rzędowość i cząsteczkowość reakcji
ile cząsteczek bierze udział - jedno dwu lub trójcząsteczkowe np. cukier z dwuch takich samych monomerów - dwucząsteczkowa
pierwszeg rzędu
szybkość proporcjonalna do stężenia jednego substratu
-d[A]/dt=k[A]
[A] stężeniem molowymA
-d[A]/dt szybkość z jaką obniża się stęzenie substratu
k współczynik proporcjonalność jest stałą szybkośći zwykle /s lub /min
czas połówkowy
log[A0]/[A]=kt/2,0303
gdzie
[A0] jest stężeniem A w czasie zero a A jest stężeniem w czsie t
czas połowkowy
t1/2=0,693/k
połowa substratu przekształcona w produkt
nie zależy od początkowego stężenia substratu
reakcje drugiego rzędu
A+B → P
-d[A]/dt=k[A]*[B]
stała szybkosć 1/M-1 * s-1
t1/2=1/C0k
C0 początkowe stężenie substratu
rekcej pseudopierwszorzędowe
A+B → P
[B] bardzo wysokie a [A] nieskie => rekcja pseudo pierwszego rzędu
rekcej III rzeu
szybkość zalezy od trzech [substratów]
zerowego rzędu
nie zależą od stężenia substratu lecz od
[katalizatora]
[innych czyników]
np. enzymatyczne
enzymatyczne bez katalizatorów w tysiącach lat
kinetyka rekcji enzymatycznych
stosują się ogolne zasady +
nasycenie substratem - zależy od [substratu] podobnie jak w rekcjach katalitycznych
rzędowość rekcji enzymatycznej
przy niskim stężeniu substratu szybkość początkowa proporcjonalna do [substratu] - I rzędu
w miarę wzrostu [substratu] szybkość początkowa wzrasta wolniej -jest nie proporcjonalna do stężenia substratu rzędowosć mieszana
dalej wzrasta - zerowego rzędu
kinetyka
k+1 k+2
E+S ↔ ES ↔ E+P
k-1 k-2
Michaelisa Menten
rozwnięty przez GE BRIGGSA i JBS Haldancea
k+1 > k-1
k-1 pomijalna reakcja → k2
Model szybkiej równowagi
Henri Michaelis Menten
założenie k2<<k-1
model stanu stacjonarnego
Briggs; Baldone - wymyślili i nazwali równanie Michaelisa
założenie: d[ES]/dt=0
równanie M-M wyraża matematyczną zależnośc między szybkością początkową r. enz [substratu] i cechami enzymu
ET - całkowity enzym związany i wolny
[[S]>> [E]
ilość substratu nie ulega istotnej (ze względu na stężenie) zmianie
V0 = k+2 [ES] początkowo
nie znamy obu - nie da się zmienić bezpośrednio (chyba że nowymi spektrometriami ale nie warto)
szukamy V0 co da się wyznaczyć eksperymentalnie
nie trzeba wyprowadzać (wyprowadza się z udziałem ze stałej M-M)
durzo substratu - cały enzym związany
V0 = Vmax[S]/(Km+[S]) - równanie M-M
z czego wynika;
1/2Vmax = Vmax [S]/(Km+[S] //Vmax
1/2 = [S]/(Km+[S])
Km+2[S]
Km=[S] [mol/litr]
Km i Ks (stała substratowa - uproszczona wersja) nie są synonimami
Ks=[E] [S]/[ES]
równe jeśli k+2 << k-1
szybkiej rónowagi V0= Vmax[S]/KS+[S]
drugi model V0= Vmax[S]/Km+[S]
znaczenie k
k przybliża ułamek substratu który jest przemienianiany do produktu w małym przyroście t
k>1 /min więc więcej niż 100% substratu obecneo w czasie 0 będzie zużywane na minutę
więc lepiej w s-1
np. km=2*10-6M gdy Vmax = 4,6mikro mola/litr x min
k=Vmax/km
k=2,3 min
3,86 % substratu wykorzystane na sekundę