Właściwości ogólne aminokwasów
Aminokwasy z kilkoma wyjątkami są dobrze rozpuszczalne w wodzie, amoniaku i innych rozpuszczalnikach polarnych, słabo rozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych i mniej polarnych rozpuszczalnikach tj. metanol, etanol, aceton. Spowodowane jest to powstawaniem soli wewnętrznej.

Aminokwasy tworzą tzw. sól wewnętrzną (jon obojnaczy lub dwubiegunowy) – w cząsteczce aminokwasu grupy aminowa i karboksylowa ulegają wzajemnemu zobojętnieniu wskutek przeniesienia kationu z grupy –COOH na grupę NH₂

NH₂-R-COOH↔ NH₃⁺-R-COO^-

W punkcie izoelektrycznym aminokwas występuje jako jon obojnaczy, wtedy cząsteczka jest najsłabiej rozpuszczalna – wykorzystuje się to do wytrącenia aminokwasu z roztworu.
Punkt izoelektryczny (pI) –jest to wartość pH, przy której aminokwas występuje w postaci soli wewnętrznej, czyli jest to takie pH środowiska przy którym cząsteczka aminokwasu w wdanych warunkach jest obojętna.

W punkcie izoelektrycznym cząsteczka nie ma zdolności wędrowania w polu elektrycznym

W roztworze o wyższym pH niż punkt izoelektryczny cząsteczka występuje w formie anionu a poniżej punktu izoelektrycznego w formie kationu
Aminokwasy są związkami amfoterycznymi ponieważ reagują zarówno z kwasami jak i zasadami. W środowisku silnie kwasowym równowaga przesuwa się w kierunku tworzenia kationów, a w środowisku silnie zasadowym w kierunku tworzenia anionów.

Białka:
To naturalne polimery zbudowane z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi w długie łańcuchy

Łańcuchy polipeptydowe w białkach są pozwijane w najprzeróżniejsze sposoby i tworzą niezwykle skomplikowane struktury przestrzenne. Struktury takie nazywamy konformacjami.

Rozróżniamy cztery podstawowe poziomy budowy białek: strukturę pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędową.

Struktura pierwszorzędowa – określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu peptydowym i informuje w jaki sposób atomy są połączone wiązaniami kowalencyjnymi w cząsteczce. Jest to struktura stosunkowo trwała. Działanie enzymów i kwasów powoduje hydrolizę wiązań peptydowych i podział łańcucha na aminokwasy, które go tworzą.

Struktura drugorzędowa – wskazuje jaki układ przestrzenny stabilizowany wiązaniami wodorowymi tworzą łańcuchy polipeptydowe. Są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego.

Wyróżniamy dwie podstawowe struktury drugorzędowe: struktura pofałdowanej kartki (struktura β) lub struktura .helisy (struktura α)

Struktura trzeciorzędowa –to ułożenie poszczególnych odcinków łańcucha polipeptydowego względem siebie w przestrzeni, stabilizowane m.in. Oddziaływaniami elektrostatycznymi, wiązaniami wodorowymi, albo tzw. mostkami disulfidowymi –S-S-

powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasowych pomiędzy sobą.
Oprócz wiązań wodorowych mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" - w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od aminokwasów kwaśnych (Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.: arginina).

Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe",

Struktura czwartorzędowa – dotyczy białek zbudowanych z dwóch lub więcej łańcuchów peptydowych. Jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego.
Struktura czwartorzędowa:
Podobny zestaw oddziaływań reszt aminokwasowych pomiędzy sobą oraz z rozpuszczalnikiem jest charakterystyczny dla czynników stabilizujących strukturę czwartorzędową białek oligomerycznych. Często się zdarza, że powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika.

Hemoglobina składa się z czterech podjednostek

Wysalanie – proces odwracalny nie narusza przestrzennej struktury białka, dlatego po dodaniu wody wytrącony osad rozpuszcza się.

Czynnikiem powodującym wysalanie jest NaCl

Proces wytrącania się osadu w roztworze koloidalnym nazywamy koagulacją a proces odwrotny to peptyzacja.

Reakcja biuretowa – w reakcji białka z świeżo strąconym wodorotlenkiem miedzi(II) tworzy się związek kompleksowy o barwie niebieskofioletowej.

Reakcja ksantoproteinowa – pod wpływem stężonego roztworu kwasu azotowego(V) zachodzi nitrowanie pierścieni aromatycznych zawartych w niektórych resztach aminokwasów białkowych. Powstałe pochodne nitrowe mają żółte zabarwienie.

Procesem charakterystycznym dla białek jest ich hydroliza w środowisku kwasowym lub zasadowym, prowadzi ona do zerwania wiązań peptydowych i rozpadu łańcucha polipeptydowego na aminokwasy.

Triacyloglicerole – struktura i funkcja
Składają się z trzech kwasów tłuszczowych połączonych wiązaniami estrowymi ze szkieletem glicerolowym Tłuszcze proste składają się z trzech identycznych kwasów tłuszczowych połączonych wiązaniem estrowym z glicerolem. Tłuszcze mieszane składają się z dwóch lub trzech różnych kwasów tłuszczowych połączonych wiązaniem estrowym z glicerolem.
Są głównym magazynem paliwa i podstawowym lipidem zawartym w pokarmie. To zapas skondensowanej energii – wydajność energetyczna całkowitego utleniania kwasów tłuszczowych wynosi około 39 kJ/g Są związkami hydrofobowymi, gromadzą się w wyspecjalizowanych komórkach (tłuszczowych – adipocyty – składają się wyłącznie z triacylogliceroli). Triacyloglicerole są transportowane w płynach ustrojowych w postaci lipidowo-białkowych cząstek (lipoproteiny)

Synteza triacylogliceroli
Są syntetyzowane z acylo-CoA i 3-fosfoglicerolu, który powstaje z fosfodihydroksyacetonu (związek przejściowy glikolizy). Cząsteczki acylo-CoA łączą się z 3-fosfoglicerolem dając kwas lizofosfatydowy, a z niego kwas fosfatydowy. Grupa fosforanowa jest usuwana i powstaje diacyloglicerol (DAG), który ulega reakcji acylacji i zostaje przekształcony w triacyloglicerol
W syntezie triacylogliceroli nie bierze udziału ATP. Energia niezbędna do syntezy pochodzi z hydrolizy wysokoenergetycznych wiązań tioestrowych łączących część acylową z CoA. Kwas fosfatydowy i DAG są również wykorzystywane w syntezie fosfolipidów błonowych.

Rozkład triacylogliceroli
Kwasy tłuszczowe w triacyloglicerolach są uwalniane ze szkieletu glicerolowego dzięki działaniu lipaz . Następnie kwasy tłuszczowe są rozkładane w procesie β-oksydacji, czemu towarzyszy uwalnianie energii Glicerol jest wykorzystywany w procesie glikolizy, ulega on przekształceniu w fosfodihydroksyaceton. Przekształcenie to wymaga działanie dwóch enzymów: kinazy glicerolowej i dehydrogenazy 3-fosfoglicerolowej.

Hydrolizę tłuszczy zawartych w pokarmie prowadzi w jelicie lipaza trzustkowa, zaś uwolnione kwasy tłuszczowe są pobierane przez komórki jelitowe. Cały proces trawienia i pobierania wspomagany jest przez sole żółciowe
Sole żółciowe
Głowna postać wydzielania cholesterolu u ssaków Są to polarne pochodne cholesterolu Związki organiczne powstające w wątrobie dzięki przekształceniu cholesterolu w zaktywowany związek przejściowy cholilo-CoA, który reaguje z glicyną tworząc glikocholan lub z tauryną dając taurocholan. Mają właściwości detergentów, są wydzielane do jelita skąd wspomagają trawienie i pobieranie lipidów z pokarmu.

Witamina D
Powstaje z 7-dehydrocholesterolu w wyniku działania na skórę składowej UV światła słonecznego. Promieniowanie UV powoduje w powyższej cząsteczce fotolizę (rozerwanie) wiązania między atomami węgla C9 i C10 co prowadzi do przestawienia wiązania podwójnych i powstania prowitaminy D3. Związek ten ulega izomeryzacji do witaminy D3. Następnie w wątrobie i nerkach następuje uwodnienie witaminy D3 do aktywnego hormonu.

Hormony steroidowe
Hormony te powstają z cholesterolu w szeregu reakcji, w których uczestniczą enzymy z hemem (należą do rodziny cytochromu P-450. stanowią rodzinę enzymów o zbliżonej strukturze i zróżnicowanej specyficzności substratowej – wykazują aktywność monooksygenaz – katalizują reakcję w której jeden atom tlenu z cząsteczki O2 zostaje wprowadzony w cząsteczkę substratu, a drugi uczestniczy w tworzeniu wody. Reakcja katalizowana przez cytochrom P-450 wymaga udziału O2 i NADPH