55285

55285



Ich mechanizm katalizy wymaga triady aminokwasowej w centrum aktywnym enzymów. Restza serynowa działań jako główny nukleofil do ataku nukleofilowego na wiązania peptydowe.

Proteaz musi rozpoznać i związać region łańcucha polipeptydowego, w którym znajduje się... Większość enzymó wiąże kilka reszt amiokwasowych w swoim centrum aktywnym

łańcuch boczny pasuje do miejsca w enzymie

Triada katalityczna przekształca ser 195... Po utworzenieu kompleksu ES węgiel karbonylowy w hydrolizoanym wiązaniu peptydowym na PI jest atakowany przez Ser w wyniku czego tworzy się pośrednik (czworościan ) z centrum oksynianowym co przypomina stan przejściwowy reakcji.

W staduum deacetylacji reszta his działa jak ouniwersalny katalizator kwasowy i usuwa proton z H20

Wiązania wodorowe w c aktywnym proteaz

w chymotrypsynie wiązanie wodorowe tworzy się między oksyanionem a azotem ser 195 (nukleofilm centrum aktywnego) i z gly 193

w karboksypeptydazie wiązania wodorowe tworzą się z azotem tyr i z gly

badania krystalograficzne subtylizyny wskazują że słąbe wiązania wodorowe istnieje piędzy asn 155 i substratem w kompleksie ES i ze to wiązanie jest znacznie wzmocione w stanie przejściowym. Jest to przykład zmian k on formacyjnych w centrum aktwymym

trzy klasy proteaz serynowych cymotryps subtylizyny karboksypeptydazy II

Struktury drugo i trzeciorzędowe różnią się znacznie ale maja konserwatywną triadę

We wszystkcih tych enzymach wiaznie substratu ułatwiają wiązanie wodorowe z beta kartkami między restztami w centrum aktywnym enzymu i resztami PI i P4 substratu Różnice w specyficzności substratowej można wyjaśnić na podstawie budowy centrum aktwyengo proteaz np.

kieszeń ma różną głębokość na różne enzymy

stbtalizyny wykazują szeroką specyficzność z prefemają dużych hydrofobowych grup inne aa wypełniające kieszeń SI dodatkowo na specyficzność (zależy też od sąsiednich aminokwasów)

trypsyna jeśli na dnie asparagninian łańcuch boczne zadasowe preferowane w elastynie

jak struktura centrum aktywnego

wiąże substrat w stosowneej dla katalizy orientacji

prowadzi do stabilozacji stanu przejściowego w żelu zwiększenia szybkości reakcj ogólne typpy interakcji poznae na przykąłdzie preoteaz serynowych odnoszą się też na inne



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
DSC00039 (15) Miejsce aktywne (centrum aktywne) enzymów Tylko niewielka część Łańcucha polipeptydowę
PB030078 WPŁYW TEMPERATURY NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW • Temperatura może działać na enzymy jako (górny
LastScan5(2) WPŁYW TEMPERATURY NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW • Temperatura może działać na enzymy jako (górn
LastScan5 (4) WPŁYW TEMPERATURY NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW • Temperatura może działać na enzymy jako (gó
IMAG0328 (4) ■ Budowa centrum aktywnego; -    aminokwasy kontaktom c - wiążą substrat
wymaganiaP bmp zupełnie znoszą katalityczną aktywnoóó enzymów. Odwracalne zatruwanie enzymów występu
WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (17) ENZYMY - CENTRUM AKTYWNE Zdecydowana część siły katalitycznej enzymów w
34313 WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (11) ENZYMY - CENTRUM AKTYWNE froces katalizy zachodzi w centrum aktyw
PICT6316(1) mi, jakie stawia się eksperymentom w ich klasycznym rozumieniu. Wymagania takie zakładaj
img83 (3) Schemat funkcjonowania centrum I fotochemicznego P680 (PSI!) Wzbudzenie centrum aktywnego
IMG 50 Hipoteza zakładająca zmianę kształtu centrum aktywnego enzymu pod wpływem substrai nazywa się

więcej podobnych podstron