wymaganiaE bmp

- 2kU -

Oddziaływania jonowe. W prooesie wiąza- . •nia acetylocholiny z enzymem aoetylooholonoesterazą istotne znaczenie mają oddziaływania jonowet

e

0    enzym    0    enzym

0H₃00CH₂ - OEg - B/CHj/j *==* CHjCOŁ, - OH2 - H/OHj/j. /II.129/

Bardzo szybka hydroliza acetylocholiny w organizmie ma dole znaczenie dla właściwego funkcjonowania systemu nerwowego.

Wiązania wodorowe. W procesach trawiennych hydrolizę białek katalizuje chymotrypayna. W tym przypadku istotne znaczenie w tworzeniu kompleksu mają wiązania wodorowe!

H-H

\

0- enzym

/

:C    H

\    I

^XH-H MII 0-

/

/II.130/

enzym

Wiązania n i e p o 1 a r n e. Swiązki niepolame są bardzo słabo rozpuszczęIne w związkach polarnych. Ciecze niepolame mieszają się ze sobą. Przez bardzo uproazczoną a-nalogię można przyjąć, ie niepolamy obszar oząoiuuba-trutu będais oddziaływał z niepolamyoi obszarem miejsc aktywnych onzymu. Jaieli teki. obszar stanowi centrum is; tali tycznie aktywno, a substrat 1 enzym rozpuszczają się w rozpuszczalni!,o polarnym jakim jest woda, wtedy substmt zostaje związany z enzymem siłami, które ogólnie możno nazwać oddziaływaniem niepolamym. Wiemy, że lisozym, do których przyłączony zos taje substrat, 'jest niispolamy. Siepolarna wiązanie ma

bardzo ważne znaczenie przy tworzeniu związków pośrednich sub-strat - enzym, a szozególnie w procesach biologicznyoh, ponieważ w organizmach żywych reakoje przebiegają w roztworach wodnych, a wiele biologicznie czynnych molekuł Jest niepolamych.

Równowagę reakojl tworzenia kompleksu ES opisuje się metodami termodynamiki chemicznej. Równanie steohiometryczne reakcji tworzenia kompleksu enzym - substrat zapisuje się następująco:

ES E + 3 . /II. 131/

Stężeniową stałą równowagi tej reakcji opisuje zależność:

„    LEj[sJ

³    [ES]

/II.132/

J)la wielu upadów enzym - substrat stała równowagi K_g przy_t>-muje wartości w zakresie 10“⁶-=- 10^-3 mol/dm³, co oznaoza, że enzymy są bardzo aktywnymi katalizatorami. Przebieg procesów enzymatycznych zwykle bada się przy stężeniach enzymów znacż-nla niższych od stężenia substratów. Najprostszy schemat kinetyczny dla reakcji enzymatycznych można zapisać następując,-;

^k1    ^kkat

B + S tr"—*    BS -)■ E + P .    /II. 133,

^k-1

Przez P oznaczono produkt raakojl. Schemat tan został zapropu-. uowany w roku 1903 przez Henry'ego. Zwykle jednak przypisuje się go lllohaelisowi i, Meuren, któryoh publikacja z roku 1913 jest bardziej dostępna niż praca Henry'ego„ Henry przyjął ten