enzy koenzymy, enzymologia, notatki


2011-12-14 koenzymy

amid NAD dehydrogenaza glutanowa

nukleotyd flawinowy dedydrogenzy NADH

koenzym q łańcuch ulteninia biologicznego

coenzym a przeniosi grupy acylowe w cyklu kwasów tłuszczowych

tetrachydrofolian

25% enzymów zawiera silnie związny jon metalu niezbędny do ich aktywności jony metali będąc akcepotrami elektornów przez wiązanie sigma lub pi aktywują grupy elektrofilowe oraz nukleofilowe

poprzez sferę koordycnajyną enzymu powodują zmiany konformacyjne

Mg fosfortransferazy

Mn transferazy

Fe cytorchormy katalaza

Cu tydrozydaza

Na atpaza błonowa

witamina PP (niacyna) - jest częścią dinukleotydu nikotynaminidoamdeninowego. niedobów powoduje uszkodzenai skury biegunki depresje

utleniony NAD+

zredukowany NADH

NAD++H++2e- <-> NADH

NAD+ jest dawca rónoważników redukujących pochodzących z glikolizy cyklu brebasa przenosi je na łańcuch utleniania biologicznego

róznica absorbancji między NAD i NADH ważna przy oznaczaniu przy 340nm

NADP+ koenzym dehydrogeneaz lub reduktaz

FAD/FADH2 : utleniony/zredukowany

część flawinowa ulega redukcji

koenzym oksydoreduktaz

biotyna - dla karboksylaz

koenzym q (fomrma utleniona)

kwas liponowy komblek dehydrogenazy pirogronianowej

ATP

witamina K

pochodna naftofchinonu i poliizprenoli

kofaktor farboksylazy

niezbędna w biosyntezie osoczowych czynników krzepnięcia

Zależna od witaminy K reakcja karboksylacji przekształca Glu słaby chelator Ca2+ w gamma karboksyloglutaminian znacznie silniej wiążący Ga2+ W uszkodzonej tkanece przyłączenie Ca2+ przez protrombinę umożliwa jej zakotwicznie się w błonie fosforlipidowych płytek krwi Pozwala to na bliski kontakt protrombiny

mechanizmy reakcji enzymatycznych

kataliza rozpadu wiązania peptydowego

proteazy searynowe - enzymy katalizujące rozpad wiązania peptydowych w peptydach i białkach. Ich mechanizm katalizy wymaga triady aminokwasowej w centrum aktywnym enzymów. Restza serynowa działan jako główny nukleofil do ataku nukleofilowego na wiązania peptydowe.

Proteaz musi rozpoznać i związać region łańcucha polipeptydowego, w którym znajduje się... Większość enzymó wiąże kilka reszt amiokwasowych w swoim centrum aktywnym

łańcuch boczny pasuje do miejsca w enzymie

Triada katalityczna przekształca ser 195... Po utworzenieu kompleksu ES węgiel karbonylowy w hydrolizoanym wiązaniu peptydowym na P1 jest atakowany przez Ser w wyniku czego tworzy się pośrednik (czworościan ) z centrum oksynianowym co przypomina stan przejściwowy reakcji.

W staduum deacetylacji reszta his działa jak ouniwersalny katalizator kwasowy i usuwa proton z H2O

Wiązania wodorowe w c aktywnym proteaz

w chymotrypsynie wiązanie wodorowe tworzy się między oksyanionem a azotem ser 195 (nukleofilm centrum aktywnego) i z gly 193

w karboksypeptydazie wiązania wodorowe tworzą się z azotem tyr i z gly

badania krystalograficzne subtylizyny wskazują że słąbe wiązania wodorowe istnieje piędzy asn 155 i substratem w kompleksie ES i ze to wiązanie jest znacznie wzmocione w stanie przejściowym. Jest to przykład zmian konformacyjnych w centrum aktwymym

trzy klasy proteaz serynowych

cymotryps

subtylizyny

karboksypeptydazy II

Struktury drugo i trzeciorzędowe róznia się znacznie ale maja konserwatywną triade

We wszystkcih tych enzymach wiaznie substratu ułatwiają wiązanie wodorowe z beta kartkami między restztami w centrum aktywnym enzymu i resztami P1 i P4 substratu Różnice w specyficzności substratowej można wyjasnić na podstawie budowy centrum aktwyengo proteaz

np.

kieszeń ma różną głebokość na różne enzymy

stbtalizyny wykazują szeroką specyficzność z prefernają dużych hydrofobowych grup

inne aa wypełniające kieszen S1 dodatkowo na specyficznośc

(zależy też od sąsiednich aminokwasów)

trypsyna jeśli na dnie asparagninian łańcuch boczne zadasowe preferowane

w elastynie

jak struktura centrum aktywnego

wiąże substrat w stosowneej dla katalizy orientacji

prowadzi do stabilozacji stanu przejściowego w zelu zwiększenia szybkości reakcj

ogólne typpy interakcji poznae na przykąłdzie preoteaz serynowych odnoszą się też na inne

preteinazy cysteinowe - cysteina nukleofiem

aspartylowe dweie reszty asp umożliwiają wodzie aktak nukleofilowy Jedna z nich zdeprotonowana akstywuje cząsteczkę wody druga upropotonowana polaryzuje grupę karbonylową wiżanaia peptydowego zwiększając jej podatność na atak

metaloproteazy zn2+ w centrum aktywnym



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
enzy 2011-11-23, enzymologia, notatki
enzy 2012-01-04, enzymologia, notatki
enzy 2012-01-18, enzymologia, notatki
enzy 2011-11-23, enzymologia, notatki
Koenzymy, Kosmetologia, Notatki i wyłady, Biochemia
enz 2011-11-30, enzymologia, notatki
enzy2011-12-21, enzymologia, notatki
enzy2011-12-07, enzymologia, notatki
enzymolologia 2011-11-02 rzędowść, enzymologia, notatki
enzymologia 2011-11-09, enzymologia, notatki
inhibitory, enzymologia, notatki
enzymologia 2011-10-26, enzymologia, notatki
26.Klasyfikacja enzymów, Notatki AWF, Biochemia
oczyszczanie białek, enzymologia, notatki
Koenzymy, Kosmetologia, Notatki i wyłady, Biochemia
Wieczorek, enzymologia L, notatki na kolokwium zaliczeniowe
Istota , cele, skladniki podejscia Leader z notatkami d ruk
MODELOWANIE DANYCH notatki

więcej podobnych podstron