2906542878

[5] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 173

Tabela I

Aktywność enzymów cyklu nukleotydów purynowych w ekstraktach z różnych tkanek szczura

Źródło enzymu i	Syntetaza adenyloburszty nianowa	Liaza adenyloburszty nianowa	Dezaminaza AMP
j Mięśnie szkieletowe (29) 30°C, pH 7,0	0,46	0,38	i 157,0
Mózg (29) 30°C, pH 7,0	0,036	0,18	5,2
Nerki (28) 37°C, pH 7,2	1,27 ±0,27*	1,38±0,16*	44,0± 3,3*
! Wąrtoba (26) ; 37°C, pH 7,0 1	0,33**		0,59

Liczby wyrażają ilość mikromoli substratu przekształcaną w ciągu minuty przez l tkanki, lub ilość nanomoli x mg białka^-1 x min^-1*

•• Mierzone jako zdolność reaminacji IMP do AMP

adenylobursztynianowej przewyższa 3—6 krotnie maksymalną aktywność liazy adenylobursztynianowej (25).

Wprawdzie enzymy katalizujące reakcje cyklu nukleotydów purynowych są rozpowszechnione w tkankach zwierzęcych, to jednak w odniesieniu do większości tkanek nie ma danych doświadczalnych wskazujących, że cykl nukleotydów purynowych rzeczywiście w nich funkcjonuje. Możliwość cyklicznego przebiegu tych reakcji w doświadczeniach in vitro wykazano jak dotychczas w takich tkankach jak mięśnie szkieletowe (17, 18, 20), wątroba (26, 27), nerka (28) i mózg (29).

III. Właściwości enzymów katalizujących reakcje cyklu nukleotydów purynowych

Spośród trzech enzymów katalizujących reakcje składające się na cykl nukleotydów purynowych, najwcześniej poznanym i najlepiej zbadanym jest dezaminaza AMP. Właściwości tego enzymu, w tym również regulacja jego aktywności były przedmiotem odrębnego artykułu drukowanego niedawno w Postępach Biochemii (23). Poniżej przedstawione zostaną właściwości dwu pozostałych enzymów, a mianowicie syntetazy i liazy adenylobursztynianowej, ze zwróceniem szczególnej uwagi na regulację ich aktywności.

III-l. Syntetaza adenylobursztynianowa

Syntetaza adenylobursztynianowa (EC. 6.3.4.4) katalizuje reakcję:

IMP + asparaginian + GTP    adenylobursztynian + GDP +P,