5.Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminowąjednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.
Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formymezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.
6Oligopeptydy – krótkie peptydy, zbudowane z dwóch do kilkunastu reszt aminokwasowych połączonychwiązaniami peptydowymi (górny limit wielkości oligopetydów nie jest precyzyjnie określony). Mogą być izolowane ze źródeł naturalnych Do naturalnych oligopeptydów należą m.in. glutation, niektóreantybiotyki oraz wazopresyna (tzw. adiuretyna) i oksytocyna.
Polipeptydy- (białka) – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.
Makropeptydy- utworzone przez więcej niż 100 aminokwasów.
7Glutation– organiczny związek chemiczny, tripeptyd o właściwościach przeciwutleniających, zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Występuje we wszystkich organizmach roślinnych izwierzęcych (poza organizmem jest nietrwały)[8], jest najbardziej rozpowszechnionym i najobfitszym tiolemwewnątrzkomórkowym (składnikiem zawierającym siarkę) występującym w komórkach ssaków oraz drobnocząsteczkowym tripeptydem budującym żywe komórki.
8 podział białek:
Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
histony – podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem deoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
gluteliny – podobnie jak prolaminy – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone (dawniej - proteidy):
chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.
fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: wrybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
9 struktury białek:
I-rzędowa struktura białek to sekwencja (kolejność) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Determinuje ona przestrzenną budowę białka i wszystkie jego właściwości.
II-rzędowa struktura białek warunkowana jest wiązaniami wodorowymi, które tworzą się między grupami pochodzącymi z różnych wiązań peptydowych. Wyróżnia się przypominającą sprężynę a helisę (jeden łańcuch) lub "łamaną" na kształt harmonijki - ß harmonijkę (dwa równoległe, odrębne łańcuchy lub 2 odcinki tego samego łańcucha).
III-rzędowa struktura białek to przestrzenne ułożenie łańcucha polipeptydowego o II-rzędowej strukturze (a helisy lub ß harmonijki). Budowę takiej makrocząsteczki białka stabilizują wiązania tworzące się między bocznymi resztami aminokwasowymi. Są to: wiązania wodorowe, jonowe, mostki dwusiarczkowe oraz siły Van der Waalsa. Struktura II- i III-rzędowa powstają samorzutnie.
IV-rzędowa struktura - dotyczy białek, których cząsteczki składają się z dwóch do kilku makrocząsteczek białka o III-rzędowej strukturze (agregaty). Przykładem białka o IV-rzędowej strukturze jest hemoglobina.
10 denaturacjabiałek – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego (w przeciwieństwie do wysalania, podczas którego białka wytrącają się bez utraty struktury[1]), które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.
Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe.
Denaturacja białek może być procesem odwracalnym lub nieodwracalnym