enzymolologia 2011-11-02 rzędowść, enzymologia, notatki


rzędowość i cząsteczkowość reakcji

ile cząsteczek bierze udział - jedno dwu lub trójcząsteczkowe np. cukier z dwuch takich samych monomerów - dwucząsteczkowa

pierwszeg rzędu

szybkość proporcjonalna do stężenia jednego substratu

-d[A]/dt=k[A]

[A] stężeniem molowymA

-d[A]/dt szybkość z jaką obniża się stęzenie substratu

k współczynik proporcjonalność jest stałą szybkośći zwykle /s lub /min

czas połówkowy

log[A0]/[A]=kt/2,0303

gdzie

[A0] jest stężeniem A w czasie zero a A jest stężeniem w czsie t

czas połowkowy

t1/2=0,693/k

połowa substratu przekształcona w produkt

nie zależy od początkowego stężenia substratu

reakcje drugiego rzędu

A+B → P

-d[A]/dt=k[A]*[B]

stała szybkosć 1/M-1 * s-1

t1/2=1/C0k

C0 początkowe stężenie substratu

rekcej pseudopierwszorzędowe

A+B → P

[B] bardzo wysokie a [A] nieskie => rekcja pseudo pierwszego rzędu

rekcej III rzeu

szybkość zalezy od trzech [substratów]

zerowego rzędu

nie zależą od stężenia substratu lecz od

[katalizatora]

[innych czyników]

np. enzymatyczne

enzymatyczne bez katalizatorów w tysiącach lat

kinetyka rekcji enzymatycznych

stosują się ogolne zasady +

nasycenie substratem - zależy od [substratu] podobnie jak w rekcjach katalitycznych

rzędowość rekcji enzymatycznej

przy niskim stężeniu substratu szybkość początkowa proporcjonalna do [substratu] - I rzędu

w miarę wzrostu [substratu] szybkość początkowa wzrasta wolniej -jest nie proporcjonalna do stężenia substratu rzędowosć mieszana

dalej wzrasta - zerowego rzędu

kinetyka

k+1 k+2

E+S ↔ ES ↔ E+P

k-1 k-2

Michaelisa Menten

rozwnięty przez GE BRIGGSA i JBS Haldancea

k+1 > k-1

k-1 pomijalna reakcja → k2

Model szybkiej równowagi

Henri Michaelis Menten

założenie k2<<k-1

model stanu stacjonarnego

Briggs; Baldone - wymyślili i nazwali równanie Michaelisa

założenie: d[ES]/dt=0

równanie M-M wyraża matematyczną zależnośc między szybkością początkową r. enz [substratu] i cechami enzymu

ET - całkowity enzym związany i wolny

[[S]>> [E]

ilość substratu nie ulega istotnej (ze względu na stężenie) zmianie

V0 = k+2 [ES] początkowo

nie znamy obu - nie da się zmienić bezpośrednio (chyba że nowymi spektrometriami ale nie warto)

szukamy V0 co da się wyznaczyć eksperymentalnie

nie trzeba wyprowadzać (wyprowadza się z udziałem ze stałej M-M)

durzo substratu - cały enzym związany

V0 = Vmax[S]/(Km+[S]) - równanie M-M

z czego wynika;

1/2Vmax = Vmax [S]/(Km+[S] //Vmax

1/2 = [S]/(Km+[S])

Km+2[S]

Km=[S] [mol/litr]

Km i Ks (stała substratowa - uproszczona wersja) nie są synonimami

Ks=[E] [S]/[ES]

równe jeśli k+2 << k-1

szybkiej rónowagi V0= Vmax[S]/KS+[S]

drugi model V0= Vmax[S]/Km+[S]

znaczenie k

k przybliża ułamek substratu który jest przemienianiany do produktu w małym przyroście t

k>1 /min więc więcej niż 100% substratu obecneo w czasie 0 będzie zużywane na minutę

więc lepiej w s-1

np. km=2*10-6M gdy Vmax = 4,6mikro mola/litr x min

k=Vmax/km

k=2,3 min

3,86 % substratu wykorzystane na sekundę



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
MPLP 304;305 30.01.2011;11.02.2011
2011 11 02
2011 11 02 Pani adwokat po stronie tatusiów
2011 11 02 Śmiałem wystąpić o wyłączną opiekę nad dzieckiem
enzy 2011-11-23, enzymologia, notatki
enz 2011-11-30, enzymologia, notatki
enzymologia 2011-11-09, enzymologia, notatki
enzy 2011-11-23, enzymologia, notatki
enzymologia 2011-10-26, enzymologia, notatki
enzy koenzymy, enzymologia, notatki
enzy 2012-01-04, enzymologia, notatki
02 01 11 12 01 57 e notatka analiza matematyczna II kolokwium II
enzy2011-12-21, enzymologia, notatki
egz matematyka 11 02 2011
11 02 2011
enzy2011-12-07, enzymologia, notatki
02 01 11 12 01 56 e notatka analiza matematyczna I kolokwium II
Fizyka Budowli, Fizyka Budowli, Fizyka Budowli Egzamin nr 2 11.02.2011
02 01 11 12 01 16 e notatka analiza matematyczna II kolokwium I

więcej podobnych podstron