wymaganiaP bmp

wymaganiaP bmp



zupełnie znoszą katalityczną aktywnoóó enzymów.

Odwracalne zatruwanie enzymów występuję wtedy, gdy inhibitor reaguje z enzymem w reakcji współbieżnej. Inhibitor, podobnie jak aubetrat, tworzy z enzymem w reakcji odwracalnej związek pośredni. Inhibitor znajduje al( w równowadze z wolnym enzymem, stalą równowagi taj reakojl opisuje równanier

MU

**" CK] *

Inhibitory enzymów strukturalnie są bardzo podobne do sub-ii tretów speoylleznyoh, ponlewai przyłączają aią do. enzymu w tym samym miejscu oo te eubstraty. Ha przykład ester O-etyłowy tyrozyny jest trucizną ohymotrypayny /Inhibitorom kom-petyoyjnym/. Ipnym przykładem jest hamowanie biegu reakcji od-wodornlenia burażtynianu jonem melonowym. Jon ten strukturalnie jest podobny do jonu burażtynianu.


aubetrat


0

II

/II.152/


HX/C'

H

Inhibitor enzymu

Z obeonoóol Inhibitora kompetyoyjnago ozpśó enzymu będzie z nim związana 1 nie bądzle mogła wzląó udziału w reakojl enzymatycznej . Przemiana, eubatratu uobeo Inhibitora będzie zachodziła znacznie wolniej. Równanie kinetyczne dla reakcji

przebiegającej wobec takiego inhibitora ma postać:

/II.153/

w+v[i +5q~]

Jeżeli S - Kjj

i ’ I ■ Xi# wtedy p » PmflT/3.

Bez innlbi-

tors, dla 3 = K,,,

r - r„.T/2, eo oznacza, że

maksymalna

szybkość reakcji w obecności inhibitora Jest równa 2/3 szybkości maksymalnej bez inhibitora. Gdy stężenie substratu będzie odpowiednio wysokie ■/ [s] ^ £1 + j /, wtedy uzyska Cię taką samą szybkość maksymalną jak dla układu, w którym Inhibitor nie występuje. W tych przypadkach inhibitor nie będzie wpływał na szybkość reakojl enzymatycznej. Często produkt reakcji enzymatycznej jest strukturalnie podobny do substratu. Hoże on zatem działać jako inhibitor, a gromadząc się. w układzie będzie stopniowo zwalniał bieg reakcji enzymatycznej. Zmniejszenie szybkości reakcji enzymatycznej przez produkty jest jednym ze sposobów kontroli procesów chemicznych przebiegających w organizmach żywych.

Srogi sposób działania inhibitorów enzymów to nieodwracalne zatruwanie enzymu. W tym przypadku inhibitor reaguje z miejscem aktywnym enzymu tworząc trwałe wiązania kowalencyjne. Hajbardzlej dramatycznymi inhibitorami enzymów tego rodzaju eą bojowe gazy trujące. Gazy działające na układ nerwowy /np. dwuisopropylofluorofosforan/ są truciznami enzymu aoetylochollnazy. Fosfor związku organicznego tworzy trwałe wiązania z tlenem grupy seryny występująoej w enzymie.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
wymaganiaH bmp 250 - miareczkowanie. W przypadku Innych enzymów stężeniapoczątkowego Eq ozęsto nie z
wymaganiai bmp 3. Roztwory rzeczywiste nazywaną aktywnością składnika j, którą trzeba wyznaczyć dośw
Torowanie i okluzja. Torowanie występuje wtedy, gdy pewna liczba aktywnych wejść pobudza w tym samym
Ich mechanizm katalizy wymaga triady aminokwasowej w centrum aktywnym enzymów. Restza serynowa dział
runkujących szybkość wzrostu, aktywność enzymów, skład chemiczny komórek i wymagania pokarmowe. Może
wymagania5 bmp 38 4. RÓWNOWAG! ADSORPCYJNE DLA UKŁADU GAZ-CIAŁO STAŁE Dla układów węgiel aktywny-pa
wymagania 2 bmp 2 Aktywność i współczynniki aktywności. Symetryczny i niesymetryczny układ odniesien
wymaganiaC bmp ż*,sadn±eniea badawczym. Jest to jut jednak problem nie związany bezpośrednio z kata
wymaganiaF bmp mechanizm wyjaśniając kinetykę reakcji hydrolizy sacharozy,katalizowanej przez Inwert
wymaganiar bmp 3. Roztwory rzeczywiste Rys. 3.24. Wyznaczenie współczynnika aktywności f2 z pomiarów
wymagania? bmp właściwości układów dyspersyjnych: kinetyczne, optyczne, katalityczne i inne (tab. 3)
9 (967) Oznaczanie aktywności enzymów Miarą aktywności enzymu jest szybkość katalizowanej reakcji
PB030081 WPŁYW JONO W METALI NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW Jony metali mogą pełnić funkcje: katalityczne - bi
hamowanie aktywności enzymów - inhibicja odwracalna (kompetycyjna i niekompetycyjna), hamowanie typu
img012 (94) Ad.4 Inżynieria białka Funkcja biologiczna enzymów - aktywność katalityczna. Zastosowani

więcej podobnych podstron