SKŁAD
CHEMICZNY ORGANIZMÓW Z UWZGLĘDNIENIEM BUDOWY I FUNKCJI ENZYMÓW
|
Temat:
Znaczenie wody i soli mineralnych dla organizmów
1. Rola
wody w organizmach:
►
podstawowy składnik wszystkich struktur komórkowych, płynów
ustrojowych, a także pokarmu
► tworzy odpowiednie
środowisko
dla większości reakcji
chemicznych
i jest istotnym składnikiem
przemian biochemicznych
►
substrat w reakcjach hydrolizy oraz licznych reakcjach
metabolicznych, np. syntezy węglowodanów w procesie fotosyntezy
►
wydziela się jako produkt
przemian metabolicznych,
np. w procesach oddychania komórkowego
► stanowi ośrodek, w
którym są rozpuszczane i transportowane substancje odżywcze,
hormony i witaminy
► stanowi ośrodek, w którym są
rozpuszczane, a następnie usuwane z organizmu zbędne metabolity
►
bierze udział w regulacji ciśnienia osmotycznego, pH i
temperatury
► chroni komórkę przed nagłymi zmianami
temperatury dzięki wysokiej pojemności cieplnej, czyli ilości
ciepła potrzebnej do zmiany temperatury o jedną jednostkę
►
podczas parowania pochłania duże ilości ciepła, co umożliwia
usunięcie nadmiaru ciepła z organizmu w procesie pocenia się
►
uniwersalny
rozpuszczalnik
większości związków chemicznych (polarnych), budujących
organizmy
► duże napięcie powierzchniowe
► siły
adhezji
powodują, że cząsteczki wody przylegają do powierzchni
polarnych
► ma gęstość mniejszą w stanie stałym niż w
stanie ciekłym
2. Woda
– rozpuszczalnik i środowisko reakcji:
►
cząsteczka H2O
jest silnie polarna
– wokół jądra atomu tlenu tworzy się obszar o ładunku ujemnym,
wokół jąder wodoru zaś obszar o ładunku dodatnim
►
pomiędzy cząsteczkami H2O
powstają wiązania
wodorowe
►
w temperaturze mniejszej od O°C jedna cząsteczka H2O
tworzy 4 wiązania wodorowe i powstaje wówczas krystaliczna
struktura o układzie heksagonalnym – woda przechodzi w stan
stały
► w stanie ciekłym wiązania wodorowe nieustannie
powstają i pękają
► duża liczba wiązań wodorowych
odpowiada za względnie wysoką temperaturę wrzenia i dużą wartość
ciepła właściwego wody
► rozpuszczają się w niej
substancje polarne
lub obdarzone
ładunkiem
(substancje hydrofilowe)
►
otoczka
solwatacyjna
– otoczka z cząsteczek wody, powstała wokół substancji polarnej
lub obdarzonej ładunkiem, której powstanie może być początkiem
procesu dysocjacji
►
związki hydrofobowe
– wykazują brak polarności lub są neutralne pod względem
ładunku elektrycznego i po wymieszaniu z wodą rozbijają część
wiązań wodorowych między cząsteczkami
► cząsteczki
amfifilowe
– mają część zarówno hydrofobową , jak i hydrofilową (np.
fosfolipidy), tworzą w roztworach wodnych, tzw.
micele,
w których zewnętrzną warstwę stanowią części hydrofilowe,
wewnętrzną zaś części hydrofobowe
► chemicznie czysta
woda ma pH
równe 7 (odczyn obojętny) →
[H+]
= [OH-]
3.
Znaczenie
soli mineralnych:
►
regulują stan uwodnienia komórek
► aktywują biokatalizatory
komórki (enzymy)
► wpływają na procesy wymiany wody i
innych substancji między komórką a otoczeniem
► warunkują
prawidłowy przebieg większości procesów biochemicznych (np.
powstawania i przewodzenia impulsów nerwowych)
► stanowią
fizjologiczne układy buforowe, zapewniając utrzymanie na stałym
poziomie odczynu płynów ustrojowych
Temat:
Węglowodany
1. Węglowodany
(cukry/sacharydy):
►
substancje organiczne o charakterze wielowodorotlenowych aldehydów,
ketonów oraz ich polimerów
► są podstawowym materiałem
energetycznym dla komórki
► stanowią materiał zapasowy lub
pełnią funkcje budulcowe
► rośliny, protisty i niektóre
prokarionty są zdolne do syntezy węglowodanów z CO2
i H2O
w procesie fotosyntezy
2. Klasyfikacja
sacharydów:
Monosacharydy |
Oligosacharydy |
Polisacharydy |
● zawierają
od 3-7
atomów węgla w cząsteczce: |
● powstają
przez połączenie od 2-5
cząsteczek cukrów prostych wiązaniem
O-glikozydowym
(reszty cukrowe połączone są ze sobą
mostkiem tlenowym) |
● związki
zbudowane z dużej liczby monosacharydów połączonych wiązaniami
O-glikozydowymi (utworzone w ten sposób łańcuchy mogą być
proste lub rozgałęzione) |
3.
Powstawanie
formy pierścieniowej glukozy:
|
4.
Powstanie
wiązania O-glikozydowego:
|
5. Aldoza i ketoza:
|
Temat:
Lipidy
1. Lipidy
(tłuszcze):
►
heterogenna grupa związków organicznych, charakteryzująca się
dobrą rozpuszczalnością w rozpuszczalnikach niepolarnych (np.
eterze czy chloroformie)
► słabo rozpuszczają się w
rozpuszczalnikach polarnych (np. wodzie)
► składają się z
regionu hydrofilowego
(ugrupowania polarnego, np. grupy karboksylowej) i regionu
hydrofobowego
(niepolarnego fragmentu łańcucha lub pierścienia węglowodorowego)
– są związkami amfifilowymi
►
są
głównym elementem strukturalnym błon biologicznych
► pod
względem chemicznym (z wyjątkiem lipidów izoprenowych) są
estrami,
czyli produktami kondensacji alkoholi i kwasów
► stanowią
materiał zapasowy (z całkowitego utlenienia tłuszczu uzyskuje się
ok. 2,2 razy więcej energii niż z całkowitego utlenienia
węglowodanów czy białek)
► lipidy pochodzenia roślinnego
albo pozyskiwane z ryb (tran) są bogate w nienasycone
kwas tłuszczowe,
dlatego w temperaturze pokojowej zwykle występują w postaci płynnej
(poza np. tłuszczem kakaowym – ciało stałe)
► tłuszcze
pochodzenia zwierzęcego mają przeważnie postać stałą, gdyż w
większości są zbudowane z nasyconych kwasów tłuszczowych
►
dzielimy je na:
a) proste:
–
tłuszcze właściwe
– woski
b) złożone:
–
fosfolipidy
– glikolipidy
c) izoprenowe:
–
steroidy
– karotenoidy
► pełnią również funkcję
termoizolacyjną
► zapobiegają urazom mechanicznym
2.
Lipidy
proste:
►
są estrami alkoholu (glicerolu) i wyższych kwasów tłuszczowych
►
w tłuszczach właściwych alkoholem jest glicerol,
który ma 3 grupy hydroksylowe (jedna cząsteczka glicerolu może
utworzyć wiązania maksymalnie z trzema cząsteczkami kwasów
tłuszczowych - triglicerydy)
► kwasy tłuszczowe mogą
być:
a) nasycone:
–
pomiędzy atomami węgla nie ma wiązań podwójnych
– głównie
tłuszcze zwierzęce
– nadają stałą konsystencję
b)
nienasycone:
–
jeśli pomiędzy atomami węgla jest przynajmniej jedno wiązanie
podwójne
– głównie tłuszcze roślinne
– nadają
płynną konsystencję
► woski
zawierają
zamiast glicerolu alkohol zbudowany z długiego łańcucha węglowego
(16-36
atomów
węgla), zawierający tylko jedną grupę hydroksylową
►
znaczenie wosków:
– pokrywają powierzchnię liści i owoców,
chroniąc je w ten sposób przed nadmiernym parowaniem wody
–
występują też na sierści i piórach zwierząt, tworząc
nieprzemakalną warstwę
► do najważniejszych wosków należą
wosk
pszczeli
oraz lanolina
– wosk wełny owczej
3. Lipidy
izoprenowe:
►
stanowią produkty polimeryzacji izoprenu (węglowodoru)
Podział
lipidów izoprenowych
Steroidy (sterydy) |
Karotenoidy |
● związki
o budowie wielopierścieniowej, utworzone z 3 pierścieni
sześciowęglowych i 1 pięciowęglowego |
● żółte,
pomarańczowe i czerwone barwniki występujące w komórkach
roślin (np. beta-karoten) |
4.
Schemat budowy fosfolipidów
|
Temat:
Białka i aminokwasy
1. Białka
(proteiny):
►
stanowią ok. 50% suchej masy komórek
► budują struktury
występujące w komórkach
► biorą udział w regulowaniu
wszystkich procesów życiowych zachodzących w komórce
►
powstają wskutek kondensacji od około 100 do kilkunastu tysięcy
aminokwasów
► aminokwas – podstawowa jednostka budulcowa
białek
► w ich skład wchodzą wyłącznie L-aminokwasy
►
wszystkie białka są zbudowane z 20
rodzajów aminokwasów
(21, jeżeli uwzględni się selenocysteinę), które łączą się
wiązaniami peptydowymi
►
podział białek:
a) białka
proste
– zbudowane wyłącznie z aminokwasów
b) białka
złożone
– zbudowane z aminokwasów i składników niebiałkowych
2.
Aminokwasy: |
3.
Struktura białek:
|
4.
Właściwości białek:
► większość rozpuszcza się
w wodzie, tworząc koloid (mieszaninę, której jedna
substancja jest rozproszona w drugiej)
► zol – wodny
roztwór białka
► reakcje charakterystyczne:
Reakcja
biuretowa – charakterystyczna reakcja chemiczna pozwalająca na
wykrywanie wiązań peptydowych. Polega na dodaniu do silnej
zasady (NaOH lub KOH) roztworu CuSO4. Jeśli w
roztworze obecne są wiązania peptydowe, roztwór zmieni barwę z
niebieskiej na fioletową.
Denaturacja
– nieodwracalny proces związany ze zniszczeniem struktury
czwarto-, trzecio-, i drugorzędowej białek
pod wpływem wysokiej temperatury (powyżej 40°C),
promieniowania UV lub czynników
chemicznych.
Koagulacja – odwracalny proces
uszkodzenia struktury przestrzennej białka, wywołany dodanniem do
zolu soli metalu lekkiego (np. NaCl). Podczas tego zjawiska
z zolu powstaje żel.
4. Białka globularne i fibrylarne:
Białka globularne |
Białka fibrylarne (włókienkowe) |
● mają
kształt kulisty |
● mają
strukturę włóknistą |
Temat:
Budowa i rola kwasów nukleinowych
1. Nukleotyd:
►
podstawowa jednostka budulcowa kwasów nukleinowych
► każdy
nukleotyd składa się z:
– jednej z organicznych zasad
azotowych:
adeniny (A), guaniny (G), cytozyny (C), tyminy (T) lub występującej
tylko w RNA uracylu (U)
► cukru pięciowęglowego –
deoksyrybozy
(DNA)
lub rybozy
(RNA)
►
reszty
kwasu fosforanowego (V)
►
poszczególne
nukleotydy łączą się ze sobą za pomocą wiązania
fosfodiestrowego,
które powstaje między resztą fosforanową jednego nukleotydu a
cząsteczką cukru kolejnego nukleotydu
►
wiele połączonych ze sobą nukleotydów tworzy łańcuch
polinukleotydowy
2. Porównanie
DNA z RNA:
Elementy porównywalne |
DNA |
RNA |
Podstawowa jednostka budulcowa |
nukleotyd |
nukleotyd |
Rodzaj cukru |
deoksyryboza |
ryboza |
Zasady azotowe |
adenina, tymina, guanina, cytozyna |
adenina, uracyl, guanina, cytozyna |
Reszta kwasu nieorganicznego |
reszta kwasu fosforowego (v) |
reszta kwasu fosforowego (v) |
Funkcje |
zawiera informację genetyczną dotyczącą budowy białek |
uczestniczy
w biosyntezie białek: ● tRNA
– transportuje aminokwasy |
Temat:
Rodzaje wiązań i oddziaływań chemicznych
1. Wiązanie
kowalencyjne niespolaryzowane:
►
składa się z pary elektronów pochodzących od dwóch różnych
atomów tworzących wiązanie
► elektrony pozostają w równej
odległości od obu atomów tworzących to wiązanie
►
powstaje, jeżeli elektroujemność obu atomów tworzących wiązanie
jest identyczna
► w cząsteczkach wodoru (H2),
tlenu (O2)
oraz między atomami węgla w związkach organicznych
2.
Wiązanie
kowalencyjne spolaryzowane:
►
powstaje, jeżeli atomy pierwiastków różnią się
elektroujemnością
► elektrony są w nim przesunięte w
kierunku atomu o wyższej elektroujemności
► np. w cząsteczce
wody (H2O)
3.
Wiązanie
koordynacyjne:
►
powstaje, gdy oba elektrony je tworzące pochodzą od jednego atomu
►
atom dostarczający elektrony to donor,
natomiast przyjmujący – akceptor
4.
Wiązanie
wodorowe:
►
powstaje między dodatnio naładowanym atomem wodoru jednej
cząsteczki a innym atomem naładowanym ujemnie (najczęściej tlenem
lub azotem)
► słabe wiązania
► np. w między
cząsteczkami H2O
5.
Wiązanie
jonowe:
►
powstaje w wyniku przyciągania się różnoimiennych jonów
►
związki zawierające to wiązanie ulegają dysocjacji na jony
dodatnie (kationy)
i jony ujemne (aniony)
►
np. w cząsteczce chlorku sodu (NaCl)
► między atomem o
bardzo dużej elektroujemności a atomem o bardzo małej
elektroujemności
6. Siły
van der Waalsa:
►
oddziaływania międzycząsteczkowe kilkadziesiąt razy słabsze od
wiązań wodorowych
► dopiero duża ich ilość ma istotny
wpływ na kształtowanie się struktury dużych cząsteczek, np.
białek
► uwarunkowane dwubiegunową budową cząsteczek orazz
przyciąganiem się dipoli położonych blisko siebie
7.
Oddziaływania
hydrofobowe:
►
słabe oddziaływania międzycząsteczkowe
► powstają, gdy w
środowisku wodnym znajdują się cząsteczki, które nie są
dipolami
► układają dipole w taki sposób, aby ich kontakt z
wodą był jak najmniejszy (tworzą krople lub warstwę)
►
mają zasadnicze znaczenie podczas tworzenia się błon
biologicznych
Temat: Enzymy
1.
Enzymy – katalizatory reakcji chemicznych:
►
obniżają energię aktywacji dla danej reakcji chemicznych w
organizmie – są biokatalizatorami
► wskutek przeprowadzanej
reakcji enzymy nie ulegają nieodwracalnym zmianom
► enzymy
cechuje:
a) swoistość
substratowa –
dany enzym wiąże się wyłącznie z określonym substratem lub
substratami (wzajemne dopasowanie centrum aktywnego enzymu i
cząsteczek substratu(ów))
b) swoistość
katalizowanej reakcji
– pojedynczy enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu, a
niekiedy tylko jedną, określoną reakcję chemiczną
2.
Budowa
enzymów:
►
prawie wszystkie enzymy są białkami – wyjątek stanowią
cząsteczki RNA – rybozymy
oraz
cząsteczki
DNA – deoksyrybozymy,
które pełnią funkcje katalityczne
►istnieją enzymy
zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych (np. większość
enzymów układu pokarmowego, amylaza ślinowa, pepsyna czy
trypsyna)
► najczęściej składają się z dwóch elementów
(holoenzym):
–
części białkowej (apoenzymu)
–
części niebiałkowej (kofaktora)
►
mogą składać się z samej części białkowej
► w obrębie
enzymu znajduje się miejsce
aktywne (centrum
aktywne)
– specyficzny obszar, wiążący cząsteczki substratu i
ewentualnie część niebiałkową enzymu oraz zawiera on odpowiednio
ułożone przestrzennie grupy
funkcyjne aminokwasów,
które uczestniczą w tworzeniu niekowalencyjnych wiązań i
oddziaływań elektrochemicznych na czas reakcji
► enzymy
allosteryczne:
–
składają się zwykle z kilku podjednostek, z których każda ma
własne centrum aktywne
– przyłączenie substratu do jednego
miejsca aktywnego może zmienić właściwości innych miejsc
aktywnych
– mają też miejsca
allosteryczne,
do których przyłączają się cząsteczki regulatorowe, które
zmieniają kształt miejsca aktywnego, wpływając na zdolność
wiązania substratów, kontrolując w ten sposób pierwszą reakcję
w całym ciągu powiązanych ze sobą reakcji przebiegających w
organizmie i tworzących szlaki metaboliczne
|
3.
Mechanizm
działania enzymów:
Enzym
wiąże określony substrat lub substraty, tworząc z nimi nietrwały
kompleks
enzym-substrat (E-S),
który następnie ulega rozpadowi na produkt lub produkty i enzym.
Uwolniony po rozpadzie enzym może się połączyć z kolejną
cząsteczką substratu. Kataliza
enzymatyczna
– czyli przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem
katalizatora – enzymu, przebiega więc etapami, podczas których
następuje:
● przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do
substratu lub substratów,
● utworzenie kompleksu E-S, co
obniża energię aktywacji i przyspiesza przebieg reakcji,
●
oddzielenie produktu lub produktów od enzymu
|
4.
Model
powstawania kompleksu enzym-substrat:
►
kształt centrum aktywnego enzymu zmienia się pod wpływem substratu
– model
indukowanego (wymuszonego) dopasowania
►
kształty substratu i centrum aktywnego są niezmienne i pasują do
siebie jak klucz do zamka – model
klucza i zamka
5.
Czynniki
wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych:
►
temperatura (40°C powoduje denaturację białek)
► pH
środowiska reakcji
► stężenie soli
► substancje
aktywujące (aktywatory)
i hamujące (inhibitory)
Stała
Michaelisa (KM)
opisuje
powinowactwo enzymu do substratu, czyli łatwość powstawania
kompleksu E-S. Im większa wartość KM,
tym mniejsze powinowactwo enzymu do substratu, a w konsekwencji
mniejsza efektywność działa enzymu.
6. Rodzaje
inhibicji (hamowania reakcji enzymatycznej):
|
7.
Szlaki
metaboliczne:
►
są to ciągi następujących po sobie w określonej kolejności
reakcje katalizowane przez odpowiednie enzymy, w których produkt
końcowy jeden reakcji jest substratem kolejnej reakcji
►
wyróżnia się:
a) szlak
liniowy –
prowadzi albo do rozkładu, albo do syntezy określonej substancji
b)
szlak
cykliczny
(cykl przemian metabolicznych) – następuje odtworzenie jednego ze
związków chemicznych, który powstaje jako jeden z produktów
końcowych, po czym staje się substratem dla pierwszej reakcji
rozpoczynającej kolejny cykl
|
8.
Regulacja
przebiegu szlaków metabolicznych:
Fosforylacja
- proces endoenergetyczny polegający na przyłączeniu do białka
reszty fosforanowej, przeprowadzany przez enzymy zwane kinazami,
zużywające energię zgromadzoną w ATP. Ogólny schemat reakcji
przestawia się następująco:
kinaza ATP + białko →
białko-fosforan + ADP
Defosforylacja
jest procesem odwrotnym do fosforylacji, polegającym na
odszczepieniu reszty fosforanowej od cząsteczki białka (a w
ogólności każdego innego związku organicznego). Enzymami
odpowiedzialnymi za ten proces są fosfatazy alkaliczne i kwasowe.
9. Liczne enzymy, zwłaszcza
preteolityczne,
są wydzielane w postaci nieaktywnych proenzymów
(np. pepsynogen, trypsynogen). Zapobiega to ewentualnym uszkodzeniom
narządów, w których komórkach są wytwarzane, np. żołądka.