Białka

Białka - wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach orazwirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcuchapolipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).

Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn²⁺, Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, Co²⁺ i inne.

Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączaniecukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowychdołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

Budowa białek

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw.zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

• Struktura pierwszorzędowa białka (sekwencja aminokwasów, struktura pierwotna białka) - kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

• Struktura drugorzędowa białka - przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych. Do struktur drugorzędowych zaliczana jest:

• helisa alfa (ang. α helix)

• harmonijka beta (ang. β sheet)

• beta zakręt (pętle omega) (ang. β hairpin)

• Struktura trzeciorzędowa białka - wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej.

• Struktura czwartorzędowa białka - wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz ewentualnie struktur niebiałkowych (grupa prostetyczna):

• cukrów w glikoproteidach

• lipidów w lipoproteidach

• kwasów nukleinowych w nukleoproteidach

• barwników w chromoproteidach

• resztę kwasu fosforowego w fosfoproteidach.

Właściwości fizykochemiczne

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów izasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powodujewypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamyhydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.

Białka, ze względu na obecność zasadowych grup NH₂ oraz kwasowych COOH mają charakter obojnaczy - w zależności od pHroztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości aminokwasów kwaśnych i zasadowych w cząsteczce. Wartość pH, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest punktem izoelektrycznym białka.

Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).

Podział białek

Istnieje wiele kryteriów podziału białek.

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

1. protaminy - są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

2. histony - podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem deoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

3. albuminy - białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

5. prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

6. gluteliny - podobnie jak prolaminy - to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

7. skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone (dawniej - proteidy):

1. chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina,mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.

2. fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelinażółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

3. nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

4. lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

5. glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

6. metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Białka dzielimy również ze względu na właściwości odżywcze - wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.

• BIAŁKA DOBOROWE (Pełnowartościowe) - te które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.

• BIAŁKA NIEDOBOROWE (Niepełnowartościowe) - te w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna.

Funkcja białek

Białka mają następujące funkcje:

• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacjichromosomów

• transport - hemoglobina, transferyna

• magazynowanie - ferrytyna

• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce

• ruch uporządkowany - skurcz mięśnia, ruch - np. aktyna, miozyna

• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych

• bufory

• kontrola wzrostu i różnicowania

• immunologiczna - np. immunoglobuliny

• budulcowa, strukturalna - np. &-keratyna, elastyna, kolagen

• przyleganie komórek (np. kadheryny)

• regulatorowa (regulacja hormonalna i regulacja przebiegu procesów genetycznych) - reguluje przebieg procesów biochemicznych - np.hormon wzrostu, insulina, czynniki transkrypcyjne i inne.

Trawienie białek

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym pepsynogen. Komórki okładzinowe wydzielają kwas solny, w obecności którego pepsynogen przekształca się w postać czynną - pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazyściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi i żyłą wrotną wędrują do wątroby. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiana jest reszt aminowych, przez co powstaje amoniak i ketokwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik, który z krwią odtransportowywany jest do nerek. Natomiast ketokwasy mogą zostać wykorzystane do syntezy cukrów i niektórych aminokwasów, zużyte na cele energetyczne bądź przekształcone w tłuszcze zapasowe.

Źródła białek

Dobrymi źródłami białek są: mięso, jaja, orzechy, zboża, rośliny strączkowe oraz nabiał, jak mleko czy ser (na przykład parmezanzawiera aż ok. 40% białka).

Białka są to zasadnicze elementy budowy wszystkich tkanek ustroju człowieka oraz wielu związków takich jak: enzymy, hormony, przeciwciała. Białka regulują procesy przemiany materii i wiele funkcji ustroju, zapewniając prawidłowy stan i funkcjonowanie naszego organizmu. Odpowiednie ilości białek decydują o normalnym wzroście i rozwoju człowieka,regeneracji wydalanych lub uszkodzonych tkanek. Białka są to związki wielkocząsteczkowe zbudowane są z aminokwasów. Istnieje około 20 aminokwasów, a 8 z nich, zwanych niezbędnymi lub egzogennymi, zawartych jest w białku pochodzenia zwierzęcego, które przyjmujemy w pożywieniu. Tylko niektóre produkty żywnościowe pochodzenia roślinnego zawierają 8 niezbędnych aminokwasów. dlatego też istotna jest różnorodność przyjmowanych pokarmów.

Funkcje

• są niezbędnym materiałem do budowy nowych i odbudowy zużytych tkanek. Zajmują pierwsze miejsce wśród stałych składników ciała - stanowią 75% suchej masy tkanek miękkich ciała, 

• białka nie wykorzystane do anabolicznych są źródłem energii, przy spalaniu 1 g białka powstają 4 kcal energii, 

• są podstawowym składnikiem płynów ustrojowych: krwi, płynu śródtkankowego, mleka, 

• organizm tworzy z nich białkowe części enzymów trawiennych i tkankowych. Niedobory białkowe w diecie po kilku dniach odbijają się w ilościach i aktywności enzymów, 

• białka są materiałem do biosyntezy hormonów białkowych, 

• są materiałem do biosyntezy ciał odpornościowych, 

• biorą udział w odtruwaniu organizmu. 

Zapotrzebowanie

Białka powinny dostarczać 10-14% wartości energetycznej dziennej racji pokarmowej dorosłego człowieka. Powinno to być białko pełnowartościowe zawierające 8 niezbędnych aminokwasów.

Dzienny poziom zalecanego spożycia Białka dla różnych grup ludności^* przy założeniu wartości odżywczej białka 90%

Grupy ludności	Ogółem [g]	[%] energii z białka
Dzieci 1-3 lat	45	14
Dzieci 4-6 lat	55	13
Dzieci 7-9 lat	65	13
Chłopcy 10-12 lat	75	12
Dziewczęta 10-12 lat	75	13
Młodzież męska 13-15 lat	95	12-13
Młodzież męska 16-20 lat	100	11-13
Młodzież żeńska 13-15 lat	85	12-13
Młodzież żeńska 16-20 lat	80	12-13
Mężczyźni 21-64 lat praca lekka	75	11-12
Mężczyźni 21-64 lat praca umiarkowana	85	11-12
Mężczyźni 21-64 lat praca ciężka	95	10-11
Mężczyźni 21-64 lat praca bardzo ciężka	100	9-10
Kobiety 21-59 lat praca lekka	70	12-13
Kobiety 21-59 lat praca umiarkowana	80	11-13
Kobiety 21-59 lat praca ciężka	90	11-12
Kobiety ciężarne (II połowa ciąży)	95	14
Kobiety karmiące	110	13
Mężczyźni 65-75 lat	70	12
Mężczyźni powyżej 75 lat	65	12
Kobiety 60-75 lat	70	13
Kobiety powyżej 75 lat	65	13

*(według Szczygieł A. i inni: Normy żywienia IŻŻ, zaktualizowane w 1980 r. Żyw. Człow. i Metab., 10, 2, 143, 1983.)

Białko pełnowartościowe

Białko pełnowartościowe zawiera wszystkie niezbędne 8 aminokwasów, w odpowiedniej proporcji. Takie białka są powoli absorbowane w organiźmie i efektywnie wykorzystywane. Białka występujące w żywności pochodzenia zwierzęcego odznaczają się większą wartością biologiczną niż białka roślinne, ubogie w jeden lub kilka niezbędnych aminokwasów. Za najbardziej optymalne pod względem składu aminokwasowego uważane jest białko całego jajka. Brak choćby jednego aminokwasu egzogennego determinuje nie możność wchłonięcia białka. Aby posiłki były pełnowartościowe należy zestawiać ze sobą produkty zawierające białko częściowo lub niepełnowartościowe. 

Aminokwasy egzogenne (niezbędne):

• walina 

• leucyna 

• izoleucyna 

• treonina 

• metionina + cysteina 

• fenyloalanina + tyrozyna 

• tryptofan 

• lizyna

Aminokwasy endogenne:

• alanina 

• arginina 

• glicyna 

• histydyna 

• kwas asparaginowy 

• kwas glutaminowy 

• prolina 

• seryna

Podział, źródła

Białka dzielimy na białka proste i białka złożone

Białka proste

• Albuminy

• Globuliny

• Gluteliny

• Prolaminy

• Skleroproteiny

• Histony

• Protaminy

Białka złożone

• Chromoproteidy

• Fosfoproteidy

• Nukleoproteidy

• Lipoproteidy

• Glikoproteidy

• Metaloproteidy

Albuminy

Białka rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Szeroko rozpowszechnione w przyrodzie: znajdują się w surowicy krwi, w limfie, mleku, jajach, mięśniach kręgowców (mioalbumina, miogen), w nasionach roślin strączkowych (legumina w grochu) i zbóż (leukosina w jęczmieniu, życie i pszenicy).

Globuliny
Białka nierozpuszczalne w czystej wodzie, ale rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli obojętnych. Bardzo łatwo ulegają ścięciu (denaturacji). Do białek tych należą globuliny surowicy krwi, globulina mleka, fibrynogen osocza, miozyn mięśni, tyreoglobulina (hormon tarczycy), tuberyna (z ziemniaków). Do globulin należą też ciała odpornościowe (immunoglobuliny).

Gluteliny  
Rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach kwasów i zasad, a nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli. Zawierają znaczne ilości aminokwasu - kwasu glutaminowego i glutaminy oraz proliny. Występują w nasionach roślin dwuliściennych, ale w największych ilościach w ziarnach zbóż (glutelina w pszenicy).

Prolaminy
Prolaminy zwane też są gliadynami. Rozpuszczają się w 70-80% alkoholi. Występują wyłącznie w ziarnach zbóż.

Skleroproteiny
Występują tylko w organizmach zwierzęcych, głównie w tkankach podporowych i ochraniających. Należą tu przede wszystkim białka tkanki łącznej (kolagen, elastyna), włosów i części zrogowociałych (keratyna). Nie rozpuszczają się ani w wodzie, ani w rozcieńczonych roztworach kwasów i ługów. Skleroproteiny są odporne na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego ludzi.

Histony  
Zasadowe białka jąder komórkowych, w których występują w połączeniach z kwasami nukleinowymi, tworząc nukleoproteidy. Histony są dobrze rozpuszczalne w wodzie i w rozcieńczonych roztworach kwasów.

Protaminy  
Białka silnie zasadowe. Wystepują w plemnikach ryb, gdzie tworzą połączenia z kwasami nukleinowymi. Nie zawierają aminokwasów siarkowych (metionina, cysteina), są dobrze rozpuszczalne w roztworach kwasów.

Chromoproteidy  
Złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.

Fosfoproteidy 
Zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

Nukleoproteidy 
Składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplaźmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów. 

Lipoproteidy 
Połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, sterydami. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL).

Glikoproteidy  
Grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu min mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

Metaloproteidy  
Zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Ciekawostki

• wysokie spożycie białka prowadzi do większych strat wapnia,

• warzywa zawierają dużo wody, w konsekwencji zajmują dużo miejsca w przewodzie pokarmowym. Przy relatywnie niskiej zawartości białka nie są znaczącym źródłem aminokwasów, 

• niska zawartość białka w diecie prowadzi do niedożywienia; stanu, które hamuje proces rozwoju organizmu, wzrostu mięśni, gromadzenia rezerw energii, zaburzenia w pracy jelit (upośledzenie wchłaniania) oraz wzrost ryzyka chorób infekcyjnych i niekiedy alergii, 

• zboża są relatywnie ubogie w białko (8-14%) w porównaniu do innych produktów z naszej diety. Są bogate w bardzo cenne aminokwasy siarkowe (w których skład wchodzi siarka), ale za to ubogie w lizynę - aminokwas niezbędny do prawidłowego wzrostu i rozwoju niemowląt i dzieci. Jednak, z uwagi na wysoki poziom konsumpcji produktów zbożowych, ich udział w zalecanym spożyciu białka jest bardzo ważny,

• połączenie produktów zbożowych ze strączkowymi lub produktami mlecznymi jednym posiłku, może pokryć zapotrzebowanie na niezbędne aminokwasy. Jest to bardzo ważne, ponieważ takie połączenia produktów są zalecane jako wzór w krajach rozwiniętych (np. płatki zbożowe + mleko) i w krajach rozwijających się (soja + ryż, soja + kukurydza, fasola + pszenica),

• gdy organizm człowieka straci więcej niż 14% całkowitej ilości białka w organizmie, prowadzi to do poważnych schorzeń, co uświadamia nam wagę tego składnika w diecie. Tylko woda jest bardziej istotna dla naszego życia od białka (już strata 8% wody może okazać się fatalna w skutkach). Przeciwieństwem takich strat i konsekwencji dla zdrowia człowieka jest tłuszcz, albowiem utrata nawet do 90% tkanki tłuszczowej może mieć tylko nieznaczny wpływ na nasze zdrowie,

• źródła białka zwierzęcego występują w produktach zawsze w połączeniu z tłuszczem zwierzęcym (np. mięsa, sery) i z tego powodu, ten rodzaj białka pokarmowego ma tendencje do podnoszenia we krwi poziomu cholesterolu i wzrost produkcji cholesterolu przez organizm. Przyczyną tego stanu są tłuszcze bogate w nasycone kwasy tłuszczowe, które odpowiedzialne są m.in. za produkcję złego cholesterolu,

• produkty bogate w białko zwierzęce często są nośnikami różnych składników mineralnych np. a wapnia w mleku, żelaza i cynku w czerwonym mięsie, 

• nasiona roślin strączkowych są bogate w białko (25-40%), ale jego skład aminokwasowy nie jest tak dobry jak w białku zwierzęcym (zawierają mało aminokwasów tzw. siarkowych). Wyjątek stanowi soja. Jednakże połączenie nasion roślin strączkowych i zbożowych w diecie może dostarczyć odpowiedniej ilości wszystkich aminokwasów niezbędnych do prawidłowego wzrostu organizmu i utrzymania zdrowia,

• orzechy zawierają dużo białka, są spożywane w zbyt małych ilościach i dlatego nie są postrzegane jako jego ważne źródło.

---