Wiązanie

peptydowe

tworzenie

struktura

właściwości



Powstaje wskutek związania azotu grupy α-

aminowej jednego aminokwasu z węglem

grupy α-karboksylowej aminokwasu drugiego



Tworzeniu towarzyszy utrata fragmentu -OH z

grupy karboksylowej i -H z grupy aminowej,

które odłączają się w postaci wody



Wiązanie amidowe (kowalencyjne)



Wykazuje częściowo charakter

wiązania podwójnego (brak swobodnej

rotacji wokół wiązania łączącego

węgiel i azot), na skutek występowania

dwóch jego form mezomerycznych



Równowaga powstawania przesunięta

w kierunku hydrolizy, a co za tym idzie

powstawanie wiązania wymaga

dostarczenia energii



Wiązanie to nie posiada ładunku w

żadnym istotnym fizjologicznie pH



Wiązanie wykazuje koplanarność- 4

atomy (C, O, N, H {zaznaczone na

niebiesko} leżą w jednej płaszczyźnie)



Wiązania peptydowe występujące w

białkach mają najczęściej

konfigurację trans (atom wodoru z

grupy -NH i atom tlenu z grupy -CO

leżą naprzeciw siebie)



W wyniku połączenia wiązaniem peptydowym co

najmniej dwóch aminokwasów powstaje peptyd. W

zależności od liczby aminokwasów wchodzących w

jego skład wyróżniami di-; oligo- i polipeptydy,

podział ten jest umowny i nie posiada powszechnie

obowiązujących granic



Jednostkę aminokwasu wbudowaną w łańcuch

polipeptydowy nazywamy resztą aminokwasową, a

powstały łańcuch polipeptydowy wykazuje

polarność, spowodowaną występowaniem na

jednym jego końcu grupy α-aminowej, na drugim zaś

α-karboksylowej oraz kwaśnych lub zasadowych

grup R



Grupa karboksylowa aminokwasu C-końcowego

może wejść z reakcję z grupą aminową aminokwasu

N-końcowego, powodując powstanie peptydu

cyklicznego

Ważniejsze fizjologicznie

peptydy



Glutation



Karnozyna



Anseryna



Oksytocyna



Wazopresyna



Glukagon



Kalcytonina



Gramicydyny



Kininy



Enkefaliny

Glutation

γ-glutamylocysteinyloglicyna



Występuje nietypowy dla białek sposób

połączenia glutaminianu z cysteiną. W

wiązaniu tym bierze udział grupa γ- a nie

α-karboksylowa glutaminianu



Niezwykle ważny w procesach

oksydacyjno-redukcyjnych, dzięki

zdolności do przechodzenia w stan

utleniony i zredukowany

Anseryna

β-alanilo-N-metylohistydyna



Występuje w mięśniach i mózgu



Ma działanie antyoksydacyjne

Karnozyna

β-

alanilohistydyna



Składnik mięśni

Oksytocyna



Cykliczny hormon peptydowy zbudowany z 9 aminokwasów



Uwalniany okresowo neuroprzekaźnik

Funkcje:



Powoduje skurcze macicy w czasie porodu



Ułatwia zapłodnienie



Wspomaga wydzielanie mleka

Wazopresyna



Cykliczny hormon peptydowy zbudowany z 9 aminokwasów



wytwarzany jest przez podwzgórze w postaci

preprowazopresynoneurofizyny i wydzielany w ostatecznej

postaci przez tylny płat przysadki mózgowej



Nazywany hormonem antydiuretycznym

Funkcje:



Zwiększa resorpcję wody



Podnosi ciśnienie krwi



Jego brak jest przyczyną moczówki prostej

Glukagon



Hormon peptydowy składający się z 29 reszt aminokwasowych



Jest syntetyzowany w postaci wielkocząsteczkowego prekursora, z którego na drodze
reakcji proteolitycznych uwalniany jest glukagon



Antagonista insuliny

Funkcje:



Powoduje wzrost stężenia glukozy we krwi



Wzmaga procesy glikogenolizy i glukoneogenezy oraz utlenianie kwasów tłuszczowych

Kalcytonina



Polipeptyd zudowany z 32 reszt aminokwasowych



U człowieka występuje w postaci mono- lub dimeru



Powstaje z polipeptydowego prohormonu



Antagonista parathormonu

Funkcje:



Zmniejsza stężenie jonów wapnia i fosforanów w

płynach pozakomórkowych



Sprzyja wapnieniu tkanki kostnej

Gramicydyny



Peptydowe antybiotyki jonoforowe



Otwartołańcuchowe oligopeptydy zbudowane z 15

aminokwasów o naprzemiennej konfiguracji D i L



Wyróżniamy 3 pary gramicydyn A, B, C, różniące się

aminokwasem występującym w pozycji 11.,

odpowiednio: tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna, oraz

w pozycji 1.: walina i izoleucyna



W wyniku połączenia 6 wyżej opisanych podjednostek

powstaje cząsteczka gramicydyny D



Stosowane miejscowo ze względu na wysoką

toksyczność, nie może być stosowana wewnętrznie



Działają na większość bakterii Gram-dodatnich i

wybrane Gram-ujemne

Gramicydyna S



Cykliczny peptyd zbudowany z 5 reszt aminokwasowych

powtarzających się dwukrotnie, tworzących hydrofobowy

pierścień



Antybiotyk jonoforowy



Ma charakter zasadowy, w lecznictwie jest więc stosowana

w postaci chemicznie trwalszych chlorowodorków

Kininy

BRADYKININA



nanopeptyd; Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-

Phe-Arg

-roszerzają naczynia krwionośne,

-kurczą mięśnie gładkie przewodu

pokarmowego

ANGIOTENSYNA I



dekapeptyd; Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-

Phe-His-Leu

ANGIOTENSYNA II



oktapeptyd; Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-

Phe

-zwiększają ciśnienie tętnicze krwi, siłę

skurczu mięśnia sercowego

-regulacja biosyntezy hormonów

Enkefaliny



Pentapeptydy występujące w mózgu, np.

enkefalina metioninowa Tyr- Gly-Gly-Phe-

Met, leucynowa Tyr- Gly-Gly-Phe-Leu

odszczepiają się od β-lipotropiny, gdzie

zajmują 61-65 pozycję oraz z ENDORFIN α,

β, ɣ zbud z 16, 17 i 31 aminokwasów



Działają modyfikująco na neurony,

obniżając ich wrażliwość na acetylocholinę



DZIAŁANIE PRZECIWBÓLOWE