AMINOKWASY I BIAŁKA

Białka stanowią najważniejszą grupę związków biologicznie czynnych. Są głównym składnikiem skóry, mięśni, ścięgien, nerwów, tkanki łącznej ponadto do tej grupy związków zalicza się do tej grupy związków zalicza się takie substancje jak enzymy, hormony, przeciwciała. Białka mogą być magazynowane w komórkach roślin, spełniając funkcje zapasowe ( gluten ). Białka są zbudowane z cząsteczek ℓ - aminokwasów o wzorze ogólnym R - CH - COOH

I

NH₂

AMINOKWASY

W białkach roślinnych i zwierzęcych występuje 20 ℓ - aminokwasów. Właściwości białe zależą od aminokwasów.

Alanina Ala CH₃ - CH - COOH

I

NH₂ NH₂

\

Arginina Arg C - NH - CH₂ - CH₂ - CH₂ - CH - COOH

/ / I

NH NH₂

_____

Feryloalanina Ple // \\ - CH₂ - CH - COOH

\_____/ I

NH₂

Glicyna Gly H - CH - COOH

I

NH₂

_____

Tyroksyna Tyr Ple HO - // \\ - CH₂ - CH - COOH

I inne \_____/ I

NH₂

Organizm człowieka nie jest w stanie syntetyzować 8 aminokwasów - noszą one nazwę egzogennych i muszą być dostarczone z pożywieniem. W cząsteczkach białek występują też aminokwasy jak hydroksyprolina, hydroksylizyna i cysteina które nie występują w białkach, ale spełniają istotną funkcję w metaboliźmie np. :

Tyroksyna - prekursor Hormonów tarczycy

Beta albumina - jest składnikiem Koenzymu A. W środowisku organizmów żywych ( pH około 7,4 - 7,1 ) aminokwasy występują w postaci jonu obojnaczego

R - CH - COO ^-

I

NH₃

Z tego faktu wynika istnienie pewnej wartości pH przy której cząsteczki aminokwasu, występują w postaci jonu obojnaczego, nie będą ulegały wędrówce pod wpływem pola elektrycznego. Wartość tą nazywa się pH punktu izoelektrycznego, jest ona charakterystyczna dla każdego aminokwasu ponieważ również zależy od grup funkcyjnych obecnych w cząsteczce. Przy pH punktu Izoelektrycznego aminokwasy wykazują za zwyczaj najmniejszą rozpuszczalność w wodzie.

Najistotniejszą reakcją chemiczną jest ich zdolność do łączenia się w związki o nazwie peptydy za pomocą wiązania amidowego

- CO - NH -

które nazywa się wiązaniem peptydowym. W rezultacie połączenia w ten sposób dwóch cząsteczek, na przykład alaniny i glicyny może się utworzyć dipeptyd ( Ala - Gly ).

O O O O

// // II //

CH₃ - CH - C + NH₂ - CH₂ - C → CH₃ - CH - C NH - CH₂ - C

I \ \ \

NH₂ OH OH OH

Ala Gly

Przy 3 cząsteczkach np. alaniny, glicyny i seryny powstanie trójpeptyd itd. Ogólnie peptydy dzielą się na oligopeptydy ( do 10 aminokwasów ) i polipeptydy ( od 11 do 100 rent aminokwasowych w cząsteczce ). Przyjmuje się, że cząsteczki o masie molowej ponad 10 000 zalicza się do białek. W łańcuchu polipeptydowym jeden z elementów składowych ma wolną ma wolną grupę aminową, a inny karboksylową.

Jako początek łańcucha umownie przyjmuje się jego koniec aminowy, dlatego sekwencja ( kolejność ) aminokwasów w peptydach jest zapisywana, poczynając od aminokwasu z wolną grupą alfa aminową

( grupa N - Końcowa, N - Terminalna ).

Polipeptydy i białka syntetyzowane przez poszczególne organizmy mają zdeterminowaną genetycznie i charakterystyczną dla siebie sekwencję aminokwasów. Nawet niewielka zmiana w sekwencji białka może prowadzić do zaburzeń w funkcjonowaniu organizmu, np. anemia sierpowata jest spowodowana zamianą tylko jednego aminokwasu ( walina zamiast kwasu glutaminowego ) w cząsteczkach hemoglobiny liczącej 146 jednostek aminokwasowych.

Jednym z pierwszych hormonów białkowych, dla którego ustalono sekwencję aminokwasów była insulina ( Sanger 1951 ). Cząsteczka insuliny składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą mostkami disiarczkowymi, które mogą powstać w wyniku utleniania grup - SH cząsteczkowych cysteiny.

- 2 H

2 HS-CH₂-CH - COOH → HOOC - CH - CH₂ - S-S - CH₂-CH - COOH

I I I

NH₂ NH₂ NH₂

Ogólnie podsumowując rozróżniamy struktury pierwszorzędowe oraz STRUKTÓRY WTÓRNE.

Struktury wtórne to struktury drugo - , trzecio - i czwarto - rzędowe. Umożliwiają one jak najbardziej ekonomiczne upakowanie łańcuchów polipeptydowych, składającego się w przypadku niektórych białek z wielu tysięcy aminokwasów.

Większość białek ma trzy struktury, natomiast tylko nieliczne posiadają strukturę czwartorzędową. Polega ona na ułożeniu podjednostek białkowych względem siebie.

Strukturę stabilizują słabe wiązania jonowe, hydrofobowe, a niekiedy dwusiarczkowe. Przykładem białka posiadającego cztery struktury jest hemoglobina, będąca tetramerem 2 podjednostki alfa i 2 podjednostki beta.

WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK

Rozpuszczalność białek zależy od budowy i kształtu cząsteczek, wielkości i liczby łańcuchów polipeptydowych oraz powinowactwa do rozpuszczalnika. Białka odpowiadają za ciśnienie onkotyczne ( albuminy)

Ciśnienie onkotyczne decyduje o wymianie składników miedzy tkankami

a środowiskiem pozakomórkowym.

PODZIAŁY BIAŁEK

Właściwości chemiczne białek zależą głównie od rodzajów aminokwasów wchodzących w ich skład. Biorąc pod uwagę właściwości chemiczne białka można podzielić na zasadowe, obojętne i kwaśne. W białkach zasadowych, do których zaliczamy histony i protaminy, przeważają aminokwasy zasadowe.( około 25% stanowią lizyna - arginina ) W białkach obojętnych ( albuminy, skleroproteiny ) niema wyraźnej przewagi ilościowej aminokwasów zasadowych czy kwaśnych.

Natomiast białka kwaśne zawierają w przewadze nad innymi - aminokwasy kwaśne ( kwas asparaginowy i glutaminowy ). Należą do nich głównie białka roślinne : prolaminy i gluteiny. Ze względu na budowę białka na proste ( proteiny ) i złożone ( proteidy ).

Białka proste zbudowane są z tylko aminokwasów np. albumina.

Białka złożone zawierają oprócz aminokwasów, także część niebiałkową.

Zależnie od zawartości w białkach złożonych składnika niebiałkowego, można je podzielić na:

1. fosfoproteiny

2. glikoproteiny

3. lipoproteiny

4. chromoproteiny

5. nukleoproteiny

Białka złożone, dzięki zawartości składnika niebiałkowego, nabierają innych właściwości fizycznych i chemicznych, w związku z czym mogą pełnić różne funkcje.

Fosfoproteiny zawierają w swoim składzie-jako składnik niebiałkowy-resztę kwasu fosforowego. Przykładem fosfoproteidu są: kazeina ( białko mleka ), witelina i fosfityna.

Glikoproteiny to białka złożone, zawierające w swej cząsteczce-obok aminokwasów-składnik cukrowy. Mogą to być cukry proste, złożone lub pochodne cukrowe. Glikoproteiny odgrywają dużą rolę biologiczną. Są nimi hormony przedniego płata przysadki mózgowej, orosomukoid, chondroproteiny, mucyna oraz wiele enzymów.

Lipoproteiny obok składnika białkowego, zawierają w swej budowie tłuszcze ( trójglicerydy, kwasy tłuszczowe, tłuszcze złożone, cholesterol).

Lipoproteiny są składnikami błon komórkowych i licznie reprezentowane w tkance nerwowej.

Chromoproteiny to białka złożone, zawierające jako część niebiałkową składnik barwny. Mogą to być grupy hemowe (hemoproteiny-hemoglobina, mioglobina), karoten (karotenoproteiny), ryboflawina (flawoproteidy), metale (miedźceruloplazmina, żelazo-ferrytyna, hemosyderyna, transferyna). Białka zawierające metale, ze względu na ich rolę biologiczną, niektórzy zaliczają do odrębnej grupy białek złożonych - metaloprotein.

Nukleoproteiny w swoim składzie zawierają dodatkowo kwasy nukleinowe (DNA - kwas deoksyrydonukleinowy, RNA - kwas rybonukleinowy). Ze względu na właściwości odżywcze wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.

BIAŁKA DOOROWE

Białka doborowe to te, które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.

BIAŁKA NIEDOBOROWE

Białka niedoborowe to takie, w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen.

Ze względu na stosunek długiej osi cząsteczki białka do Której dzielimy białka na globularne ( albumina, globuliny ) i fibrylarne ( kreatynina i fibrynogen ).

Inny podział białek można przeprowadzić, biorąc pod uwagę ich rolę w organizmie. Według tego kryterium dzielimy białka na strukturalne ( budujące błony komórkowe ) i enzymatyczne ( będące enzymami ).

Pochodzenie białek decyduje o możliwości ich kolejnego podziału na białka zwierzęce i roślinne.

METODY ROZDZIAŁU BIAŁEK

Metody rozdziału białek oparte na różnicach wielkości cząstek to: dializa, ultrafiltracja, ultrawirowanie, chomatorafia, elektrografia, wysalanie.

ELEKTROFOREZA

Rozdział białek przy udziale prądu nazywamy elektroforezą. W zależności od pH środowiska białka zachowują się jak kationy lub aniony, dla tego możliwa jest ich wędrówka w polu elektrycznym. Wyróżnia się elektroforezę bibułową, żelową lub agarową zależnie od nośnika.

WYSALANIE

Jest to proces wytrącania białka z roztworu przy zastosowaniu soli metali lekkich. Najczęściej stosowany jest siarczan amonu ( NH₄ )₂SO₄, którym jon amonowy zastępuje metal. Sam proces wysyłania na odciąganiu wody z cząsteczek białka, w skutek czego dochodzi do odwodnienia, o pozbawiona otoczki hydratacyjnej cząsteczka białka wypada z roztworu. Przy wysalaniu nie są niszczone żadne wiązania i białko nie traci właściwości biologicznych. Zostają one przywrócone po ponownym uwodnieniu lub oddzieleniu soli z roztworu.

DENATURACJA

Denaturacja to zmiany własności peptydu( białka ) spowodowane czynnikami fizycznymi i chemicznymi. Białka, przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej, tracą aktywność biologiczną, ponieważ niszczone są wiązania stabilizujące struktury wtórne cząsteczki. Czynniki fizyczne mogą być przyczyną denaturacji, to : silne mieszanie, podwyższona temperatura, promieniowanie UV, promieniowanie rentgenowskie itp.

Denaturację chemiczną wywołują związki destabilizujące wiązania wodorowe, np. roztwór mocznika 8 mol/ dm³, roztwór guanidyny 4 mol/ dm³ roztwory kwasów o pH < 3, roztwory zasad o pH > 9.

Należy podkreślić, że odporność na czynniki denaturujące jest cechą indywidualną białka.

TRAWIENIE BIAŁEK

Trawienie białek rozpoczyna się już w żołądku, gdzie działa pepsyna rozbijająca wiązania peptydowe wewnątrz łańcuch polipeptydowego

( endopeptydaza ). Jest to enzym specyficzny dla wiązań peptydowych zlokalizowanych w sąsiedztwie aminokwasów aromatycznych. Niskie pH soku żołądkowego ułatwia działanie pepsyny, gdyż takie środowisko powoduje denaturacje białka.

Dalsze trawienie białka odbywa się w dwunastnicy, gdzie wraz z sokiem trzustkowym dostaje się trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza. Działają one w środowisku zasadowym, jakie stwarza sok trzustkowy.

Białka zostają strawione do wolnych aminokwasów i dopiero te są wchłonięte do ściany przewodu pokarmowego.

WCHŁANIANIE AMINIOKWASÓW

Wchłanianie się w jelicie cienkim. Mechanizm wchłaniania może być różny. Może się to odbywać na zasadzie tyransportun z jonami sodu lub transportu przy udziale glutationu. Aminokwas jest przyłączany do glutationu przez gama-glutamylo-transferazę, w wyniku czego powstaje gama-glutamylo-aminokwa i cysteinylo-glicyna

Aminokwas + glutation --------- gama-glutamylo-aminokwas +cysteinylo-glicyna

Po dostaniu się do komórki transferaza katalizuje odłączenie się aminokwasu , a reszta gama-glutamylowa służy do odtworzenia glutationu. Odbywa się to cyklu gama-glutamylowym

Biologiczna rola białek

Białka są podstawowym składnikiem organizmów żywych. Pełnią one różne funkcje: strukturalne, zapasowe, transportowe, regulacyjne, ochronne i inne.

Funkcje strukturalne białek :

- są składnikiem błon komórkowych,

- białka kurczliwe wchodzą w skład mięśni,

- stanowią składnik tkanki łącznej / kolagen, elastyna /.

Funkcje zapasowe białek związane związane są z ich gromadzeniem i możliwością wykorzystania w miarę potrzeby przez organizm.

Funkcje transportowe pełni wiele białek, które są wyspecjalizowane w transporcie niektórych składników. Hemoglobina jest białkiem transportującym tlen, ceruloplazmina przenosi miedż, a transferyna żelazo.

Funkcje ochronne pełnią przeciwciała , eliminując obce antygeny dostające się do organizmu.

Funkcje regulacyjne pełnia enzymy , które są białkami, oraz hormony, z których część ma budowę białkową

Inne funkcje pełnione przez białka związane są z ich licznym występowaniem w strukturach komórkowych i pozakomórkowych. W związku z tym odgrywają rolę zarówno w trawieniu, wchłanianiu, wydzielaniu , jak i procesach detoksykacji czy wydalania.

Bilans azotowy

Bilans azotowy określa różnicę między azotem białkowym pobranym w pożywieniu a azotem wydalonym z organizmu. Azot jest wydalany głównie w formie mocznika. Minimum białkowe dla człowieka wynosi 0,5 do0,6 g na kilogram masy ciała. Dodatni bilans wiąże się z większym przyswajaniem białka niż z jego katabolizmem . Występuje w młodych, rozwijających się organizmach , w okresie ciąży i rekonwalescencji.

Bilans azotowy ujemny jest niekorzystny dla organizmu. Przeważa wtedy katabolizm białek i wydalanie azotu nad jego przyswajaniem. Ma to miejsce w przypadku wyniszczających chorób oraz fizjologicznie u ludzi starych.

ENZYMY

ENZYMY są biokatalizatorami umożliwiającymi przebieg reakcji enzymatycznej w żywej komórce poprzez obniżenie energii aktywacji.

Enzymy wpływają na przebieg określonych reakcji chemicznych w organizmach żywych, chociaż mogą działać także poza komórką. Jedną z najbardziej charakterystycznych cech enzymów jest ich specyficzność, polegająca na katalizowaniu reakcji tylko określonego typu. Obok enzymów o małej specyficzności istnieją enzymy o bardzo dużej specyficzności, katalizując przebieg tylko jednej reakcji.

Katalityczne działanie enzymów związane jest z aktywacją cząsteczki substancji reagującej. Enzymy obniżają wymaganą ilość energii aktywacji, zwiększając szybkość reakcji. Wpływają jedynie na takie procesy chemiczne, które są termodynamicznie możliwe. Przyspieszają osiągnięcie stanu końcowej równowagi chemicznej, do którego dąży dana reakcja.

Właściwy akt katalizy odbywa się w centrum aktywnym enzymu. Centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokwasów wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego enzymu / najczęściej pochodzą one z cysteiny, kwasu asparaginowego, seryny, histydyny, lizyny /.

Na pierwszym etapie katalizy związek podlegający przemianom /substrat / łączy się z enzymem za pomocą centrum aktywnego,tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat. W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych wiązań chemicznych w substracie, sprzyjające rozlużnieniu tych wiązań, dlatego substrat staje się bardziej aktywny i łatwiej może ulegać przemianom w toku reakcji.

Na drugim etapie reqakcji dochodzi do rozpadu kompleksu enzym-substrat. Towarzyszy temu powstanie produktów reakcjio i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.

Najogólniej przebieg reakcji enzymatycznej można przedstawić następująco:

E + S < - > ES -> E + P

Przebieg reakcji katalizy enzymatycznej poprzez centrum aktywne enzymu a więc jedynie przez niewielki fragment cząsteczki białka, powoduje wiązanie tylko określonych substratów i katalizę tylko określonych reakcji, z czego wynika specyficzność działania enzymu.

Na szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej wpływają:

- temperatura

- pH

- siła jonowa

- stężenie substratu

- stężenie enzymu

- obecność aktywatorów

- obecność inhibitorów

Wpływ temperatury na aktywność enzymów

Wzrost temperatury zwiększa szybkość reakcji enzymatycznych, ale tylko w pewnych granicach temperatur. Enzym jest substancją białkową więc wzrost temperatury powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturację i zanik własności katalitycznych.

Optymalna temperatura dla działania enzymów zależy od ich pochodzenia, np. dla enzymów zwierzęcych zbliżona jest do temperatury ciała, czyli 37 stopni , a dla enzymów roślinnych jej zakres mieści się w przedziale 20 do 30 stopni. Przy podwyższaniu temperatury wzrasta szybkość reakcji enzymatycznej. Przy podwyższeniu temperatury do40 stopni wzrasta szybkość przebiegu katalizy enzymatycznej, jednak powyżej tej temperatury szybkość spada, ponieważ enzymy ulegają uszkodzeniu termicznemu.

Wpływ odczynu środowiska na aktywność enzymów.

Do działania enzymy wymagają odpowiedniego odczynu pH środowiska. Dla większości enzymów optymalne jest pH występujące w naszym organizmie, czyli 7,38 - 7,42. nane są jednak enzymy, które działają najlepiej w środowisku kwaśnym ( np. pepsyna pH. 1,5 - 2,7 ) lub zasadowym ( trypsyna, chymotrypsyna - pH 8 - 9 ).

Środowisko silnie kwaśne i silnie zasadowe ( skrajne wartości pH ) z reguły działa denaturująco, niszcząc nieodwracalnie aktywność enzymów. Niewielkie zmiany pH nie dezaktywują enzymu, ale obniżają szybkość reakcji, ponieważ wpływając na stopień jonizacji enzymu i substratu, zmieniają warunki tworzenia się kompleksu ES.

Dla większości enzymów optymalne jest środowisko obojętne lub słabo kwaśne.

WPŁYW STĘŻENIA SUBSTRATU I STĘŻENIA ENZYMU NA SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Szybkość reakcji enzymatycznych opisuje równanie Michaelisa - Menten:

V _max [ S ]

V = ------------

K_m + [ S ]

Równanie to pozwala obliczyć parametry kinetyczne reakcji enzymatycznej ( K _m , V_max ).

K_m - stała Michaelisa - odpowiada takiemu stężeniu substratu [ S ], przy którym szybkość reakcji V równa się połowie szybkości mamaksymalnej V_max. Stanowi wartość charakterystyczną dla danego enzymu w odpowiednich warunkach pH i temperatury. K_m określa powinowactwo enzymu do substratu. Znając wartość K_m można tak dobierać stężenie substratu, oby osiągnąć stan nasycenia enzymu substratem.

WPŁYW AKTYWATORÓW I INHIBITORÓW NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW

Aktywatory

Większość enzymów wymaga obecności aktywatorów. Aktywatorami nazywamy związki drobnocząsteczkowe, których obecność w miejscu katalizy enzymatycznej przyspiesza przebieg reakcji.

Aktywatorami enzymów mogą być jony metali (np. Mn² ,CO ^{+ 2} ZN²⁺ ) aniony współdziałające z białkami ( np. CL^- ), a także związki regulujące potencjał redoks środowiska, od których zależy budowa centrów aktywnych.

Inhibitory

Substancje, które hamują działanie enzymów, to inhibitory reakcji enzymatycznych. Można wyróżnić inhibitory specyficzne i niespecyficzne.

Inhibitory niespecyficzne

Za niespecyficzne inhibitory reakcji enzymatycznej można uznać wszystkie czynniki uszkadzające strukturę białka enzymatycznego. Dlatego do inhibitorów niespecyficznych zaliczamy wszystkie czynniki denaturujące.

Inhibitory specyficzne

Inhibitory specyficzne, ze względu na mechanizm działania, dzielą się na:

1. kopetycyjne ( I ) - mechanizm ich działania polega na współzawodnictwie między substratem a inhibitorem o centrum aktywne enzymu.

2. niekompetycyjne ( IN ), inaczej allosteryczne - ich działanie polega na łączeniu się inhibitora z enzymem w innym miejscu niż centrum aktywne. Połączenie ( enzym - inhibitor EIN ) powoduje, że zmienia się konformacja białka a tym samym ukształtowanie centrum aktywnego enzymu, wobec czego substrat nie może zostać przyłączony.

AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW

Dla celów praktycznych wprowadzono pojęci aktywności enzymu, które w warunkach nasycenia enzymu substratem jest funkcją stężenia enzymu. Miarą aktywności enzymatycznej jest szybkość reakcji katalizowanej przez enzym.

Standardowa jednostka aktywności enzymu ( IU ) jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę jednego µ mola substratu w ciągu jednej minuty w temperaturze 30^oC w standardowych warunkach.

Dużą jednostką aktywności enzymatycznej stosowaną w układzie SI jest katal. Odpowiada on przekształceniu 1 mola substratu lub wytworzenia 1 mola produktu w ciągu 1s.

Aktywność enzymatyczną można badać w płynach ustrojowych, tkankach, materiale roślinnym zwierzęcym. Przy oznaczeniu aktywności w płynach biologicznych obliczanie jednostki odnosi się do objętości badanego płynu.

KLASYFIKACJA ENZYMÓW

Przy określaniu enzymów używa się nazw historycznych, takich jak pepsyna, trypsyna, nazw potocznych ( np. maltaza, sacharoza ), a także nazw systematycznych. Wszystkie enzymy podzielono na sześć klas. W każdej klasie wyróżniono grupy i podgrupy, przypisując im poszczególne enzymy. W ten sposób opisane zostały liczbowo wszystkie enzymy.

Wyróżniamy następujące klasy enzymów:

1. oksydoreduktazy,

2. transferazy,

3. hydrolazy

4. liazy,

5. izomerazy,

6. syntetazy ( ligazy ).

Oksydoreduktazy

Do klasy oksyreduktaz należą enzymy katalizujące procesy utleniania i redukcji. Wśród nich wyróżniamy grupy, które różnią się mechanizmem działania enzymów.

SĄ TO:

dehydrogenazy tlenowe - katalizujące przeniesienie elektronów i protonów na tlen

dehydrogenazy beztlenowe - przenoszą elektrony i protony z jednego substratu na drugi.

oksydazy - aktywują tlen cząsteczkowy

oksygenazy - to enzymy katalizujące łączenie tlenu z substratem;

hydroperoksydazy - katalizują rozpad nadtlenku wodoru.

Transferazy

Są to enzymy przenoszące atomy lub grupy atomów z jednego substratu na drugi. W tej klasie enzymów możemy wyróżnić:

- metylotransferazy,

- karboksylotransferazy,

- acylotransferazy,

- aminotransferazy

i inne

Hydrolazy

Enzymy tej klasy katalizują reakcje rozbijania wiązań z udziałem wody. Mogą to być wiązania estrowe, glikozydowi lub peptydowe.

Liazy

Liazy rozbijają wiązania, podobnie jak hydrolazy, ale już bez udziału wody.

Izomerazy

Enzymy te katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe substratu, prowadząc do wytworzenia nowego produktu.

Syntetazy ( Ligazy )

Ligazy katalizują powstawanie wiązań pomiędzy atomami.

KOENZYMY

Wszystkie enzymy są białkami. Mogą mieć budowę białek prostych lub zawierać, obok części białkowej związki drobnocząsteczkowe - koenzymy które odgrywają istotnąrolę w katalizie enzymatycznej. Jedynie klasa hydrolaz nie posiada koenzymów.

W KLASIE OKSYREDUKTAZ KOENZYMAMI SĄ:

- nukleotydy mikotynamidowe ( NAD, NADP ),

- nukleotydy flawinowe ( FMN, FAD ),

- kwas liponowy,

- koenzym Q

- cytochromy ( b, c, c₁, a, a₃ ).

KOENZYMAMI TRANSFERAZ SĄ:

- koenzym A

- pirofosforan tiaminy,

- biotyna,

- fosforan piroksalu,

- adenozynotrójfosforan ( ATP ),

- adenozynometionina,

- kwas tetrahydrofoliowy.

Liazy, izomerazy i syntetazy nie mają wielu koenzymów. Do najważniejszych można zaliczyć kobalaminę oraz związki już wymienione jako koenzymy enzymów innych klas. Należą do nich:

pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, koenzym A.

---