadto związek ten odgrywa bardzo ważną rolę w przemianie materii. Aminokwasy te często nazywamy zasadami heksonowymi ponieważ zawierają po sześć atomów węgla

4. Wiązania peptydowe:

Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.

Cechy wiązania:

-łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu

- Występuje w dwóch formach rezonansowych: cis i trans

- wykazuje częściowo cechy wiązania podwójnego ( co wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N)

- wiązanie jest płaskie

1. Białka:

Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

1. Rola w organizmie:

– pełnią funkcje strukturalne (budulec struktur komórkowych: błon i koloidów komórkowych, chromatyny, składnik tkanek łącznych, wytworów naskórka kręgowców, płynów ustrojowych);
– jako enzymy biorą udział w katalizie enzymatycznej;
– transportują i magazynują substancje (np. hemoglobina, ferrytyna);
– umożliwiają ruch (białka motoryczne: miozyna, dyneina);
– uczestniczą w sygnalizacji (hormony białkowe, czynniki wzrostu);
– biorą udział w regulacji genów;
– stanowią ochronę immunologiczną organizmu (immunoglobuliny);
– pełnią funkcje receptorowe (np. rodopsyna);
– są materiałem zapasowym (np. w jajach, nasionach niektórych roślin);
– mogą stanowić źródło energii (po deaminacji aminokwasów produkty ich rozkładu włączane są do cyklu Krebsa).

1. Poziom organizacji:
   – struktura pierwszorzędowa, uwarunkowana sekwencją aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych wiązaniami peptydowymi;
   – struktura drugorzędowa, określona przez ukształtowanie łańcucha polipeptydowego w strukturę przestrzenną α-helix i β-harmonijkę dzięki wiązaniom wodorowym między resztami aminokwasów;
   – struktura trzeciorzędowa, związana ze sposobem pofałdowania i ułożenia łańcucha polipeptydowego w przestrzeni i stabilizowana słabymi oddziaływaniami międzycząsteczkowymi oraz mostkami disiarczkowymi;
   – struktura czwartorzędowa dotyczy ułożenia przestrzennego kilku łańcuchów polipeptydowych tworzących razem wielką cząsteczkę białka (np. hemoglobinę).

2. Wiązania stabilizujące:

Wiązania wodorowe

Polipeptydy zawierają liczne donory i akceptory protonów zarówno w swym rdzeniu, jak i w grupach bocznych aminokwasów.

Oddziaływania hydrofobowe

Proteiny są kompozycją aminokwasów, których boczne grupy są hydrofobowe, bądź też hydrofilowe. Podstawową rolę w kształtowaniu struktury białka pełni oddziaływanie pomiędzy różnymi grupami bocznymi ze sobą oraz ze środowiskiem wodnym.

Siły elektrostatyczne

Siły elektrostatyczne należą do trzech głównych rodzajów: siły ładunek-ładunek, siły ładunek-dipol i dipol-dipol. Typowe interakcje ładunek-ładunek występują pomiędzy przeciwnie naładowanymi grupami bocznymi rozmaitych aminokwasów.

Siły van der Waalsa

Dzielimy je na przyciągające i odpychające. Odpychające siły van der Waalsa pojawiają się, gdy pozbawione ładunku i niezwiązane atomy znajdują się bardzo blisko siebie, lecz nie indukują dipoli.

1. Proces denaturacji i renaturacji białek:

Renaturacją- nazywamy proces odwrotny do denaturacji.

Polega na przywracaniu II- i III-rzędowej budowy prostych białek, poprzez powolne powracanie do warunków przed denaturacją (np. ochładzania) i dotyczy wielu małych cząsteczek białek. Renaturacja stanowi dowód na to, że cała informacja o budowie białka (II- i III-rzędowa) jest zawarta w sekwencji aminokwasów, która nie ulega zmianie podczas denaturacji. Struktura IV rzędowa nie jest podczas tego procesu odtwarzana.

Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego (w przeciwieństwie do wysalania, podczas którego białka wytrącają się bez utraty struktury[1]), które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów. Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe.

1. Białka proste i złożone:

białka proste – zbudowane są wyłącznie z aminokwasów.

Rodzaje białek prostych	Przykłady białek prostych
histony	białka związane z DNA
albuminy	białka obecne w mleku, jajach, surowicy krwi
globuliny	immunoglobuliny, fibrynogen, miozyna, obecne też w mleku i jajach
skleroproteiny	kolagen, keratyna

białka złożone – oprócz aminokwasów zawierają składnik niebiałkowy, zwany grupą prostetyczną.

Rodzaj białek złożonych	Grupa prostetyczna	Przykłady białek złożonych
metaloproteiny	atom metalu (Fe, Cu,Zn, Co, Mo)	transferyna, plastocyjanina,liczne enzymy
chromoproteiny	barwnik (np. hem)	hemoglobina, cytochrom c
glikoproteiny	reszty cukrowe	składniki wydzielin śluzowatych
lipoproteiny	cząsteczka lipidu	składniki błon
nukleoproteiny	kwas nuleinowy	obecne w jądrach komórek
fosfoproteiny	reszta kwasu fosforowego (V)	kazeina, pepsyna, białka obecne w żółtku jaj