1. Budowa białek (wiązania peptydowe CONH ).

Białka to podstawowy składnik budulcowy każdego organizmu, oprócz tego białka wykazują funkcje odpornościowe; występują w formie aktywnej chemicznie w postaci enzymów, a w warunkach ekstremalnych mogą stanowić źródła energii.
Pod względem chemicznym białka są bardzo złożonymi związkami, zbudowane są z aminokwasów, a w każdym aminokwasie występują dwie grupy funkcyjne: aminowa NH2 i karboksylowa COOH.

NH2
|
H - C - COOH
|
R (rodnik)

Aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą grup funkcyjnych tworząc tak zwane wiązania peptydowe.
Pod względem chemicznym białka mogą być zbudowane tylko z aminokwasów - są to wtedy białka proste, zwane proteinami. Do łańcucha białkowego mogą być przyłączone również inne grupy funkcyjne, powstają wtedy białka złożone - proteiny, których przykładami są fosfoproteidy, glikoproteidy, bądź też metaloproteidy [hemoglobina]. Białka złożone - dzięki łańcuchom bocznym - mogą specyficznie się zwijać, przybierając różne struktury przestrzenne. Dzielimy je na białka I, II, III oraz IV-rzędowe.

Wiązanie pomiędzy grupą karboksylową jednej cząsteczki, a grupą aminową drugiej nazywamy wiązaniami peptydowymi.
Wiązanie peptydowe
Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to polipeptydy i białka. Wiązania peptydowe wystepują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.
Fragment białka z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym
Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).

Ze względu na budowe i skład dzielimy białka na proste i złożone.
· Białka proste zbudowane sa wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na nastepujące grupy:
1. protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują sie dużą zawartością argininy oraz brak aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina,ezocyna, gallina.
2. histony- podobnie jak protaminy posiadają silny chrakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jader komórkowych (w połaczeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.
3. albuminy- są to białka obojetne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych : są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynymi zwiazkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
4. glubuliny- w odrużnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
5. prolaminy- są to typowe białka rośline, wystepują w nasionach. Charekterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
6. gluteliny- podobnie jak prolaminy- są to typowe białka rośline; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcięczonych kwasach i zasadach.
7. skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcięńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki tepu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek nalerzy kreatyna;
· Białka złożone posiadaja obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Ze wzgledu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:
1. nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
2. fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połczone z jakimiś katinami. Należy do tej grupy kozeina.
3. chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to nastepujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy;
4. metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Moga tu być nastepujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn.
5. glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowia składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek.

2. Amoinokwasy (endo i egzogenne).

Większość aminokwasów organizm potrafi sam wytworzyć z odpowiedniego materiału, dostarczonego mu z zewnątrz. Jednak ośmiu z nich nie potrafi wyprodukować. Na tej podstawie wszystkie aminokwasy zostały podzielone na dwie zasadnicze grupy: aminokwasy egzogenne i endogenne.

Aminokwasy egzogenne to te, które muszą być dostarczane z pożywieniem, ponieważ organizm ludzki i zwierzęcy nie może ich albo wcale syntetyzować z innych związków, albo syntetyzuje w niewystarczających ilościach w stosunku do potrzeb.

Aminokwasy endogenne to takie, które organizm może wytworzyć sam, jeżeli zabraknie ich w pożywieniu. Aminokwasy te wchodzą w skład wszystkich białek organizmu.

Podział:

Egzogenne: fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina, arginina, histydyna.

Endogenne: alanina,cysteina, cystyna, glicyna, hydroksyprolina, prolina,seryna, tyrozyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy.

Obecność aminokwasów egzogennych w białku określa jego wartość biologiczną. W zależności od tego wyróżniamy białka wysokowartościowe i niepełnowartościowe.

3. Struktura białek.

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym, ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną. Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

• struktury pierwszorzędowej - określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym.

• struktury drugorzędowej - określa, w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo kule) tworzą one za pomoca wiązań wodorowych, łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha

• struktura trzeciorzędowa - określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej lub większej liczby makrocząsteczek.

• struktura czwartorzędowa - określa sposób przestrzennego powiązania kilku cząsteczek w jedną złożoną strukturę białka.

4. Enzymy.

ENZYMY są to białka przyspieszające zachodzące w komórkach reakcjebiochemiczne, pełnią funkcję biokatalizatorów.(rys)E+S->kompleks E-S->E+P Działanie enzymów polega na przyłączeniu do centrum aktywnego enzymukonkretnego substratu,a następnie utworzeniu krótkotrwałego kompleksu,który po rozpadzie daje enzym gotowy do dalszych reakcji i nowy produkt.Enzymy działają według zasady "dopasowania klucza do zamku"tzn.konkretny enzym rozkłada ściśle określony substrat.

Enzymy, grupy białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych, organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu. W komórce enzymatycznej występują pojedynczo lub tworzą układy wieloenzymatyczne (np. układ oksydazy pirogronianowej), katalizujące szereg następujących po sobie reakcji. Każda tkanka ma nieco inny zestaw enzymów. Obok formy aktywnej enzymy, mogą też mieć formę nieczynną (preenzymy), która jest aktywowana w miarę zapotrzebowania. Enzymy mogą być białkami prostymi (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak
większość enzymów to białka złożone z części białkowej (apoenzym) i z atomów metali lub z drobno cząsteczkowych związków niebiałkowych (często pochodnych witamin), z tzw. grup prostetycznych albo z koenzymów. Niebiałkowe części enzymu pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcje przenośników elektronów, określonych atomów
lub ugrupowań chemicznych z jednego metabolitu do drugiego enzymu, katalizują reakcje termodynamiczne możliwe, zmniejszając jedynie energię aktywacji cząsteczek substratu, czyli energię niezbędną do przebiegu reakcji, przyśpieszają dzięki temu osiągnięcie stanu równowagi reakcji. W czasie katalizy enzymatycznej cząsteczka
substratu jest wiązana w określonym obszarze cząsteczki enzymów, w tzw. centrum aktywnym, w którym w enzymach złożonych znajduje się grupa prostetyczna; tworzy się wówczas kompleks enzym-substrat. Dzięki swoistemu układowi grup chemicznych w centrum, enzym oddziałuje na grupy chemiczne substratu rozluźniając określone wiązanie chemiczne. Po powstaniu produktów reakcji, cząsteczka enzymu uwalnia się z kompleksu i po powrocie do formy pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu przenoszonych grup do innego związku) tworzy nowy kompleks z następną cząsteczką substratu itd. Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia kompleksu enzymów z substratem (powinowactwo enzymów do substratu). Zależność tę przedstawia równanie matematyczne L. Michaelisa i M.L. Mentena, zawierające tzw. stałą Michaelisa charakterystyczną dla danego enzymu. Szybkość reakcji
zależy nie tylko od stężenia enzymu i substratu lecz także od temperatury (optimum działania enzymów zwykle mieści się w granicach 30-40 C), stężenie jonów wodorowych (optymalne pH reakcji jest różne dla różnych enzymów, np.: dla pepsyny wynosi 1, dla arginazy - 10) oraz od obecności enzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów. Pomiar szybkości reakcji, czyli ilości przekształconego substratu lub wytworzonego produktu w jednostce czasu, jest podstawą oznaczania - enzymatycznej aktywności. Międzynarodową jednostką enzymatyczną (U) jest to taka
ilość enzymów, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 minuty w temperaturze 30 C przy nasyceniu enzymów substratem i przy optymalnym pH dla jego aktywności. Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty. Niektóre enzymy działają na określone wiązania chemiczne (estrowe, peptydowe) niezależnie od budowy reszty cząsteczki substratu (swoistość niska), inne są aktywne w stosunku do wiązania określonego rodzaju i jednej z połączonych nim części substratu (swoistość grupowa), swoistość innych rozciąga się na obie części substratu i łączące je wiązanie (swoistość absolutna). Enzymy wykazują również
swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują asymetrycznie (np. tylko L-aminokwasy czy tylko B-glikozydy). Podstawą klasyfikacji enzymów wprowadzonej w 1961 roku przez Komisję Enzymową Międzynarodowej Unii Biochemicznej, jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują
enzymy katalizujące następujące reakcje: 1) oksydoredukcji (oksydoreduktazy), 2) przenoszenia różnych grup chemicznych (transferazy), 3) hydrolizy (hydrolazy), 4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych (liazy) 5) izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania (izomerazy), 6) powstania różnych
wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrójfosforanów, np.: ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy). Enzymy są wykorzystywane w przemyśle do prowadzenia rożnego rodzaju (fermentacji), w lecznictwie służą jako leki
(pepsyna, streptokinaza); oznaczanie wielu enzymów w tkankach i płynach fizjologicznych odgrywa rolę w diagnostyce lekarskiej. Brak lub niedobór pewnych enzymów jest powodem wielu schorzeń.

5. Właściwości białek (hydratacja, denaturacja, koagulacja)

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny. Nosi też nazwę "wysalanie białek". Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów - jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków dwusiarczkowych. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji.

W przeważającej ilości białka są substancjami stałymi, bezpostaciowymi i zaledwie niektóre białka proste mogą krystalizować. Wszystkie białka ulegają rozpuszczeniu w roztworach mocnych zasad, a wiele z nich rozpuszcza się także w kwasach.
Roztwory białek zaliczamy do tzw. roztworów koloidowych, które różnią się od znanych nam roztworów właściwych przede wszystkim wielkością cząsteczek substancji rozproszonych. W roztworach właściwych, a więc np. w roztworach wodnych soli, cukrów, alkoholi itd. Znajdują się cząsteczki lub jony, których rozmiary są bardzo zbliżone do rozmiarów cząsteczek rozpuszczalnika. Natomiast cząsteczki białek są tysiące razy większe od cząsteczek wody, wskutek czego ich roztwory nie są w pełni jednorodne. Charakterystyczną cechą roztworów koloidowych jest brak zdolności do dyfuzji przez błony półprzepuszczalne. Wskazuje to wyraźnie, że cząstki koloidów muszą być bardzo duże.
Roztwory białek są jednak bardzo nietrwałe i pod wpływem jakiegokolwiek czynnika zakłócającego hydratację rozpuszczalność białka gwałtownie się zmniejsza. Do takich substancji odciągających wodę zaliczają się np. alkohole, aceton, stężone roztwory różnych soli. Po dodaniu tych substancji do roztworu białka następuje jego wydzielenie. Proces ten polega jednocześnie na skupianiu się poszczególnych cząsteczek substancji białkowej i tworzeniu zawiesiny; jest to tzw. koagulacja.
Białka skoagulowane za pomocą alkoholu lub acetonu nie tracą zdolności do ponownego rozpuszczania się i po dodaniu świeżego rozpuszczalnika ulegają procesowi odwrotnemu zwanemu peptyzacją. W wielu przypadkach jednak można wywołać nieodwracalne ścinanie się białek, czyli ich denaturację. Należy jeszcze dodać, że denaturacja białek może nastąpić pod wpływem naświetlania promieniami ultrafioletowymi oraz wskutek oddziaływania ciśnień przekraczających 2500 atmosfer.
Z czynników chemicznych powodujących denaturację białek należy również wymienić: formalinę, substancje o charakterze garbników, sole metali ciężkich, jak np. miedzi, rtęci, ołowiu.
Dlatego też przy zatruciu związkami tych metali należy jak najszybciej związać ich jony, by nie przeniknęły do krwi. Osiąga się to podając choremu do picia mleko lub roztwór wodny białka jaja kurzego

Denaturacja białka

Denaturacja białka polega ogólnie na takiej zmianie jego budowy przestrzennej, która powoduje zanik aktywności biologicznej (tj. np. aktywności enzymu białkowego). Czynniki wywołujące denaturację, powodują na ogół rozerwanie w pierwszym rzędzie słabych oddziaływań, utrzymujacych struktury wyższych rzędów (np. rozerwanie mostków dwusiarczkowych, zniesienie oddziaływań wodorowych, itp.)
Wiele różnych substancji działa na białka denaturująco. Wśród nich są kwasy, zasady, alkohol, stężone roztwory mocznika. Czynnikiem denaturującym jest również temperatura. W wiekszości wypadków denaturacja białek jest procesem nieodwracalnym.

6. Białka w surowcach i ich charakterystyka.

ZNACZENIE BIAŁEK DLA ORGANIZMU
-BUDULEC -POŻYWIENIE -ENZYMY -MATERIAL ENERG.

Błony komórek zwierzęcych, mięśnie, skóra, włosy, paznokcie Mleko, jaja, sery, mięso Zw. chem. umożliwiające i przyspieszające lub opóźniające procesy życiowe w organizm.

Bialka stanowią dla zwierząt i ludzi niezbędny składnik pokarmowy. Są one niemal wyłącznym dostawcą azotu. Białka pokarmowe mają dla ustroju tym większą wartość, im bardziej są podobne do białek własnych.

Białka produktów pochodzenia zwierzęcego jest bardziej podobne budową i zestawem aminokwasów do ludzkiego, niż białko roślinne, które nie zawiera często niezbędnych człowiekowi aminokwasów i z tego powodu jest nazywane niepełnowartościowym.

Pokarmami zawierającymi dużo białka są produkty zwierzęce. Mięso, mleko, jaja pokrywają około 35% zapotrzebowania. Reszta pochodzi z produktów roślinnych, których bogate w białko są nasiona roślin strączkowych, a zwłaszcza soi, której białko ma wysoką wartość biologiczną, zbliżoną do zwierzęcego.

Białka odgrywają ważną rolę jako produkt spożywczy, ale również mają duże znaczenie we włókiennictwie i przemyśle skórzanym. Wełna i jedwab naturalny zbudowane z substancji białkowych należą do włókien o najwyższych parametrach użytkowych.

Zaletą wełny, której nie dorównują włókna roślinne i syntetyczne, jest duża odporność na rozrywanie i gniecenie oraz złe przewodnictwo cieplne. Dobrze chroni ciało ludzkie przed utratą ciepła. Służy głównie do produkcji materiałów na odzież zewnętrzną, nie przylegającą bezpośrednio do skóry.

Jedwab naturalny daje włókno cienkie, sprężyste i wytrzymałe na rozerwanie. Nadaję się szczegółnie do wyrobu delikatnych tkanin damskich. Niegdyś używany do wyrobu spadochronów.

Naturalne skóry i futra stanowiące podstawowe surowce przemysłu obuwniczego i futrzarskiego, a częściowo galanteryjnego i innych, to również produkty białkowe.

Kleje kazeinowe, albuminowe i kostne są produktami przetwórstwa białek. Mają zastosowanie w przemyśle drzewnym do klejenia drewna, produkcji sklejki, a nadto w malarstwie i innych gałęziach gospodarki.

7. Gluten.

Gluten to białka roślinne, występujące w zbożach: pszenicy, życie, jęczmieniu, nadające kleistość i ciągliwość mące po zmieszaniu jej z wodą. Jego trwałość i zdolność do utrzymania powstającego dwutlenku węgla w czasie fermentacji drożdżowej zachodzącej w zakwaszonym cieście, warunkuje pulchność ciasta po wypieczeniu.

---