Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.

Wiązanie peptydowe

Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.

Formy mezomeryczne wiązania peptydowego

Wiązanie wodorowe – (tzw. mostek wodorowy) rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego głównie na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem elektroujemnym zawierającym wolne pary elektronowe. We wzorach oznaczany jest zazwyczaj linią przerywaną, np. X−H⋯Y–Z, gdzie X jest donorem wiązania wodorowego, a Y jego akceptorem.

Klasyczne wiązanie wodorowe powstaje, gdy atom wodoru jest połączony wiązaniem kowalencyjnym z innym atomem o dużej elektroujemności (np. tlenem) i w ten sposób uzyskuje nadmiar ładunku dodatniego. W wyniku tego oddziaływania pierwotne, kowalencyjne wiązanie między wodorem a innym atomem ulega częściowemu osłabieniu, powstaje zaś nowe, stosunkowo słabe wiązanie między wodorem i innym atomem (akceptorem wiązania wodorowego). Nie można wytłumaczyć natury tego wiązania wyłącznie za pomocą elektrostatyki, ponieważ oprócz przyciągania elektrostatycznego, zachodzi przeniesienie ładunku z akceptora na atom wodoru i związane z nim atomy, a także polaryzacja chmury elektronowej zarówno akceptora, jak i donora wiązania wodorowego.

Podział wiązań wodorowych

Przykłady słabych i silnych wiązań wodorowych

1. Słabe i mocne wiązania wodorowe. Jakkolwiek wszystkie wiązania wodorowe są znacznie słabsze od wiązań kowalencyjnych dzieli się je na słabe, silne i bardzo silne. Granica między słabszymi i silniejszymi wiązaniami wodorowymi jest umowna. Na ogół przyjmuje się, że silnie wiązanie wodorowe to takie, które posiada energię powyżej 4 kcal/mol, zaś pozostałe są słabe. Najsilniejsze znane wiązania wodorowe posiadają energię zbliżoną do słabszych wiązań kowalencyjnych – rzędu 40 kcal/mol. Bardzo silne wiązania wodorowe tworzą się pomiędzy niezwykle aktywnymi donorami i akceptorami protonu.
   Drugim kryterium "siły" wiązania wodorowego jest jego długość. Klasyczne, silne wiązanie wodorowe posiada długość ok. 1,5 Å, słabsze mogą mieć długość nawet do 3,0 Å. Słabe wiązania wodorowe są bardzo trudne do bezpośredniego wykrycia i dlatego dowody na jego istnienie mają zwykle charakter pośredni i czasami kontrowersyjny. Słabe wiązania wodorowe są współcześnie intensywnie badane, głównie ze względu na ich znaczenie biologiczne^[1].

2. Konwencjonalne i niekonwencjonalne wiązania wodorowe

3. Dwucentrowe (liniowe), trzycentrowe (dwuakceptorowe) i czterocentrowe wiązania wodorowe, zwane również chelatowymi − podział związany ze strukturą wiązań wodorowych^[2].

4. Wewnątrzcząsteczkowe i międzycząsteczkowe wiązania wodorowe. Międzycząsteczkowe wiązania wodorowe występują np. między cząsteczkami wody lub kwasów karboksylowych, wewnątrzcząsteczkowe wiązania wodorowe występują głównie w biocząsteczkach np. białka, DNA itp.

Wykres Ramachandrana dla cząsteczki białka PCNA, zawierającego zarówno fragmenty o strukturze harmonijki β, jak i α helisy. Punkty znajdujące się na osiach wykresu odpowiadają N- i C-końcowym aminokwasom podjednostek PCNA

Wykres Ramachandrana – wykres wartości międzycząsteczkowych kątów torsyjnych φ (fi) względem wartości kątów ψ (psi), obrazujący dozwolone i niedozwolone rotacje w łańcuchu peptydowym. Wykres ten zaproponował Gopalasamudrama Narayana Iyer Ramachandran.

Matematycznie jest to wykres funkcji . Dziedziną funkcji jest torus; ponieważ standardowy dwuwymiarowy wykres Ramachandrana jest odwzorowaniem torusa na płaszczyźnie, skutkuje to jego pewnym zniekształceniem i nieciągłościami.

Kąt φ określa wielkość rotacji w głównym łańcuchu peptydowym przy wiązaniu peptydowym między atomem azotu a węglem α. Kąt ψ jest natomiast mierzony między węglem α i węglem karbonylowym.

Niedozwolone są te wartości kątów φ-ψ, które powodują przestrzenną zawadę między niezwiązanymi z nimi atomami. Dozwolone kombinacje zaznacza się na wykresie kropkami.

Dla wszystkich L-aminokwasów oprócz proliny i glicyny układają się one w trzy obszary - dozwolone kombinacje charakteryzują helisę α, strukturę β i potrójną helisę cząsteczki kolagenu. Jasne obszary na wykresie odpowiadają takim konformacjom, w których atomy polipeptydu zbliżyłyby się bardziej, niż wynosiłaby suma ich promieni van der Waalsa. Są one przestrzennie niedozwolone dla wszystkich aminokwasów oprócz glicyny, nie posiadającej bocznego łańcucha.

Ponadto, w niektórych obszarach wykresu suma odległości między atomami jest tylko nieco mniejsza niż suma promieni van der Waalsa; w takiej sytuacji polipeptyd może utworzyć lewoskrętną α-helisę.

L-aminokwasy nie mogą tworzyć lewoskrętnej helisy, ale obecność reszty glicyny bądź asparaginianu lub asparaginy tworzących wiązanie wodorowe bocznym łańcuchem z głównym łańcuchem polipeptydowym stabilizuje tę niepreferowaną konformację.

Helisa 3,0 jest na krawędzi dozwolonego regionu α-helisy: wskazuje to na jej niższą stabilność. Glicyna nie ma bocznego łańcucha i może adaptować kąty ψ i φ do wszystkich kwadrantów wykresu Ramachandrana. Dlatego też reszta glicynylowa występuje w miejscach zgięć łańcucha polipeptydowego tak często.

Poprzez połączenie środków ciężkości

elementów strukturalnych, sąsiadujących (ligandy) z wyróżnionym elementem strukturalnym

(atom, jon centralny), można otrzymać wielościan nazywany kowalencyjnym, w przypadku

kryształu kowalencyjnego, lub koordynacyjnym w przypadku kryształu jonowego. Sens

fizyczny wielościanu najpełniej ujawnia się wówczas, gdy znajdujące się w jego obrębie

wiązania są silniejsze niż oddziaływania pomiędzy elementami należącymi do różnych

wielościanów. Wielościan koordynacyjny stanowi odrębną cząsteczkę chemiczną, gdy

wartościowość jonu centralnego równa jest sumie wartościowości ligandów. W krystalografii,

bardzo często do opisu sieci krystalicznej stosuje się pojęcie komórki elementarnej. Komórka

elementarna to wirtualny równoległościan, za pomocą którego, poprzez translację w trzech

wymiarach można odtworzyć strukturę całego kryształu. Należy podkreślić, że daną sieć

krystaliczną odtworzyć można za pomocą wielościanów lub różnego typu komórek

elementarnych i są to alternatywne podejścia do jej opisu, jednakże należy pamiętać, że

wielościan koordynacyjny może być zupełnie inną figurą geometryczną niż komórka

elementarna (Rys.1). Elementy składowe kryształu mogą być połączone wiązaniami

kowalencyjnymi, jonowymi, metalicznym lub siłami van der Waalsa. W zależności od

rodzaju wiązań, łączących elementy strukturalne kryształów (atomy, jony, cząsteczki),

wyróżnić można kryształy kowalencyjne (C - diament, Si, P, SiO2, GaAs), jonowe (NaCl,

MgO, CaF2, CuSO4), metaliczne (K, Al, Fe, Cu, Po) i molekularne (Ar, Xe, N2, C6H6).

Podział ten bazuje na typie wiązań pomiędzy elementami strukturalnymi kryształu, lecz nie

uwzględnia wszystkich wiązań pomiędzy atomami. Na przykład, siarczan miedzi składa się z

kationów Cu2+ i anionów SO42- , pomiędzy którymi dominuje wiązanie jonowe, podczas gdy

pomiędzy atomem siarki i tlenu dominujący udział ma wiązanie kowalencyjne. Strukturę taką

nazywamy heterodesmiczną, co oznacza, że obecne w niej atomy połączone są więcej niż

jednym rodzajem wiązań. Natomiast, jeśli wszystkie elementy składowe struktury połączone

są jednym rodzajem wiązań, wówczas określa się ją mianem homodesmicznej.

Typ oddziaływań występujących w kryształach ma bardzo istotny wpływ na ich

właściwości takie jak temperatura topnienia, twardość, rozpuszczalność, właściwości

elektryczne, magnetyczne czy optyczne.

prymitywna (P), przestrzennie centrowana (I), ściennie centrowana (F), centrowana na podstawach (C)

Od lewej: synperiplanarna(0), synklinalna(60), antyklinalna(120), antyperiplanarna(180).

Naprężenia torsyjne – wynikające z naprzeciwległego ułożenia wiązań przy sąsiadujących atomach węgla

Naprężenia steryczne – wynikające z oddziaływania odpychającego zbliżonych do siebie grup atomów lub pojedynczych atomów

http://www.chemia.pk.edu.pl/~mariamikulska/images/egzamin_4.pdf odsyłacz do strony konformacjami