1) Opisz funkcje (zasadę działania) enrymu jako biokatalizatora. ~ zwiększa prawdopodobieństwo zderzeń poprzez zagęszczenie cząsteczek na powierzchni katalizatora. zmniejsza barierę energetyczną ~ ukierunkowuje cząsteczki reagujących substratów względem siebie w taki sposób, aby grupy mające ze sobą wejść w reakcję znalazły się w bezpośredniej bliskości. 2) W jaki sposób stężenie substratu wpływa na szybkość reakcji enrymatycznej? • przy niskim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu ~ przyrost szybkości reakcji jest wprost proporcjonalny do wzrostu stężenia substratu • przy bardzo durym stężeniu substratu ~ szybkość reakcji ma wartość max i nie zależy od dalszego zwiększania się jego stężenia.3) Co to jest stereospecyficzność-podaj przykłady.Stereochemiczna specyficzność polega na odpowiednim dopasowaniu konfiguracji substratu do układu przestrzennego punktów zaczepienia w centrum aktywnym enzymu. Tylko w przypadku odpowiedniego dopasowania nastąpi wytworzenie kompleksu enzym - substrat zdolnego do dalszego przekształcenia z wydzieleniem enzymu oraz produktów reakcji. Na przykład oksydaza glukozowa katalizuje utlenianie tylko (3 - D - glukopiranozy.4) Jak działająinhibitory, efektory, aktywatory~ inhibitory - są to czynniki chemiczne, które działają (odwracalnie lub nie odwracalnie) modyfikująco na określony fragment cząsteczki enzymu (z reguły centrum aktywne) powodując zmniejszanie srybkości reakcji. Inhibitor blokuje współdziałanie składników uczestniczących w reakcji enzymatycznej łącząc się ź jednym z nich lub w inny sposób. Do składników tych należą: enzymy, koenzymy, substraty.~ efektory - działają hamująco na reakcję enzymatyczną. Mechanizm hamowania może polegać na ich oddziaływaniu na plastyczną konformację cząstki białka w obrębie centrum aktywnego. ~ aktywatory - powodują aktywację enzymów, gdyż większość enrymów wymaga do uzyskania pełnej aktywności różnych czynników chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie. 5) Wymień podklasy hydrolaz, podaj przykłady. Hydrolary - katalizują reakcję hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem cząstek wody. Hydrolazy nie wymagają zwykle współdziałania koerymów, co wyróżnia je od innych klas~ esterary - rozkładają wiązania estrowe.~ glikorydary- działająna wiązania glikorydowe. ~ peptydary - rozkładaj ą wiązania peptydowe. amidazy - rozkładają wiązania amidowe.6) Wymień koenzymy oksydoreduktaz.~ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD i jego fosforan (NADP~ ~ dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)~ mononukleotyd flawinowy (FMN) kwas liponowy (LipSz)~ koenrym Q (CoQ)grupy prostetyczne cytochromów7) Podaj wzór ATP i jego funkcje jako koenzymu.ATP ~ przenośnik energii, nukleotyd zbudowany z adeniny (zasada), rybozy (cukier) i kwasu fosforowego (związanego z grupąestrowąrybory w pozycji 5). Funkcje:~ przenoszenie reszty ortofosforanu i odczepianie ADP ~ przenoszenie reszty pirofosforanu i odczepianie AMP~ przenoszenie adenozynofosfo~anu i odczepianie pirofosforanu ~ przenoszenie adenoz~ny i odczepienie azoto- i pirofosforanu 8) Wymień koenzymy transferaz.~ grupa nukleorydotrifosforanów (np.ATP) ~ koenzym A (CoA - SH)~ kwas tetrahydrofoliowy (THF) ~ difosforan tiaminy (DPT)~ fosforan pirydoksalu (PLP) biotyna 9) Jakie związki należą do proenzymów a jakie do prowitamin, podaj przykłady.~ proenzym - nieaktywna forma enzymu (zymogen), na przykład: trypsynogen, pepsynogem, chymotrypsynogen~ prowitaminy - prekursor witamin z których organizm zwierzęcy może wytworzyć witaminę A (pod wpływem enzymów jelitowych) i witaminę D (pod wpływem promieni UV) 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. I 1) Jaką rolę w organizmach zwierzęcych spełnia wit. D? Wit. D reguluje metabolizm wapnia, wpływa na prawidłowy rozwój kości. 12) Jaką funkcję spełnia kwas askorbinowy jako oksydoreduktaza? Kwas askorbinowy pełni funkcje w regulowaniu potencjału oksydoredukcyjnego w komórce i bierze udział w transporcie elektronów, może uczestniczyć w syntezie hormonów sterydowych.13) Wymień funkcje wit.E.Wit.E wpływa na prawidłowe funkcjonowanie narządów rozrodczych zwierząt wyższych, stwierdzono też wpływ wit.E na aktywację wytwarzania czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię.14) Co to sąproenzymy i jaki jest sens ich istnienia? Proenzym - nieaktywna forma enzymu, istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych. 15) Wymień witaminy rozpuszczalne w tłuszczach.~ Az - 3 - dehydroretinol~ A, - trans-retinal i trans-retinol ~ Dz - ergokalcyferol~ D3 - cholekalcyferol ~ E - tokoferole ~ K - filochinony 16) Wymień funkcje wit.B6. Wit.Bb (pirydoksyna) stanowi składnik enzymów, reguluje przemiany aminokwasów, bierze udział w procesach krwiotwórczych. Jej niedobór powoduje objawy zapalenia skóry podobne do objawów choroby zwanej pelargą. 17) Definicja jednostki uniwersalnej. Jednostka uniwersalna - optymalna ilość enzymu, która przekształca w optymalnych warunkach 1 milimol substratu w ciągu jednej minuty. Inaczej: definiowana jako aktywność enzymu która jest zdolna wytworzyć 1 pmol produktu w ciągu 1 min. w temperaturze 30°C i w optymalnych dla działania enzymu pozostałych warunkach. 18) Podaj definicję jednostki katar Aktywność enzymu wyrażoną w stosunku do 1 mg białka nazywa się aktywnością właściwą. I katal - aktywność enzymu, przy której zdolny jest on przekształcić 1 mol substratu w produkt w ciągu 1 sek. i w temperaturze 30°C i w optmalnych pozostałych warunkach. 1 katal = 6• 10' jed.uniwersalnych.19) Do jakiej klasy należą katalazy? Katalazy należą do hydrolaz.20) Omów inhibicję współzawodniczącą.Inhibicja współzawodnicząca polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem I a substratem o centrum aktywne enzymu. 21) Omów swoistość aktywną.Swoistość działania enzymu, polega na zdolności enzymu do katalizowania tylko jednej reakcji. 22) Wymień koenzymy izomeraz, ligaz, liaz.~ grupa nukleozydotrifosforanów (DPT) i (PLP) ~ koenzym B,z (CoBiz) ~ współdziałają witaminy rozpuszczalne w wodzie: cholina, mezo-ino-zytol oraz witamina C i P. 23) Na czym polega sprzężenie zwrofie? Produkt działania jednego enzymu działa jako produkt pośredni. Działa on hamująco na pierwszą reakcję danego ciągu w ten sposób komórka unika wytwarzania niepotrzebnych produktów pośrednich. Inaczej: produkt końcowy złożonego ciągu metabolicznego działa hamująco na pierwszy enzym tego ciągu. 24) Czym w działaniu różnią się oksydazy od oksygenaz?Oksydazy ~ aktywujątlen cząsteczkowy przez przeniesienie nań elektronów wskutek czego może się on łączyć z protonami wydzielonymi poprzednio do roztworu i tworzyć cząsteczkę wody.Oksygenazy ~ ? 25) Scharakteryzuj transferazy.Enzymy te katalizująreakcję przeniesienia grup pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle z udziałem specyficznych koenzymów.~ aminotransferazy - katalizują przeniesienie grupy aminowej~ fosfotransferazy - katalizują przeniesienie grupy fosforanowej z udziałem ATP ~ acylotransferazy - katalizują przeniesienie grupy acylowej ~ glikozylotransferazy-katalizująprzeniesienie grupy glikozydowej 26) Omów specyficzność absolutną, podaj przykład.
Enrymy sązdolne do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substratu. Na przykład oksydaza glukozowa katalizuje utlenianie jedynie (3-D - glukopiranory, albo ureaza hydrolizę tylko mocznika.27) Scharakteryzuj kwas liponowy LipSz.Kwas liponowy LipSz to koenzym oksydoreduktaz, występuje w wątrobie i w drożdżach. Pod względem chemicznym jest to disulfidowa pochodna kwasu oktanowego. W organizmach żywych kwas liponowy występuje w połączeniu z białkiem.28) Występowanie i funkcje amidu kwasu nikotynowego - wit.PP Wit.PP - niacyna zapobiega chorobie skóry zwanej pelargą, a jej bogatym źródłem są ryby, mleko oraz nasiona roślin. 29) Scharakteryzuj kwas foliowy. Kwas foliowy (kwas pteroiloglutaminowy) - wit.B~ - u zwierząt niezbędna do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym, konieczna także do syntery kwasów nukleinowych. 30) Jakie są objawy niedoboru witaminy E ? Występują zakłócenia w prawidłowym funkcjonowaniu narządów rodnych zwierząt wyższych. 31) Jak jest zbudowane centrum energetyczne? Centrum energetyczne zbudowane jest z aminokwasów kontaktowych i z grupy funkcyjnej (aminowa, hydroksylowa). 32) Co to jest stała Michaelisa i co określa? Km jest to stężenie substratu [mol/dm3], przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa jej szybkości max. _ 33) Omów zasadę działania enzymu. (~ patrz pyt.l) 34) Przedstaw wpływ pH na działanie enzymów (ich aktywność). Skrajne wartości pH wpływają denaturująco na białka enzymów, natomiast niewielkie odchylenia pH od wartości optymalnej (przy której obserwuje się największą szybkość katalizowanej reakcji) mogą nieznacznie denaturować białko, a mimo to wpływająna zmniejszenie szybkości reakcji. 35) Wymień funkcje koenzymu zawierającego amid kwasu nikotynowego i podaj jego nazwę. Koenzymami zawierającymi amid kwasu nikotynowego są dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD i jego fosforan (NADP~.1Są to koenzymy oksydoreduktaz i przenoszą one protony i elektrony. 36) Co to'antywitaminy i mechanizm ich działania. Antywitaminy są to substancje podobne strukturalnie do witamin, wchodzą w skład licznych koenzymów. Działająhamująco na drodze inhibicji współzawodniczącej. Współzawodniczenie o enzym inhibitora (antywitaminy) z koenzymem. 37) Na czym polega różnica pomiędzy a- i (3-amylazy? a-amylaza atakuje wiązania znajdujące się w środku, następuje rozpad wielkiej cząsteczki amylory. [i-amylaza atakuje co drugie wiązanie poczynając od nie redukującego końca łańcuch wielocukru. 38) Kto jest odkrywcą witamin i kto je nazwał? Odkrywcą witamin jest polski uczony K. Funk. 39) Pochodnymi jakich związków są witaminy rozpuszczalne w tłuszczach? Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach są pochodnymi izopentanolu.40) Co to są aktywatory, podaj przykłady. Większość enzymów wymaga do uryskania pełnej aktywności różnych czynników chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie - aktywatorów. Przykłady: Trypsynogen przechodzi w trypsynę za pomocą enteropeptydary Aktywacja a-amylazy za pomocą CI 41) Na czym polega efekt allosferyczny? Efekt allosferyczny polega na zahamowaniu aktywności enzymu. Wskutek przyłączenia efektora następują znaczne zmiany struktury wtórnej białka. Hamowanie z udziałem efektorów allosferycznych może polegać na udziale efektorów: a) hormony; - b) produkty końcowe złożonego ciągu metabolicznego działające hamująco na pierwszy enzym tego ciągu. 42) Opisz budowę enzymu. Enzym ma budowę białkową. ENZYM Apoenzym ~ część białkowa enzymu, warunkuje Koenzym ~ część niebiałkowa enzymu, określa typ specyficzność substratową działania enzymu, gdyż katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej p wykazuje powinowactwo do substratu ~ przemianie ulega substrat M 43) W mień różnice omiędry ą rostetyczną a koenzymem. Gru a roste czna Koe m Związana z białkiem enzymu stosunkowo trwale Połączenie z białkiem en u luźne Tworzy połączenia pozornie nie dysocjujące ~ Łatwo odczepiamy p 44) Podaj definicję energii aktywacji. Energia aktywacji - określona porcja energii, którą układ musi pobrać w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej" cząstek. Energia aktywacji może być wydatnie zmniejszona w reakcji katalizowanej. 45) Z czego i w jakiej reakcji powstaje witamina A? Witamina A powstaje z karotenów, tworry się witamina A w procesie enzymatycznego, symetrycznego, oksydacyjnego rozpadu cząsteczki karotenu. Rozpad symetryczny odbywa się jedynie w przewodzie pokarmowym, a w innych organach prowadzi do wielu reakcji ubocznych. 46) Omów budowę enzymu allosferycznego..Białka o rozbudowanej strukturze IV - rzędowej obok podjednostki zawierającej centrum aktywne, które przyłącza substrat mają podjednostkę regulacyjną zawierającą centrum allosferyczne, które jest zdolne do przyłączania specyficznego efektora. Pod wpływem przyłączonego efektora następuje zmiana struktury wtórnej białka allosferycznego. 47) Omów funkcje koenzymu CoQ ~ Koenzym CoQ zespala kompleksy I i II dokonujące pierwotnego utleniania NADH (lub bursztynianu) z kompleksami III i IV, na które przekazująelektrony. ~ Przenosi protony i elektrony, służy jako bogaty magazyn elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łańcucha oddechowego Specyficzny występujący w mitochondriach przenośnik protonów i elektronów uczestniczący w łańcuchu oddechowym ~ Bierze udział w metabolizmie, jako pośrednik w transporcie elektronów ~ Jego struktura jest bardzo podobna do witamin rozpuszczalnych w tłuszczach. 48) Omów specyficzność grupową i absolutną, podaj przykłady. ~ specyficzność grupowa - enzymy mogą wykorzystywać w charakterze substratu określoną grupę podobnych do siebie substancji. Na przykład oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów. ~ specyficzność absolutna enzymy mogące przyspieszać reakcję wyłącznie jednego substratu: ureaza katalizuje hydrolizę tylko mocznika. 49) Wymień aktywne formy witaminy B6 .Aktywne formy pirydoksyny to fosforan pirydoksaminy i fosforan pirydoksalu. (poszukaj wzory) 50) Omów mechanizm działania kofaktorów. Kofaktor- drobnocząsteczkowy związek o funkcji aktywatora, jego działanie polega na współdziałaniu z białkiem enzymu. W skład kofaktorów wchodzą liczne witaminy lub ich pochodne oraz inne związki. 51) Omów budowę koenzymu zawierającego (3-alaninę. Jest to koenzym A. W skład koenzymu A wchodzi kwas pantotenowy, który zbudowany jest z kwasu 2,4 - dihydroksy - 3,3 dimetylomasłowego i (3-alaniny, które powiązane są za pomocą wiązania peptydowego. 52)Omów budowę koenzymu Q. Cząsteczka ubichinonu składa się z rdzenia aromatycznego lub chinonowego (w zależności od stopnia utlenienia) podstawionego dwiema grupami metoksylowymi, metylową oraz łańcuchem bocznym pochodzącym odizopentenolu. 53) Omów funkcje koenzymu F (koenzym transferaz). ~ współdziała on z enzymami przenoszącymi jednowęglową jednostkę w postaci mrówczanu z grupy metylowej lub hydroksymetylowej ~ pośrednik przy przenoszeniu grup C,(metylowej, hydroksymetylowej, formylowej) ~ koenzym F powstaje w organizmie przez podwójne uwodorowanie kwasu foliowego z udziałem reduktazy dihydrofolianowej. 54) Wymień 2 koenzymy zawierające grupę PLP. Należą tu fosforan pirydoksalu i fosforan pirydoksaminy. 55) Enzym w czterocyfrowej klasyfikacji enzymów. I cyfra ~ klasa główna II cyfra ~ podklasy III cyfra ~ podpodklasy IV cyfra ~ nr. enzymu w danej podklasie 56) Co to jest aktywność właściwa? Aktywność enzymu wyrażoną w stosunku do 1 mg białka nazywa się aktywnością właściwą. 57) Co w czterocyfrowej klasyfikacji enzymów oznacza druga cyfra (podklasa) w poszczególnych klasach? KLASA PODKLASA l.Oksydoreduktary ~ określa grupę utlenioną 2.Transferary ~ określa grupę przenoszoną 3.Hydrolary ~ określa typ wiązania hydrolizowanego 4.Liary ~ określa typ wiązania rozczepianego S.Izomerary -.~ określa typ izomeryzacji 6.Ligary ~ określa typ wiązania wytwarzanego 58) Z czego i w jaki sposób powstająwitaminy Dz i D3 ? Witaminy Dz i D3 tworzą się poprzez izomeryzację układu i powstają z 5,7 - nienasyconych sterydów i należą do nich: ergosterol i 7-dehydrocholesterol 59) Jaki koenrym współdziała z enzymami katalizującymi reakcje transaminacji amonokwasów i tworzącymi tryptofan z seryny? Jest to fosforan pirydoksaminy i fosforan pirydoksalu. 60) Koenzym w reakcji dekarboksylacji. Jest to 5-fosforan pirydoksalu, difosforan tiaminy współdziałające z enzymami w reakcji dekarboksylacji. 61) Wymień funkcie koenrymatyczne ATP, jakie inne funkcje może spełniać ATP? ~ przenoszenie reszty ortofosforanu i odczepianie ADP ~ przenoszenie reszty pirofosforanu i odczepianie AMP ~ przenoszenie adenorynofosforanu i odczepianie pirofosforanu ~ przenoszenie adenoryny i odczepienie azoto- i pirofosforanu inne funkcje: ~ kumuluje energię w wysokoenergetycznych wiązaniach fosforanowych. 62) Wyjaśnij pojęcia: enzym, centrum aktywne Enzym - biokatalizator białkowy wytwarza~~przez każdy organizm żywy regulujący przebieg reakcji biochemicznych. Centrum aktywne - miejsce wytworzone przez kilka aminokwasów, tym centrum łączą się nietrwale z substratem tworząc kompleks enzym - substrat. 63) Jaki metal wchodzi w skład Bm? W skład B,2 wchodzi kobalt. 64) Wyjaśnij pojęcia: witaminy, prowitaminy. Witaminy - związki organiczne o zróżnicowanej budowie chemicznej, których niewielkie ilości wprowadzone wraz z pokarmem do organizmu warunkują odpowiedni przebieg procesów życiowych. Witaminy podobnie jak enzymy nie stanowią źródła energii, kwalifikuje się je do biokatalizatorów. Prowitaminy - prekursor witamin z których organizm zwierzęcy może wytworzyć witaminę A (pod wpływem enrymów jelitowych) i witaminę D (pod wpływem promieni UV) 65) Wyjaśnij mechanizm działania koenzymów. Koenzymy wiążą się stechiometrycznie z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enrymowym. 66) Podaj wzór utlenionej wit.C (kwas a-askorbinowy) 67) Podaj wzór wit.B2 (ryboflawina) 68) Podaj wzór grupy crynnej FAD, wskaż czynne miejsce 69) Co to są enzymy kontaktowe i gdzie występują? 70) Co to jest inhibitor kompetycyjny i niekompetycyjny? 71) Omów budowę koenzymu. Poszukaj! 72) Wyjaśnij mechanizm przenoszenia protonów i elektronów przez NAD"
73) Scharakteryzuj przebieg reakcji enzymatycznej w obecności inhibitora inekompetycyjnego. 74) Wymień co najmniej 5 enrymów dezoksyreduktaz.
1) Opisz funkcje (zasadę działania) enrymu jako biokatalizatora. ~ zwiększa prawdopodobieństwo zderzeń poprzez zagęszczenie cząsteczek na powierzchni katalizatora. zmniejsza barierę energetyczną ~ ukierunkowuje cząsteczki reagujących substratów względem siebie w taki sposób, aby grupy mające ze sobą wejść w reakcję znalazły się w bezpośredniej bliskości3) Co to jest stereospecyficzność-podaj przykłady.Stereochemiczna specyficzność polega na odpowiednim dopasowaniu konfiguracji substratu do układu przestrzennego punktów zaczepienia w centrum aktywnym enzymu. Tylko w przypadku odpowiedniego dopasowania nastąpi wytworzenie kompleksu enzym - substrat zdolnego do dalszego przekształcenia z wydzieleniem enzymu oraz produktów reakcji. Na przykład oksydaza glukozowa katalizuje utlenianie tylko (3 - D - glukopiranozy ) ) Podaj wzór ATP i jego funkcje jako koenzymu.ATP ~ przenośnik energii, nukleotyd zbudowany z adeniny (zasada), rybozy (cukier) i kwasu fosforowego (związanego z grupąestrowąrybory w pozycji 5). Funkcje:~ przenoszenie reszty ortofosforanu i odczepianie ADP ~ przenoszenie reszty pirofosforanu i odczepianie AMP~ przenoszenie adenozynofosfo~anu i odczepianie pirofosforanu ~ przenoszenie adenoz~ny i odczepienie azoto- i pirofosforanu 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. 20) Omów inhibicję współzawodniczącą.Inhibicja współzawodnicząca polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem I a substratem o centrum aktywne enzymu. 32) Co to jest stała Michaelisa i co określa? Km jest to stężenie substratu [mol/dm3], przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa jej szybkości max. _34) Przedstaw wpływ pH na działanie enzymów (ich aktywność). Skrajne wartości pH wpływają denaturująco na białka enzymów, natomiast niewielkie odchylenia pH od wartości optymalnej (przy której obserwuje się największą szybkość katalizowanej reakcji) mogą nieznacznie denaturować białko, a mimo to wpływająna zmniejszenie szybkości reakcji. 35) Wymień funkcje koenzymu zawierającego amid kwasu nikotynowego i podaj jego nazwę. Koenzymami zawierającymi amid kwasu nikotynowego są dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD i jego fosforan (NADP~.1Są to koenzymy oksydoreduktaz i przenoszą one protony i elektrony 42) Opisz budowę enzymu. Enzym ma budowę białkową. ENZYM Apoenzym ~ część białkowa enzymu, warunkuje Koenzym ~ część niebiałkowa enzymu, określa typ specyficzność substratową działania enzymu, gdyż katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej p wykazuje powinowactwo do substratu ~ przemianie ulega substrat M 47) Omów funkcje koenzymu CoQ ~ Koenzym CoQ zespala kompleksy I i II dokonujące pierwotnego utleniania NADH (lub bursztynianu) z kompleksami III i IV, na które przekazująelektrony. ~ Przenosi protony i elektrony, służy jako bogaty magazyn elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łańcucha oddechowego Specyficzny występujący w mitochondriach przenośnik protonów i elektronów uczestniczący w łańcuchu oddechowym ~ Bierze udział w metabolizmie, jako pośrednik w transporcie elektronów ~ Jego struktura jest bardzo podobna do witamin rozpuszczalnych w tłuszczach. 62) Wyjaśnij pojęcia: enzym, centrum aktywne Enzym - biokatalizator białkowy wytwarza~~przez każdy organizm żywy regulujący przebieg reakcji biochemicznych. Centrum aktywne - miejsce wytworzone przez kilka aminokwasów, tym centrum łączą się nietrwale z substratem tworząc kompleks enzym - substrat.Świadczy otym że w cząsteczce biłka enzymu znajduje się szczegulny fragment który bieZe bezpośredni udział wkatalizowanej reakcji -jest on nazywany centrum aktywnym. Teoria indukcyjnego dopasowania -Koshlanda-konfrontacja enzymu jak isubstratu nie są sztywne, lecz podlegają tzw.fluktuacjom , czyli zmianom spowodowanym indukcyjnym wpływem kontaktu z drugim partnerem.Konfrontacja obu partnerów przekształca się we wzajemnie do siebie pasującą dopiero bezpośrednio przed połączeniem enzymu z substratem.Enzym pod wpływem zbliżającego się substratu ulega takij zmianie struktury , aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu.np.działanie β-amylazy na łańcuch amylozy.Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn. B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały B-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. Układunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej.
Podklasy hydrolaz-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiaz.estrowe),glikozydazy(dział.na wiąz.glikozydowe)peptydazy,amidazy.Koenzymy oksydoreduktaz -dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energi,nukleotyd zb.z adeniny(zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz.adenozyny i odczep.azoto- i pirofos.Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -trypsynogen,pepsynogen,chymotrypsynogen,Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż.. Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.Kw.foliowy(kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. E.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)
Wit. A- powstaje z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowego.Koenzym KU-cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i pwst. przez 5-7nienasyconych sterydów i należą do nich:ergosterol i 7-dehydrocholesterol.Centrum aktywne-miejsce wyt.przez kilka aminokw.tym centr.łączą się nietrwale z substrate tworząc kompleks enzym-substrat.Witaminy-zw.org.o zróżnicowanej budowie chem.których niewielkie ilość wprowadzone wraz z pokarmem do ogr.warunkują prawidłowy przebieg różnych procesów życiowych.Nie stanowią źródła energi-są biokatalizatora.Mech działania koenzymu-wiąze się stereometrycznie z subst. za pomocą okreś. jego gr. oraz z białkiem enzymowym.