4736387111

martwice tkanek a w konsekwencji ciężkie ich uszkodzenie, stanowiąc śmiertelne zwykle zagrożenie dla ich właściciela.

Wniosek ogólny: to nie żywe organizmy, dokonują bezpośrednio przemian związków chemicznych, a produkowane przez nie enzymy. Wcale nie „żywe” drożdże mają umiejętność przetwarzania niektórych węglowodanów na alkohol, a produkowane przez nie „martwe” białkowe katalizatory. Podobnie nie bakterie kwasu mlekowego (Lactobacillus) wytwarzają kwas mlekowy (kefir, jogurt, kiszona kapusta, kiszone ogórki, ...itd.), a enzymy produkowane zresztą przez wiele innych organizmów.

Obiektem naszego zainteresowania są lipazy, jedna z klas enzymów hydrolitycznych, hydrolaz.

Lipazy możemy zdefiniować, jako 3.1.1.1. acyloglicerolazy, czyli katalizatory hydrolizy naturalnych triglicerydów, tłuszczy. Gdzie poszczególne liczby kodu oznaczają:

wiązania

estrowe

kwasy

karboksylowe

Nasz wybór nie jest przypadkowy. Z natury lipazy działają w środowisku lipidowym, niewodnym, a ściśle mówiąc na granicy faz woda-lipidy. Okazało się, że większość lipaz jest stosunkowo mało specyficzna. Katalizuje nie tylko hydrolizę triglicerydów a również szereg innych „zwykłych reakcji chemicznych”, pochodnych kwasów karboksylowych.

W zasadzie do roku 1970 panowało przekonanie, że enzymy mogą działać jedynie w środowisku wodnym. Nikt do tamtej pory nie zwrócił uwagi na prace opublikowane już w latach trzydziestych ubiegłego stulecia przez polskiego uczonego, profesora Politechniki Gdańskiej, Ernesta Aleksandra Syma, mimo, że artykuły te zamieszczane były w bardzo dobrych, międzynarodowych czasopismach. Okazuje się, że Sym stworzył podstawy zastosowań rekcji enzymatycznych w rozpuszczalnikach organicznych, na których obecnie opiera się ogromny przemysł produkcji czystych chemikaliów, wykorzystujący specyficzne właściwości enzymów.

Biokatalizatory zwiększają szybkość reakcji poprzez (ogólnie ujmując istotę rzeczy):

- selektywne zbliżenie substratów reakcji —»duże ich stężenie w centrum aktywnym

2