kinetyka reakcji enzymatycznej- miezona jest iloscia substratow ktyre przereagowaly lub ilosc produktow powstalych w okreslonym czasie. Zbadanie danej reakcji od strony kinetycznej polega zazwyczaj na ustaleniu zależności tempa powstawania produktów (i ubytku substratów) od temperatury, ciśnienia, rodzaju rozpuszczalnika, rodzaju i stężenia katalizatora oraz wyjściowych proporcji substratów. Stezenie enzymu jest mniejsze od stezenia substratu. Kompleks es -substrat +enzym im wieksze jego stezenie tym wieksza ilosc produktow .

Mechanizm dzialania enzymow- kazdy enzym katalizuje odpowiednie mu procesy w polaczeniu z odpowiednim substratem. Aby zaszla reakcja biochemiczna musi zostac pokonana bariera energetyczna. Energia aktywacyjna potrzebna do utworzenia kompleksu enzymu z substratem. Etapy: -laczenie sie enzymu z substratem - przejscie substratu w produkt -odlaczenie sie enzymu. Katalizowanie reakcji zachodzi w centrum aktywnym enzymu. Substrat jest laczony na kilka sposobow do enzymu: Metoda zamka i klucza enzym posiada miejsce ktore pasuje do substratu wielkoscia i budowa. Model indukowanego dopasowani enzym ejst elastyczny. Dopasowywujac sie do substratu. Model trojpunktowego przylaczania substratu enzym i substrat lacza sie w 3 punktach ale reakcja zachodzi tylko w 1 punkcie

Regulacja dzialania enzymow: pH, regulacja allosferyczna, inhibicja, potencjal oksyredukcyjny, dysocjacja podjednostek podjednostek enzymu, temperatura, obecnosc aktywatorow

Specyficznosc dzialania enzymow- enzymy cechuja sie zdolnoscia rozpoznania substratu oznaczajac sie mozliwoscia wybrania 1 lub kilku z ktorymi wchodzi w kompleks reagujacy. Właściwosc ta wynika z budowy ich dzieki zcemu mogo sie łaczyc:

grupowa- substraty sa podobne do siebie | absolutna gyd enzym moze przeksztalcac 1 substrat | stereochemiczna polega na dopasowaniu konfiguracji substratu do ukladu przestrzennego zaczepienia w centrum aktywnym

Mechanizm allosteryczny- Efektor allosteryczny - związek chemiczny łączący się z centrami allosterycznymi podjednostek enzymatycznych. Efektor nie zmienia struktury enzymu jako białka, zmienia natomiast jego strukturę przestrzenną co ma wpływ na aktywność metaboliczną enzymu. Aktywujacy lub dezaktywujacy dzialanie enzymow zbudowany z centrum aktywnego i centrum allosterycznego

Budowa enzymow -specyficzne bialka katalizujace przemiany biochemiczne . Sklada sie z czesci bialkowej apoenzymu i nie bialkowej koenzymu (centrum aktywne) do ktorego przylacza sie substrat. Apoenzym warunkuje specyficznosc substratowa enzymu Koenzym okresla typ katalizowanego procesu. Moga miec budowe monomeru, oligomeru multimeru. Kofaktor ogolnie niebialkowe czesci enzymu- koenzym, aktywator grupa protestyczna

Inhibicja chamowanie aktywnosci enzymow. inhibitory sluza jako mechanizm kontroli enzymow w ukladach biologicznych. DZialaja zwalniajac przebieg reakcji katalizowanej przez enzym. Kompetencyjne - polega na konkurencyjnosci miedzy substratem a inhibitorem o centrum aktywne enzymu | Niekompetencyjne nie wspol zawodniczenie miedzy substratem a inhibitorem o Centrum aktywne, inhibitor laczy sie z centrum uniemozliwiajac enzymowi polaczenie

klasy enzymow : oksyreduktazy utleniaja ChOh Cho ch-nh2 Ch=Ch

transferazy przenosza C=O Nh2 Alkile acyl

hydrolazy hydrolizuja wiazania estrowe glikozydowe estrow peptydowe

izomerazy przebudowywuja strukture czasteczki bez jej rozkladu

ligazy wytwarzaja wiazania C-O Cn CC cs

Koenzym małocząsteczkowy, niebiałkowy związek organiczny decydujący o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Bierze udział w reakcji przez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów (atomów, grup atomów lub elektronów). Pozostaje luźno związany z właściwym enzymem. Jako koenzymy funkcjonują w większości witaminy

oksyreduktazy NAD FAD koenzym Q

transferazy ATP ADP H3po4

Lipidy Estry glicerolu wyzszych kwasow tluszczowych.grupa zwiazkow rozpuszczalnych w rozpuszczalnikach organicznych i nierozpuszczalne w wodzie: sfingolipidy woski kutyna pochodne glicerolu (tluszcze fosfolipidy, glikolipidy) Lipidy występują powszechnie w organizmach zwierzęcych i roślinnych i pełnią tam najrozmaitsze funkcje.W roslinach fosfo i glikolipidy tworza blony komorkowe (kwas palmitynowy, linolowy). Lipidy to liczna grupa związków organicznych o różnorodnym składzie i budowie, których cząsteczki zawsze zawierają długołańcuchowe kwasy tłuszczowe, co nadaje im wspólną właściwość – złą rozpuszczalność w wodzie

Kwasy tluszczowe uzyskuje je sie z hydrolizy kwasowej lipidow.sa wyzszymi kwasami monokarboksylowymi o wzorze R-Cooh. Maja neutralne ph i sa nierozpuszczalne w wodzie. Maja budowe lancuchowa sa proste o ilosci wegli wiekszej niz 4 n:m ilosc wegli : ilosc wiazan podwojnych. U roslin wystepuja w liczbie 10 u zwierzat okolo 20, dlugosc lancucha wacha sie od C2 -80 .DZiela sie na nasycone i nienasycone. Nasycone bez wiazan podwojnych | Mononienasycone z jednym wiazaniem podwojnym | Wielonasycone zawieraja od dwoch wiazan podwojnych. Podzial ze wzgledu na strukture: Nienjasycone | Monoenowe | Polienowe (z grupa metylowa) | Hydroksykwasy | kw dikarboksylowe | mono i wielo rozgalezione | zawierajace strukture pierscieniowa

Kwasy nasycone Kw palmitynowy i stearynowy

Synteza : zachodzi w proplastydach i chloroplastach. Udzial biora mitochondrium i chloroplast: Produkt glikolizy -> trafia do mitochondrium ulega karboksylacji i powstaje acetylo Co-a mogacy wejsc w cykl Krebsa dochodzi do utlenienia lub zostaje przeksztalcony w octan skad zostaje przetransportowany do chloroplastu i przeksztalcony znowu w acetylo Co-a gdzie zostaje zmieniony w kwas tluszczowy. U niektorych gatownkow moze byc bezposrednio pirogronian transportowany omijajac mitochondrium

fosfolipazy-osfolipazy A stanowią różnorodną grupę enzymów, które katalizują hydrolizę wiązań estrowych. Fosfolipaza A1 A2 C i D. Wiele z nich sa enzymami trawiennymi wystepuja w duzych stezeniach w trzustce soku zoladkowym

Mobilizacja tluszczow to proces spalania kwasow tluszczowych odbywajacych sue we wnatrz mitochondriow. Podczas tego procesu kwasy tluszczowe sa rozkladane na fragmenty dwu weglowe. Kazdy z tych fragmentow laczy sie Co-A i tworzy acetylo Co-A ktory dalej utleniany do kwasu cytrynowego

Cykl Glikosalowy zachodzi w glikosysomach oraz u bakteri, zadaniem tego cyklu jest przeksztalcenie 2 czasteczek acetylo Co-a w jedna czasteczke bursztynianu ktory sluzy do produkcji jablczanu szczawiooctanu DZieki temu cyklowi jest mozliwa synteza cokrow z tluszczy

Woski suberyna kutyna- sa to substancje wykazujace znaczna heterogenicznosc tworza one warstwe hydrofobowa ochronna np. na powierzchni liscia ktore reguluja transpiracje stanowia oslone przed zarazeniem patogenami. Woski sa mieszanina estrow i kwasow tluszczowych Kutyna i suberyna sa do siebie bardzo podobne zbudowane z polihydroksykwasow i kwasow tluszczowych . Kutyna tworzy dla cieczy i gazow nieprzepuszczalna zapore. Suberyna powoduje korkowacenie scian komorkowych

Perooksydacja lipidow jest procesem, w którym nienasycone kwasy tłuszczowe ulegają zniszczeniu w szeregu reakcji wolnorodnikowych. Głównym prekursorem rodników w układach biologicznych jest tlen. Ponieważ w warunkach fizjologicznych rodniki tlenu najczęściej wytwrzane są w reakcjach enzymatycznych, których enzymy znajdują się w błonach, lipidy są najbardziej narażone na ich atak.

Wolny rodnik przyłącza H od cząsteczki nienasyconego kwasu tłuszczowego (R-H) i powstaje wolny rodnik lipidowy - R.

R-H + .OH --> R. + H2O

Cząsteczka rodnika ulega przegrupowaniu, łączy się z tlenem O2 i tworzy lipidowy rodnik nadtlenkowy HROO..

R + O2 --> HROO.

Reagując z kolejną cząsteczką kwasu tłuszczowego rodnik nadtlenkowy HROO. przyłącza H. Powstaje nowy wolny rodnik lipidowy R. i wodoronadlenek lipidowy ROOH.

HROO. + R-H -->R. + ROOH

Przysfajanie azotanow przez rosliny- azotany by byly przyswojone musza miec wartosciowosc 3. Przebieg reakcji przyswajania jest 2 stopniowy zachodzi przy udziale reduktazy azotynowej i reduktazy azotynowej. Reduktaza azotanowa jest w cytoplazmie donorami protonow i elektronow jest NADH I) redukcja no3 -> No2

Nadh + H + No3 --> Nad + No2 + h2o. Drugi etap reduktaza azotynowa No2-nh3 w chloroplastach No2 +6 Fd(red) + Sh ---> Nh3+ 2h2o + 6 Fd(utlenione)

Przysfajanie azotu czasteczkowego przeksztalcanie N2 w nh3 katalizowane przez kompleks enzymow reduktaza neutrogenazowa i nitrogenaza w cytoplazmie. Donorami elektronow sa nukleotydy ktore przekazuja E na reduktaze neutrogenazowa przy jednoczesnym uzyciu 16 czasteczek ATP do nitrogenazy Redukcja nh3 zachodzi przy uzyciu 8e i 8protonow do redukcji 1 czasteczki n2 bierze uczial 16 atp : n2 + 8e + 8p +16atp-> 2nh3 + h2 + 16adp + 16 pi biologiczne wiazanie azotu jest procesem reduktywnym azot ulega redukcji do nh3 glownym produktem jest nh3 posrednim dwumi i hydrazyna

Struktura białka - Cząsteczki białek przyjmują zróżnicowane i niekiedy bardzo skomplikowane konformacje przestrzenne. Strukturę białek można rozpatrywać na czterech różnych poziomach: Struktura 1 to ulozenie aminokwasow w czasteczce bialka | 2 ulozenie poszczegolnych czasteczek bialka w przestrzeni (alfa heliks karttka beta) | 3 to przestrzenny ksztalt calego lancucha polipeptydowego Trzeciorzędowa struktura białka jest utrzymywana głównie przez wiązania jonowe, oddziaływania hydrofobowe oraz przez mostki dwusiarczkowe | 4 Jest to sposób połączenia się kilku łańcuchów polipeptydowych w jedną, większą całość

Tworzenie funkcjonalnego bialka- Utworzenie w pełni funkcjonalnego białka odbywa się w trakcie Ţ modyfikacji potranslacyjnej, w której są dodawane inne, niebiałkowe elementy struktury. W tym procesie formowany jest ostateczny kształt białka w wyniku jego przebudowy. Wszystkie te czynności nie przebiegają spontanicznie i są przeprowadzane dzięki wyspecjalizowanym enzymom. Jako przykład mogą posłużyć specyficzne białka - czaperony ("białka opiekuńcze"), które kontrolują proces właściwego fałdowania się łańcucha polipeptydowego. Odpowiedzialne są one także, za usuwanie nieprawidłowo sfałdowanych łańcuchów, wykazując zdolność do tworzenia kompleksów ze źle uformowanym białkiem i zwiększając podatność takiego konglomeratu na działanie enzymów proteolitycznych.

synteza aminokwasów Synteza Streckera

Synteza ta polega na dodaniu cyjanowodoru do aldehydu w obecności amoniaku.

a-aminonitryle, tworzące się jako produkt pośredni, są bez wyodrębnienia hydrolizowane do odpowiednich D,L-aminokwasów:

Kondensacja aldehydowa

W syntezie tego typy łańcuch boczny wprowadzany jest do aminokwasu za pomocą aldehydu, który łączy się z cykliczną pochodną glicyny posiadająca aktywną grupę metylenową. Dwoma głównymi wariantami tej syntezy są metody: azlaktonowa i hydantoinowa.

Synteza hydantoinowa

W tej syntezie stosuje się hydantoinę jako związek zawierający grupę metylenową. Reakcja zachodzi w mieszaninie kwasu octowego i octanu sodu. Aldehyd reaguje z hydantoiną dając produkt kondensacji, który przekształca się w aminokwasy przez redukcję amalgamatem sodu i następnie alkaliczna hydrolizą. Inne związki zawierające aktywną grupę metylenowa, które z powodzeniem można używać w tego typu syntezach to: 2,5-dioksopiperazyna (zawiera dwie grupy metylenowe) i rodanina.

Właściwosci białek- białka sa rozpuszczalne w wodzie tworzac koloidy wytracaja sie przez dodanie soli obojetnych przechodza w zol w zel dla kazdego bialka istnieje ph roztworu w ktorym jego jony nie wedruja w polu elektrycznym. Dodanie kwasu cofa dysocjacje i czasteczki przechodza w forme kationowa dodanie zasady cofa dysocjacje grupy aminowej i czasteczki sa w formie aminowe, pod wplywem czynnikow fizycznych i chemicznych ulegaja denaturacji bialko scina sie w jednolita mase w stezonych roztworach daja nierozpuszczalne sole w formie anionowej

Herbicydy

glifosad hamuje synteze aminokwasow aromatycznych

glufosinat blokuje synteze glutaminy

sulfomylomocznik|

imiolazolin | -> hamuaj synteze aminokwasow rozgalezionych

herbicyd- chemiczny środek służący do selektywnego niszczenia

cukry proste węglowodany w których strukturze występuje tylko jeden pierścień cykliczny, zawierający od 3 do 7 atomów węgla.

Można podzielić je ze względu na liczbę atomów węgla:

triozy, tetrozy, pentozy, heksozy, heptozy;

A także ze względu na obecność grupy aktywnej:

aldozy (zawierają grupę aldehydową -CHO),

ketozy (zawierają grupę ketonową C=O).

Cukry proste mogą tworzyć disacharydy (dwucukry) lub polisacharydy (wielocukry), np.:

maltozę (glukoza + glukoza),

sacharozę (glukoza + fruktoza),

laktozę (glukoza + galaktoza),

Sacharoza- węglowodan, disacharyd, złożony z fruktozy i glukozy, będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego.

W temperaturze pokojowej sacharoza jest bezbarwnym, krystaliczny ciałem stałym. Jest nietoksyczna, ma słodki smak i bardzo dobrze rozpuszcza się w wodzie. Temperatura topnienia: 186 °C. Należy do cukrów nieredukujących. Nalezy do oligosacharydow pelni funkcje transportujaca i zapasowa

Synteza sacharozy powstaje z aldehydu 3 fosfoglicerynowego wytworzonego w chloroplastach w cyklu kelvina przechodzi do cytoplazmy gdzie jest przeksztalcany do sacharozy | aldehyd 3 fosfoglicerynowy -> fruktozo 6 fosforan i glukozo 1 fosforna -> udp glukozo + fruktozo fosforan ->sacharozo 6 fosforan (fosfotaza wplywa) -> sacharoza + fosforan Enzymy : inwertaza (rozklada sacharoze na glukoze i i fruktoze ) syntetaza sacharozowa katalizuje reakcje udp z fruuktoza | fosfataza sacharozowa | syntetaza sacharowo fosforanowa

Skrobia Celuloza polisacharyd zbudowany z amylozy i amylopektyny- amyloza lancuch nierozgaleziony glukoz polaczonych wiazaniami A1,4 glikozydowymi nie rozpuszcza sie w wodzie. Amylopektyna rozgaleziony lancuch glukozy polaczonych wiazaniami A1,4glikozydowymi + co 20-30 czasteczek wiazaniami A1,6 glikozydowymi. Znajduje sie u roslin w leukoplastach i innych plastydach | celuloza Celuloza, błonnik, jest to nierozgałęziony biopolimer, polisacharyd o cząsteczkach złożonych z kilkuset do kilkunastu tysięcy jednostek glukozy połączonych wiązaniami β-1,4-glikozydowymi. Celuloza wchodzi w skład ścian komórkowych większości roślin, niekiedy stanowiąc kilkadziesiąt procent ich suchej masy.

Enzymy metabolizmu A amylaza katalizuje hydrolize enzymatyczna B amylaza rozrywa wiazania glikozydowe co 2 lub co kolejne Fosforylaza skrobiowa powoduje powstawanie glukozy

Replikacja mechanizm- Podczas replikacji 2 niciowy dna ulega rozpleceniu na skutek rozerwania wiazan wodorowych

-przylaczanie bialka destabilizujacego heliks ( zapobiega jego zwijaniu) tworzac widelki

-dna syntetyzuje zawsze od C5 do C3 reakcje laczenia nukleotydow w lancuchu katalizuje polimeraza Dna

-rozpoczyna replikacje starte ktory laczy sie z 1 nicia z regula komplementanosci zasad

-replikacja rozpoczyna sie w miejscu inicjacji przebiega jednoczesnie na 2 niciach w obszarze widelek. 1 nic wydluza sie z ruchem widelek i przebiegla w sposob ciagly jest to nic prowadzaca. Synteza 2 odbywa sie w przeciwnym kierunku i powstaje fragmentowo fragmenty okazaki (nic opozniona) kazdy fragment rozpoczyna starter RNA ktory po zakonczeniu replikacji jest wycinany a fragmeny sa laczone przy udziale ligaz

KWas RNA- biopolimer zbudowany z nukleotydó zazwyczaj tworzy pojedyncza nic kwas rybonukleinowy wystepuje w cytoplazmie i rybosomach i jadrze komorkowym. Zbudowany z zasad azotowych podobnie jak DNa lae zamiast tyminy ma uracyl. W zaleznosci od funkcji rozrozniamy tRNA- transportujacy RNA wystepuje w cytoplazmie jego funkcja polega na wizazaniu i przekazywaniu aminokwasow do rybosomow

mRNA informacyjny powstaje w jadrze i jest w cytoplazmie zarzadza kolejnoscia aminokwasow

rRNA rybosoowy stanowi szkielet na ktorym umieszcza sie mRNA tworzac matryce na ktroej tworza sie lancuchy polipeptydowe. RNA sklada sie z Monomer kwasu nukleinowego składa się z cząsteczki pentozy, dla RNA rybozy zasady purynowej lub pirymidynowej przyłączonej do pierwszego atomu węgla pentozy, oraz reszty fosforanowej, przyłączonej do trzeciego oraz piątego atomu węgla

Translacja proces biosyntezy bialka- istota tego procesu jest tlumaczenie informacji genetycznej zapisanej w postaci rybonukleotydow mRNA na sekwencje aminokwasow

1- inicjacja mniejsza podjednostka rybosomu przylacza sie do mRNA od 5-3 laczy sie z kodonem AUG wowczas kodon ten przylacza sie do tRNA niosacy antykodon (gdy antykodon i kodon sie polacza przylacza sie wieksza podjednostka rybosomu)

2-elongacja wydluzanie sie lancucha w miejsce aminoacetylo tRNA przylacza sie odpowiedni tRNA ( laczenie kolejnych aminokwasow i tworzenie wiazan miedzy nimi peptydowych)

3- terminacja zakonczenie biosyntezy bialka odbywa sie gdy w miejsce A rybosomu przeniesie sie kodon STOP

PRoces zachodzi w cytoplazmie mitochondriach i chloroplastach

KOd genetyczny genetyczna, zawarta w sekwencji nukleotydów w komórkach wszystkich organizmów może ulegać "tłumaczeniu" na kolejność aminokwasów w ich białkach Kod ten ma następujące właściwości: jest trojkowy 1 aminokwas opisuja 3 nukleotydy. JEst zdegradowany, jest bez przecinkowy, wystepuja kodony stop, jest uniwersalny

Struktura DNa Kwas deoksyrybonukleinowy występujący w chromosomach w jadrze komorkowym DNA jest polimerem nukleotydów składających się z zasad purynowych (adenina A, guanina G) i zasad pirymidynowych (cytozyna C, tymina T) oraz reszt deoksyrybozowych i reszt kwasu fosforowego. W skład cząsteczki DNA wchodzą dwa łańcuchy, które biegną antyrównolegle (tzn. koniec jednego jest dokładnie naprzeciw początku drugiego). Łańcuchy owijają się wokół wspólnej osi i tworzą tzw. prawoskrętną podwójną helisę. Reszty cukrowe i fosforowe, połączone ze sobą wiązaniem fosfodiestrowym, znajdują się na zewnątrz helisy, natomiast zasady skierowane są do wnętrza i tworzą pary połączone według wzoru: Zasady połączone są wiązaniami wodorowymi. Cząsteczki DNA mogą być bardzo długie Łańcuch nici DNA zawiera informację genetyczną o kolejności aminokwasów w białkach kodowaną w postaci trójek nukleotydowych odpowiadających odpowiednim aminokwasom podczas syntezy białka. Nazywamy to kodem genetycznym. rodzaje DNA : A, B, Z

Transkrypcja zachodzi w jadrze komorkowym jest to proces polegajacy na przepisywaniu informacji genetycznej z DNA na mRANA proces ten katalizowany jest przez polimeraze RNA:

1-Inicjacja transkrypcji polimeraza RNA przylacza sie w miejsce inicjacji w ktorym laczy sie z DNA

2-elongacja nastepuje odbudowanie komplementarnych nukleotydow do lancucha DNA

3- Terminacja proces kontrolowany przerwanie transkrypcji polaczony z uwolnieniem produktow syntezy czyli RNA

Geny - introny geny lezace pomiedzy promotorem a terminatorem nie posiadaja informacji o bialkach | egzomy geny ktore zawieraja informacje o bialkach. Geny aktywne moga przepisywac informacje na mRNA | nieaktywne gen zablokowany nie zachodzi transkrypcja | potencjalnie aktywny nie sa one aktywne ale w pewnych warunkach moga zostac uaktywnione | potencjalnie aktywne transkrypcja zachodzi ale moze zostac zablokowana Ekspresja genu zależy od rodzaju komórki, fazy rozwoju organizmu, metabolicznego/fizjologicznego stanu komórki. W zaleznosci od komorek represja genow moze byc przyspieszona lub spowolniona

Operon wchodza w jego sklad 3 geny strukturalne Gen Z koduje galaktozydaze Gen Y powoduje przenikanie galaktozy do mokorki Gen A koduje acetylotransferaze z genami sasiaduje odcinek DNa

Indukcja jest pobudzeniem procesu trankrypcji dziala na zasadzie iz geny zya maja kolo siebie operator i promotor do promotora przylacza sie polimeraza by sie polaczyly musi byc aktywator genu bialka

Represja do operatora przylacza sie represor i uniemozliwia transkrypcje gdy pojawi sie induktor modyfikujac jego mozliwosci blokowania transkrypcji