CCF20120315001

36

Sekcja B - Aminokwasy i białka

cocf	COO" l	COO~	COO"	COO"
I I -o- !	I ^łH3N — C — H	^+H3N — C — H	'H3N —C —H	*H3N — C — H
ch2	ch2	ch2	ch2	ch2 |
ch2	| ch2	C —NH	COO"	ch2
I	I	II \		I
ch2	ch2	l /^H		COO"
I	I	HC — N,
NH i	ch2	H
-O- II z I +	nh3"
nh2
arginina	lizyna	histydyna	asparaginian	glutaminian
(Arg, R)	(Lys, K)	(His, H)	(Asp, D)	(Glu, E)

cocf I	COO" i	COO" I	COO" I
I ^+H3N — C — H	i ^+H3N —c —H	^+H3N — C — H	^+HoN — C — H ^d i
I ch2oh	H —C —OH	ch2	CNI I -O-
	CH3	A H2N 0	ch2 /\ H2N 0
seryna	treonina	asparagina	glutamina
(Ser, S)	(Thr, T)	(Asn, N)	(Gin, Q)

Rys. 3. Standardowe aminokwasy, (a) Polarne grupy R obdarzone ładunkiem, (b) polarne grupy R pozbawione ładunku. Masy cząsteczkowe aminokwasów podano w temacie B2, w tabeli 1

wodoru) połączone z atomem C_a, w związku z tym nie istnieje para enan-cjomerów. Alifatyczne łańcuchy boczne alaniny (Ala lub A), waliny (Val lub V), leucyny (Leu lub L), izoleucyny (Ile lub I) i metioniny (Met lub M) (rys. 2a) są chemicznie niereaktywne i hydrofobowe. Prolina (Pro lub P) (rys. 2a) jest także hydrofobowa, ale jej alifatyczny łańcuch boczny jest połączony z grupą aminową, co prowadzi do usztywnienia konformacji. Zawierający siarkę łańcuch boczny cysteiny (Cys lub C) (rys. 2a) jest również hydrofobowy, ale wysoce reaktywny, zdolny do reagowania z inną cząsteczką cysteiny i tworzenia wiązań dwusiarczkowych (patrz temat B3).

Hydrofobowe aminoktoasy aromatyczne

Fenyloalanina (Phe lub F), tyrozyna (Tyr lub T) i tryptofan (Trp lub W) (rys. 2b) są hydrofobowe dzięki swym aromatycznym pierścieniom.