3184153123

[3] TRANSPORT ŻELAZA 493

W ostatnich latach wykazano, że przy fizjologicznym pH powstawanie stabilnego kompleksu transferryny z żelazem uwarunkowane jest obecnością anionów w środowisku inkubacyjnym. Wiązanie każdego atomu żelaza przebiega z jednoczesnym przyłączeniem anionu, tak że stosunek żela-zo/anion wynosi 1 (mol/mol). Przyłączenie anionu do transferryny odbywa się tylko w obecności żelaza, a uwolnienie żelaza z kompleksu przebiega z odłączeniem cząsteczki anionu. Brak anionów w środowisku inkubacyjnym powoduje nieswoiste łączenie się transferryny z żelazem (38). Przez

Ryc. 2. Model kompleksu Tf—Fe—A (49).

Powierzchnia zakreskowana oznacza obszar cząsteczki transferryny wiążącej żelazo. Proksy-malna grupa funkcyjna (L) anionu organicznego tworzy wiązanie koordynacyjne z Fe+³. Grupa karboksylowa oddziaływuje z białkiem poprzez wiązanie elektrostatyczne. Na rycinie zaznaczono dodatkowo możliwość tworzenia wiązania wodorowego (X). Podstawnik R, który posiada zbyt duże wymiary, aby ulokować się w miejscu wiążącym wystaje ponad powierzchnię cząsteczki białka. W nieobecności anionu następuje oddziaływanie pomiędzy Fe-f³ i dodatnimi ładunkami cząsteczki białka, co uniemożliwia wytwarzanie stabilnych kompleksów transferryny z żelazem.

długi okres czasu przypuszczano, że in vivo w wiązaniu transferryny z żelazem bierze udział HC0₃“ (5,39,40—45). In vitro proces ten zachodził także w obecności np. szczawianu, malonianu, EDTA i nitrylotrójoctanu (46,47). Ostatnio Bates i Schlabach (48) wysunęli sugestię, że w tworzeniu kompleksu bierze udział C0₃~² i na podstawie przeprowadzonych badań potencjometrycznych zaproponowali model stabilnego kompleksu Tf—Fe—C0₃~* (ryc. 1).