0000073 2

1

który wykazuje charakter enzymu — reduktazy. Za jego pośrednictwem elektrony są przenoszone na ferredoksynę (str. 227), która jest białkiem wykrytym również w chloroplastach, o masie cząsteczkowej 11 500 i — w przeciwieństwie do uprzednio opisanej — zawierającym dwa atomy żelaza nie związanego w hemie oraz dwie grupy SH. Ferre-doksyna — Fd wykazuje bardzo niski potencjał oksydoredukcyjny Eo — —0,42 V i tworzy układ oksydoredukcyjny ze wzglądu na zdolność odwracalnego przyłączania elektronów.

W systemie I, cyklicznym elektrony są dalej przekazane (przypuszczalnie za pośrednicwem FMN) na cytochrom b₆, mający E_u’ = = —0,17, a następnie na cytochrom /, po czym poprzez plastocyjaninę, ponownie na chlorofil a (ściślej na barwnik P₇₀o). Ponieważ przy przeniesieniu elektronów pomiędzy Cyt b₆ i Cyt / różnica potencjałów AjE = 0,20 V, co odpowiada ok. 9000 cal, jest możliwe sprzężenie tej reakcji z wytworzeniem ATP według równania

ADP+ © -> ATP AG^a = 8000 cal    [14-3]

W systemie I obserwuje się znaczną analogię z procesem fosforylacji oksydacyjnej, biegnącej w sprzężeniu z łańcuchem oddechowym w mitochondriach. Dlatego też uważa się że mitochondria są tworami wtórnymi, ukształtowanymi z chloroplastów w drodze ewolucji na użytek komórek nie zdolnych do fotosyntezy. Mechanizm fosforylacji fotosyntetycznych w systemie I i II jest podany na rys. 89.

Rys. 89. Mechanizm fosforylacji fotosyntetycznych: I — niecyklicznej, II — cyklicznej; Chi a — chlorofil a, Chi b — chlorofil b, P,₀₀ — barwnik absorbujący ekscitony, Q i Z — białka przenoszące elektrony, Fd — ferredoksyna, Plch — plastechinon, PICy — plastocyjanina, Cyt — cytochromy

317