4) nie uwalniają produktów pośrednich do środowiska,
5) nie mają zdolności utleniania kwasów tłuszczowych,, ani ich pochodnych z Co A-SH. Ponadto występują tu różnice w udziale koenzymów i konfiguracji produktów pośrednich. Porównanie niektórych cech ^-utleniania i syntezy kwasów tłuszczowych jest przedstawione w tablicy .13.
Tablica 13. Porównanie substratów i koenzymów odwróconego // 'Utlenienia I syntezy kwasów tłuszczowych
Reakcja |
Substrat odwróconego ^-utlenienia |
Substrat syntezy |
Utworzenie wiązania C—C C+C^C—C |
acetylokoenzym A |
malonylokocnzym A |
Redukcja karbonylu |
NADH+H+ |
NADPH+H+ |
OH C = O^C<^ |
L—(-f )-hydroksyacyl |
D-hydroksyacyl |
H Redukcja podwójnego wiązania OH —C<^-CH,^C = C |
L-( -f )-hydroksyacyl |
D-(—)-hydroksyacyl |
H —CH = CH— CH2—CH, |
FADH, |
FMN |
Połączenie acylu z grupą -SH |
CoA-SH |
NADPH+ H+ enzym-SH |
Należy zaznaczyć, że w wielu organizmach syntetaza kwasów tłuszczowych jest wyspecjalizowana dla syntezy kwasu palmitynowego i nie może wytwarzać bardzo podobnego kwasu stearynowego. Reakcja ogólna działania takiej syntetazy jest więc następująca
O C00H O
CH3—C +7CH,—C +E+14NADPH+14H+-*-
S—ACP S—ACP
->■ CH,—(CH,—CH,),—C + E+7CO,+7ACP—SH+7H20+14NADP+ [15-16]
S—ACP
Są natomiast wyizolowane odrębne systemy enzymów zdolne do przedłużania łańcuchów od Cu do C16- Kwasy te w mitochondriach podlegają przedłużeniu, gdy występują w postaci tioestrów z Co A-SH przy udziale kolejnych cząsteczek acetylo-S-Co A i sukcesywnie działających w odwrotnym kierunku enzymów yS-utlenienia. W systemie tym malonylo-S-ACP nie jest w stanie zastąpić acetylo-S-Co A. Jedynie redukcja podwójnego wiązania odbywa się przy udziale dehydrogenazy współdziałającej z NADPH + H+. Kwasy nasycone i nienasycone, w postaci tioestrów z Co A-SH, mogą być też przedłużane w mitochondriach, jednakże w tym przypadku jednostką kondensu-jącą jest malonylo-S-Co A, a ACP-SH nie jest tu wykorzystywany.
340