AMINOKWASY

• organiczne związki chemiczne, zawierające grupę aminową -NH₂ (zasadową) oraz grupę karboksylową -COOH (kwasową)

• Należą do wielofunkcyjnych pochodnych węglowodorów (związki, które zawierają co najmniej dwie różne grupy funkcyjne połączone z grupą węglowodorową)

• Wzór ogólny aminokwasu

(NH₂)_n- R-(COOH)_m

R- fragment węglowodorowy

Najprostszym aminokwasem jest glicyna – kwas aminooctowy:

Właściwości ogólne aminokwasów

• Aminokwasy z kilkoma wyjątkami są dobrze rozpuszczalne w wodzie, amoniaku i innych rozpuszczalnikach polarnych, słabo rozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych i mniej polarnych rozpuszczalnikach tj. metanol, etanol, aceton. Spowodowane jest to powstawaniem soli wewnętrznej.

• Aminokwasy tworzą tzw. sól wewnętrzną (jon obojnaczy lub dwubiegunowy) – w cząsteczce aminokwasu grupy aminowa i karboksylowa ulegają wzajemnemu zobojętnieniu wskutek przeniesienia kationu z grupy –COOH na grupę NH₂

NH₂-R-COOH↔ NH₃⁺-R-COO^-

• W punkcie izoelektrycznym aminokwas występuje jako jon obojnaczy, wtedy cząsteczka jest najsłabiej rozpuszczalna – wykorzystuje się to do wytrącenia aminokwasu z roztworu.

• Punkt izoelektryczny (pI) –jest to wartość pH, przy której aminokwas występuje w postaci soli wewnętrznej, czyli jest to takie pH środowiska przy którym cząsteczka aminokwasu w wdanych warunkach jest obojętna.

• W punkcie izoelektrycznym cząsteczka nie ma zdolności wędrowania w polu elektrycznym

• W roztworze o wyższym pH niż punkt izoelektryczny cząsteczka występuje w formie anionu a poniżej punktu izoelektrycznego w formie kationu

• Aminokwasy są związkami amfoterycznymi ponieważ reagują zarówno z kwasami jak i zasadami. W środowisku silnie kwasowym równowaga przesuwa się w kierunku tworzenia kationów, a w środowisku silnie zasadowym w kierunku tworzenia anionów.

W tym przypadku czynnik atakujący (kwas) reaguje z grupą aminową (gr. zasadowa) i powstaje chlorowodorek glicyny.

A w tym przypadku czynnik atakujący (zasada) reaguje z grupą karboksylową (gr. kwasowa) i powstaje glicynian sodu.

Podział aminokwasów

• Aminokwasy kwasowe – przewaga grup karboksylowych w aminokwasie (np. kwas asparginowy, kwas glutaminowy)

• Aminokwasy zasadowe – aminokwasy z przewagą grup aminowych (np. lizyna)

• Aminokwasy obojętne – jednakowa liczna grup zasadowych i kwasowych w cząsteczce aminokwasu (np. alanina, cysteina, seryna)

Wiązanie peptydowe

• Cząsteczki aminokwasów mogą łączyć się ze sobą w specyficzny sposób – grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową drugiego. Produktami tej reakcji są peptydy

• Powstawanie peptydów jest przykładem reakcji polikondensacji, ponieważ równocześnie wydziela się małocząsteczkowy produkt uboczny w tym wypadku woda.

• Wiązanie peptydowe jest charakterystyczne dla wszystkich peptydów i białek

Powstawanie wiązania peptydowego

Aminokwasy białkowe

• Szczególne znaczenie mają aminokwasy, które wchodzą w skład białek naturalnych. Aminokwasów białkowych jest 20. W organizmie człowieka może być syntetyzowane 12 z nich (endogenne), zaś pozostałe tzw. aminokwasy niezbędne – egzogenne są dostarczane organizmowi w postaci pokarmów białkowych

• Do rodziny aminokwasów białkowych zaliczamy te aminokwasy, które są rozpoznawane przez kod genetyczny.

• Aminokwasy białkowe należą do α-aminokwasów, ponieważ zawierają grupę aminową przy tym atomie węgla, który w łańcuchu węglowym jest najbliżej grupy karboksylowej.

PRZYKŁADY AMINOKWASÓW BIAŁKOWYCH

• Alanina (Ala)

• Cysteina (Cys)

• Kwas glutaminowy (Glu)

Konfiguracja aminokwasów

• Konfiguracja – przestrzenna budowa związku chemicznego.

• Chiralność - cecha przedmiotu polegająca na tym, że jest on nieidentyczny ze swoim odbicie w lustrze. Cząsteczka związku chemicznego jest chiralna gdy nie jest identyczna ze swoim odbiciem.

• Aminokwasy są chiralne bo ich cząsteczki zawierają asymetryczne atomy węgla. Są to atomy połączone z czterema różnymi podstawnikami.

• Wśród aminokwasów białkowych tylko glicyna nie jest chiralna ponieważ nie posiada czterech różnych podstawników.

• Stereoizomery - izomery przestrzenne, związki chemiczne, w których atomy połączone są w tych samych sekwencjach, a różnią się jedynie ułożeniem przestrzennym.

• Enancjomery to izomery optyczne, które są własnymi lustrzanymi odbiciami – mniej więcej tak jak prawa i lewa rękawiczka. Mogą istnieć tylko dwa enancjomery danego związku chemicznego.

• Wszystkie pozostałe aminokwasy białkowe są chiralne i wysterują w postaci dwóch stereoizomerów, różniących się konfiguracją podstawników przy asymetrycznych atomach węgla. Są to atomy w położeniu α, czyli sąsiadujące z grupą COOH.

• Konfiguracja związków chiralnych może być prawa (symbol D lub R) lub lewa (symbol L lub S)

• Izomery o przeciwnych konfiguracjach nazywamy enancjomerami.

• Wszystkie aminokwasy białkowe mają jednakową konfigurację – konfigurację L

PEPTYDY

• Związki utworzone z aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym (-CO-NH-)

• Dzielimy je na :

- oligopeptydy – 2 do 10 reszt aminokwasowych

- polipeptydy – 11 do 100 reszt aminokwasowych

- białka – powyżej 100 reszt aminokwasowych

• W każdym peptydzie można wyróżnić koniec zawierający grupę aminową zwany końcem N-terminalnym oraz koniec z wolną grupą karboksylową nazywany końcem C-terminalnym

• Kolejność uszeregowania aminokwasów w łańcuchu peptydowym nazywa się sekwencją aminokwasów.

• Peptydy zbudowane z takich samych aminokwasów ale różniące się sekwencją nazywamy izomerami.

• Peptydy występują w komórkach roślinnych i zwierzęcych oraz w bakteriach, mogą być hormonami, antybiotykami lub truciznami.

Białka

• To naturalne polimery zbudowane z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi w długie łańcuchy

• Łańcuchy polipeptydowe w białkach są pozwijane w najprzeróżniejsze sposoby i tworzą niezwykle skomplikowane struktury przestrzenne. Struktury takie nazywamy konformacjami.

• Rozróżniamy cztery podstawowe poziomy budowy białek: strukturę pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędową.

• Struktura pierwszorzędowa – określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu peptydowym i informuje w jaki sposób atomy są połączone wiązaniami kowalencyjnymi w cząsteczce. Jest to struktura stosunkowo trwała. Działanie enzymów i kwasów powoduje hydrolizę wiązań peptydowych i podział łańcucha na aminokwasy, które go tworzą.

• Struktura drugorzędowa – wskazuje jaki układ przestrzenny stabilizowany wiązaniami wodorowymi tworzą łańcuchy polipeptydowe. Są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego.

• Wyróżniamy dwie podstawowe struktury drugorzędowe: struktura pofałdowanej kartki (struktura β) lub struktura .helisy (struktura α)

• Struktura trzeciorzędowa –to ułożenie poszczególnych odcinków łańcucha polipeptydowego względem siebie w przestrzeni, stabilizowane m.in. Oddziaływaniami elektrostatycznymi, wiązaniami wodorowymi, albo tzw. mostkami disulfidowymi –S-S-

• powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasowych pomiędzy sobą.

• Oprócz wiązań wodorowych mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" - w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od aminokwasów kwaśnych (Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.: arginina).

• Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe",

• Struktura czwartorzędowa – dotyczy białek zbudowanych z dwóch lub więcej łańcuchów peptydowych. Jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego.

Podobny zestaw oddziaływań reszt aminokwasowych pomiędzy sobą oraz z rozpuszczalnikiem jest charakterystyczny dla czynników stabilizujących strukturę czwartorzędową białek oligomerycznych. Często się zdarza, że powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika.

Hemoglobina składa się z czterech podjednostek

Reakcje charakterystyczne białek

• Denaturacja – zmiana własności białka spowodowana przez czynniki niszczące struktury drugo-, trzecio- i czwartorzędowe.

Denaturację białka spowodować mogą:

• podwyższona temperatura

• promieniowanie rentgenowskie i jonizujące

• sole metali ciężkich

• silne kwasy i zasady

• rozpuszczalniki organiczne

• Wysalanie – proces odwracalny nie narusza przestrzennej struktury białka, dlatego po dodaniu wody wytrącony osad rozpuszcza się.

• Czynnikiem powodującym wysalanie jest NaCl

• Proces wytrącania się osadu w roztworze koloidalnym nazywamy koagulacją a proces odwrotny to peptyzacja.

Zol ↔ żel

• Reakcja biuretowa – w reakcji białka z świeżo strąconym wodorotlenkiem miedzi(II) tworzy się związek kompleksowy o barwie niebieskofioletowej.

• Reakcja ksantoproteinowa – pod wpływem stężonego roztworu kwasu azotowego(V) zachodzi nitrowanie pierścieni aromatycznych zawartych w niektórych resztach aminokwasów białkowych. Powstałe pochodne nitrowe mają żółte zabarwienie.

• Procesem charakterystycznym dla białek jest ich hydroliza w środowisku kwasowym lub zasadowym, prowadzi ona do zerwania wiązań peptydowych i rozpadu łańcucha polipeptydowego na aminokwasy.