7511506590

Katabolizm aminokwasów ♦ Transaminacja (aminotransferazy):

030 “	COO~	CCO
l C-Vty		1
V, — C-	+ cv\a	- ’ X c.-o ~ V	i
V	CSC	COar H	- C-
Goo^-	\ coo-
		aaciawSowłhł.a	ot w

t ₄ VA-C-t0H-1 ^J

oao~'

i

G,V\_t

CVt«

» *

♦    Koenzym aminotransferaza jest pochodną pirydyny fosforan pirydoksalu (PLP), który w komórkach ssaczych wytwarzany jest z witaminy B6 (pirydoksyny); żeby mogła się ona przekształcić w PLP to gr. alkoholowa 1° musi się utlenić do gr. aldehydowej i inna gr. musi ulec fosforylacji.

■S Witamina jest wykorzystywana jako element budulcowy do syntezy koenzymu, substancji która uczestniczy w procesie katalitycznym.

♦    Fosforan pirydoksalu, w trakcie procesu transaminacji, przejściowo jest w stanie przyjąć gr. aminową aminokwasu, powstający fosforan pirodoksyry (PMP) oddaje tę gr. aminową na odpowiedniego biorcę (najczęściej jest nim a-ketogłutaran)

©

COcr

CA,

I

c=o

c~o

t

ca?"

+

Cccr

ł

C.*t

t

c.v\, ~

\ ^Ł .

cocr

£■' V.Q.Vo<^>teun.

VA "C- M VW i    ⁰

CGO~

vrr\vr*t

Reakcje katalizowane przez:

a)    Aminotransferazę asparaginową

b)    Aminotransferazę alaninową

♦    Jest bardzo dużo różnych aminotransferaz, które katalizują reakcję transaminacji,

♦    Określony aminokwas oddaje gr. aminową na ketokwas, którym najczęściej jest a-ketoglutaran; w wyniku tego z aminokwasu powstaje odpowiedni a-ketokwas, a a-ketogłutaran ulega aminacji i powstaje glutaminian.

♦    Procesy transamincji nie prowadzą do całkowitej deaminacji - jeden AA zmieniany jest na inny (asparaginian / alanina na glutaminian)

♦    Oznaczenie aktywności tych enzymów w otoczeniu jest ważnym narzędziem diagnostycznym obie te aminotransferazy wys. wew.-kom np.: w mięśniu sercowym, wątrobie. Każdy narząd charakteryzuje się pewnym stosunkiem aktywności jednego enzymu do drugiego - jeśli w osoczu pojawia się podwyższony poziom transferaz oznacza to, że narząd uległ uszkodzeniu

CAlOM

U-

CH^

<3

»

ck_ł

< J<!

' o - p c    ^

'o