enzymy3

zmienia się konformacja białka a tym samym ukształtowanie centrum aktywnego enzymu, wobec czego substrat nie może zostać przyłączony.

AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW

Dla celów praktycznych wprowadzono pojęci aktywności enzymu, które w warunkach nasycenia enzymu substratem jest funkcją stężenia enzymu. Miarą aktywności enzymatycznej jest szybkość reakcji katałizowanej przez enzym.

Standardowa jednostka aktywności enzymu {IU ) jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę jednego g mola substratu w ciągu jednej minuty w temperaturze 30°C w standardowych warunkach.

Dużą jednostką aktywności enzymatycznej stosowaną w układzie SI jest kataL Odpowiada on przekształceniu 1 mota substratu tub wytworzenia 1 mola produktu w ciągu 1 s.

Aktywność enzymatyczną można badać w płynach ustrojowych, tkankach, materiale roślinnym zwierzęcym. Przy oznaczeniu aktywności w płynach biologicznych obliczanie jednostki odnosi się do objętości badanego płynu.

KLASYFIKACJA ENZYMÓW

Przy określaniu enzymów używa się nazw historycznych, takich jak pepsyna, trypsyna, nazw potocznych ( np. maltaza, sacharoza), a także nazw systematycznych. Wszystkie enzymy podzielono na sześć klas.

W każdej klasie wyróżniono grupy i podgrupy, przypisując im poszczególne enzymy. W ten sposób opisane zostały liczbowo wszystkie enzymy.

Wyróżniamy następujące klasy enzymów;

1.    oksydoreduktazy,

2.    transferazy,

3.    hydrołazy

4.    liazy,

5.    izomerazy,

6.    syntetazy (ligazy).

Oksydoreduktazy

Do klasy oksyreduktaz należą enzymy katalizujące procesy utleniania i redukcji. Wśród nich wyróżniamy grupy, które różnią się mechanizmem działania enzymów.

SĄ TO:

dehydrogenazy tlenowe - katalizujące przeniesienie elektronów i protonów na tlen

dehydrogenazy beztlenowe - przenoszą elektrony i protony z jednego substratu na drugi.

oksydazy - aktywują tlen cząsteczkowy

oksygenazy - to enzymy katalizujące łączenie tlenu z substratem;