6 (1367)

4.8. Związki wielofunkcyjne 145

h2n	OH	h2n	OH	NH2 oh
\	/	\	/	C NH r /H\ / \H/ ^
HC — /	+ 1	HC- /	— C \	► R C C
R	0	R	0	0 R

O + HoO

W zależności od liczby wiązań peptydowych w cząsteczce wyróżniamy dipeptydy, tripep-tydy itd. W przypadku dużej liczby wiązań peptydowych (od kilkudziesięciu do kilkuset) powstają polipeptydy, czyli białka. Właściwości białek zależą od budowy i kolejności ułożenia reszt aminokwasowych o różnej budowie grup R, rozmieszczonych wzdłuż łańcucha polipeptydowego. Ponieważ kolejność pojawiania się reszt aminokwasowych oraz ich liczba w łańcuchu mogą być dowolne, liczba białek występujących w przyrodzie przekracza łączną liczbę wszystkich znanych związków naturalnych i syntetycznych. Każdej strukturze białkowej odpowiada odpowiednia funkcja biologiczna, np. strukturalna (białka skóry, włosów, ścięgien, włókien mięśniowych), katalityczna (enzymy), transportowa (hemoglobina — białko krwi). Większość białek występuje w formie koloidu, który pod wpływem czynników fizykochemicznych lub temperatury ulega denaturacji. Denaturacja jest to zmiana struktury białka wskutek zniszczenia wiązań wodorowych i disulfidowych, bez naruszenia wiązań peptydowych, np. ścinanie się białka kurzego pod wpływem ogrzewania.

Białka dzielimy na proste i złożone. Białka proste zbudowane są tylko z aminokwasów, występują w formie białek globularnych (rozpuszczalnych) i fibrylarnych (skle-roprotein, białek włóknistych). Do białek globularnych zaliczane są albuminy — rozpuszczalne w wodzie (np. białka jaj, mleka), globuliny — nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach kwasów, zasad i soli (np. białka krwi), gluteiny — rozpuszczalne w kwasach i zasadach (białka ziaren zbóż), prolaminy — rozpuszczalne w etanolu, histony — rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych kwasach oraz protaminy — rozpuszczalne w wodzie i zasadach (białka czerwonych i białych ciałek krwi). Do białek fibrylarnych należą białka nierozpuszczalne, materiał budulcowy chrząstek, włosów, rogów, łusek, np. fibroina (białko jedwabiu), keratyna (białko włosów, skóry, paznokci), kolagen (białko tkanki łącznej, ścięgien). Białka złożone zawierają poza częścią białkową tzw. grupę prostetyczną. Na przykład fosfoproteidy zawierają kwas fosforowy (kazeina), glikoproteidy — cukry (białko jaja kurzego), chromoproteidy — atomy żelaza (hemoglobina) lub magnezu (chlorofil), lipoproteidy — tłuszcze oraz nukleoproteidy — kwasy nukleinowe.

Budowę białek charakteryzuje struktura pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędowa. Struktura pierwszorzędowa określa sekwencję aminokwasów w łańcuchu; struktura drugorzędowa — kształt łańcucha peptydowego (helisa a lub harmonijka /ł), o którym decydują wiązania wodorowe; struktura trzeciorzędowa — kształt cząsteczki białka, o którym decydują wiązania disulfidowe, jonowe; struktura czwartorzędowa charakteryzuje białka składające się z większej liczby łańcuchów peptydowych (podjednostek).