biochemia0001

Zadanie 1 (sposób hamowania)

Dokonano pomiarów kinetyki enzymu jako funkcji stężenia substratu (S), przy braku i w obęcności 2 mM inhibitora (I).

a)    Jakie są wartości Km i V_maxtego enzymu przy braku i w obecności inhibitory?

b)    Jaki jest to rodzaj inhibicji?

c)    Jaka jest wartość stałej wiązania tego inhibitora?

d)    W warunkach, kiedy [S] = 10 pM, a [I] = 2 mM, jaki ułamek całkowitej ilości enzymu wiąże się z substratem, a jaki z inhibitorem?

[S] (pM)	szybkość (pmol/min)
	bez inhibitora	z inhibitorem
3	10,4	4,1
5	14,5	6,4
10	22,5	11,3
30	33,8	22,6
90	40,5	33,8

e) Kiedy [S] = 30 pM, jaki ułamek cząsteczek enzymu wiąże się z substratem przy braku inhibitora, a jaki w obecności 2 mM inhibitora? Porównaj stosunek uzyskanych wartości ze stosunkiem szybkości reakcji w takich samych warunkach.

Zadanie 2 (inny sposób hamowania)

Dokonano pomiaru kinetyki enzymu, omawianego w zadaniu 1, w obecności innego inhibitora. Stężenie tego

inhibitora wynosiło 100 pM.

■ą)' "Jakie są wartości K_M rv^ax tego enzymu przy braku i w obecności inhibitora? Porównaj je z waftóścrami uzyskanymi w zadaniu 1.

b)    Jaki jest to rodzaj inhibicji?

c)    Jaką wartość ma stała dysocjacji tego inhibitora?

[S] (pM)	szybkość (pmol/min)
	bez inhibitora	z inhibitorem
3	10,4	2,1
5	14,5	2,9
10	22,5	4,5
30	33,8	6,8
90	40,5	8,1

d) Kiedy [S] = 30 pM, jak ułamek całkowitej ilości enzymu będzie związany z substratem w obecności 100 pM inhibitora i przy jego braku?