Metabolizm

Metabolizm - są to wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w organizmie, którym towarzyszą przemiany energii.

Szlak metaboliczny - jest to ciąg reakcji metabolicznych zachodzących kolejno po sobie i prowadzących do powstania ściśle określonego produktu.

Cykl metaboliczny - jest to ciąg reakcji w których produkty końcowe stają się substratami pierwszej reakcji.

Anabolizm	Katabolizm
- reakcje syntezy. - reakcje endoergiczne - z wykorzystaniem energii. A + B + ATP AB	- reakcje rozpadu. - reakcje egzoergiczne - z wydzieleniem ciepła. AB A + B + ATP

1. Nośniki energii:

ATP (adenozynotrójfosforan) - uniwersalny nośnik energii w komórce. Jest związkiem nietrwałym. W wyniku jego hydrolizy powstaje ADP lub AMP. Zostają wtedy rozrywane wysokoenergetyczne wiązania łączące grupy fosforanowe i następuje uwolnienie energii. ATP powstaje w reakcjach fosforylacji:

• Fotosyntetycznej - zachodzi u autotrofów, pod wpływem energii dostarczonej przez fotony światła.

• Oksydacyjnej - zachodzi u organizmów przeprowadzających metabolizm tlenowy. Energia pochodzi z utleniana związków organicznych w procesie oddychania wewnątrzkomórkowego.

• Substratowej - zachodzi u wszystkich organizmów w mitochondriach i cytoplaźmie. Energia pochodzi z przeniesienia reszty fosforanowej z dowolnego związku chemicznego na ADP.

* Prócz ATP przenośnikami energii mogą być również ufosforylowane nukleotydy bądź w ufosforylowane aminokwasy (np. fosfokreatyna).

2. Przenośniki wodoru:

Forma utleniona	Forma zredukowana
NAD⁺ NADP⁺ FAD	NADH₂ NADPH₂ FADH₂

Reakcje utleniania i redukcji są katalizowane przez oksyreduktazy. Koenzymami tych enzymów są:

Przenoszenie elektronów z tych związków warunkuje wydzielenie energii, wykorzystywanej do syntezy ATP.

* Koenzym A - jest swoistym węzłem metabolicznym, który łączą się ze sobą różne przemiany. Pozwala to na płynne połączenia między szlakami metabolicznymi.

3. Enzymy - biokatalizatory reakcji (obniżają ich energię aktywacji). Mogą być białkami lub cząsteczkami RNA.

Holoenzym = Apoenzym + Kofaktor

(białko złożone) (część białkowa) (część niebiałkowa)

Grupa prostetyczna Koenzym

(związana trwale np. jony metali) (związane nietrwale np. witaminy)

• Model zamka i klucza - substrat idealnie pasuje do centrum aktywnego enzymu.

• Model indukowanego dopasowania - substrat dopasowuje się do miejsca aktywnego.

*Stała Michaelisa K_m - jest to takie stężenie substratu , w którym reakcja osiąga połowę maksymalnej szybkości.

Rodzaje inhibicji:

• Nieodwracalna - inhibitory łączą się na stałe z miejscem aktywnym.

• Odwracalna:

  • Hamowanie kompetencyjne - inhibitor i substrat konkurują między sobą o miejsce aktywne enzymu.

  • Hamowanie niekompetencyjne - inhibitor łączy się z enzymem zmieniając jego miejsce aktywne, tym samym blokując przyłączenie do niego substratu.

• Regulacja allosteryczna - do centrum allosterycznego mogą przyłączyć się induktor bądź inhibitor, które wpływają na konformacje miejsca aktywnego.

• Ujemne sprzężenie zwrotne - w szlaku metabolicznym, produkt końcowy hamuje działanie pierwszego enzymu biorącego udział w reakcji.

Nazwa enzymu:	Funkcje:
Oksyreduktazy	Katalizują reakcje oksydacyjno - redukcyjne.
Transferazy	Przenoszenie grup funkcyjnych.
Hydrolazy	Reakcje hydrolizy.
Liazy	Reakcje powstawania i rozpadania podwójnych wiązań.
Izomerazy	Zniana konformacji cząsteczki.
Ligazy	Reakcje łączenie się cząsteczek sprzężone z hydrolizą ATP.

Podział enzymów: