TKANKA MI
ÅšNIOWA
Romuald Wojnicz
Komórki mięśni szkieletowych powstają z fragmentów mezodermy zwanych miotomami.
Komórki miotomów przekształcają się w prekursory komórek mięśniowych zwane
mioblastami. W dalszym etapie embriogenezy każde włókno mięśniowe powstaje przez
połączenie się tych komórek (mioblastów). W czwartym tygodniu rozwoju zarodkowego
mioblasty ulegajÄ… fuzji, tworzÄ…c miotubule. W miotubulach dochodzi do wytworzenia
filamentów - miozynowych i aktynowych.
Mioblasty, które nie uległy fuzji, tworzą macierzyste komórki mięśni szkieletowych,
zwane komórkami satelitarnymi. Komórki te znajdują się w stanie spoczynku i
uaktywniają się w razie potrzeby (regeneracja mięśnia po uszkodzeniu, intensywne
treningi). Wzrost mięśni odbywa się poprzez zwiększenie liczby miotubuli oraz poprzez
zwiększenie ich masy.
Wyróżnia się cztery typy komórek, które posiadają zdolność kurczenia się:
żð Komórki mięśniowe
żð Pericyty
żð Komórki mioepitelialne
żð Miofibroblasty
Wyróżnia się następujące rodzaje tkanki mięśniowej:
żð TkankÄ™ mięśniowÄ… poprzecznie prążkowanÄ… szkieletowÄ…
żð TkankÄ™ mięśniowÄ… poprzecznie prążkowanÄ… sercowÄ…
żð TkankÄ™ mięśniowÄ… gÅ‚adkÄ… niewykazujÄ…cÄ… poprzecznego prążkowania
Zarówno tkanka mięśniowa szkieletowa jak i tkanka mięśniowa mięśnia sercowego
wykazują w mikroskopie świetlnym charakterystyczne prążkowanie związane z
wzajemnym, naprzemiennym ułożeniem się filamentów grubych i cienkich (patrz
poniżej)
Cechami histologicznymi wspólnymi dla całej tkanki mięśniowej są:
żð Mezodermalne pochodzenie
żð Obecność elementów kurczliwych zwanych miofibrylami które zbudowane sÄ… z
białek kurczliwych zwanych miofilamentami.
żð WydÅ‚użony ksztaÅ‚t komórek równolegÅ‚y do osi kurczliwej.
żð ObecnoÅ›ci w cytoplaz
mie (sarkoplaz
mie) licznych mitochondriów
Cechy histologiczne różnicujące tkankę mięśniową ujęto w tabeli 1 (Tabela 1)
W stosunku do tkanki mięśniowej zwyczajowo stosuje się specjalne nazwy
wywodzące się z języka greckiego, które opisują poszczególne jej składniki. Cytoplazma
komórek mięśniowych nazywana jest sarkoplazmą, błona komórkowa  sarkolemą, a
siateczka śródplazmatyczna - siateczką sarkoplazmatyczną (gr. sarkon - mięso).
BUDOWA STRUKTUR KURCZLIWYCH
Głównym składnikiem cytoplazmy komórki mięśniowej są włókienka kurczliwe zwane
miofibrylami (Ryc. 1). Miofibryle zbudowane są z pęczków białek kurczliwych zwanych
miofilamentami, wśród których wyróżniamy:
żð Miofilamenty cienkie zbudowane z aktyny F, tropomiozyny oraz kompleksu
troponiny.
1
żð Miofilamenty grube zbudowane z miozyny II. Każdy miofilament gruby skÅ‚ada
siÄ™ z od 200 do 300 czÄ…stek miozyny II.
Miofilament cienki składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych noszących
nazwÄ™ aktyny F zwiniÄ™tych w að-helisÄ™ i zbudowanych z kulistych podjednostek aktyny
zwanych aktyna G. Z jednej strony włókno aktynowe wiążę się przy pomocy białka ą-
aktyniny z białkami lini graniczej Z a z drugiej strony, na wysokości prążka M (patrz
niżej) jest stabilizowane białkiem przykrywającym aktynę (ang.: actin-capping protein).
Każda cząstka G-aktyny ma miejsce wiążące dla miozyny. W regularnych odstępach z ą-
helisą łączą się tropomiozyna i kompleks troponinowy. Tropomiozyna jest długim,
dwufibrylarnym białkiem, które owija się dookoła filamentu aktynowego, powodując
jego stabilizację i usztywnienie. Drugim białkiem odgrywającym kluczową rolę w
regulacji skurczu mięśnia jest troponina. Stanowi ona kompleks białkowy składajacy się
z trzech białek: troponiny C, troponiny T oraz troponiny I. Troponina C jest najmniejszą
podjednostką kompleksu i wiążę się z jonami wapniowymi zapoczątkowując tym samym
fazę aktywacji skurczu. Jest ona obecna jedynie w mięśniach poprzecznie prążkowanych.
Troponina T wiąże cały kompleks troponinowy z tropomiozyną, natomiast troponina I
będąc związana z aktyną hamuje tym samym interakcję aktyny z miozyną. W stanie
spoczynku tropomiozyna oraz kompleks troponinowy maskują miejsca wiążące miozynę
na nici F-aktyny.
Miofilament gruby tworzy miozyna II. W skład włókna miozynowego wchodzą
dwa łańcuchy ciężkie oraz cztery łańcuchy lekkie połączone z główką miozyny. Dwa
łańcuchy lekkie stanowią miozynę lekką strukturalną natomiast pozostałe dwa miozynę
lekką regulatorową. Fosforylacja przez enzym kinazę regulatorowego łańcucha lekkiego
miozyny inicjuje skurcz komórki mięśniowej gładkiej.
Główka miozyny ciężkiej posiada dwa miejsca wiążące, jedno dla cząstki ATP a drugie
dla aktyny, co stanowi strukturalno-czynnościowe podłoże wzajemnego oddziaływania
miozyny i aktyny.
Podstawową jednostką czynnościowo-strukturalną miofibryli jest sarkomer (Ryc.
2). Jego długość w fazie relaksacyjnej mięśnia szkieletowego wynosi około 2-3źm.
Sarkomer stanowi układ włókien aktynowych, miozynowych oraz białek dodatkowych
sarkomeru ograniczony liniami granicznymi Z. W mikroskopie obserwujemy regularnie,
naprzemiennie występujące krążki ciemne i jasne. W świetle spolaryzowanym krążki
ciemne wykazują dwułomność (anizotropię) i dlatego nazywane są prążkami A, krążki
jasne natomiast wykazują znikomą dwułomność, czyli są izotropowe, i stąd są określane
jako prążki I. Prążek A jest podzielony w swojej części środkowej jaśniejszą linią zwaną
prążkiem H oraz przedzielającą ten prążek linią M. Głównym składnikiem prążka H jest
enzym kinaza kreatynowa, która katalizuje tworzenie się ATP z ADP i fosfokreatyny. W
trakcie skurczu prążek ten ulega znacznemu zawężeniu.
Sarkomer obejmuje dwie połowy prążka I oraz cały prążek A. W prążku I znajdują się
głównie filamenty aktynowe (cienkie), natomiast w prążku A występują zarówno
filamenty aktynowe jak i leżące równolegle między nimi filamenty miozynowe (grube).
Obok tropomiozyny i troponiny, wśród dodatkowych białek pozostających w
łączności z filamentami aktyno-miozynowymi zaangażowanymi w czynność sarkomeru
wyróżniamy między innymi:
żð að-aktynina, biaÅ‚ko zlokalizowane w obrÄ™bie lini Z, wiążące aktynÄ™ i tym samym
utrzymujące równoległe ułożenie pęczków miofilamentów aktynowych w osi
równoległej
żð Tinina (konektyna). BiaÅ‚ko to jest trzecim, po aktynie i miozynie biaÅ‚kiem
aparatu kurczliwego komórki mięśniowej poprzecznie prążkowanej. Tinina jest
2
także jednym z największych białek spotykanych w naturze (>3MDa). Jest to
długie i sprężyste białko, które biegnąc równolegle do miofilamentów łączy końce
filamentów grubych z liniami Z. Skutkiem tego filamenty miozynowe utrzymują
odpowiednie położenie względem filamentów cienkich.
żð Nebulina, dÅ‚ugie, nieelastyczne biaÅ‚ko przyczepione do linii Z i biegnÄ…ce
równolegle do filamentów cienkich. BiaÅ‚ko to pomaga að-aktyninie wiÄ…zać
filamenty aktynowe do linii Z a także reguluje długość filamentów cienkich.
żð Tropomodulina. Jest to maÅ‚e biaÅ‚ko przyczepione do wolnego koÅ„ca filamentu
aktynowego i regulujące jego długość.
żð Desmina. Filamenty desminowe należą do filamentów poÅ›rednich. BiaÅ‚ko to
tworzy potrójną nić przebiegającą prostopadle do przebiegu sarkomeru łącząc
poszczególne miofibryle na poziomie prążka Z. Desmina zakotwicza miofbryle do
sarkolemmy w jej wyspecjalizowanym obszarze zwanym kostamerem.
żð Dystrofina jest biaÅ‚kiem o dużej masie czÄ…steczkowej wzmacniajÄ…cym i
stabilizującym sarkolemmę podczas fazy skurczu komórki mięśniowej poprzez
tworzenie łącza pomiędzy cytoszkieletem a macierzą zewnątrzkomórkową.
Dystrofina wchodzi w skład kompleksu białek określanego jako związany z
dystrofiną kompleks białkowy (ang.: dystrophin-associated protein complex).
Kompleks ten obejmuje oprócz dysfrofiny także kompleks dystroglikanu (ang.:
dystroglycan complex) oraz kompleks sarkoglikanu (ang.: sarcoglycan complex).
Mutacja w genie dystrofiny powoduje powstanie patologii zwanej dystrofiÄ…
mięśniową Duchenna (patrz: aspekty kliniczne)
żð Miomezyna. BiaÅ‚ko zwiÄ…zane z miozynÄ… i wystÄ™pujÄ…ce w rejonie linii M. Leżąc
prostopadle do przebiegu filamentów miozynowych utrzymuje je w odpowiednim
ułożeniu.
żð Proteina C. Podobnie jak miomezyna, biaÅ‚ko C ma podobny przebieg oraz
związane jest z filamentami miozynowymi. Białko to łączy filamenty miozynowe
pomiędzy sobą.
BUDOWA TKANKI MI
ÅšNIOWEJ POPRZECZNIE PR
ŻKOWANEJ
Tkanka mięśniowa poprzecznie prążkowana szkieletowa składa się z długich
cylindrycznych oraz wielojądrzastych komórek zwanych włóknami stanowiących swoiste
syncytium. Ich długość może dochodzić do kilkudziesięciu centymetrów, a średnica waha
się od 10 do 100 źm. Stosunkowo nieduże jądra ułożone są tuż pod sarkolemą. Liczba
jąder w poszczególnych komórkach może się wahać od kilkuset do nawet kilku tysięcy.
Miofibryle o średnicy 1-2 źm tworzą pęczki o ułożeniu równoległym do osi komórki.
Cechą charakterystyczną komórek mięśni szkieletowych jest obecność w
sarkoplazmie bardzo dobrze rozwiniętej sieci siateczki śródplazmatycznej gładkiej.
Tworzy ona system podłużnie przebiegających kanalików oplatających każdą niofibrylę.
W końcowym swym przebiegu, w rejonie kanalików T będących wpukleniami
sarkolemmy, kanaliki te ulegają poszerzeniu tworząc cysterny brzeżne. Są one
rezerwuarem jonów wapniowych związanych z białkiem kalsekwestryną. Układ dwóch
cystern brzeżnych i przebiegającego pomiędzy nimi kanalika T nosi nazwę triady
mięśniowej. Kanaliki T w komórkach mięśni szkieletowych przebiegają na granicy
prążka A i I. W bÅ‚onie cystern brzeżnych znajdujÄ… siÄ™ kanaÅ‚y dla jonów Ca²+, które sÄ…
otwierane w następstwie zmian potencjału elektrycznego. Oprócz dobrze rozwiniętej
siateczki sarkoplazmatycznej w cytoplazmie włókien mięśniowych znajdują się liczne
mitochondria (sarkosomy).
Na powierzchni komórki mięśniowej znajdują się małe, otoczone własną błoną
podstawna komórki satelitarne o małym stopniu zróżnicowania. Posiadają one zdolność
3
przekształcania się w pełni zróżnicowane włókno mięśniowe w przypadku uszkodzenia
tkanki mięśniowej.
Zarówno indywidualne włókna jak i ich pęczki otacza tkanka łączna odpowiedzialna
zarówno za utrzymaniu struktury mięśnia jak i warunkująca przenoszenie siły fizycznej
wytworzonej w trakcie skurczu na układ ścięgnisto-szkieletowy. Ponadto w tkance tej
lokalizują się naczynia oraz włókna nerwowe. W zależności od lokalizacji i relacji do
tkanki mięśniowej tkankę łączną określamy jako:
żð NamiÄ™snÄ… (epimysium) otaczajÄ…cÄ… caÅ‚y miÄ™sieÅ„
żð OmiÄ™snÄ… (perimysium) otaczajÄ…cÄ… poszczególne pÄ™czki mięśniowe
żð ÅšródmiÄ™snÄ… (endomysium) stanowiÄ…cÄ… rusztowanie Å‚Ä…cznotkankowe zbudowane
głownie z kolagenu III typu otaczające pojedyncze włókna mięśniowe.
Tradycyjny podział włókien mięśniowych oparty jest na szybkości skurczu oraz
aktywności enzymów oksydacyjnych, głównie dehydrogenazy bursztynianowej, dzieląc
włókna na:
żð BiaÅ‚e, cechujÄ…ce siÄ™ wiÄ™kszÄ… Å›rednicÄ…, wiÄ™kszÄ… zawartoÅ›ciÄ… miofibryli, mniejszÄ…
zawartością mioglobiny oraz ilością mitochondriów a także mniejszym udziałem
sarkoplazmy w budowie komórek. Włókna te szybciej się kurczą dysponując dużą
siła skurczu (mięśnie ramion) oraz znaczną precyzją (mięśnie palców). Włókna te
szybciej ulegają znużeniu.
żð Czerwone, o mniejszej Å›rednicy, wyższej zawartoÅ›ci mioglobiny oraz liczbie
mitochondriów a także bogatsze w siateczkę sarkoplazmatyczną. Włókna te
wolniej się kurczą, ale jednocześnie trudniej ulegają znużeniu. Włókna czerwone
występują w dużej liczbie w mięśniach gałki ocznej i mięśniach oddechowych
oraz mięśniach grzbietu.
żð PoÅ›rednie, majÄ… cechy poÅ›rednie obu powyższych typów włókien.
Obecna klasyfikacja opera się zarówno na szybkości skurczu, szybkości reakcji
katalizowanej przez ATP-azÄ™ miozynowÄ…, jak i profilu metabolicznym. W oparciu o tÄ…
klasyfikację włókna mięśniowe poprzecznie prążkowane dzielimy na:
żð Typ I o wolnej glikolizie tlenowej (ang.: slow oxidative fibers) odpowiadajÄ…
charakterystyce cytologicznej włókien białych
żð Typ IIa o szybkiej glikolizie tlenowej (ang.: fast oxidative glycolytic fibers). W
odróżnieniu od włókien typu I zawierają dużą ilość glikogenu i i tym samym są
zdolne do glikolizy beztlenowej.
żð Typ IIb (ang.: fast glycolytic fibers) cechujÄ… siÄ™ wysokÄ… aktywnoÅ›ciÄ… enzymów
glikolizy beztlenowej natomiast niską enzymów utleniania tlenowego. Aktywność
ATP-azy miozynowej w tych włóknach jest największa ze wszystkich trzech
typów. Dość gwałtownie włókna te ulegają zmęczeniu w rezultacie szybkiego
wzrostu stężenia kwasu mlekowego.
Należy podkreślić, iż wszystkie trzy typu obecne są w każdym mięśniu poprzecznie
prążkowanych w różnych proporcjach.
POA

CZENIE NERWOWO-MI
ÅšNIOWE ORAZ MECHANIZM
SKURCZU MI
ÅšNIA POPRZECZNIE PR
ŻKOWANEGO
Zmielinizowane włókna nerwowe docierając do włókna mięśniowego tracą swą osłonkę
mielinową. Już jako włókna bezmielinowe otoczone komórkami Schwanna penetrują w
głąb włókien mięśniowych i przylegając do sarkolemy tworzy płytkę ruchową
(motoryczną). Tworzy się ono poprzez wpuklenie sarkolemy która otacza buławkę
zakończenia nerwowego. W miejscu przylegania dochodzi do zlania się błon
podstawnych komórki Schwanna oraz sarkolemmy. W obrębie zakończenia nerwowego
4
występują liczne pęcherzyki zawierające neuroprzekaz
nik  acetylocholinÄ™. Dotarcie
impulsu (potencjał czynnościowy) drogą włókna nerwowego do części presynaptycznej
powoduje uwolnienie acetylocholiny, która łącząc się z jej receptorami w części
postsynaptycznej powoduje otwarcie się kanałów sodowych związanych z receptorami
acetylocholinowymi i przejście impulsy (fali depolaryzacji) na sarkolemę. Dotarcie
impulsu do kanałów wapniowych typu L (ang.: L-type voltage-sensitive Ca2+ channel)
zlokalizowanych głównie w obrębie błony kanalików T wywołuje ich zmiany
konformacyjne. W rezultacie dochodzi do aktywacji receptorów ryanodynowych (ang.:
ryanodine-sensitive Ca2+ channel) siateczki sarkoplazmatycznej, szczególnie licznych w
obrębie cystern brzeżnych z następowym uwolnieniem jonów wapniowych do
sarkoplazmy. Jony wapniowe są następnie wiązane z troponiną C, co inicjuje skurcz
mięśnia. Powrót jonów wapniowych do siateczki sarkoplazmatycznej jest uzależniony od
ATP-azy zależnej od jonów wapniowych (ang.: Ca2+-dependent ATPase). Wewnątrz
światła siateczki sarkoplazmatycznej jony wapniowe są wiązane z białkiem
kalsekwestrynÄ….
Stymulację cholinergiczną przerywa acetylcholinesteraza, enzym rozkładający
acetylocholinÄ™ na cholinÄ™ i kwas octowy.
Troponina C, wiążąc jony wapniowe zmienia swą konfigurację i przesuwa tropomiozynę,
która odsłania miejsce wiązania miozyny na helisie aktyny. Aktyna może wtedy związać
się z miozyną. Związanie wyżej wymienionych białek uaktywnia ATP-azową właściwość
główek miozyny. Przejściowo związany z miozyną ATP ulega hydrolizie, a część
wyzwolonej energii obraca aktynę, powodując wsunięcie się filamentów aktynowych
pomiędzy miozynowe, co powoduje skurcz komórki mięśniowej. Sekwencyjność tego
procesu obejmuje 5 faz (Ryc. 3):
żð Faza pierwsza (poczÄ…tkowa), w której główka miozyny jest silnie zwiÄ…zana z
cząstką aktyny filamentu cienkiego. W tej fazie ATP jest nieobecne w obrębie
główki miozyny.
żð Faza druga jest zwiÄ…zana z przyÅ‚Ä…czeniem siÄ™ czÄ…stki ATP do główki miozyny, co
wyzwala jej zmiany konformacyjne w obrębie miejsca wiążącego aktynę. W
rezultacie główka miozyny traci kontakt z aktyną filamentu cienkiego.
żð Faza trzecia jest powodowana hydrolizÄ… zwiÄ…zanego ATP z wytworzeniem siÄ™
ADP oraz uwolnieniem nieorganicznego fosforanu. Oba te produkty pozostajÄ…
jednak związane w główką miozyny. W tej fazie główka miozyny (dzięki energii
z hydrolizy ATP) przesuwa się względem aktyny o około 5nm.
żð Faza czwarta jest nastÄ™pstwem uwolnienia fosforanu z główki miozyny z
następowym jej słabym związaniem z nowym miejscem wiążącym na aktynie.
Skutkiem tego jest pojawienie siÄ™ reakcji mechanicznej. W rezultacie uwolnienia
fosforanu dochodzi do wzrostu powinowactwa aktyno-miozynowego a po drugie
główka miozyny generuje siłę powodującą powrót główki do pozycji sprzed
skurczu. Faza czwarta jest główną fazą skurczu. Podczas tej fazy miozyna uwalnia
ADP.
żð Faza piÄ…ta wynika z ponownego silnego zwiÄ…zania siÄ™ główki miozyny z nowym
miejscem wiążącym na aktynie i cykl się powtarza.
Pojedynczy neuron może unerwiać nawet kilkaset włókien mięśniowych tworząc
jednostkÄ™ motorycznÄ….
5
Mięśnie szkieletowe podlegają woli człowieka, tylko nieliczne z nich podlegają kontroli
układu autonomicznego. Są nimi: mięśnie ucha środkowego, niektóre włókna mięśni
oddechowych, mięsień opuszkowo-jamisty, kulszowo-jamisty, mięsień dz
wigacz jÄ…dra
oraz część włókien mięśni przełyku.
POA

CZENIE MI
ÅšNIOWO-ÅšCI
GNISTE
Zakończenie włókna mięśniowego przechodzącego w ścięgno ma specyficzną budowę
związaną z obecnością licznych podłużnych wypustek, które zwielokrotniają
powierzchnię styku włókna z tkaną łączną ścięgnistą. Ma to istotne znaczenie
fizjologicznie gdyż siła skurczu zostaje równomiernie rozłożona na powierzchnię
połączenia mięśniowo-ścięgnistego.
WRZECIONO MI
ÅšNIOWE
Wrzeciono mięśniowe stanowi wyspecjalizowaną strukturę sensoryczną odbierającą
informację o sile skurczu i napięciu mięśnia. Jest ono zbudowane z dwóch typów
zmodyfikowanych komórek mięśniowych (ang. intrafusal fibers) zwanych komórkami
wrzecionowatymi w ilości od 2 do 14 (ang.: spindle cells), zakończeń nerwowych oraz
torebki. Komórki te są znacznie krótsze niż komórki robocze (ang.: extrafusal fibers), ich
długość nie przekracza 10mm. Wrzeciono mięśniowe jest unerwione przez liczne włókna
nerwowe czuciowe oraz niewielką ilość zakończeń nerwowych ruchowych typu gamma.
Zakończenia czuciowe lokalizują się w obrębie części środkowej komórek
wrzecionowatych. Wrzeciona mięśniowe są szczególnie liczne w mięśniach
wykonujących precyzyjne ruchy takich jak mięśnie okoruchowe czy mięśnie dłoni.
MI
SIEC
SERCOWY
Mięsień sercowy zbudowany jest z komórek zwanych włóknami mięśniowymi
(kardiomiocytami). Główną funkcją włókna mięśniowego jest utrzymywanie cyklu
skurcz-rozkurcz. Włókno mięśnia sercowego jest pod wieloma względami podobne do
włókna mięśnia szkieletowego. W odróżnieniu od mięśnia szkieletowego komórka
mięśnia sercowego ma natomiast jedno lub dwa jądra, leżące w częściach środkowych
komórki. Długość poszczególnych komórek nie przekracza 200 źm, a średnica wynosi
około 30 źm. Charakterystyczną cechą komórek mięśniowych serca jest zmienność
średnicy ich przekrojów widoczna w mikroskopii świetlnej szczególnie w przekrojach
poprzecznych.
Aparat kurczliwy komórki mięśniowej serca jest zbudowany analogicznie do
komórki mięsni szkieletowych. Miofilamenty zorganizowane są w typowe sarkomery,
jednak ułożenie miofilamentów we włókienka kurczliwe jest mniej regularne niż we
włóknie mięśnia szkieletowego. Sarkomery zajmują około połowy objętości komórki.
Krążki sarkomerów leżą w płaszczyznach poprzecznych do długich osi komórki.
Utrzymanie krążków sarkomerów w tych płaszczyznach zapewnia układ filamentów
pośrednich. Rozmieszczone są one podobnie jak w komórkach mięsni szkieletowych. W
sarkoplazmie występują mitochondria wykazujące ścisły kontakt z miofibrylami, tubule
poprzeczne, siateczka sarkoplazmatyczna, filamenty pośrednie, aparat Golgiego, krople
tłuszczu i ziarenka glikogenowe, które są znacznie liczniejsze niż w komórkach mięśni
szkieletowych. Komórki mięśniowe sercowe należą do najlepiej wyposażonych w
mitochondria komórek organizmu. Najsłabiej rozwiniętymi organellami w komórkach
mięśnia sercowego są lizosomy.
Komórki mięśniowe sercowe komór i przedsionków są jednakowo zbudowane
pod względem jakościowym, różnice dotyczą przede wszystkim cech ilościowych.
Komórki mięśniowe przedsionków są krótsze i węższe, mają słabiej rozwinięta siateczkę
6
sarkoplazmatyczną a także bardziej rozbudowany aparat Golgiego. Na wysokości linii
granicznej Z sarkomeru lokalizujÄ… siÄ™ wpuklenia sarkolemy zwane kanalikami T (Ryc. 3).
Wraz z cysternami brzeżnymi sarkolemy tworzą one diadę. W odróżnieniu od mięśnia
szkieletowego, w mięśniu sercowym na jeden sarkomer przypada jeden kanalik T. Jak
schematycznie przedstawiono na rycinie 3, diada ma podstawowe znaczenie w
mechanizmie skurczu komórki mięśnia serca (Ryc.4).
Część komórek mięśniowych przedsionkowych dysponuje małymi ziarnistościami
przedsionkowymi o średnicy 0.3  0.4źm zawierającymi przedsionkowy peptyd
natriuretyczny. Komórki te noszą nazwę komórek mioendokrynnych (patrz: układ
krążenia).
Włókna mięśnia serca połączone są ze sobą swoimi biegunowymi
powierzchniami. Miejsca tych połączeń nazywamy wstawkami (ang.: intercalated disks).
Stanowią one wysoko wyspecjalizowane połączenia międzykomórkowe łączące
pojedyncze, o różnej długości, komórki mięśniowe. Powoduje to, iż przebieg wstawki jest
nieregularny, często schodkowy. Dzięki zastosowaniu mikroskopii elektronowej
wykazano, że błony komórkowe sąsiadujących ze sobą komórek mięśnia serca tworzą w
obrębie wstawek kilka rodzajów połączeń międzykomórkowych. Są nimi połączenia
szczelinowe (neksus), połączenia ścisłe (obwódki zwierające) oraz desmosomy.
Połączenia szczelinowe umożliwiają przepływ jonów między kardiomiocytami, dlatego
przypisuje się im zasadniczą rolę w szybkim przepływie impulsów elektrycznych z
komórki do komórki. Występowanie tych połączeń w obrębie wstawek wyjaśnia,
dlaczego mięsień sercowy składając się z wielu włókien zachowuje się jak jedna
jednostka czynnościowa. Połączenia ścisłe oraz desmosomy służą mechanicznemu
spajaniu włókien serca.
W mięśniu sercowym nie znaleziono komórek odpowiadających komórkom
satelitarnym mięśni szkieletowych. Wykazano jednak, że w sercu człowieka występuje
populacja komórek, która zachowała zdolności podziałów. Jest ona jednak na tyle mała,
że przyjmuje się, iż mięsień sercowy nie może się regenerować, a miejsca martwicy
mięśnia serca zastępuje tkanka łączna.
Mięsień sercowy jest bardzo silnie unaczyniony, przy czym sieć naczyń
włosowatych jest dwukrotnie gęstsza niż w mięśniu szkieletowym. Mięsień sercowy
zawiera liczne włókna nerwowe bezmielinowe, które należą do układu autonomicznego.
Pomiędzy komórkami sercowymi występują też komórki mięśniowe posiadające
właściwości endokrynne.
KOMÓRKI UKA
ADU BODy
COPRZEWODZ
CEGO
Układ przewodzący serca zbudowany jest z włókien mięśniowych wyspecjalizowanych w
wytwarzaniu i przewodzeniu bodz
ców skurczowych dla mięśnia sercowego. Układ ten
pełni rolę podobną do układu nerwowego, posiadając jednocześnie cechy budowy tkanki
mięśniowej. Włókna tego układu posiadają włókienka kurczliwe (w mniejszej ilości niż w
włóknach roboczych mięśnia), dobrze rozwiniętą sarkoplazmę i siateczkę
sarkoplazmatyczną oraz wstawki. W mięśniówce komór układ przewodzący serca
zbudowany z komórek, zwanych od nazwiska ich odkrywcy komórkami lub włóknami
Purkinjego. Wyróżniamy dwa typy tych komórek:
·ð Typ I ma Å›rednicÄ™ 3-5 razy wiÄ™kszÄ… od Å›rednicy komórki mięśniowej sercowej,
duże pęcherzykowate jądra komórkowe, które leżą w grupach po kilka w części
centralnej komórki.
·ð Typ II ma Å›rednicÄ™ okoÅ‚o 2 razy wiÄ™kszÄ… od Å›rednicy komórki mięśniowej
sercowej, pojedyncze jądro oraz włókienka mięśniowe umieszczone zarówno na
obwodzie jak i w części centralnej włókna.
7
Bodz
ce skurczowe docierają drogą włókien układu przewodzącego do komórek mięśnia
sercowego, a następnie przechodzą szybko od komórki do komórki mięśniowej dzięki
istnieniu między nimi połączeń szczelinowych. Komórki układu przewodzącego serca
łączą się wstawkami zarówno pomiędzy sobą, jak i z komórkami mięśniowymi
sercowymi.
TKANKA MI
ÅšNIOWA GA
ADKA
BUDOWA KOMÓREK MI
ÅšNI GA
ADKICH
Tkanka mięśniowa gładka występuje najczęściej w postaci pasm w wielu narządach
wewnętrznych m.in. w ścianach naczyń krwionośnych, a także w ścianie przewodu
pokarmowego, drogach oddechowych, układzie moczowym, w ścianach przewodów
wyprowadzających dużych gruczołów, w torebkach niektórych narządów, w skórze i w
oku. Komórki mięśni gładkich unerwione są przez włókna układu autonomicznego.
Tkanka mięśniowa gładka zbudowana jest z komórek mięśniowych (miocytów) o
kształcie wrzecionowatym. W najgrubszej, środkowej części komórki położone jest jądro
komórkowe, którego kształt zależy od stanu czynnościowego komórki. W czasie skurczu
jądro może się zwijać i fałdować. Długość miocytów waha się pomiędzy 20 a 200źm ale
może dochodzić nawet do 500 źm (ściana macicy w przebiegu ciąży), a średnica w
najszerszym miejscu do 10 źm. Sarkolema komórki mięśniowej gładkiej wytwarza liczne
wgłobienia nazywane jamkami. Mają one kształt bańki, której węższa część otwiera się
na powierzchni komórki, zaś część rozszerzona znajduje się głębiej w cytoplazmie.
Twory te są uważane za odpowiedniki kanalików T komórek mięśni poprzecznie
prążkowanych. Zakłada się, że biorą one udział w przenoszeniu sygnału skurczowego z
powierzchni komórki w głąb cytoplazmy, podobnie jak w komórkach tkanki mięśniowej
prążkowanej czynią to tubule poprzeczne. Komórki mięśniowe gładkie są połączone ze
sobą za pośrednictwem połączeń szczelinowych (nexus), które kontrolują przepływ
małych cząstek w tym jonów między komórkami, umożliwiając tym samym
synchroniczny skurcz tych komórek.
Komórki mięśniowe gładkie posiadają aparat kurczliwy pod postacią filamentów
aktynowych i miozynowych oraz cytoszkielet składający się z filamentów pośrednich
desminy oraz vimentyny. Ta druga cechuje naczyniowe komórki mięśniowe gładkie.
Filamenty cienkie są w cytoplazmie umocowane do taśm gęstych lub ciałek gęstych. Są
one w mikroskopie elektronowym widoczne jako bezpostaciowe, elektronogęste struktury
umieszczone w sarkoplaz
mie. W ich skład wchodzą białka takie jak ą-aktynina mocujące
filamenty cienkie w cytoszkielecie komórki. Elementami aparatu kurczliwego komórki
sÄ…:
żð Filamenty cienkie zawierajÄ…ce aktynÄ™, tropomiozynÄ™ oraz dwa biaÅ‚ka specyficzne
dla komórek mięśniowych gładkich: kaldesmon oraz kalponinę. Oba powyższe
białka związane z aktyną blokują miejsca aktynowe wiążące miozynę. Są one
zależne od jonów wapniowych i kontrolowane fosforylacją główki miozyny.
żð Filamenty grube zawierajÄ… miozynÄ™ II. Zawiera ona dwa Å‚Ä…Å„cuchy ciężkie oraz
cztery lekkie, ale w odróżnieniu od mięśni szkieletowych ma ona inną orientację
przestrzennÄ… (jednokierunkowÄ…).
Szereg innych białek związanych jest z aparatem kurczliwym. Wśród nich wymienić
należy kinazę łańcuch lekkiego miozyny, ą-aktyninę oraz kalmodulinę. Kalmodulina
pełni szczególną funkcję gdyż jest 17-kilodaltonowym białkiem wiążącym jony Ca2+
analogicznie do troponiny C mięśni szkieletowych. Białko to reguluje także stężenie jonu
wapniowego w komórce. Skurcz komórki mięśniowej jest stymulowany wieloma
8
czynnikami takimi jak bodz
ce mechaniczne, elektryczne oraz chemiczne. Czynniki te
powodują przejściowy wzrost stężenia jonów wapniowych w sarkoplaz
mie komórek
mięśniowych i zapoczątkowanie reakcji skurczowej. Proponuje się następującą
sekwencyjność tego procesu:
żð W pierwszej fazie dochodzi do wzrostu stężenia jonów Ca2+ w nastÄ™pstwie
pobudzenia komórki. Jony te pochodzą w większości z zewnątrz komórki gdyż
ona sama nie posiada wystarczającego ich rezerwuaru jak komórka szkieletowa.
żð Jony Ca2+ sÄ… nastÄ™pnie wiÄ…zane z kalmodulinÄ… tym samym aktywujÄ…c to biaÅ‚ko
żð Kompleks Ca2+ - Kalmodulina wiąże siÄ™ z kinazÄ… Å‚aÅ„cuch lekkiego miozyny w
następstwie czego dochodzi do aktywacji tego enzymu i przy udziale ATP
ufosforylowania regulatorowego łańcucha lekkiego miozyny. W następstwie
fosforylacji miozyna przylega do aktyny i dochodzi do skurczu.
W wielu mięśniach gładkich, pomiędzy poszczególnymi warstwami, występują
komórki rozrusznikowe, zwane inaczej komórkami śródmiąższowymi (Cajala). Mają
one kształt owalny lub gwiaz
dzisty i pełnią funkcję rozruszników wytwarzających
automatycznie impulsy powodujÄ…ce skurcz.
INNE KOMÓRKI MI
ÅšNIOWE MAJ
CE ZDOLNOÅšCI KURCZLIWE
I STANOWI
CE ODR
BNE JEDNOSTKI
MIOFIBROBLASTY
Są to szczególne rodzaje komórek kształtu wrzecionowatego, mające podobnie jak
fibroblasty zdolność produkcji kolagenu, ale także posiadające właściwości kurczliwe
(podobnie jak komórki mięśniowe gładkie). W rutynowo barwionych preparatach nie da
się ich odróżnić od fibroblastów. Dla uwidocznienia miofibroblastów wykorzystuje się
barwienie immunohistochemiczne, dzięki któremu wykrywa się charakterystyczne dla
komórek mięśniowych białka: aktynę i desminę (białka nieobecne w fibroblastach).
Miofibroblasty występują w wielu narządach, np. w ścianach pęcherzyków płucnych, w
otoczeniu krypt jelitowych. Często ułożone są pojedynczo, tworząc populację komórek
nieaktywnych, który uaktywniają się po uszkodzeniu narządu. Ich rola polega na
wypełnieniu ubytków tkanki poprzez produkcję kolagenu, a więc na zespoleniu
uszkodzonego fragmentu i wytworzeniu blizny.
KOMÓRKI MIOEPITELIALNE (mięśniowo-nabłonkowe)
Są to kolejne komórki łączące w sobie cechy różnych typów komórek. Dzięki obecności
w cytoplazmie białek kurczliwych (między innymi filamentów pośrednich desminowych)
komórki te mają charakterystyczną dla komórek mięśniowych zdolność do kurczenia się.
Jednocześnie wykazują one podobieństwo do komórek nabłonkowych, poprzez
charakterystyczne dla nabłonka ułożenie. Leżą one, bowiem na błonie podstawnej
pomiędzy komórkami nabłonka wyścielającymi przewody wyprowadzające większych
gruczołów egzokrynowych. W początkowych, pęcherzykowatych odcinkach gruczołów
komórki mioepitelialne mają kształt gwiaz
dzisty, w dalszych odcinkach są kształtu
wrzecionowatego i układają się pomiędzy błoną podstawną a komórkami nabłonka
przewodu. W rutynowo barwionych preparatach komórki te są trudne do uwidocznienia.
Najczęściej widoczne są pod postacią jasnej warstwy komórek płaskich, otaczających
pęcherzyki wydzielnicze i przewody wyprowadzające. Dla ich dokładnego uwidocznienia
wykorzystuje się badania immunohistochemiczne. Komórki mioepitelialne występują w
większych gruczołach, takich jak: gruczoł ślinowy, łzowy, mlekowy, potowy i w trzustce,
9
pomagając poprzez swój skurcz w przesuwaniu wydzieliny w obrębie przewodów
wyprowadzajÄ…cych.
KOMÓRKI MI
ÅšNIOWE POPRZECZNIE PR
ŻKOWANE Z POCHEWKAMI
Są to szczególne włókna mięśniowe, które posiadają pochewki. Pochewki te mają kształt
rur mięśniowych, obejmujących włókno. Pochewka zbudowana jest z sarkoplazmy oraz
miofibryli, które układają się okrężnie do dookoła włókna mięśniowego i leży pod
sarkolemą każdego z włókien mięśniowych. Mięśnie otoczone pochewkami to mięśnie
oczne oraz mięśnie ucha środkowego.
ASPEKTY KLINICZNE
Dystrofie mięśniowe
Jest to grupa schorzeń uwarunkowanych genetycznie cechujących się osłabieniem siły
mięśniowej, atrofią tkanki mięśniowej oraz wzrostem enzymów markerowych
uszkadzania mięśni (kinaza kreatynowa, troponiny). Najważniejszym białkiem, którego
mutacja doprowadza do rozwinięcia się dystrofi mięśniowej jest dystrofina. Białko to
stanowi składnik cytoszkieletu komórki a jego główną funkcją jest stabilizacja sarkolemy
podczas skurczu oraz utrzymanie połączenia pomiędzy cytoszkieletem komórki a
macierzą zewnątrzkomókową. W przypadku nieobecności tego białka dochodzi do
rozpadu kompleksu białkowego zwanego z dystrofiną co w konsekwencji doprowadza do
uszkodzenia sarkolemy. W rezultacie zaburzenia regulacji transportu jonów wapniowych
z ich wzrostem w sarkoplaz
mie doprowadząją do nekrozy włókien mięśniowych.
Przykładem takiej dystrofii jest dystrofia mięśniowa Duchenna związana z mutacja w
genie dystrofiny w chromosomie X. Jest to schorzenie obserwowane w młodym wieku i
jest obarczone dużą śmiertelnością związaną z dysfunkcja mięśni oddechowych oraz
przepony. Pełnoobjawowa choroba występuje u mężczyzn natomiast heterozygotyczne
kobiety sÄ… zwykle bezobjawowe lub majÄ… postacie Å‚agodne choroby. Pierwszymi
objawami tego schorzenia jest zwykle osłabienie siły mięśniowej w obrębie kończyn
dolnych, napadowe wymioty i bóle mięśniowe. Typowym laboratoryjnym wskaz
nikiem
jest wzrost kinazy kreatynowej w surowicy. Badanie wycinków mięśniowych pozwala na
wykazanie zmian degeneracyjnych włókien oraz nieobecność dystrofiny w badaniu
immunohistologicznym.
Martwica niedokrwienna mięśnia sercowego
Martwica mięśnia sercowego zwana zawałem powstaje w następstwie jego
niedokrwienia, które jest spowodowane ostrą okluzją tętnicy wieńcowej unaczyniającej
określony obszar tkanki mięśniowej. Do zamknięcia tętnicy wieńcowej nasierdziowej
dochodzi w wyniku otwarcia się blaszki miażdżycowej z następowym wykrzepianiem w
jej obszarze. Cechą histologiczną zawału mięśnia sercowego zwanego zawałem białym
jest martwica skrzepowa. Nieodwracalne zmiany martwicze kardiomiocytów pojawiają
się już po 20 minutach zatrzymania perfuzji naczyniowej. Zmiany cechują się utratą
prążkowania oraz pojawieniem się tzw. węzłów skurczu. Jądra komórek stają się
piknotyczne, słabo widoczne. W wyniku zmian martwiczych dochodzi do rozwinięcia się
reakcji zapalnej, widocznej szczególnie w obszarze granicznym a następnie wytworzenia
blizny zawałowej. W aspekcie klinicznym zawał mięśnia sercowego można rozpoznać u
chorego, u którego potwierdzono wzrost i/lub spadek podwyższonego stężenia
biomarkerów (przede wszystkim troponiny) gdzie co najmniej jeden pomiar powinien
przekraczać wartość 99 percentyla górnej granicy normy oraz obecność co najmniej
jednego z niżej wymienionych składników niedokrwienia mięśnia sercowego:
·ð objawy niedokrwienia,
10
·ð zmiany w EKG typowe dla nowo powstaÅ‚ego niedokrwienia (nowe zmiany
odcinka ST-T lub nowo powstały blok lewej odnogi pęczka Hisa w EKG,
·ð nowe, patologiczne zaÅ‚amki Q w EKG,
·ð wykÅ‚adniki Å›wieżej martwicy mięśnia sercowego lub nowe odcinkowe zaburzenia
kurczliwości mięśnia sercowego.
Tabela 1. Wybrane cechy różnicujące tkankę mięśniową szkieletową, mięśnia sercowego
oraz tkankę mięśniową mięśni gładkich.
Mięśnie szkieletowe Mięśnie gładkie Mięsień sercowy
Silnie wydłużone, owalne Komórki jednojądrzaste Duża różnorodność
lub okrągłe wielojądrzaste wrzecionowatego kształtu kształtów komórek,
komórki o zbliżonym szczególnie w przekroju
wymiarach poprzecznym.
Liczne jądra komórkowe Wydłużone, wrzecionowate Duże, owalne lub
wydłużone, o cylindrycznym jądro o centralnej lokalizacji. wielokształtne jądro
kształcie zlokalizowane w zlokalizowane w centralnej
części obwodowej komórki części komórki
Prążkowanie obecne Brak prążkowania Prążkowanie obecne
Kanaliki T w strukturze Brak kanalików T Kanaliki T w strukturze
triady diady
Połączenia Obecne w postaci wstawek Obecne w postaci nexusa
międzykomórkowe zawierających desmosomy
nieobecne oraz nexus
Brak zdolności do podziałów Brak zdolności do podziałów Obecna mitoza
mitotycznych mitotycznych
Do skurczu duże Do skurczu niskie Do skurczu duże
zapotrzebowanie na ATP zapotrzebowanie na ATP zapotrzebowanie na ATP
11
Ryc. 1. Komórka poprzecznie prążkowana mięśnia sercowego wypełniona miofibrylami
(czerwona/duża ramka). Miofibryle tworzą powtarzające się odcinki zwane sarkomerami
(żółta/mała ramka) w skład których wchodzą miofilamenty aktynowe, miozynowe oraz
białka dodatkowe sarkomeru.
12
Ryc. 2. Budowa sarkomeru w fazie skurczu i rozkurczu z obecnością prążków (patrz:
tekst).
13
Ryc. 3. Faza pierwsza (początkowa) (1), w której główka miozyny jest silnie związana z
cząstką aktyny filamentu cienkiego. W tej fazie ATP jest nieobecne w obrębie główki
miozyny. (2) Faza druga jest związana z przyłączeniem się cząstki ATP do główki
miozyny, co wyzwala jej zmiany konformacyjne w obrębie miejsca wiążącego aktynę. W
rezultacie główka miozyny traci kontakt z aktyną filamentu cienkiego. (3) Faza trzecia
jest powodowana hydrolizÄ… zwiÄ…zanego ATP z wytworzeniem siÄ™ ADP oraz uwolnieniem
nieorganicznego fosforanu. Oba te produkty pozostają jednak związane w główką
miozyny. W tej fazie główka miozyny (dzięki energii z hydrolizy ATP) przesuwa się
względem aktyny o około 5nm. (4). Faza czwarta jest następstwem uwolnienia fosforanu
z główki miozyny z następowym jej słabym związaniem z nowym miejscem wiążącym
na aktynie. Skutkiem tego jest pojawienie siÄ™ reakcji mechanicznej. W rezultacie
uwolnienia fosforanu dochodzi do wzrostu powinowactwa aktyno-miozynowego a po
drugie główka miozyny generuje siłę powodującą powrót główki do pozycji sprzed
skurczu. Faza czwarta jest główną fazą skurczu. Podczas tej fazy miozyna uwalnia ADP.
(5). Faza piąta wynika z ponownego silnego związania się główki miozyny z nowym
miejscem wiążącym na aktynie i cykl się powtarza.
14
B
A
Ryc. 4. Komórki mięśniowe mięśnia sercowego (A i B). Kanaliki T (strzałki krótkie)
stanowiÄ… wpuklenia sarkolemy do sarkoplazmy. Jak przedstawiono na schemacie w
prawym górnym rogu depolaryzacja sarkolemy w obrębie kanalika T aktywuje białka
będące kanałami dla jonów Ca2+ które po wejściu do komórki aktywują następnie kanały
Ca2+ w cysternach brzeżnych siateczki sarkoplazmatycznej. Powoduje to masywny
napływ tych kationów do sarkopalzmy i zainicjowanie skurczu komórki mięśniowej.
15