BIOCHEMIA KOL3 ŚĆ 2

1.2 aminokwasy hydrofilowe:

seryna,treonina

3.nieredukujący disacharyd składający się z aldoheksozy i ketoheksozy

SACHAROZA

3.apoenzym, białkowa część enzymu tworząca razem z koenzymem kompletny enzym – holoenzym; a. jest specyficzny w stosunku do substratu; pod wpływem → ligandów zmienia konformacje, dzięki czemu może pełnić swoje funkcje katalityczne;

koenzymy, należące do → kofaktorów niebiałkowe, termostabilne cząsteczki o małej masie, luźno połączone z → apoenzymami i tworzące z nimi kompletne enzymy – holoenzymy; współdziała z apoenzymem w katalizowanej reakcji

grupa prostetyczna, niebiałkowa część → enzymu, niezbędna dla jego funkcji katalitycznej, bezpośrednio uczestnicząca w reakcji enzymatycznej, silnie związana z → apoenzymem, np. hem w hemoglobinie (→ kofaktory).

7.Do jakiej grupy enzymu należy lipaza.

Do hydrolaz

1.aminokwasy kwasowe

asparaginian,glutaminian

3. Wzór disacharydu zbudowanego z aldoheksoz

MALTOZA

2.zrobic dwucukier nieredukujący z ketoheksozy i aldopentozy

LAKTOZA

4.kofaktory -to jednostka niebialkowa enzymu - jeden lub wiecej jonw nieorgaicznych np Zn2+-

grupa prostetyczna, niebiałkowa część → enzymu, niezbędna dla jego funkcji katalitycznej, bezpośrednio uczestnicząca w reakcji enzymatycznej, silnie związana z → apoenzymem, np. hem w hemoglobinie (→ kofaktory).

holoenzym, cały, pełny, kompletny, katalitycznie aktywny enzym, składający się z części białkowej, apoenzymu i części niebiałkowej, koenzymu lub grupy prostetycznej, nazywanych kofaktorami.

enzymy allosteryczne, → enzymy złożone z wielu podjednostek, z których każda ma jedno lub więcej miejsc aktywnych, kontrolujące najczęściej pierwszą reakcję w szlakach lub cyklach biochemicznych, pełniące ważne funkcje w regulacji metabolizmu;

enzymy, biokatalizatory, białka pełniące w komórce funkcje katalityczne, wpływające na szybkość reakcji chemicznej; zmniejszają → energię aktywacji substratów i przyspieszają osiągnięcie stanu równowagi reakcji;

enzym kompletny, holoenzym, aktywny katalitycznie kompleks białka i → kofaktora, którym może być → grupa prostetyczna, → koenzym lub jon metalu;

grupa 2

1.2 aminokwasy hydrofilowe:

seryna,treonina

2.Czy oligopeptydy składajacy się z 5 aminokwasów jest rozpuszczalny w wodzie.

zależy z jakich aminokwasów będzię się składał,jeśli z aminokwasów hydrofobowych to nie bedzie sie rozpuszczać,a jeżeli z polarnych to będzie sie rozpuszczać. (raczej tak)

3.nieredukujący disacharyd składający się z aldoheksozy i ketoheksozy

SACHAROZA

4.Krzywa Michaelisa

V max – szybkość reakcji w warunkach wysycenia enzymu substratu.

KM – stała Michaelisa, jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej.

Znaczenie KM:

- KM oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest obsadzona.

- KM wiąże się ze stałymi szybkości, charakterystycznymi dla poszczególnych etapów katalizy.

5 apoenzym, białkowa część enzymu tworząca razem z koenzymem kompletny enzym – holoenzym; a. jest specyficzny w stosunku do substratu; pod wpływem → ligandów zmienia konformacje, dzięki czemu może pełnić swoje funkcje katalityczne;

koenzymy, należące do → kofaktorów niebiałkowe, termostabilne cząsteczki o małej masie, luźno połączone z → apoenzymami i tworzące z nimi kompletne enzymy – holoenzymy; współdziała z apoenzymem w katalizowanej reakcji

grupa prostetyczna, niebiałkowa część → enzymu, niezbędna dla jego funkcji katalitycznej, bezpośrednio uczestnicząca w reakcji enzymatycznej, silnie związana z → apoenzymem, np. hem w hemoglobinie (→ kofaktory).

6.Zależnośc między glikoliza a łańcuchem oddechowym.

Glikoliza jest pierwszym etapem oddychania komórkowego, w czasie którego jedna cząsteczka glukozy jest przekształcana w dwie kwasu pirogronowego. Glikoliza stanowi ciąg reakcji biochemicznych zachodzących w cytoplazmie, bez udziału tlenu.

7.Do jakiej grupy enzymu należy lipaza.

Do hydrolaz.

Grupa 1

1.aminokwasy kwasowe

asparaginian,glutaminian

2.Czy oligosacharydy można łatwo rozpuścić w wodzie?

Tak,oligosacharydy bardzo dobrze rozpuszczają się w wodzie.

(w wyniku hydrolizy powstają monosacharydy)

3. Wzór disacharydu zbudowanego z aldoheksoz

MALTOZA

4.wykres Km.Co to Km,Vmax.Jak odcz z wykresu Km.

Km - Stała Michaelisa (Km) – jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji.

Stała ta jest wyrażana w μmol/dm3.

Co wpływa na stałą Michaelisa: rodzaj i stężenie substratu pH temperatura siła jonowa Stała Km nie zależy od stężenia enzymu!

V max – maksymalna szybkosc katalizowanej reakcji

KM – stała Michaelisa, jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej.

Znaczenie KM:

- KM oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest obsadzona.

- KM wiąże się ze stałymi szybkości, charakterystycznymi dla poszczególnych etapów katalizy.

5.Z zającem i wilkiem-jak wykorzystywana jest energia słoneczna przez zająca,jakie procesy w tym uczestnicza.

grupa 3

1.2 aminokwasy hydrofilowe

seryna,treonina

2.zrobic dwucukier nieredukujący z ketoheksozy i aldopentozy

LAKTOZA

3.wykres Michaelisa i co to Km

V max – maksymalna szybkosc katalizowanej reakcji

KM – stała Michaelisa, jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej.

Znaczenie KM:

- KM oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest obsadzona.

- KM wiąże się ze stałymi szybkości, charakterystycznymi dla poszczególnych etapów katalizy.

4.kofaktory -to jednostka niebialkowa enzymu - jeden lub wiecej jonw nieorgaicznych np Zn2+-

grupa prostetyczna, niebiałkowa część → enzymu, niezbędna dla jego funkcji katalitycznej, bezpośrednio uczestnicząca w reakcji enzymatycznej, silnie związana z → apoenzymem, np. hem w hemoglobinie (→ kofaktory).

5.odróżnić glukoze,ryboze

6.zależnośc między glikolizą i łańcuchem oddechowym

Glikoliza jest pierwszym etapem oddychania komórkowego, w czasie którego jedna cząsteczka glukozy jest przekształcana w dwie kwasu pirogronowego. Glikoliza stanowi ciąg reakcji biochemicznych zachodzących w cytoplazmie, bez udziału tlenu.

holoenzym, cały, pełny, kompletny, katalitycznie aktywny enzym, składający się z części białkowej, apoenzymu i części niebiałkowej, koenzymu lub grupy prostetycznej, nazywanych kofaktorami.

enzymy allosteryczne, → enzymy złożone z wielu podjednostek, z których każda ma jedno lub więcej miejsc aktywnych, kontrolujące najczęściej pierwszą reakcję w szlakach lub cyklach biochemicznych, pełniące ważne funkcje w regulacji metabolizmu;

enzymy, biokatalizatory, białka pełniące w komórce funkcje katalityczne, wpływające na szybkość reakcji chemicznej; zmniejszają → energię aktywacji substratów i przyspieszają osiągnięcie stanu równowagi reakcji;

enzym kompletny, holoenzym, aktywny katalitycznie kompleks białka i → kofaktora, którym może być → grupa prostetyczna, → koenzym lub jon metalu;

Jakie jest powiązanie miedzy betaoksydacją a łańcuchem oddechowym?

odp.: W betaoksydacji powstaje acetylo-koenzymA, który jest włanczany do cyklu kw. cytrynowego, a produkty cyklu kw. cytrynowego (NADH2 i FADH2) są transportowane do łańcucha oddechowego.

dlaczego cykl Krebsa jest wazny w metabolizmie?

Jest on jednym z głównych cykli metabolicznych, ściśle związany z łańcuchem oddechowym, dzięki czemu stanowi źródło ATP w organizmie . Jest końcowym miejscem utleniania aminokwasów, cukrów i tłuszczy. W jego wyniku następuje utlenianie substratów energetycznych w postaci najczęściej acetylo-CoA otrzymanym w wyniku glikolizy i innych przemian biochemicznych np. betaoksydacji.

Dlaczego cykl Krebsa jest kluczowym etapem metabolizmu komórkowego.

-Ponieważ w cyklu Krebsa zbiegają się wszystkie szlaki metaboliczne organizmu. Łączy się głównie przez acetylo-CoA uzyskiwany np. w B-oksydacji tłuszczów oraz w glikolizie, na drodze hydrolizy pirogronianu.

-Jest on głównym źródłem ATP w organizmie

-jest końcowym etapem utleniania cukrów, białek i tłuszczów

Jaka jest różnica pomiędzy oksydazami a oksygenazami?

Oksydazy – stanowią rupę enzymów katalizujących odrywanie się elektronów od utlenionego substratu i dwu- lub czteroelektrodową redukcję cząsteczki tlenu. Po połączeniu się z protonami powstaje cząsteczka H2O2 lub H2O.

Oksygenazy – katalizują proces wbudowania tlenu w cząsteczkę.

Roznice pomiedzy dehydrogenazami i oskydazami.

Oksydazy – stanowią rupę enzymów katalizujących odrywanie się elektronów od utlenionego substratu i dwu- lub czteroelektrodową redukcję cząsteczki tlenu. Po połączeniu się z protonami powstaje cząsteczka H2O2 lub H2O.

Dehydrogenazy – katalizują odrywanie atomów wodoru od utlenionego substratu i przenoszą je na inne enzymy czy związki pośrednie. Nie mają zdolności przenoszenia elektronów bezpośrednio na tlen.

a) glukozę od sacharozy

Poprzez próba Fehlinga, ponieważ glukoza ma właściwości redukujące a sacharoza nie.Glukoza wywołuje reakcje barwne podczas gdy barwa roztworu z sacharozą pozostaje bez zmian.

b) fosfatydylocholinę od monogalaktozylodiacyloglicerolu

Za pomocą chromatografii cienkowarstwowej, która różnicuje substancje ze względu na ich powinowactwo do rozpuszczalników. Fosfolipidy w eterze rozpuszczają się dobrze, podczas gdy nie rozpuszczają się w acetonie.

c) galaktozę od monogalaktozylodiacyloglicerolu

MGDG jako lipid jest związkiem nierozpuszczalnym w wodzie. Galaktoza dobrze rozpuszcza się w wodzie.

d) amylazę od inwertazy

Poprzez reakcję z roztworem skrobi i sacharozy.Amylaza rozkłada skrobię a inwertaza sacharozę. Przeprowadzamy reakcję Fehlinga na obecność cukrów, po przynajmniej godzinnej inkubacji.

a) glukozę od skrobi

Reakcja z jodyną.Próbki zwierające glukozę i skrobię zadaje się jodyną. Amylaza zawarta w skrobi tworzy granatowe zabarwienie. Zamiast jodyny można użyć płynu Jugola.

b) rybozę od DNA

Reakcja z orcyną.Próbki zawierające rybozę oraz DNA zadaje się odczynnikiem orcynowym, po ogrzaniu w probówce z rybozą powstaje zielone zabarwienie, DNA nie zmienia barwy.

c) amylazę od dehydrogenazy alkoholowej

amylazę od dehydrogenazy pewnie trzeba odróżnić dodając do obu roztworów skrobii, a następnie jodyny. Ten, który się wybarwi na niebiesko zawiera skrobię, czyli nie zawiera rozkładającej jej amylazy.

f)glukozę od fruktozy-poprzez reakcje seliwanowa(po dodaniu HCl i paru kryszt.rezorcyny i podgrzaniu do wrzenia powst.czerw.wiśn.zabarw.a reakcje z drugim cukrem powst.prawie bezbarw.probka

g)tryptofan od tyrozyny-tyrozyna jest aminokwasem który jest pierścieniem aromatycznym i należy wykonać reakcję ksantoproteinową.

wych.poz.dla tyrozyny(żółto-pomar.zabarwienie)

Grupa 1

1.aminokwasy kwasowe

asparaginian,glutaminian

2.Czy oligosacharydy można łatwo rozpuścić w wodzie?

Tak,oligosacharydy bardzo dobrze rozpuszczają się w wodzie.

(w wyniku hydrolizy powstają monosacharydy)

3. Wzór disacharydu zbudowanego z aldoheksoz

MALTOZA

4.wykres Km.Co to Km,Vmax.Jak odcz z wykresu Km.

Km - Stała Michaelisa (Km) – jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji.

Stała ta jest wyrażana w μmol/dm3.

Co wpływa na stałą Michaelisa: rodzaj i stężenie substratu pH temperatura siła jonowa Stała Km nie zależy od stężenia enzymu!

V max – maksymalna szybkosc katalizowanej reakcji

KM – stała Michaelisa, jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej.

Znaczenie KM:

- KM oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest obsadzona.

- KM wiąże się ze stałymi szybkości, charakterystycznymi dla poszczególnych etapów katalizy.

5.Z zającem i wilkiem-jak wykorzystywana jest energia słoneczna przez zająca,jakie procesy w tym uczestnicza.

grupa 2

1.2 aminokwasy hydrofilowe:

seryna,treonina

2.Czy oligopeptydy składajacy się z 5 aminokwasów jest rozpuszczalny w wodzie.

zależy z jakich aminokwasów będzię się składał,jeśli z aminokwasów hydrofobowych to nie bedzie sie rozpuszczać,a jeżeli z polarnych to będzie sie rozpuszczać. (raczej tak)

3.nieredukujący disacharyd składający się z aldoheksozy i ketoheksozy

SACHAROZA

4.Krzywa Michaelisa

V max – szybkość reakcji w warunkach wysycenia enzymu substratu.

KM – stała Michaelisa, jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej.

Znaczenie KM:

- KM oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest obsadzona.

- KM wiąże się ze stałymi szybkości, charakterystycznymi dla poszczególnych etapów katalizy.

5 apoenzym, białkowa część enzymu tworząca razem z koenzymem kompletny enzym – holoenzym; a. jest specyficzny w stosunku do substratu; pod wpływem → ligandów zmienia konformacje, dzięki czemu może pełnić swoje funkcje katalityczne;

koenzymy, należące do → kofaktorów niebiałkowe, termostabilne cząsteczki o małej masie, luźno połączone z → apoenzymami i tworzące z nimi kompletne enzymy – holoenzymy; współdziała z apoenzymem w katalizowanej reakcji

grupa prostetyczna, niebiałkowa część → enzymu, niezbędna dla jego funkcji katalitycznej, bezpośrednio uczestnicząca w reakcji enzymatycznej, silnie związana z → apoenzymem, np. hem w hemoglobinie (→ kofaktory).

6.Zależnośc między glikoliza a łańcuchem oddechowym.

Glikoliza jest pierwszym etapem oddychania komórkowego, w czasie którego jedna cząsteczka glukozy jest przekształcana w dwie kwasu pirogronowego. Glikoliza stanowi ciąg reakcji biochemicznych zachodzących w cytoplazmie, bez udziału tlenu.

7.Do jakiej grupy enzymu należy lipaza.

Do hydrolaz.

grupa 3

1.2 aminokwasy hydrofilowe

seryna,treonina

2.zrobic dwucukier nieredukujący z ketoheksozy i aldopentozy

LAKTOZA

3.wykres Michaelisa i co to Km

V max – maksymalna szybkosc katalizowanej reakcji

KM – stała Michaelisa, jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę wartości maksymalnej.

Znaczenie KM:

- KM oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa miejsc aktywnych jest obsadzona.

- KM wiąże się ze stałymi szybkości, charakterystycznymi dla poszczególnych etapów katalizy.

4.kofaktory -to jednostka niebialkowa enzymu - jeden lub wiecej jonw nieorgaicznych np Zn2+-

grupa prostetyczna, niebiałkowa część → enzymu, niezbędna dla jego funkcji katalitycznej, bezpośrednio uczestnicząca w reakcji enzymatycznej, silnie związana z → apoenzymem, np. hem w hemoglobinie (→ kofaktory).

5.odróżnić glukoze,ryboze

6.zależnośc między glikolizą i łańcuchem oddechowym

Glikoliza jest pierwszym etapem oddychania komórkowego, w czasie którego jedna cząsteczka glukozy jest przekształcana w dwie kwasu pirogronowego. Glikoliza stanowi ciąg reakcji biochemicznych zachodzących w cytoplazmie, bez udziału tlenu.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
11 BIOCHEMIA horyzontalny transfer genów
Biochemia z biofizyką Seminarium 2
Podstawy biochemii
08 BIOCHEMIA mechanizmy adaptac mikroor ANG 2id 7389 ppt
BIOCHEMICZNE EFEKTY STRESU (2B)
Biochemia, ATP
biochemia krwi 45
ENZYMY prezentacja biochemia
biochemia stresu
04 BIOCHEMIA
05 BIOCHEMIA Zw wysokoenergetyczne ATP
160 SC DS400 C VW GOLF V A 05 XX
39 SC DS300 R BMW 5 A 00 XX
Biochemia 4 Lipidy
CHEMIA SĄDOWA WYKŁAD 6

więcej podobnych podstron