002

Do tego celu wykorzystuje się tyrozynazę z różnych źródeł, głównie z grzybów np. pieczarki Agaricus bisporus.

Tyrozynaza jest oksydazą zawierającą miedź i występuje powszechnie w tkankach zwierząt, roślin, grzybów i mikroorganizmów [1]. Enzym wykazuje dwie aktywności katalityczne (katalizuje dwie różne reakcje) : a) hydroksyluje monofenole do difenoli, b) utlenia di fenole do o-chinonów

Tyrozynaza charakteryzuje się szeroką specyficznością i może działać na różne monofenole. Uważa się,że najważniejszym naturalnym substratem tego enzymu jest L-tyrozyna, która jest przekształcana kolejno w L-DOPA, następnie w^r dopachinon który z kolei w wyniku szeregu spontanicznych reakcji przekształca się w czerwono-brunatne dopachromy a następnie w ciemno zabarwione melaniny ( Rys. 2 )

U ssaków- wysoką aktywnością tyrozynazy charakteryzują się mclanocyty skóry produkujące melaniny, chroniące przed promieniowaniem UV.

COOH

L-tyrozyna

i^-T^roKsy-L-fcr.yoafcinna)

COOH

OH

L-DOPA

(L-3.4-dihyd(cłtsy-- fcr.yłoalsnira)

Rys.2. Przebieg reakcji utleniania L-tyrozyny przez tyrozynazę

Jeśli do środowiska reakcyjnego doda się silnego reduktora - jak NADH czy też kwas L-askorbinowy to zostanie zablokowany drugi etap reakcji (tzn. powstawanie dopacbinonów^f) i w wyniku powstanie wyłącznic L-DOPA (Rys. 3) ; wykorzystano to do jednoetapowej enzymatycznej syntezy L-DOPA z L-tyrozyny.

MELANINY

Rys.3. Przebieg reakcji utleniania L-tyrozyny przez tyrozynazę w obecności L-askorbinianu

2