2906542924

2906542924



[19] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 187

nacja asparaginianu (19, 26, 66). Tę drogę wytwarzania amoniaku jako produktu katabolizmu aminokwasów ilustruje rycina 6. W ujęciu przedstawionym na rycina 6 dezaminacji ulega asparaginian, a nie glutaminian. Glutaminian powstający w wyniku transaminacji różnych aminokwasów z a-ketoglutaranem jest donatorem grupy aminowej w reakcji katalizowanej przez aminotransferazę asparaginianową.

Cały szereg obserwacji wskazuje, że amoniogeneza mięśniowa przebiega przy udziale cyklu nukleotydów purynowych. Mięśnie szkieletowe charakteryzują się wyjątkowo niską aktywnością dehydrogenazy gluta-minianowej i wyjątkowo wysoką aktywnością dezaminazy AMP (Tabela 6). Wiadomo również, że mitochondria izolowane z mięśni szkieletowych szczura nie uwalniają amoniaku podczas inkubacji z glutaminianem; mają natomiast zdolność hydrolizowania glutaminy do amoniaku i kwasu glutaminowego (67).

Tabela 6

Porównanie aktywności dezaminazy AMP i dehydrogenazy glutaminianowej w różnych tkankach

szczura* (19)

Tkanka

Aktywność***

dezaminazy

AMP

Aktywność** dehydrogenazy ■ glutaminianowej

Wątroba

7

W

O

248

Kora nerki

12,6

130

Mózg

14.7

32

Serce

1.6—4,4

11

Płuca

5,2

11

1

Śledziona

12,0

9,9

1

> Jądra

5,5

4,2

|

Przepona

2,3

Mięśnie szkie-

letowe

127,0

1,3

• Aktywności enzymów zestawione w tabeli wyrażone są jako umole * 8 tkanki-1 x min'1.

•• Aktywność dehydrogenazy glutaminianowej mierzono w kierunku reduktywnej aminacji a-ketoglutaranu w pH 7,4.

••• Aktywność dezaminazy AMP mierzono w pH 7,2.

Mięśnie szkieletowe są tkanką w której odbywają się bardzo intensywne przemiany aminokwasów. W spoczynku mięśnie szkieletowe uwalniają do krwi znaczne ilości alaniny i glutaminy (68, 69). Jak to widać z danych zawartych w tabeli 5 pracy mięśniowej towarzyszy zwiększona amoniogeneza i równocześnie zmniejszenie uwalniania alaniny i glutaminy.

Wątroba jest drugą oprócz mięśni szkieletowych tkanką intensywnie zaangażowaną w katabolizm aminokwasów. Amoniak wytworzony w wątrobie z przemian aminokwasów jest u zwierząt ureotelicznych zużywany do biosyntezy mocznika. Do niedawna mocno ugruntowany wydawał się



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
[21] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 189 i aminotransferazę asparaginianową. Zasadniczymi czynnikam
Post. Błochem., 25, 1GS—195 (1979) WIESŁAW MAKAREWICZ *>Cykl nukleotydów purynowych The Purine
13] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 171 Dopiero w latach 70-tych Tornheim i Lowenstein uzyskali
[5] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 173 Tabela I Aktywność enzymów cyklu nukleotydów purynowych w
[7] CYKL NUKLEOTYD0W PURYNOWYCH 175 ność wartości Km enzymów z różnych gatunków i różnych tkane
[9J CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 177 Hipoksantyna + 5-fosforybozylopirofosfQran   &nbs
(11] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 179 nych preparatów. Dopiero niedawno udało się uzyskać prepar
[13] CYKL NUKLEOTYD0W PURYNOWYCH 181 Czas (mm.) Ryc. 3. Przebieg in vitro cyklu nukleotydów purynowy
[15] CYKL NUKLEOTYD0W PURYNOWYCH 183 0.5 0.4 Z 03 E "O O _D
[17) CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 185 V. Znaczenie metaboliczne cyklu nukleotydów purynowych Cyk
[23] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 191 chronizowane z wahaniami stężeń NADII — co nasunęło
[25] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 193 komą aktywację fosfofruktokinazy. Wzrost stężenia AMP do 2
[27] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 195 60.    Bodę J. C., Zelder O., Rumpelt H. J.
[5] CYKL NUKLEOTYDOW PURYNOWYCH 173 Tabela I Aktywność enzymów cyklu nukleotydów purynowych w

więcej podobnych podstron