WIĄZANIE PEPTYDOWE
Wiązanie amidowe, podstawione, łączące grupę NH.> jednego aminokwasu z grupą COOH drugiego aminokwasu z wydzieleniem cząsteczki wody. Ma charakter kowalencyjny
Cechy wiązania peptydowego
'r semi-nienasycone - pojedyncze wiązanie C—N ma charakter wiązania podwójnego, a podwójne wiązanie C=0 w podobnym stopniu charakter wiązania pojedynczego 'r planarne - atom C i N a także C sąsiadujący z mmi leżą w jednej płaszczyźnie 'r trans podstawione - atomy C znajdują się w pozycji trans w stosunku do????????
> polarne
Synteza aminokwasów peptydowych Cele
> Potwierdzenie poprawnych struktur pierwszorzędowych za pomocą syntezy chemicznej
> Badanie zależności pomiędzy strukturą a aktywnością za pomocą analogów syntetycznych
> Zmiany chemiczne biologicznie czynnych peptydów => modyfikacja efektów farmakologiczny di
> Wymagania ekonomiczne
> Otrzymywanie peptydów modelowych
Synteza dipeptydów
Oznaczanie sekwencji aminokwasów
>" Identyfikacja reszt aminokwasu NH»i COOH kotkowego
> Hydroliza łańcucha polipeptydowego pod działaniem trypsyny (inne enzymy proteolityczne układu pokarmowego)
'r Podział elektroforetyczny lub chromatograficzny uzyskanych fragmentów oraz identyfikacja NH>i COOH końcowych aminokwasów
> Stopniowa degradacja Edmana (peptydy do 30 aminokwasów)
> Hydroliza wyjściowego materiału pod działaniem innej peptydazy
Biologicznie ważne oligopeptydy
> Kamozyna i anseryna - dipeptydy
> Glutation
> Aspartam (słodszy od cukru)
> Enkefaliny
> Angiotensyny
> Bradykminy
> Wazopresyna i oksytocyna
Biologicznie ważne polipeptydy
> Glukagon
> Insulina
> Endorfiny (znieczulające, endogenne)