Biochemia,

chemia biologiczna, chemia organizmów żywych

 nauka

badająca

skład chemiczny, a przede wszystkim

przemiany

chemiczne i energetyczne materii żywej

 obiektem zinteresowania biochemii jest człowiek, świat zwierząt i
roślin oraz bakterie i wirusy

Wyróżniamy

dwa

kierunki biochemiczne

:

•

biochemia statystyczna - gromadzi dane o składzie jakościowym
i ilościowym żywej materii,

•

biochemia

dynamiczna

-

bada

przemiany

jakim

podlegają

wielkocząsteczkowe

i

drobnocząsteczkowe

organiczne

związki

oraz związki nieorganiczne w organizmach. Zajmuje się więc

przemianą

materii.

Przemiana materii, metabolizm

(z grec. metabole – przemiana)

- ogół procesów, którym podlegają substancje chemiczne w żywej komórce
- całokształt reakcji biochemicznych zachodzących w komórce

,

które zapewniają jej

wzrost,
pobudliwość, zdolność do ruchu, egzystencji, regeneracji i rozmnażania.

Związki biorące udział w przemianach metabolicznych, a więc mogące podlegać
przemianom anabolicznym i katabolicznym, nazywamy metabolitami.

Reakcje anaboliczne

- reakcje syntezy

złożonych związków organicznych z
substancji nieorganicznych (np. synteza
cukrów CO

2

i H

2

O w procesie fotosyntezy)

lub z prostych związków organicznych (np.
biosynteza białek z aminokwasów, cukrów
złożonych z cukrów prostych). Przebieg
tego rodzaju reakcji wymaga nakładu
energii.

Reakcje kataboliczne

– reakcje

rozkładu

złożonych

związków

organicznych do zw. Nieorganicznych
(np. w procesie oddychania tlenowego)
lub prostsze zw. organiczne (np.
fermentacje), zawierające mniejszy
zapas energii niż substraty. Reakcjom
tym najczęściej towarzyszy uwolnienie
energii.

Biochemia

jest to nauka stosunkowo młoda. Początki biochemii sięgają XIX

w. kiedy to w 1828 Wöhler zsyntetyzował mocznik. Do XIX w włącznie,
badaniem procesów życiowych zajmowali się głównie lekarze, chemicy-
organicy oraz biologowie. Biochemia jako samodzielna dyscyplina naukowa
wyodrębniła się dopiero na początku XX wieku.

Termin biochemia

wprowadził w 1903 roku C. Neuberg. Jej dynamiczny rozwój

rozpoczął się w latach 40-tych XX w i trwa do chwili obecnej.

Wśród

najważniejszych odkryć

należy wymienić:

- 1932 - opisanie cyklu mocznikowego – Krebs i Henseleit

- 1937 - opisanie cyklu kwasów trójkarboksylowych – Krebs, Knoop, Martius

- 1940 - wyjaśnienie mechanizmu glikolizy – Embden, Meyerhoff, Carl,
Neuberg, Parnas, Warburg, Gerta, Cori

- 1953 - opisanie cyklu pentozowego – Horecker i Dickens

- 1954 - wykrycie budowy DNA – Watson i Crick

- 1961 - rozszyfrowanie kodu genetycznego – Nirenberg, Ochoa i Khorana

Rozwój biochemii

zmierza obecnie w różnych

kierunkach

. Wyróżniamy

szereg specjalności

:

-biochemia zwierząt
-biochemia roślin
-biochemia mikroorganizmów
-biochemia porównawcza
-biochemia kliniczna
-biochemia ekologiczna, ewolucyjna, inżynieria biochemiczna itp.

człowiek

zwierzęta

rośliny

mikroorganizmy

Biochemia dla towaroznawców

pożywienie dla ludzi i zwierząt gospodarczych

Efekty przemian biochemicznych zachodzących w surowcach
pochodzenia roślinnego lub zwierzęcego podczas przechowywania i
przetwarzania żywności :

pożądane
np.:

niepożądane
np.:

dojrzewanie serów

dojrzewanie owoców

dojrzewanie mięsa tzw. kruszenie mięsa

fermentacje np..alkoholowa

jełczenie produktów tłuszczowych
(hydroliza tłuszczów)

procesy gnilne mięsa i ryb

Program przedmiotu „Biochemia-wybrane działy”

1. Aminokwasy, peptydy, białka
Budowa, właściwości i klasyfikacja aminokwasów, peptydów i białek. Funkcje i wartość żywieniowa białek.
Przemiany aminokwasów i białek w czasie dojrzewania, przechowywania i przetwarzania żywności.
2. Energetyka procesów biochemicznych
Formy energii. I i II prawo termodynamiki. Energia swobodna, katabolizm, anabolizm. Budowa i funkcje związków
makroergicznych
3. Enzymy
Enzymy wewnątrz- i pozakomórkowe. Centrum katalityczne enzymu. Mechanizm i kinetyka katalizy enzymatycznej.
Specyficzność działania enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej. Regulacja szybkości reakcji
enzymatycznej. Klasyfikacja enzymów. Znaczenie enzymów w przetwórstwie i przechowalnictwie żywności.
4. Koenzymy i witaminy
Pojęcia podstawowe, podział witamin. Koenzymy i ich powiązania strukturalne i funkcjonalne z witaminami
rozpuszczalnymi w wodzie. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach.
5. Przemiany oligo i polisacharydów
Monosacharydy i ich przemiany ogólne. Rozkład oligo i polisacharydów. Szlak pentozofosforanowy. Glikoliza i
fermentacje.Cykl kwasów trikarboksylowych. Fosforylacja oksydacyjna. Łańcuch oddechowy. Zastosowanie
enzymów katalizujących rozkład cukrów w przetwórstwie i przechowalnictwie żywności.
6. Przemiany związków azotowych
Wiązanie azotu atmosferycznego. Drogi włączania jonu amonowego do związków organicznych. Ogólne przemiany
aminokwasów Enzymy proteolityczne – zastosowanie w przetwórstwie i przechowalnictwie żywności. Cykl
mocznikowy.
7. Przemiany lipidów
Budowa, właściwości i funkcje lipidów. Rozkład i biosynteza kwasów tłuszczowych. Przemiany lipidów w czasie
dojrzewania, przechowywania i przetwarzania żywności
8. Kwasy nukleinowe
Budowa i właściwości DNA i RNA. Replikacja DNA. Podstawowe techniki biologii molekularnej. Kod genetyczny i
jego cechy. Transkrypcja. Mechanizmy regulacji biosyntezy białka. Ekspresja genów i mechanizmy regulacji
biosyntezy białka. Modyfikacje potranslacyjne białek.
9. Integracja metabolizmu. Regulacja hormonalna metabolizmu.

Literatura uzupełniająca:

„Biochemia-krótkie wykłady” B.D. Hames i wsp. 2003, PWN
„Biochemia” Berg, Tymoczko, Stryer. 2005., V wydanie, PWN, wybrane rozdziały
„Podstawy biochemii” J. Kączkowski XIII wyd., 2002

Wzór ogólny aminokwasów

R - rodnik, reszta aminokwasowa,
łańcuch boczny

a. budowa łańcuchowa:
łańcuch prosty lub złożony,
rozgałęziony

b. budowa pierścieniowa:
pierścień cykliczny lub
heterocykliczny

Molekularne modele
alaniny

model szkieletowy

model kulkowy

model kulkowy

węgiel

wodór

azot
tlen

H

3

N

+

C

H

CH

3

COO-

(2)

AMINOKWASY BIAŁKOWE

H

3

N C H

COO

-

CH

2

COO

-

Kwas
asparaginowy (Asp)

Kwas
glutaminowy (Glu)

H

3

N C H

COO

-

CH

2

C

O

H

2

N

H

3

N C H

CH

2

COO

-

CH

2

C

O

H

2

H

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Aminokwasy kwaśne i ich amidy

Seryna (Ser)

H

3

N C H

C

COO

-

OH

CH

3

H

Treonina (Thr)

Cysteina (Cys)

H

3

N C H

COO

-

CH

2

CH

2

S

CH

3

Metionina (Met)

Aminokwasy alifatyczne z gr. -OH lub z S

Fenyloalanina (Phe)

H

3

N C H

COO

-

CH

2

Tyrozyna (Tyr)

Tryptofan (Trp)

Aminokwasy aromatyczne

C H

CH

3

COO

-

Glicyna (Gly) Alanina (Ala) Walina (Val)

Leucyna (Leu)

Izoleucyna (Ile)

C H

COO

-

CH

2

CH

3

CH

3

CH

C H

COO

-

CH

3

CH

2

CH

3

HC

Prolina (Pro)

Aminokwasy alifatyczne, niepolarne

-nie posiadające dodatkowych grup funkcyjnych

C H

COO

-

CH

2

CH

2

CH

2

H

N

NH

2

C

NH

2

Arginina (Arg)

C H

COO

-

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

NH

3

Lizyna (Lys)

C H

COO

-

NH

H

N

Histydyna (His)

Aminokwasy zasadowe

H

3

N

H

3

N

H

3

N

H

3

N

H

3

N

H

3

N

CH

2

H

3

N C H

H

COO

-

+

+

C H

COO

-

CH

CH

3

CH

3

H

3

N

+

+

H

2

N C H

COO

-

CH

2

H

2

C

CH

2

+

+

+

+

+

+

+

+

+

+

H

3

N C H

COO

-

CH

2

CH

2

COO

-

+

+

H

3

N C H

COO

-

N

H

CH

2

+

H

3

N C H

COO

-

CH

2

OH

+

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

SH

+

+

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

OH

+

Nazewnictwo aminokwasów

Utlenianie cysteiny

 = 2,  = 3, itp.

H

3

N C H

H

COO

-

+

C H

COO

-

CH

CH

3

CH

3

H

3

N

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

OH

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

SH

+

H

3

N C H

COO

-

N

H

CH

2

+

H

3

N C H

COO

-

N

H

CH

2

+

H

2

N C H

COO

-

CH

2

H

2

C

CH

2

+

H

3

N C H

COO

-

CH

2

OH

+

Glicyna

kwas amino-
octowy

Walina

kwas 2-amino-
izowalerianowy

Seryna

kwas 2-amino-
3-hydroksypropionowy

Cysteina

kwas 2-amino-
3-tiolopropionowy

Tryptofan

kwas 2-amino-
3-indolilopropionowy

Kwas glutaminowy

kwas 2-amino-
glutarowy

Prolina

kwas pirolidyno-
2-karboksylowy

Tyrozyna

kwas 2-amino-
3-hydroksy-fenylo-
propionowy

















+

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

SH

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

SH

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

S

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

S

-2H Utleniacz

cysteina

cysteina

cystyna

ENANCJOMERY

Wszystkie aminokwasy (wyjątek glicyna) to

cząsteczki chiralne

,

optycznie czynne

.

Treonina

i

izoleucyna

posiadają dwa asymetryczne atomy węgla i występują w postaci

czterech stereoizomerów (dwóch par enancjomerów).

D-aminokwasy

mogą występować w białkach jedynie w

stanach patologicznych,

aczkolwoiek odnaleziono je w ścianie komórkowej bakterii oraz w pewnych
antybiotykach (np. aktynomycyna D, gramicydyna) produkowanych przez bakterie.

C

-asymetryczny

atom
węgla,centrum
chiralności

Występują jako jeden z dwóch izomerów optycznych (enancjomerów) oznaczonych
symbolami L lub D.

Aminokwasy białkowe

należą do

szeregu konfiguracyjnego L

.

6.0

6.0
6.0
6.1
6.1
6.4
7.6
9.7
10.8

Walina
Leucyna
Izoleucyna
Glicyna
Alanina
Prolina
Histydyna
Lizyna
Arginina

2.8
3.2
5.1
5.6
5.7
5.7
5.8
5.9
5.9

Kwas asparginowy
Kwas glutaminowy
Cysteina
Cystyna
Seryna
Tyrozyna
Metionina
Fenyloalanina
Tryptofan

pI

Aminokwas

pI

Aminokwas

pI- punkt izoelektryczny

• jest to taka wartość pH, przy
której w dużej przewadze
występuje forma obojnacza, a
dwie pozostałe formy czyli
kationowa i anionowa są w
równowadze

• jest to taka wartość pH, przy
której wypadkowy ładunek
danego aminokwasu jest
równy zero

Stan jonizacji aminokwasu w zależności od pH

H

3

N

+

C H

R

COOH

H

3

N

+

C H

R

COO

-

H

2

N

C H

R

COO

-

forma obojnacza

- [OH-]

anion aminokwasowy

wysokie pH

+ [OH -]

- [H

+

]

+ [H

+

]

+

H

2

O

kation aminokwasowy

niskie pH

Równowagi protonowe kwasu asparaginowego

1.8 - 2.4
3.9 - 4.3

9.1 - 10.8
10.8
6.0
12.5
10.9
8.3

-Karboksylowa
Karboksylowa lecz nie przy C

(asparaginianu, glutaminianu)
- Aminowa
- Aminowa (lizyny)
Imidazolowa (histydyny)
Guanidynowa (argininy)
Fenolowa OH (tyrozyny)
Sulfhydrylowa (cysteiny)

Przybliżone
wartości

pK

Grupy funkcyjne aminokwasów

pI

=

pK pK

+

1

2

2

Wartość

pI

zależy od:

- rodzaju i liczby grup funkcyjnych

- wartości pK grup funkcyjnych
(pK - ujemny logarytm stałych
dysocjacji gr. funkcyjnych)

pI

=

pK

1

pK

2

+

2

=

2.09 3.86

+

2

=

2.98

H

3

N

+

C H

COOH

CH

2

COOH

a

H

2

N C H

CH

2

COO

-

-

a

H

3

N

+

C H

CH

2

COO

-

COO

-

a

H

3

N

+

C H

CH

2

COOH

COO

-

a

H

+

pK

1

= 2.09

( -COOH)

H

+

pK

2

= 3.86

( - COOH)

H

+

pK

3

= 9.82

NH

3

+

-

pH poniżej 1

(całkowity ładunek = +1)

pH ok. 6-8

(całkowity ładunek = -1)

pH ok. 3

(całkowity ładunek = 0)

pH powyżej 11

(całkowity ładunek = -2)

(

)

COO

Fenyloalanina
Histydyna
Izoleucyna
Leucyna
Lizyna
Metionina
Treonina
Tryptofan
Walina

Alanina
Arginina
Asparagina
Asparaginian
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Glutaminian
Prolina
Seryna
Tyrozyna

Egzogenne

Endogenne

Podział aminokwasów

I.

Ze względu na występowanie w białkach

1.

białkowe - występujące w białkach powszechnie (20)

2.

niebiałkowe - występujące w białkach sporadycznie lub wcale

II.

Ze względu na znaczenie fizjologiczne dla organizmu

1.

aminokwasy endogenne

2.

aminokwasy egzogenne

III.

Ze względu na właściwości fizykochemiczne rodników

1.

aminokwasy o rodniku niepolarnym,
wykazujące właściwości hydrofobowe

(Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp , Met)

2.

aminokwasy o rodniku polarnym, niezjonizowanym

(Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln)

3.

aminokwasy o rodniku polarnym, zjonizowanym

-

kwaśne - z ujemnie naładowanymi gr. R (Asp, Glu)

-

zasadowe - z dodatnio naładowanymi gr. R (Lys, Arg, His)

- w mózgu pełni rolę
neurotransmitera

- prekursor jednej z witamin – kwasu
pantotenowego (wit. B

5

)

- produkty pośrednie cyklu
mocznikowego (w syntezie argininy)
- antybiotyk bakteryjny, hamuje
syntezę
zasad purynowych

Pełniący ważne funkcje metaboliczne
w stanie wolnym :

kwas 4-aminomasłowy

-alanina

L-cytrulina, L-ornityna

azaseryna

- wyst. w niektórych białkach tkanki
łącznej np. kolagenie
- wchodzi w skład białka kukurydzy –
zeiny
- wchodzi w skład polipeptydu ściany
kom. bakterii

Występujący w białkach sporadycznie
:

4

3-hydroksyprolina, 5-hydroksylizyna

kwas 2-aminoadypinowy

kwas D-glutaminowy

Występowanie, funkcja

Aminokwas niebiałkowy

Aminokwasy niebiałkowe

Aminokwasy niebiałkowe

kwas 4-aminomasłowy

3-hydroksyprolina

5-hydroksylizyna

-alanina

cytrulina

ornityna

-

H

3

N

+

C H

COO

CH

2

CH

2

CH

2

H

3

N

+

CH

2

COO

-

CH

2

H

3

N

+

C

H

3

N

+

C H

COO-

CH

2

CH

2

CH

2

H

N

O

H

3

N

+

-

CH

2

COO

CH

2

H

3

N

+

CH

2

-

2

3

HC OH

H

3

N

+

C H

COO

CH

2

CH

CH

2

H

N

+

-

H

2

N

+

C H

COO

CH

2

C

H

2

CH

OH

PEPTYDY

wiązanie peptydowe

aminokwas

1

aminokwas

2

dipeptyd

Tworzenie wiązania
peptydowego

Peptydy:

- oligopeptyd - 2-10
aminokwasów

- polipeptyd - 11-100
aminokwasów

- białka - >100
aminokwasów
(makropeptydy)

glicylo-alanylo-glutamylo-lizylo-arginylo-glutaminylo-asparaginylo-seryna

N-koniec

C-koniec

N

H

3

+

H

N

H

N

H

N

H

N

H

N

H

N

H

N

CH

CH

CH

CH

CH
CH
CH
CH
CH

CH

CH

CH

CH

CH

CH

CH

CH
CH

CH
CH

OH

O

O

C

C

O

C

O

O

C

C

O

C

NH

NH

NH

C

O

H

CH

CH

3

O

C

O
C

O
C

C

O

O

2

2

-

C

O

NH

2

2

2

2

2

+

2

2

2

2

+

2

2

N

H

2

2

N

H

2

2

-

Nazewnictwo peptydów

WAŻNIEJSZE POLI- I OLIGOPEPTYDY

1. GLUTATION -Glu-Cys-Gly (L--glutamylo-L-cysteilo-L-

glicyna)

H

2

N - CH - COOH

CH

2

CH

2

NH

C O

CH CH

2

SH

NH

C O

CH

2

COOH

-2H

+

-2e

+2H

+

+2e

glutation zredukowany (GSH)

glutation utleniony (GSSG)

H

2

N - CH - COOH

CH

2

CH

2

NH

C O

CH CH

2

- S

NH

C O

CH

2

COOH

H

2

N - CH - COOH

CH

2

CH

2

NH

C

O

CH

- S - H

2

C

NH

C

O

CH

2

COOH

2x

WAŻNIEJSZE POLI- I OLIGOPEPTYDY

2. OKSYTOCYNA I WAZOPRESYNA - hormony wytwarzane przez
podwzgórze

oksytocyna

wazopresyna

3. GLUKAGON I INSULINA - hormony wytwarzane przez trzustkę

4. ANTYBIOTYKI - np. aktynomycyna, penicylina, gramicydyna,
polimyksyna

5. ASPARTAM : L-Asp-L-Phe-OMe -ester metylowy L-aspartylo-L-
fenyloalaniny

Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH

2

S

S

Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH

2

S

S