DSCN7133

n (współczynnik kierunkowy prostej opisanej równaniem 4) jest miarą liczby miejsc wiążących, jednak w praktyce n jest mniejsze niż w rzeczywistości np. dla tetrameru hemoglobiny n wynosi 2,8. Wynika to z faktu, iż w rzeczywistości intermediaty nie są formami krótkotrwałymi. W tej sytuacji n jest miarą kooperaiywności, a K w rzeczywistości jest kompleksową stałą stanu równowag dla enzymów allosterycznych. Jednak w przypadku enzymów allosterycznych szybkość reakcji v nie równa się V/2 dla [S] — K. v =V/2 dla [S]“ = K, co wynika z równania (2).

W związku z powyższym stała K odpowiada takiemu stężeniu substratu, prży którym enzym uzyskuje 50% swojej aktywności. Stężenie substratu, przy którym enzym uzyskuje 50% aktywności maksymalnej, jest powiązane ze stałą K: (5) K = [Sf_so a po zlogarytmowaniu:

(6) log K = o Iog[S]so

Stałą K dla enzymów allosterycznych możeińy wyżnaćżyć na podstawie wykresu zależności log (v/V-v) względem log [S], gdzie - log K stanowi miejsce przecięcia z osią Y.

1.5

—2.5 *■

-0.5

-1.5

0.5 f-

-1

-2

O

ciii

_4.9    -4.7    -4,5 -4,3 -4.1 log(SJ

—5.5    —5,3    — 5.1

wg Zgirski, Gondko „Obliczenia biochemiczne”