ENZYMY
Zagadnienia do przypomnienia:
Kataliza, energia aktywacji - definicja pojęć.
Enzymy a katalizatory nieorganiczne - podobieństwa i różnice.
Holoenzym, apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna - definicje pojęć, funkcje w katalizie.
Swoistość enzymu względem katalizowanej reakcji i względem substratu.
Seminaria 3 i 4
Rola metali w katalizie enzymatycznej, metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale.
Izoenzymy - definicja, metody rozdziału, znaczenie diagnostyczne.
Centra aktywne enzymu (allosteryczne, katalityczne, inne) - struktura i funkcja.
Modele wi±zania substratu przez enzym.
Struktura molekularna enzymów - enzymy mono- i oligomeryczne, przykłady.
Kompleksy wieloenzymowe - budowa, stopnie organizacji, znaczenie, przykłady.
Endoenzymy, ektoenzymy.
Kinetyka reakcji enzymatycznej - hiperboliczna i niehiperboliczna, sposoby jej przedstawiania, ocena powinowactwa enzym-substrat.
Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej.
Regulacja ilości i aktywności enzymu.
Regulacja katalitycznej sprawności enzymu (wpływ na sprawność katalityczną enzymu) interkonwersja enzymu, aktywacja proenzymu, kompartmentalizacja enzymów w organellach komórkowych - mechanizmy, przykłady.
Hamowanie odwracalne, nieodwracalne, kampetycyjne, niekompetycyjne, mieszane definicje, mechanizmy, kinetyka reakcji enzymatycznej z inhibitorem w oparciu o wykres podwójnych odwrotności (L.-B.).
Inhibitory enzymów jako leki m.in. acetylocholinesterazy, cyklooksygenazy, lipooksygenazy, oksydazy ksantynowej, fosfodiesterazy, anhydrazy węglanowej.
Enzymy mnemoniczne.
Zjawisko kooperacji enzymów mono- i oligomerycznych.
Kliniczny (diagnostyczny) podział enzymów wg Richtericha i Hessa - przykłady enzymów poszczególnych grup, patogeneza obserwowanych zmian enzymatycznych w surowicy krwi.
Klasyfikacja i nomenklatura enzymów wg Międzynarodowej Unii Biochemicznej.
Charakterystyka klas enzymów: oksydoreduktaz, transferaz, hydrolaz, liaz, izomeraz i ligaz - katalizowane reakcje, koenzymy, przydatność diagnostyczna, przykłady enzymów.
Metody instrumentalne oznaczania aktywności enzymów - wady, zalety, zastosowanie.
Sposoby wyrażania aktywności enzymów, metody jej pomiaru, jednostki i ich przeliczanie.
Zastosowanie enzymów w biotechnologii.
Enzymy jako leki.
Układ krzepnięcia krwi i fibrynolizy.
Układ dopełniacza.
TEMATY PRELEKCJI - ENZYMY I
Rola metali w katalizie enzymatycznej.
Izoenzymy - definicja, powstawanie, struktura molekularna.
Izoenzymy - znaczenie diagnostyczne z przykładami.
Kompleksy wieloenzymowe - budowa, stopnie organizacji, znaczenie, przykłady.
Endoenzymy, ektoenzymy.
Regulacja ilości i aktywności enzymu.
TEMATY PRELEKCJI - ENZYMY II
Miejsce katalityczne - budowa, funkcja, znaczenie w regulacji aktywności na podstawie wykresów.
Miejsce allosteryczne - budowa, funkcja, znaczenie w regulacji aktywności na podstawie wykresów.
Hamowanie odwracalne i nieodwracalne - mechanizmy, omówić na podstawie wykresów, znaczenie biomedyczne.
Hamowanie kompetycyjne i niekompetycyjne - mechanizmy, omówić na podstawie wykresów.
Wpływ na sprawność katalityczną enzymu.
Omów różnice pomiędzy hydrolazą a hydroksylazą, oksydazą a oksygenazą.