3184153131

494 K. KONOPKA [4]

Autorzy ci wykazali (49), że trwałe kompleksy z żelazem i transferryną mogą tworzyć związki, które posiadają grupę karboksylową oraz w jej sąsiedztwie, w odległości nie większej niż 6,3—7A tzw. proksymalną grupę funkcyjną, tworzącą wiązanie koordynacyjne z Fe⁺³ (Ryc. 2).

Konfiguracja cząsteczki takiego związku musi być podobna do jonu C0₃“², ^a jej wymiary muszą umożliwić ulokowanie jej w miejscu wiążącym o głębokości 3A, szerokości 6A i długości 4—6A. Najbardziej stabilne były kompleksy: Tf—Fe—C0₃~² i Tf—Fe—kwas dwukarboksylowy. Jon węglanowy nazwano „kluczem”, który umożliwia ulokowanie żelaza w cząsteczce transferryny. Przyjmuje się, że w kompleksie Tf—Fe—C0₃^-2 żelazo jest „zabezpieczone” przed wpływem czynników chelatujących obecnych w osoczu i dopiero połączenie kompleksu z receptorami powierzchniowymi osłabia interakcję Fe i C0₃~² i pozwala na uwolnienie żelaza.

Ryc. 3. Włączanie ⁵⁹Fe i uwalnianie H'*C0₃^- z kompleksu Tf—Fe—HC0₃~ (44).

25°/i zawiesinę retikulocytów królika inkubowano w 37° w środowisku zawierającym 0,51 mg/ml Tf—(^l5Fe)—HCO_s~* albo Tf—Fe—<H“CO_$-). A: A—A, stabilność Tf—<H“CCV) w 0°C, B: 0-0,

włączanie «^sFe, C: x—x, uwalnianie Hi«CO_s~.

Niewiele wiadomo o wiązaniu kompleksu Tf-Fe-A z receptorami błony komórkowej. Proces ten ulega zahamowaniu pod wpływem związków blokujących grupy —SH (50, 51). We frakcji błon uzyskanej z retikulocytów inkubowanych z (⁹*Fe, ^12jJ) transferryną wykazano obecność 3 składników zawierających żelazo. W jednym z nich o masie cząsteczkowej około