Rodzaje inhibicji

1. Odwracalna

1. kompetencyjna – współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu, przy dużym stężeniu substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie lub w ogóle nie ulegnie zmianie. Gdy przeważy stężenie inhibitora, reakcja ulegnie inhibicji, zmniejszeniu szybkości. inhibitor jest strukturalnie zbliżony do właściwego substratu, gdy połączy się z enzymem nie dochodzi do powstania produktu, ale też nie uszkadza trwale enzymu.

2. niekompetencyjna – typ inhibicji odwracalnej, hamowanie niekompetencyjne zachodzi gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i nie współzawodniczy z nim o centrum aktywne, pomimo tego substrat może być wiązany – bo inhibitor blokuje tylko częściowo centrum aktywne hamując przebieg reakcji enzymatycznej. Przykładem może być działanie siarkowodoru na enzymy zawierające w centrum aktywnym atomy metali Fe lub Cu – zjawisko jest podstawą silnej toksyczności siarkowodoru.

1. Nieodwracalna

1. inhibitory niekompetencyjne nieodwracalne – nie wykazują podobieństwa do substratu, trwale unieczynniają enzym -> większość trucizn

2. inhibicja allosteryczna – obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego miejsca niż centrum aktywne. obserwuje się brak zmian w wartości stałem Michaelisa, przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej.