Aminokwasy(300) - najlepiej poznane składniki organiczne

Aminokwasy białkowe(20)<pochodne kwasów organicznych>

Skład aminokwasu w %:

węgiel 53%, wodór 7%, tlen 23%, azot 16%, siarka 1%

Struktura aminokwasów białkowych:

• pierwszorzędowa grupa aminowa NH3

• grupa kwasu karboksylowego COOH

• centralny atom węgla C

• atom wodoru H

• zmienny łańcuch boczny R

Ogólny wzór aminokwasu:

a)postać wolna od ładunku elektrycznego

H

|

N2H- C - COOH

|

R

b)postać jonu obojnaczego (pH 7,4)

H

|

+ H3N- C -COO-

|

R

c)wyjątek - prolina nie posiada grupy aminowej tylko iminową H2N

Wszystkie aminokwasy różnią się od siebie jedynie strukturą łańcucha bocznego.

R - decyduje o roli aminokwasu w białku.

Podział aminokwasów zależny od charakteru łańcuchów bocznych:

1.Aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi:

• łańcuchy boczne nie zawierają grup funkcyjnych

• nie oddają ani nie przyłączają protonów

• nie uczestniczą w tworzeniu wiązań jonowych ani wodorowych

• są hydrofobowe, nie wiążą wody ale mogą uczestniczyć w tworzeniu wiązań hydrofobowych.

2.Aminokwasy z łańcuchami polarnymi:

• łańcuchy boczne aminokwasów w fizjologicznym pH wykazują zerowy ładunek ale w środowisku alkalicznym część aminokwasów tej grupy może odłączyć protony, część może uczestniczyć w tworzeniu wiązań wodorowych.

Cysteina - łańcuch boczny zawiera grupę sulfhydrylową (-SH) - składnik miejsc aktywnych wielu enzymów. W białkach grupy -SH dwu reszt cysteinowych utleniając się tworzą cystynę. Dwa atomy siarki zespolone są przez wiązanie kowalencyjne - mostek dwusiarczkowy lub disulfidowy - ważne w stabilizacji struktury przestrzennej.

3.Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi - łańcuchy boczne zawierają grupy karboksylowe, dysocjujące z uwolnieniem jonów wodorowych.

4.Aminokwasy z lańcuchami zasadowymi - ich łańcuchy boczne zawierają grupy wiążące protony.

5.Inne aminokwasy białkowe :

a)hydroksyprolina -> występuje w kolagenie i elastynie

b)hydroksylizyna -> występuje w kolagenie

c)gamma-karboksyglutamina ->proces krzepnięcia krwi.

Proces posttranslacyjny - modyfikacja reszt aminokwasów.

Podział aminokwasów z punktu widzenia zdolności do syntetyzowania przez ustrój:

• niezbędne - lizyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, treonina, leucyna, izoleucyna, walina, histydyna.

• pół niezbędne

• nie niezbędne

Aminokwasy niebiałkowe ( nie są składnikami białek):

1.Beta-alanina - składnik koenzymu A

2.Ornityna i cytrulina - metabolity cyklu mocznikowego

3.Kwas gamma-aminomasłowy - przekaźnik sygnałów w układzie nerwowym.

4.Tyroksyna i trijodotyronina - hormony tarczycy.

Właściwości optyczne aminokwasów:

• związki optycznie czynne

• roztwory skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego

• posiadają węgiel asymetryczny (glicyna).

Biologiczne znaczenia aminokwasów:

1.Składnik peptydów (do100) i białek(pow.100).

2.Uczestniczą w centrach katalitycznych enzymów.

3.Substraty energetyczne.

4.Prekursory(poprzedzają powstanie):

a)hormonów - adrenaliny, noradrenaliny, tyroksyny, trijodotyroniny, histaminy, serotoniny, dopaminy, melatoniny

b)barwników biologicznych - hemu, malanin

c)koenzymów

d)neuroprzekaźników

5.Substraty puryn i pirymidyn.

Wiązanie peptydowe - silne, twarde, mocne.

Oligopeptyd - kilka do kilkunastu reszt aminokwasowych.

Polipeptyd - kilkadziesiąt reszt aminokwasowych.

Peptydy biologicznie czynne:

1.Glutation - w procesach oksydacyjno-redukcyjnych.

2.Kininy:

a)kalidyna

b)bradykinina - rozszerza naczynia krwionośne, kurczy mięśnie gładkie przewodu pokarmowego.

3.Angiotensyna I - podnosi ciśnienie krwionośne.

4.Enkefaliny, endorfiny - mają działanie przeciwbólowe.

5.Oksytocyna - hormon pobudzający czynność skurczową macicy.

6.Wazopresyna - pobudza resorpcję wody w kanalikach nerkowych.

Białka

Każde białko charakteryzuje się swoistym dla niego:

• składem aminokwasów

• porządkiem aminokwasów w łańcuchu peptydowym

• masą cząsteczkową

• właściwościami biologicznymi zależnymi głównie od uszeregowania aminokwasów w łańcuchu bocznym

• wiązaniami peptydowymi, które determinują strukturę pierwszorzędową cząsteczki białkowej

Konformacja szkieletu białka jest determinowana przez kąty rotacji lub kąty torsyjne wiązań.

Strukturę białek rozpatruje się na czterech poziomach:

• struktura pierwszorzędowa

• struktura drugorzędowa |

• struktura trzeciorzędowa | wspólna nazwa - konformacja białka

• struktura czwartorzędowa |

Struktura pierwszorzędowa to jest sekwencja - kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym połączonych wiązaniami peptydowymi.Może też wystąpić kowalencyjne wiązanie dwusiarczkowe między resztami cysteiny.

Struktura drugorzędowa - przestrzenne rozmieszczenie łańcucha polipeptydowego:

• alfa-helisa - swoista forma spirali

• beta - pofałdowana kartka - struktura harmonijki beta(2 lub więcej łańcuchów białkowych)

Struktura trzeciorzędowa - dotyczy przestrzennego ułożenia aminokwasów.Końcowa struktura jest determinowana przez sekwencję aminokwasów. Wiązania stabilizacyjne str. Trzeciorzędową: mostki dwusiarczkowe, wiązania hydrofobowe, wiązania wodorowe, wiązania jonowe.

Struktura czwartorzędowa - najwyższy poziom organizacji białka:

• zawsze więcej niż jeden łańcuch białkowy

• występuje tylko w niektórych białkach.

Struktura kolagenowa:ma inną strukturę niż dotąd omawiane białka, nietypowy skład-3aminokwasy, występują różne typykolagenu.Kolagen tworzy mocne, nierozpuszczalne włókna.

Denaturacja białka - polega na zniszczeniu jego struktur przestrzennych.

Czynniki denaturujące białko - temp.pow.58-60stopni, mocne kwasy izasady, sole metali ciężkich, promieniowanie z zakresu nadfioletu, promieniowanie rtg.

Białko zdenaturowane traci swoje właściwości biologiczne.

Grupy funkcyjne białek:

NH2-aminowa, COOH2-karboksylowa, OH, SH-sulfhydrylowa - są zdolne do jonizacji

Podział białek na podstawie funkcji biologicznych:

1.Enzymy.

2.Białka transportowe - hemoglobina, albumina, osocza, lipoproteidy, ceruloplazmina, transferyna.

3.Białka strukturowe - kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteidy.

4.Białka biorące udział w skurczu - miozyna

5.Białka błon komórkowych.

6.Hormony.

7.Białka odpornościowe i ochraniające.

Enzymy - są katalizatorami biologicznymi.

Katalizują reakcje - nie zużywają się w nich, wpływają na szybkośćreakcji, przyspieszając reakcję nie zmieniają stanu równowagi tej reakcji.

Warunkiem biokatalizy jest powstanie kompleksu enzym-substrat a następnie przekształcenie substratu w produkt.

Substrat + enzym -> kompleks enzym-substrat

|

produkt

Miejsce aktywne enzymu = centrum aktywne enzymu.

Wiązania uczestniczące w powstawaniu kompleksu enzym-substrat:

• oddziaływanie elektrostatyczne

• wiązania wodorowe

• siły van der Waalsa

• oddziaływania hydrofobowe

• wiązania kowalencyjne(przejściowe)

a)model zamka i klucza

b)model indukowanego dopasowania.

W miejscu aktywnym enzymu można wyróżnić miejsce wiążące substrat i miejsce katalityczne.

Reakcje enzymatyczne zachodzą w ściśle określonych warunkach temp., stężenia jonów wodorowych(pH), wpływu stężenia substratu.

Enzymy jako markery(wskaźniki) chorób - np.aminotransferazy, amylazy.

Podział enzymów z punktu widzenia katalizowanych przez nie reakcji:

1.Oksydoreduktazy - procesy utleniania i redukcji.

2.Transferazy - przenoszą grupy zw. chem. z donora do akceptora.

3.Hydrolazy - rozkładanie wiązań chemicznych.

4.Liazy - dzięki nim powstaje lub zanika podwójne wiązanie(np.mostek dwusiarczkowy).

5.Izomerazy - reakcje izomersji - reakcje odwracania.

6.Ligazy albo syntetazy - reakcje syntezy kosztem energii pochodzącej z ATP.

Nazewnictwo enzymów - nazwę enzymu tworzy się przez dodanie końcówki „aza” do nazwy substratu jaki katalizuje dany enzym.

Sposób działania enzymu - zdolność zmniejszenia energii aktywacji cząsteczek wchodzących w reakcję.

substrat + energia wolna -> niestabilny stan przejściowy -> produkt

|

stan wyjściowy

Koenzymy i grupy prostetyczne

Większość enzymów potrzebuje do swojej specyficznej działalności kofaktorów (małe cząsteczki niebiałkowe, jeden lub więcej jonów nieorganicznych);koenzymów ((złożona cząsteczka organiczna).

Grupa prostetyczna = enzym + kofaktor

Grupa prostetyczna = enzym + koenzym

Holoenzym - całość katalitycznie aktywnego enzymu+koenzym lub +kofaktor.

Koenzymy - w większości pochodne witamin rozpuszczalnych w wodzie.Rola - przenoszenie grup funkcyjnych rodników, atomów wodoru lub elektronów z donora na akceptor.

NAD+ i NADP+ - podstawowa funkcja to przenoszenie elektronów i udział w reakcjach oksydacyjno-redukcyjnych.NAD w reakcjach katabolicznych(rozkładu);NADP w reakcjach anabolicznych(syntezy).

FAD i FMN - przenośniki elektronów.

Izoenzymy - różne formy enzymów -> katalizują tę samą reakcję.

Inhibicja enzymów - hamowania działalności enzymów.

Wyróżnia się dwa typy inhibicji enzymów:

a)nieodwracalna

b)odwracalna:

• kompetycyjna

• niekompetycyjna

Praktyczne znaczenie inhibitorów enzymatycznych:

• powstanie inhibitorów o właściwościach: bakteriobójczych, owadobójczych itp.

• Stworzenie możliwości sterowania funkcjami układu nerwowego.

Regulacja aktywności enzymatycznej:

• przez sprzężenie zwrotne

• poprzez enzymy allosteryczne

• odwracalne modyfikacje kowalencyjne

• poprzez aktywcję proteolityczną

• przez regulację enzymatyczną syntezy i rozkładu.

Nukleotydy:

To związki bioorganiczne złożone z :

• zasady azotowej - pochodnej puryny lub pirymidyny

• cukru 5-węglowego - rybozy lub dezoksyrybozy

• reszt kwasu ortofosforowego - może być jedna - nukleotydy monofosforanowe lub więcej difosforanowe itd.

Pochodne puryny - adenina, guanina

Pochodne pirymidyny - tymina, cytozyna

Różnica między pochodnymi puryny i pirymidyny polega na ilości pierścieni węglowodorowych.Puryny mają 2 pierścienie, pirymidyny 1.

Nukleotydy monofosforanowe są składnikami kwasów nukleinowych.

Kwasy nukleinowe - polimery złożone z wielu nukleotydów monofosforanowych (od kilkudziesięciu do kilku tysięcy).

Nukleotydy w kwasach nukleinowych są zespolone wiązaniami fosfodiestrowymi tzn. Reszta fosforanowa połączona w pozycji 5' jednego nukleotydu wytwarza drugie wiązanie estrowe z grupą -OH w pozycji 3' drugiego nukleotydu.

Na jednym końcu polinukleotydu występuje nukleotyd z wolną grupą -OH przy węglu 3', na drugim występuje nukleotyd zawierający resztę fosforanową związaną z węglem 5'.

Kwas DNA

Łańcuch kwasu DNA składa się z:jednej spośród 4 zasad(adeniny,guaniny,cytozyny lub tyminy), deoksyrybozy i reszty kwasu ortofosforowego.

W komórkach DNA jest podzielony między chromosomy.Każdy chromosom ma jedną liniową cząsteczkę DNA połączoną z białkami zasadowymi-histonami.

DNA jest nośnikiem inf.genetycznej i czynnikiem regulującym ilość syntetyzowanego białka.

Cząsteczka DNA składa się z dwóch przeciwrównolegle - antyparalelnie ułożonych łańcuchów polinukleotydowych zwiniętych wokół wspólnej osi.

Jeżeli jedna zasada przyjmuje orientacje 3'-5' to druba 5'-3'.

Zasady azotowe są skierowane do wewnątrz spirali a szkielet cukrowo-fosforanowy eksponowany na zewnątrz.

Dwie nici DNA są utrzymywane razem przez wiązania wodorowe występujące w parach zasad. Adenina A zawsze tworzy parę z tyminą T a guanina G z cytozyną C.

Takie łączenia w pary nazywa się „komplementarną parą zasad”.

Replikacja DNA - biosynteza DNA

Model replikacji semikonserwatywny (oznacza to, że w czasie podziału komórki każda z pośród 2 nici DNA służy za matrycę do biosyntezy drugiej nici).Nukleotydy używane jako substraty układają się na nici matrycowej zgodnie z regułą komplementarności zasad.Powstaje hybryda złożona z jednej starej i jednej nowej nici.Każda komórka potomna zawiera jedną nić starą macierzystą i jedną nić nową potomną.

Model replikacji zakłada, że następuje rozplecenie spirali cząsteczki DNA ale nie rozkładu jednoniciowych łańcuchów.

Do przebiegu replikacji niezbędne są : liniowa matryca DNA, starter-primer, Mg2+-jony, enzym polimeraza(głównie alfa i delta).

Do rozpoczęcia syntezy DNA potrzebny jest starter-primer - łańcuch polinukleotydowy z 2-10 nukleotydów syntetyzowany przez primazę.

Replikacja liniowej cząsteczki DNA rozpoczyna się w wielu miejscach jednocześnie,te miejsca nazywają się „miejscami początku replikacji”.

W każdym miejscu początku replikacji tworzy się „oczko replikacyjne”, w którym „widełki replikacyjne” przemieszczają się w przeciwnych kierunkach.

Synteza DNA przebiega tak długo dopóki nie połączą się wszystkie oczka replikacyjne.

W procesie replikacji DNA uczestniczą polimerazy DNA:alfa, beta, gamma, delta, eta.

Polimerazy:

• alfa i delta - replikacja chromosomowego DNA

• beta i eta - w procesach naprawy DNA

• gamma - replikuje mitochondrialny DNA.

Wszystkie polimerazy DNA syntetyzują DNA tylko w jednym kierunku 5'-3'!!!W widełkach replikacyjnych na nici matrycowej orientacji 3'-5' syntetyzowany DNA ma orientację 5'-3' i postać ciągłej nici i ta nazywa się „nicią wiodącą”, natomiast na drugiej nici o orientacji 5'-3' polimeraza DNA syntetyzuje krótkie odcinki nowego DNA w kierunku 5'-3' nazywane fragmentami Okazaki.Odcinki te zostaną następnie połączone (robi to ligaza DNA), powstała nić nazywa się „nicią opóźnioną”.

Kwas RNA

Różnice:

tymina zastąpiona uracylem, cukier dozoksyryboza zastąpiony przez rybozę.

Proces biosyntezy RNA nazywa się transkrypcją - przepisywaniem.Istotą procesu jest przepisanie informacji zawartej w jądrze komórkowym w postaci swoistej sekwencji nukleotydowej DNA na swoistą sekwencję nukleotydową w RNA. DNA służy jako matryca do biosyntezy RNA.Rybonukleotydy trifosforanowe zużywane w tym procesie układają się na nici matrycowej zgodnie z zasadą komplementarności.Przeważnie cząsteczki RNA są jednoniciowe ale może zaistnieć sytuacja, że komplementarne pary zasad, po zmianie biegu łańcucha o 180 stopni tworzą tak zwaną „spinkę do włosów”!!!

W biosyntezie RNA uczestniczą:

• polimeraza I - występuje w jąderku, syntetyzuje rRNA

• polimeraza II - wyst. W nukleoplazmie, syntetyzuje prekursory mRNA

• polimeraza III - wyst. W nukleoplazmie, syntetyzuje tRNA i rRNA.

Jednostka informacji genetycznej:

• kodon

• zespół kodonów - kod aminokwasowy (sekwencja kodonów w mRNA decyduje o kolejności aminokwasów w białku).

Biosynteza białka:

W syntezie białka DNA nie bierze wprost udziału i nie współdziała bezpośrednio w doborze aminokwasów.Funkcje pośredników między DNA a aminokwasmi spełniają cząstki kwasów RNA.DNA w trakcie biosyntezy białka stanowi jedynie matrycę, na której odtwarza się pojedynczy łańcuch RNA.Proces ten nazywa się transkrypcją.Wytworzony RNA jest nazywany informacyjnym lub matrycowym mRNA.Sekwencja nukleotydów mRNA jest komplementarna w stosunku do odcinka DNA, który stanowi dla niego matrycę.Utworzony mRNA przechodzi z jądra niosąc informację genetyczną do miejsca syntezy białka w komórce, gdzie odbywa się proces translacji to jest odczytanie kodu zapisu nukleotydów na odpowiadający im aminokwas.Następny etap odbywa się za pośrednictwem innej cząsteczki RNA tzn.tRNA.Każdy aminokwas wchodzący w skład syntetyzowanego białka zostaje podłączony w obecności swoistego enzymu do odpowiadającej mu cząsteczki tRNA, która zawiera miejsce zwane antykodonem.Uważa się, że ta część cząsteczki tRNA rozpoznaje kodon mRNA dla określonego aminokwasu.

Miejsce biosyntezy - rybosomy(ziarnistości endoplazmatyczne zbudowane z rRNA i białek rybosomowych).

Translacja - zapis nukleotydowy zostaje przetłumaczony na zapis aminokwasowi:

a)inicjacja - dobór

b)elongacja - wydłużenie

c)terminacja - zakończenie łańcucha polipeptydowego -> łańcuch opuszcza rybosom.

Hamowanie biosyntezy białek:antybiotyki, toksyny bakteryjne, pochodne aminokwasów(niedoskonałość kodu aminokwasowego).

Sortowanie białek:powstające białka zawierają sygnały determinujące ich ostateczne umiejscowienie:pozostanie w cytozolu lub przemieszczenie do mitochondriów, lizosomów, jądra komórkowego, błony komórkowej lub poza komórkę.Decyzja o dalszych losach białka zostaje podjęta po rozpoczęciu jego syntezy.

Kierowanie białek do degradacji:

• półokres życia białek jest bardzo różny

• większość enzymów ma krótki okres życia(komórka ma możliwość regulowania szybkości procesów metabolicznych

• ubikwityna - znacznik wskazujący białka, które mają ulec zniszczeniu.

Geny: gen to fragment DNA, który determinuje określoną dziedziczoną cechę komórki; wszystkie komórki organizmu jednego gatunku mają te same geny; nie wszystkie geny ulegają ekspresji.

Pobudzanie ekspresji: czynniki transkrypcyjne, niektóre hormony, indukcja substratowa.

Węglowodany(cukry,sacharydy)-organiczne związki zbudowane z C,H,O,zaw.grupy wodorotlenowe -OH(wszystkie cukry) oraz grupę aldehydową COH (w aldozach) lub grupę ketonową C=O (w ketozach).Obok białek i tłuszczów są podstawowymi skł.org.żywych,zwłaszcza roślin.Stanowią ważny skł.pokarmu zwierząt i człowieka.Są istotnym źródłem energii dla wszyst.organizmów.Ze względu na wielkość i budowę cząsteczki wśród węglowodanów wyróżnia się:cukry proste,złożone.

Monosacharydy-w biochemii monosacharydów istotne znaczenia ma równowaga między formami łańcuchowymi i cu\yklicznymi oraz między aldozami i ketozami.Dobrze rozpuszczalne w wodzie,o słodkim smaku,wykazują właściwości redukujące.Wyróżnia się triozy-np.aldehyd glicerynowy,tetrozy-erytroza,pentozy-ryboza i deoksyryboza oraz heksozy-glukoza,fruktoza.Najważniejszą właściwością jest zdolność wytwarzania wiązań glikozydowych,które są podstawą tworzenia się oligo- i polisacharydów.Ważną cechą zaw.w sacharydach grupy aldehydowej i w nieco mniejszym stopniu ketonowej jest zdolność tych grup do redukowania soli metali ciężkich lub jodu.

Oligosacharydy - powstają w wyniku kondensacji dwóch cząst.cukrów prostych,które łączą się między sobą wiązaniem glikozydowym.Właściwości zbliżone do właściwości cukrów pr.Nie wszystkie są cukrami redukującymi.Ulegają hydrolizie do cukr.pr.Disacharydami są m.in.maltoza,laktoza,sacharoza,trehaloza.

Polisacharydy - wyst.głównie w roślinach.Pełnią rolę subst.zapasowych lub strukturalnych.Mają budowę prostych lub rozgałęzionych łańcuchów powst.w wyniku kondensacji bardzo wielu cząst.cukr.pr.łączących się wiąz.glikozydowymi.Nierozpuszczalne w wodzie,w obecności enzymów ulegają hydrolizie.Przykłady-celuloza,glikogen,skrobia,chityna.

Trawienie węglowodanów - Amylazy są enzymami glikolitycznymi,czyli rozkładającymi wiązania chem.w cukr.zł.Amylaza ślinowa oraz amylaza trzustkowa działają w ten sposób,że od cząst.wielocukru kolejno niejako są odczepiane dwucukrowe cząst.maltozy.Dalszy rozkład maltozy do glukozy przeprowadza maltaza(enzym ściany jelita cien.).Produkt końcowy trawienia,czyli glukoza,wchłaniania jest do naczyń krwionośnych kosmków jelitowych,stamtąd wędruje żyłą wroną do wątroby i dalej w ukł.krw.rozprowadzana jest po całym ciele.Nadwyżka glukozy w wątrobie może być wyk.do syntezy glikogenu.Gdy nadwyżka glukozy w wątrobie jest duża i stan taki jest długotrwały,glukoza w wątrobie zamieniana jest w glicerol i kwasy tł.,które wydzielane są do krwi.Z krwią trafiają one m.in.do kom.tk.tł.i ulegają zamianie w tł.obojętne(zapasowe).

Glikoliza - jest to proces wielofazowy,odbywający się w cytoplazmie.Prowadzi on w fazie specyficznej utlenienia do pirogronianu lub do produktów jego redukcji a dalej - w przemianach niespecyficznych CKTK i łańcucha oddechowego- do CO2 i H2O.Reakcje fazy specyficznej,a więc glikolizy i procesów towarzyszących dzieli się na cztery etapy:1)przemiana glukozy do 2cząst.fosforanów trioz,do tego procesu jest konieczne dostarczenie energii do dwukrotnej fosforylacji heksoz i odbywa się na poziomie ich utlenienia;2)odwodorowanie 3-fosforanu gliceraldehydu do 3-fosforanu glicerynianu z częściowym odzyskaniem energii w procesie fosforylacji substratowej;3)przemiana 3-fosforanu glicerynianu do pirogronianu z odzyskaniem dalszej porcji energii w fosforylacji substratowej;4)dalsze przemiany pirogronianu z podziałem na procesy beztlenowe i tlenowe.

Możliwości przemian pirogronianu - w mięśniach wyst.dehydrogenaza mleczanowa,której końcowym produktem jest mleczan;organizmy zdolne do fermentacji alkoholowej -dekarboksylacja nieoksydacyjna,której produktem jest aldehyd octowy służący jako akceptor atomów wodoru z NADH i przy udziale dehydrogenazy alkoholowej nast.utworzenie alkoholu etylowego.W org.różnych bakterii stwierdzono znaczną różnorodność przemian beztlenowych pirogronianu,powst.wg normalnego szlaku glikolizy.Końcowe produkty to jabłczan,butanol,maślan,octan,mrówczan i wiele innych.

Glikogen - typowy zapasowy polisacharyd.Wyst.w drożdżach i tk.zw.(gł.w wątrobie i mm szkiel.).Zbudowany podobnie do amylopektyny jednak jego cząsteczka jest bardziej rozgałęziona a łańcuchy boczne są krótsze(10-20reszt glukozy).Masa cząst.glikogenu wynosi od kilku do kilkudziesięciu milionów daltonów,ale frakcje mniejsze są rozp.w wodzie.Rozkład glikogenu-glikogenoliza:rozkład gl.katalizują enzymy fosforylaza glikogenowa i enzym odgałęziający.Konieczny substrat w reakcji to fosforan nieorganiczny P1.Glikogen rozkładany jest do glukozy w wątrobie i w mm.Przebieg reakcji odwracalnej : glikogen+P1 = glikogen+glukoza-1-fosforanu Glukoza-1-fosforanu=glukozo-6-fosforan a los glukozo-6-fosforanu zależy od tkanki :a)wątroba glukozo-6-fosforan+H2O=glukoza(krew)+fosforP1 b)szybkie uzyskanie energii na szlaku glikolizy. Wątroba nie metabolizuje powst.w wyniku glikogenolizy glukozo-6-fosforanu dla własnych potrzeb energetycznych ale posiada swoistą fosfatazę G-6-P.Katalizuje rozkład G-6-P i uwalnia glukozę. Kontrola metabolizmu glikogenu w wątrobie-precyzyjnie regulowana synteza i rozkład przez czynnościowo wyodrębniony kompleks enzymów i substratów,regulacja przez czynniki zew.-stężenie glukozy i hormonów we krwi.

Hormony steroidowe-substratem do ich syntezy jest cholesterol.Dzielą się na:mineralokortykoidy,glukokortykoidy,estrogeny,gestageny,androgeny.

Mineralokortykoidy-powst.w warstwie kłębkowej kory nadnercza.Najważniejsi przedstawiciele:aldosteron,dezoksykortykosteron.Działanie:dystrybucja wody,jonów Na i K.Efekt

działania:oszczędzanie wody i Na,pobudzanie wydalania jonów K.

Glukokortykoidy - kortykosteron,kortyzon,kortyzol.Działanie-pobudzają glukoneogenezę,glikogeneogenezę,wyw.efekt

anaboliczny na metabolizm białkowy(w dawkach fizjolog.),wyw.efekt katabol.w dużych dawkach,ułatwiają adaptację organizmu do stresu dzięki hamowaniu reakcji immunolog.,zmniejszają biosyntezę mediatorów procesów zapalnych(prostaglandyn,leukotrienów).Syntetyczne steroidy o właściwościach glukokortykoidów:prednison,prednizolon.

Interakcja hormonu z komórką - Większość hormonów jest wiązana przez receptor błonowy-ograniczona przepuszczalność błony.Jedynie hormony tarczycy i h.steroidowe wnikają do wnętrza kom.Hormony działające na kom.docelową przez receptor błonowy współdziałają:z enzymami(cyklazą adenylanową,fosfolipazą

C)z białkiem(b.G). Receptor+oba enzymy+białko G wysyłają sygnał do wnętrza kom.za pośrednictwem wtórnego przekaźnika,którym może być:cykliczny 3,5 AMP,diacyloglicerol-DAG,jonCa,tlenek azotu NO.Wtórny przekaźnik wiąże się z cyklazą adenylanową i przekształca enzym w postać aktywną.Białka Gs-wyspecjalizowane w pobudzaniu

cyklazy adenylanowej.Białka Gi-powodują inhibicję enzymu.Receptory cytosolowe i jądrowe-mieszczą się we wnętrzu kom.,w cytosolu,prawdop.w j.k.(h.tarczycy i estrogeny).Receptory steroidowe-mają tzw.wspólny motyw.Motyw skł.się z dwóch konserwatywnych domen.

Cytokiny - białkowe regulatory metabolizmu,syntetyzowane w wielu tkankach i narządach w odp.na różne bodźce,oddziałują na funkcje kom.docelowych:sąsiednich-działanie parakrynne,tych samych-dział.autokrynne,na kom.odległe-drogą endokrynną.Cytokiny-grupa b.zróżnicowana,mają pewne cechy wspólne:są

polipeptydami lub białkami o małej masie cząsteczkowej,większość wytwarzana w postaci prekursorów,wymagająca

proteolitycznego rozpadu,cząstka aktywna,nie są syntetyzowane ze stałą prędkością,biosynteza jest indukowana przez różne bodźce,okres biol.trwania we krwi i płynach ustrojowych jest b.krótki,działają przez receptor błonowy,wysyłając

sygnał do wn.kom.,niektóre działają z wykorzystaniem wtórnych przekaźników.Cytokiny dzielą się na 4 grupy:Apeptydowe czynniki wzrostu,Binterleukiny,Cinterferony,Dczynniki martwicy nowotworów.Azadanie-pob.wzrostu.B-IL są syntetyzowane przez układ immunolog.lub działają na kom.ukł.immunolog.C-INF zostały opisane

jako subst.wytwarzane przez kom.zakażone wirusami.Ich zad.miała być ochrona tych kom.przed dalszymi infekcjami.

D-TNF powst.w kom.ukł.limfoidalnego.

Antyoksydanty -wolne rodniki i przeciwutleniacze.Wolny rodnik-atom lub cząst.lub jej fr.naładowane lub obojętne,w których ost.orbita zaw.1lub więcej niż 1 niesparowany elektron.Niesparow.elektron stanowi(w ujęciu klasycznym)naładowaną elektrycznie strefę wirującą wokół własnej osi.Istotne znaczenie wyk.nast.rodniki:*OHwodorotlenowy,*O2anionorodnik ponadtlenkowy,*H2Or.ponadtlenkowy,**O2tlen tripletowy(99%tlenu powietrza). Aktywne postacie tlenu:1O2tlen singletowy,H2O2nadtlenek wodoru.

Wytwarzanie wolnych rodników:**O2 i *OH tworzą się w zdrowym org.:w procesie utl.biol.w łańcuchu odd.,w przebiegu niektórych reakcji enzymatycznych katalizowanych np.przez oksydazy,w procesach fagocytozy,przez autooksydację zw.biol.czynnych np.hemoglobiny. W war.zdrowia poziom w.r.jest kontr.przez:reakcje chem.,zapob.szkodliwym skutkom działania w.r. W fazie lipidowej zadania antyoksydacyjne spełnia gł.wit.E-tokoferol,w fazie wodnej wit.C. W.R.w st.patol.powodują niekontr.,ujemne w skutkach dla org.reakcje zachodzące w kom.Patol.zmiany w kom.powst.:z przyczyn endogennych,nadmierne wytw.w.r.,uszk.mechanizmów kontrolnych.,z przyczyn egzogennych.Najw.czynniki egzogenne:prom.jonizujące(uv,rtg,gamma),zanieczyszczenia pow(spaliny sam.,rozpuszczalniki org.,ozon,dym tytoniowy,dym pochodzący ze spalania drewna).Reakcje wolnorodnikowe powodują destrukcję takich zw.jak enzymy,białka,węglowodany,kwasy tł.i nukleinowe.Na szkodliwe działanie w.r. Narażony jest gł.mat.genetyczny,mitochondria,mikrosomy,lizosomy.Patolog.nadmierne reakcje wolnorodnikowe mają istotne znaczenie w powst.st.zapalnych,miażdżycy,chor.niedokrwiennej serca,chor.gen.i nowotworów,niewydolności odd.,chor.neurolog.,chor.przewodu pok.,procesów starzenia się org.

Aminy katecholowe - katecholaminy(adrenalina,noradrenalina,dopamina).Adrenalina- neuroprzekaźnik w OUN.Wykazuje silne działanie sympatykotoniczne:zwęża naczynia obwodowe,podnosi ciśn.tętnicze,przysp.czynność serca,rozluźnia mm gł.przew.pok.i oskrzeli,rozszerza źrenice,w wątrobie pobudza glikogenolizę,w tk.tł.pobudza lipolizę. Noradrenalina- neuroprzekaźnik w OUN,mediator pozazwojowych włókien współczulnych,kurczy naczynia obwodowe podnosząc ciśn.krwi. Dopamina- mediator sympatyczny w obwodowych i ośrodkowych neuronach adrenegicznych.

Insulina - hormon trzustki,o masie cząsteczkowej ok.6kDa, zaw.51aminokwasów w postaci dwóch połączonych ze sobą łańcuchów.Insulina stoi już na pograniczu polipeptydów i białek,zwł.ze względu na znaczną zdolność asocjacji,czyli łączenia się w twory o dwu-,sześcio- i ośmiokrotnej masie cząst.Insulina jest jedynym hormonem obniżającym poziom glukozy we krwi i jej niedobór jest przyczyną choroby zwanej cukrzycą.Zwiększa ona ponadto przepuszczalność błon kom.dla monosacharydów i aminokwasow oraz przysp.proces glikolizy.Wpływ insuliny na metabolizm cukrów:Insulina obniża poziom glukozy przez-zwiększenie utl.glukozy,zahamowanie glukoneogenezy,zahamowanie glikogenolizy,nasilenie glikogenezy.W wątrobie insulina obniża wytw.glukozy przez

hamowanie-glukoneogenezy,glikogenolizy.W mm i w wątrobie insulina zwiększa glikogenezę,W mm i tk.tł.insulina wzmaga wychwyt glukozy przez zwiększenie liczby przenośników tego cukru w błonie kom.Reakcja tk.tł.na insulinę-hamowanie aktywności lipazy,zmniejszenie uwalniania kw.tł.,zmniejszenie krążących kwasów tł.

Parathormon- syntetyzowany w przytarczycachgłówny regulator homeostazy wapniowej.Zmniejszenie stężenia Ca we krwi-uwlnianie parathormonu-normalizuje stężenie Ca przez wzmacnianie osteolizy(rozmiękanie kości,zmniejszenie wydzielania Ca przez nerki,wzrost wchłaniania Ca przez błonę śluzową jelit(droga pośrednia).Kalcytonina-antagonista parathormonu.Działanie-zmniejsza stężenie Ca w płynach pozakom.,sprzyja uwapnieniu kości.Gastryna-pobudza kom.okładzinowe dna trzonu żołądka do wydzielania HCl.Sekretyna-pobudza wydzielanie soku trzustkowego.Cholecystokinina CCK-pobudza skurcz pęcherzyka żółciowego-wypływ żółci do dwunastnicy.

Hormony tarczycy: tyroksyna T4,trijodotyronina T3.Wszystkie etapy biosyntezy i translokacji są pobudzane przez TSH.Tyreoglobulina-swoiste białko łączące się z h.tarczycy-drogą krwi do wszyst.tkanek.Transferyna-białko zabezp.h.przed utratą przez nerki i przed destrukcją enzymatyczną.Kom.tarczycowa syntetyzuje T4 do T3 wstosunku

9:1.Fizjolog.rola h.tarczycy polega na stymulacji procesów katabolicznych.Niedoczynność tarczycy- u dorosłych prowadzi do obrzęku śluzowatego,spowolnienia przem.materii,obniżenia ciepłoty ciała,ogólnego spowolnienia,osłabienia siły mięśniowej,zmniejszenia częstotliwości skurczów serca,spowolnienia czynności umysłowych,suchej,łuszczącej się skóry.Niedoczynność tarczycy w życiu płodowym i w wieku rozwojowym prowadzi do zahamowania wzrostu(karłowatość tarczycowa),głebokiego upośledzenia umysłowego,zwolnienia wszystkich procesów przem.materii.Nadczynność tarczycy prowadzi do:utraty masy ciała,nadpobudliwości,zwiększonej przem.materii,podw.ciepłoty ciała,zwiększenie częstotliwości skurczów serca;u młodych osobników przysp.wzrostu,powiększenie narządówwew.(serce,wątroba,śledziona,nerki),hypertyreozy(duże stężenie h.w surowicy)powodujące śmiertelne zatrucie z objawami ogólnej kwasicy w wyniku niecałkowitego spalania produktów przem.materii.

Inne hormony poch.aminokwasowego:Histamina-hormon tkankowy po przejściu w wolną zasadę powoduje spadek ciśn.krwi,skurcze mm gładkich,wzmożone działanie wydzielnicze gruczołów.Histamina powoduje powst.alergii(hipoteza),tzw.wstrząsów histaminowych.Chlorowodorek histaminy stosuje się w leczeniu alergii i w chor.naczyń obwodowych.Serotonina-hormon tkankowy,wydzielany przez kom.enterochłonne mózgu i błonę śluzową jelita.

Lipidy-stanowią złożoną grupę zw.różniących się od większości omawianych nierozpuszczalnością w wodzie i rozpuszczalnością w tzw.rozpuszczalnikach tłuszczowych.Lipidy dzieli się na:lipidy właściwe,woski,lipidy złożone a grupy te stanowią zw.z reguły o charakterze estrow i są nazywane zmydlającymi się.Lipidom zmydlającym się towarzyszą rozp.w nich zw.niezmydlające się jak:sterydy,karotenowce i in.,terpeny oraz stałe węglowodory.Lipidy wyst.we wszyst.grupach org.żywych jako zapasowy i skondensowany mat.energetyczny oraz jako składniki błon biol.W org.zwierząt wyższych lipidy stanowią specjalną tkankę,w której wypełniają prawie całkowicie kom.lub przerastają tkankę mięśniową,natomiast w roślinach wyst.głównie jako energetyczny skł.nasion oleistych,w liposomach oraz w plastydach i mitochondriach.Za podstawowe kryterium przynależności do tej gr.zw.przyjmuje się zawartość długołańcuchowych kwasów tłuszczowych oraz obecność co najmniej jednego wiązania estrowego.

Lipidy właściwe(kwasy tłuszczowe)- są pod względem chem.estrami alk.trihydroksylowego-glicerolu i kwasów org.;kwasy tłuszczowe otrzymuje się z lipidów przez ich hydrolizę kwasową,zasadową lub enzymatyczną(z udziałem lipaz).Hydroliza zasadowa nazywana jest zmydlaniem.Kwasy tłuszczowe należą prawie wyłącznie do monokarboksylowych kwasów alifatycznych,nasyconych lub nienasyconych,zbudowanych z parzystejliczby atomów węgla,o nierozgałęzionych łańcuchach.Kwasy nienasycone zaw.jedno lub kilka wiązań poddwójnych.Wszystkie kwasy nienas.wykazują przy podwójnych wiązaniach mniej trwałą konfigurację cis.Kwasy tłuszczowe pełnią w org.żywych nast.funkcje:1)są istotnymi skł.hydrofobowymi glicerofosfolipidów i sfingozydów,które jako skł.błon kom.i in.nadają im ważne właściwości fizykochem.i fizjolog.2)uczestniczą w strukturze tzw.białek transbłonowych,przenikających błony biol.3)są wysoce skondensowanym mat.energetycznym.4)niektóre pochodne pełnią funkcje hormonów,np.prostaglandyny i in.zw.pokrewne,pochodne arachidonianu.Woski - są złożonymi mieszaninami estrów wyższych,monohydroksylowych,jednonienasyconych alkoholi o 16-31 at.węgla i monokarboksylowych kwasów tł.nasyconych i nienasyconych.Wyst.w org.roślinnych i zwierzęcych gdzie pełnią funkcję ochronną i budulcową.Lipidy złożone - do lip.zł.należy różnorodna pod względem chem.gr.zw.,której wspólną cechą jest zaw.kw.tł.w cząst.Pełnią one funkcję czynników rozgraniczających środowiska metaboliczne w obrębie kom.i tkanki,gdyż stanowią podstawowy,półprzepuszczalny skł.błon kom.,jądrowych, mitochondrialnych itp.Ponadto wchodzą w skład tkanki nerwowej i mózgu zwierząt.

Frakcje lipoproteinowe osocza - dzieli się je na 5 gr.1)chylomikrony-przenoszące z jelita cienkiego do innych tkanek pobrane z pokarmem triacyloglicerole(gł.do tk.mięśniowej i tł.)oraz cholesterol(do wątroby).2)składniki o bardzo

małej,pośredniej i małej gęstości(VLDL,IDL,LDL)przenoszące do tkanek endogenne(wytw.w org.)triacyloglicerole i cholesterol.3)składniki o dużej gęstości(HDL)przenoszące cholesterol z tkanek do wątroby.

Wchłanianie lipidów - Podczas trawienia lipidów nie wszystkie cząst.tłuszczów obojętnych ulegają rozkładowi.W jelicie cienkim powst.mieszanina glicerolu,kwasów tłuszczowych i mniej lub bardziej rozłożonych tłuszczów.Wraz z solami żółciowymi tworzą one charakterystyczne kompleksy zwane micelami.Dzięki temu łatwo przenikają do kom.nabłonkowych kosmków jelita cienkiego.Tam następuje resynteza tł.obojętnych.Ich cząst.zostają śiśle otoczone białkami i jako tzw.chylomikrony wydzielane są do naczyń limf.Transportowane nacz.limf.lipoproteiny mogą dostawać się później do naczyń krw.i być rozprowadzane dalej.Jedynie niewielka część produktów trawienia lipidów,np.krótkołańcuchowekwasy tł.z masła,dostaje się bezpośrednio do krwi.

---