Białka – budowa i

funkcje

Małgorzata Sójka

Białka

Białka to związki wielocząsteczkowe,
stanowiące najbardziej różnorodną grupę
peptydów. W ich cząsteczkach może
występować do 20 różnych aminokwasów.

Aminokwasy



Aminokwasy są podstawowymi jednostkami

strukturalnymi białek. Aminokwas zbudowany
jest z grup: karboksylowej, aminowej, atomu
wodoru oraz charakterystycznej grupy R, które
wiążą się kowalencyjnie z atomem węgla,
określanym jako węgiel alfa.



W roztworze, o pH obojętnym aminokwasy
zasadniczo występują w formie zjonizowanej, jako
jony dwubiegunowe. Aminokwas w postaci jonu
dwubiegunowego ma protonową grupę
aminową( NH

3+

)oraz zjonizowaną grupę

karboksylową(COO

-

)

W białkach powszechnie występuje 20 aminokwasów,
których łańcuchy boczne różnią się od siebie:



Wielkością



Kształtem



Ładunkiem elektrycznym



Zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych



Reaktywością

Co więcej, wszystkie białka, wszystkich gatunków, od
bakterii do człowieka są zbudowane z tego samego
zestawu aminokwasów.

Aminokwasy

Aminokwasy

egzogenne

endogenne

Arginina

Alanina

Fenyloalanina

Asparagina

Histydyna

Cysteina

Izoleucyna

Glicyna

Leucyna

Glutamina

Lizyna

Kwas asparaginowy

Metionina

Kwas glutaminowy

Treonina

Prolina

Tryptofan

Seryna

Walina

Tyrozyna

Selenocysteina i
Pirolizyna



Pirolizyna - aminokwas  występujący w białkach metanogennych archeowców (oraz
bakterii. Kodowany przez kodon UAG, zwykle będący kodonem stop. Jest 22 poznanym
aminokwasem białkowym.



Selenocysteina jest stosunkowo rzadko występującym aminokwasem naturalnym,
który jest

wbudowywany do niektórych białek (białka selenowe) przy wykorzystaniu kodonu UGA.
Zazwyczaj kodon UGA pełni funkcję kodonu stop, lecz w przypadku syntezy białek, które
wykorzystują kodon UGA do wbudowywania selenocysteiny

Tworzenie wiązań
peptydowych



Najważniejszą reakcją aminokwasów jest tworzenie grupy
amidowej -NHCO- określanej jako wiązanie peptydowe
(amidowe). Wiązanie peptydowe tworzy się przez
wydzielenie jednej cząsteczki wody z grupy α-aminowej
jednego aminokwasu i α-karboksylowej grupy drugiego
aminokwasu.

Podział białek



Białka proste – proteiny – zbudowane tylko

z aminokwasów



Białka złożone – proteidy – zbudowane z

aminokwasów oraz tzw. części niebiałkowej
(grupa prostetyczna)

Białka proste



Włókienkowate

- keratyna i kolagen (włosy, szkielet, paznokcie,
tkanka łączna)
- miozyna i aktyna (białka kurczliwe w mięśniach)
- fibrynogen (w osoczu krwi, udział w krzepnięciu
krwi)



Globularne

- histony ( białka zasadowe w chromosomach)
- albuminy (surowica krwi, mleko, jaja, nasiona)
- gammaglobuliny (surowica krwi, udział w obronie
immunologicznej)

Białka złożone



Chromoproteidy – połączenie protein z barwnikami – np.
hemoglobina, hemocyjanina.



Fosfoproteidy – połączenie białek z kwasem fosforowym –
np. białko mleka – kazeina.



Glikoproteidy – połączenie protein z cukrowcami – np.
antygeny krwinkowe, warunkujące zróżnicowanie grup krwi.



Nukleoproteidy – związek protein z kwasami nukleinowymi
– nukleosomy wchodzące w skład chromatyny w jadrze
komórkowym.



Lipoproteidy – połączenie protein z lipidami - w żółtku jaja
kurzego, składniki błon.



Metaloproteidy – połączenie protein z jonami metali -
plastocyjanina, transferyna.

Konformacja białek



Konformacja to przestrzenne ułożenie atomów w

strukturze, które można wyznaczyć na podstawie
sekwencji aminokwasów.



Istnieją cztery poziomy struktury białek określane

jako struktura pierwszorzędowa, drugorzędowa,
trzeciorzędowa i występująca czasami, lecz nie
zawsze czwartorzędowa.

Struktura pierwszorzędowa



To liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami
peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza się na podstawie
kolejności ułożenia zasad azotowych w genie kodującym
dane białko.

Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa białka to

regularne pofałdowanie regionów
łańcucha polipeptydowego. Najczęściej
występującymi sposobami pofałdowania
białka są α helisa i struktura β.

α helisa



ma kształt cylindra



ciasno skręcony łańcuch polipeptydu
tworzy wewnętrzną część cylindra, a
łańcuchy boczne aminokwasów wystają
na zewnątrz w ułożeniu helikalnym
(śrubowym).



helisę α stabilizują wiązania wodorowe



występująca w białkach α
helisa jest prawoskrętna



zawartość α 1 obrót α
helisy 3,6 aminokwasów
0,54nmodległość między
aminokwasami 0,15nm



helisy w białkach jest różna
np. enzym trawienny
chymotrypsyna jest prawie
pozbawiony struktury α
helisy, natomiast w
mioglobinie i hemoglobinie
stanowi ona ok. 75%

Struktura drugorzędowa

β harmonijka



stabilizują wiązania wodorowe
pomiędzy CO i NH, należącymi do
odrębnych łańcuchów
polipeptydowych



Sąsiadujące ze sobą łańcuchy
harmonijki mogą być ułożone w
jednym kierunku (równoległa
harmonijka) lub w przeciwnych
kierunkach (antyrównoległa
harmonijka)



Łańcuch polipeptydowy jest do
tego stopnia rozciągnięty, że
odległość między dwoma
sąsiednimi atomami Cα wynosi
0,35nm

Struktura trzeciorzędowa



dotyczy przestrzennego
ułożenia aminokwasów
zarówno odległych w
sekwencji liniowej jak i
tych, które ze sobą
sąsiadują



Biologicznie aktywna
przestrzenna konformacja
białka jest utrzymywana
dzięki oddziaływaniom
hydrofobowym, przez siły
elektrostatyczne, wiązania
wodorowe i jeśli obecne,
kowalencyjne wiązania
dwusiarczkowe

Struktura
czwartorzędowa



najwyższy poziom organizacji
białka. Występuje w przypadku
białek zawierających więcej niż
jeden łańcuch polipeptydowy
np. hemoglobina



występujące oddziaływania:
oddziaływania niekowalencyjne
(siły elektrostatyczne, wiązania
wodorowe i oddziaływania
hydrofobowe).

Stabilność białka

Aktywna konformacja białka utrzymywana jest

przez: wiązania niekowalencyjne

- siły elektrostatyczne
- wiązania wodorowe
- oddziaływania hydrofobowe
wiązania kowalencyjne:
- wiązania dwusiarczkowe
- wiązania peptydowe między kolejnymi

aminokwasami.

Siły elektrostatyczne



to oddziaływania między dwoma grupami jonowymi o
przeciwstawnym ładunku, często nazywane również parą jonową
lub mostkiem solnym.

Wiązania wodorowe



- to najczęściej oddziaływania elektrostatyczne między grupą
donorową będącą słabym kwasem oraz akceptorowym atomem
zawierającym wolną parę elektronów i posiadającemu cząstkowy
ładunek ujemny. W warunkach biologicznych grupą donorową jest
atom tlenu lub azotu połączony kowalencyjnie z atomem wodoru, a
akceptorem jest atom tlenu lub azotu. Jeśli donor, atom wodoru i
akceptor leżą w jednej linii, powstaje wiązanie kolinearne.

Oddziaływania
hydrofobowe



oddziaływania odpowiedzialne za minimalizowanie
powierzchni kontaktu niepolarnych cząstek z otaczającą je
wodą. Można je łatwo zaobserwować w przypadku
cząsteczek amfipatycznych (lipidy, detergenty).

Wiązania dwusiarczkowe



powstają w utleniającym środowisku retikulum

endoplazmatycznego i dlatego można je głownie
znaleźć w białkach zewnątrzkomórkowych i
podlegających sekrecji.

Fałdowanie się białek



w odpowiednich warunkach fizjologicznych białka faładują
się spontanicznie osiągając aktywną konformację. Struktura
przestrzenna białka determinowana jest przez jego strukturę
pierwszorzędową. O fałdowaniu się białka w aktywną
konformację decydują gł. jego reszty aminokwasowe
skierowane do wnętrza powstającej struktury. Główna siła
kierującą fałdowaniem się białka są odzialywania
hydrofobowe.
Fałdowanie się białek w komórce zachodzi szybko dzięki
obecności białek pomocniczych. Wyróżnia się 3 klasy białek
pomocniczych wspomagających fałdowanie się białek:

Wyróżnia się 3 klasy białek
pomocniczych wspomagających
fałdowanie się białek:



Izomerazy dwusiarczkowe białek ułatwiając

tasowanie mostków dwusiarczkowych w białku



Izomerazy peptydyloprolilowe cis-trans

przyspieszają proces przekształcania wiązania
peptydowego X-Pro (X dowolny aminokwas) z
konfiguracji cis w trans



Molekularne chaperony, do których zalicza się

np. białka szoku termicznego, zapobiegają
nieprawidłowemu fałdowaniu się białek i ich
agregacji

Funkcje białek



Transportowa i magazynująca - hemoglobina i mioglobina
przenoszą i magazynują tlen w krwinkach i mięśniach; transferryna
przenosi żelazo w osoczu, a ferrytyna magazynuje żelazo w wątrobie



Mechaniczno- strukturalna – funkcja podporowa; kolagen,
keratyna, elastyna



Regulacyjna - prawie wszystkie znane enzymy są białkami np.
amylaza, pepsyna. Niektóre hormony też są białkami np. insulina,
hormon jodotyroniny



Odpornościowa - przeciwciała odgrywają rolę w rozróżnianiu
między tym co własne i obce dla organizmu; interferon



Udział w ruchu komórkowym - skurcz mięśnia m.in. aktyna,
miozyna; przemieszczanie się chromosomów podczas podziałów
komórkowych – tubulina



Receptorowa - odbieranie bodźców przez komórki dzięki białkom
receptorowym umieszczonym w błonie komórkowej lub cytoplazmie

Bibliografia



,,Biochemia” L. Stryer



,,Biochemia Harpera ilustrowana’’ Murray

Robert K., Granner Daryl K., Rodwell Victor W.