1. Enzymy przyspieszają szybkość reakcji poprzez:

1. wpływ na zmianę energii swobodnej reakcji

2. zahamowanie szybkości reakcji przebiegającej w kierunku produkt substrat

3. zmianę stałej równowagi reakcji

4. obniżenie energii aktywacji

5. selektywne przyspieszanie reakcji przebiegającej w kierunku substrat produkt

2. Przykładem nieodwracalnej regulacji aktywności enzymów jest:

1. fosforylacja przez kinazy białkowe

2. allosteryczna regulacja przez substraty

3. dysocjacja podjednostek enzymów oligomerycznych

4. hamowanie przez inhibitory kompetycyjne

5. proteoliza enzymów trawiennych

3. Stała Michaelisa (K_m):

1. nie ulega zmianie w obecności inhibitora niekompetycyjnego

2. jest to stężenie substratu przy którym V reakcji = ½ V_max

3. jest to punkt przecięcia na osi 1/V w równaniu Lineweavera-Burke'a

4. jest równa ½ V_max

5. jest to stała równowagi reakcji dysocjacji ES E + P

4. Kaptopril, inhibitor kompetycyjny konwertazy angiotensynogenu, może być wykorzystany jako lek na nadciśnienie. Inhibitory kompetycyjne zmieniają:

1. V_max reakcji

2. K_m reakcji

3. jednocześnie V_max i K_m reakcji

4. specyficzność substratową enzymu

5. brak prawidłowej odpowiedzi

5. Wybierz prawidłowy opis reakcji enzymatycznej:

1. enzym, który katalizuje reakcję A + B C + D przyspiesza prędkość tej reakcji, ale nie reakcji odwrotnej - C + D A + B

2. enzym obniża energię aktywacji reakcji, ale nie wpływa na zmianę energii swobodnej (G)

3. enzym może zmieniać prędkość reakcji nie oddziałując bezpośrednio z substratami

4. enzymy to głównie białka; koenzymy to małe cząsteczki, które utrzymują strukturę enzymu ale nie są zaangażowane w przebieg reakcji

5. ponieważ enzymy katalizują reakcje chemiczne w podobny sposób jak katalizatory nieorganiczne, im wyższa jest temperatura reakcji tym większa jest prędkość reakcji

6. Trawienie węglowodanów jest:

1. związane ze zwiększonym pobieraniem glicerolu ze światła jelita przez enterocyty

2. związane ze zwiększaniem osmolalności treści jelitowej

3. związane ze zmniejszaniem osmolalności treści jelitowej

4. rozpoczynane przez enzymy wydzielane przez komórki śluzówki żołądka

7. Laktaza jest produkowana przez komórki śluzówki jelita:

1. jako indukowany enzym, którego aktywność zależy od stężenia laktozy w pokarmie

2. produkuje jednakowe ilości galaktozy i fruktozy

3. produkuje jednakowe ilości glukozy i galaktozy

4. jest odpowiedzialna za transport produktów trawienia do gruczołów mlecznych

8. Który z podanych enzymów jest odpowiedzialny za trawienie białek:

1. trypsynogen

2. amylaza

3. fosfolipaza A₂

4. pepsyna

9. Micelle:

1. są tym samym co krople po emulsyfikacji pod względem rozmiaru i zawartości

2. ich tworzenie nie jest zależne od stężenia kwasów żółciowych

3. nie są związane z absorpcją lipidów

4. ich tworzenie jest zależne od stężenia kwasów żółciowych

10. Które ze zdań opisuje cechy enzymu działającego według kinetyki Michaelisa-Menten?

1. prędkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ prędkości maksymalnej gdy 100% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

2. prędkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ prędkości maksymalnej gdy 50% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

3. prędkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna gdy 50% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

4. prędkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna gdy 100% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

5. prędkość reakcji jest niezależna od stężenia enzymu

11. Mutacja w cząsteczce trzustkowej heksokinazy spowodowała spadek wartości K_m dla glukozy z 6 mM do 2,2 mM, oraz zmianę wartości V_max z 93 U/mg białka do 0,2 U/mg białka. Które z podanych zdań najlepiej oddaje porównanie właściwości zmutowanego enzymu z właściwościami enzymu normalnego?

1. enzym zmutowany wymaga mniejszego stężenia glukozy aby mógł osiągnąć ½ V_max

2. enzym zmutowany pracuje szybciej niż normalny w stężeniach glukozy mniejszych niż 2,2 mM

3. enzym zmutowany pracuje szybciej niż normalny w stężeniach glukozy większych niż 2,2 mM

4. w stężeniach glukozy bliskich całkowitego wysycenia enzymu potrzeba 90 - 100 razy więcej enzymu niż normalnie do osiągnięcia zwykłej szybkości fosforylacji glukozy

5. gdy stężenie glukozy wzrasta po posiłku z 5 mM do 10 mM szybkość reakcji katalizowanej przez zmutowany enzym wzrośnie powyżej szybkości reakcji katalizowanej przez normalny enzym

12. Które ze zdań charakteryzuje większość enzymów allosterycznych?

1. są zbudowane z jednej podjednostki

2. w nieobecności efektorów z reguły działają wg kinetyki Michaelisa-Menten

3. wykazują kooperatywność w wiązaniu substratu

4. aktywatory allosteryczne mogą wiązać się w ich centrum aktywnym

5. niektóre z ich allosterycznych inhibitorów mogą się wiązać nieodwracalnie z centrum allosterycznym

13. Jeśli enzym katalizuje etap ograniczający danego szlaku metabolicznego, prowadzącego do przekształcenia toksycznego metabolitu w celu jego wydalenia z moczem, który z mechanizmów regulacyjnych zapewni najlepszą ochronę organizmu przed toksycznym działaniem tego metabolitu?

1. produkt szlaku metabolicznego powinien być inhibitorem allosterycznym tego enzymu

2. produkt szlaku metabolicznego powinien hamować transkrypcję genu tego enzymu

3. toksyna powinna stymulować transkrypcję genu tego enzymu

4. enzym powinien mieć wysoką K_m dla toksyny

5. produkt pierwszej reakcji szlaku powinien allosterycznie aktywować następny w kolejności enzym

14. Mutacja w cząsteczce enzymu prowadząca do niezdolności wiązania koenzymu przenoszącego grupy chemiczne prowadzi do:

1. braku zdolności wiązania substratu przez enzym

2. braku zdolności tworzenia prawidłowego stanu przejściowego

3. wykorzystania przez enzym innego koenzymu

4. zastąpienia koenzymu przez jeden z aminokwasów położonych w centrum aktywnym enzymu

5. wykorzystania wolnego koenzymu pod warunkiem, że w diecie znajdzie się odpowiednia ilość jego prekursora

15. Zaburzenia funkcji trzustki prowadzą do zmniejszonej zdolności do trawienia:

1. skrobi

2. laktozy

3. celulozy

4. sacharozy

5. maltozy

16. Po zjedzeniu kawałka ciasta, które zawiera w składzie mąkę, mleko i sacharozę we krwi pojawia się:

1. glukoza

2. fruktoza i galaktoza

3. galaktoza i glukoza

4. glukoza, fruktoza i galaktoza

5. fruktoza i glukoza

17. Brak zdolności komórek epitelium jelita do produkcji disacharydaz prowadzi do:

1. obecności maltozy, sacharozy i laktozy w kale

2. skrobi w kale

3. galaktozy i fruktozy we krwi

4. glikogenu w mięśniach

5. insuliny we krwi

18. Przy zaburzeniach funkcjonowania w enterocytach systemu transportu specyficznego dla Leu nie obserwuje się niedoboru tego aminokwasu w białku. Jest tak dlatego, że:

1. leucyna może być syntetyzowana w organizmie

2. nerka prowadzi reabsorpcję leucyny i wysyła ją do innych tkanek

3. istnieje kilka systemów transportu mogących przenosić leucynę

4. izoleucyna zastępuje leucynę w białkach

5. leucyna nie jest istotnym składnikiem białek

19. Który z enzymów jest aktywowany na drodze autokatalizy?

1. enteropeptydaza

2. trypsynogen

3. pepsynogen

4. aminopeptydaza

5. proelastaza

20. Współczynnik Q10, opisujący wpływ temperatury na reakcję enzymatyczną oznacza:

1. ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska wzrośnie 10X

2. ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska wzrośnie o 10^oC

3. ile wynosi szybkość reakcji w temperaturze środowiska 10^oC

4. ile razy zmaleje szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska wzrośnie 10X

5. ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska spadnie 10X

21. Wpływ wiązania jednego ligandu na wiązanie cząsteczek innego ligandu to:

1. kooperatywność dodatnia

2. antykooperatywność

3. efekt homotropowy

4. efekt heterotropowy

5. kooperatywność ujemna

22. Enzymy przewodu pokarmowego człowieka nie katalizują reakcji hydrolizy:

1. skrobi

2. sacharozy

3. glikogenu

4. celulozy

5. laktozy

23. Który z wymienionych enzymów nie jest produkowany przez enterocyty:

1. sacharaza

2. laktaza

3. maltaza

4. amylaza

5. trehalaza

24. Każdy z podanych elementów może zostać wyizolowany z wyjątkiem:

1. wolnego enzymu

2. kompleksu enzym-substrat

3. kompleksu enzym-inhibitor

4. kompleksu enzym-produkt

5. stanu przejściowego

25. Forma mięśniowa kinazy kreatynowej to izoenzym:

1. MB

2. MM

3. BB

4. CK

26. Który z podanych enzymów występuje w znacznej ilości we krwi w czasie trwania wirusowego zapalenia wątroby?

1. kinaza kreatynowa

2. alkaliczna fosfataza

3. aminotransferaza alaninowa

4. 5'-nukleotydaza

5. kwaśna fosfataza

27. Z podanych stwierdzeń na temat micelli mieszanych wybierz stwierdzenie fałszywe:

1. transportują witaminy rozpuszczalne w tłuszczach

2. są absorbowane bezpośrednio do układu limfatycznego

3. zawierają cholesterol

4. zawierają wolne kwasy tłuszczowe

5. niepolarne końce lipidów są skierowane do wnętrza micelli

28. Glukozo-1-fosforan może być przekształcony do glukozo-6-fosforanu w podanych dwóch reakcjach. Jaka jest wartość G⁰ dla całej przemiany?

Glc-1-P Glc-6-P G⁰ = -1,7 kcal/mol

Glc-6-P F-6-P G⁰ = -0,4 kcal/mol

1. -2,1 kcal/mol

2. -1,3 kcal/mol

3. -0,0 kcal/mol

4. +1,3 kcal/mol

5. + 2,1 kcal/mol

29. Który z podanych mechanizmów nie jest wykorzystany do regulacji aktywności enzymów?

1. regulacja ilości enzymu

2. regulacja dostępu substratów do odpowiednich kompartymentów komórkowych

3. zmiana G⁰ poprzez zwiększanie lub zmniejszanie stężenia reaktantów

4. regulacja sprawności katalitycznej enzymu

5. zmiana stężenia regulatorów allosterycznych

30. Stała Michaelisa (Km):

1. jest liczbowo równa ½ Vmax

2. zależy od stężenia enzymu

3. jest niezależna od pH

4. jest liczbowo równa stężeniu substratu, które powoduje przebieg reakcji z prędkością równą ½ prędkości maksymalnej

5. rośnie w obecności inhibitora niekompetycyjnego

31. Inhibitor niekompetycyjny:

1. powoduje wzrost Vmax i wzrost Km reakcji

2. powoduje spadek Vmax

3. powoduje spadek Km i Vmax

4. powoduje wzrost Km bez wpływu na V max

5. zwiększa stężenie kompleksu ES

32. Które zdanie jest nieprawdziwe?

1. reakcje sprzężone to takie, które mają jeden wspólny metabolit

2. gdy reakcje są sprzężone niektóre z nich mogą być egzoergiczne

3. reakcje mogą być sprzężone poprzez gradient jonów w poprzek błony

4. reakcje są sprzężone jeśli produkt jednej reakcji jest substratem w następnej

5. aby reakcje mogły być sprzężone wszystkie muszą mieć wartości G^O < 0

33. Podaj zdanie prawdziwe na temat trypsyny:

1. Jest aktywowana przez chymotrypsynę

2. Aktywuje pepsynogen do pepsyny

3. Aktywuje inne zymogeny trzustkowe

4. Aktywuje enteropeptydazę, która aktywuje pozostałe trzustkowe zymogeny

5. Hamuje ruchy jelit co pozwala na dokładniejsze trawienie białek

34. Izoenzym kinazy kreatynowej pojawiający się w surowicy krwi po zawale mięśnia sercowego, jest zbudowany z:

1. dwóch podjednostek M

2. jednej podjednostki M i jednej B

3. dwóch podjednostek B

4. jednej podjednostki B i dwóch M

5. jednej podjednostki M i dwóch B

35. Największa aktywność kinazy kreatynowej występuje w:

1. nerce

2. mózgu

3. mięśniu sercowym

4. mięśniach szkieletowych

5. wątrobie

36. Alkaliczna fosfataza jest markerem:

1. zawału serca

2. wirusowego zapalenia wątroby

3. ostrego zapalenia trzustki

4. chorób kości

5. choroby Wilsona

37. Spośród podanych leków będących inhibitorami enzymów, lekiem immunosupresyjnym jest:

1. kwas mykofenolowy

2. sildenafil

3. strofantyna

4. aspiryna

5. orlistat

38. Leki obniżające ciśnienie krwi hamują przekształcenie:

1. angiotensynogenu w angiotensynę I

2. angiotensyny I w angiotensynę II

3. angiotensyny II w angiotensynę III

4. angiotensyny III w produkty degradacji

39. Ilość aktywności, która katalizuje przemianę 1 mola substratu w ciągu minuty, w optymalnych warunkach reakcji, przy wysycającym stężeniu substratu to:

1. jednostka standardowa

2. aktywność właściwa

3. aktywność molekularna

4. stężenie aktywności enzymatycznej

5. aktywność standardowa

1. Kwaśne pH środowiska może wpłynąć na reakcję enzymatyczną:

1. hamując ją poprzez denaturację enzymu

2. przyspieszając ją, ponieważ powoduje, że tylko grupy karboksylowe w cząsteczce enzymu są zjonizowane

3. zmieniając stopień jonizacji substratu

4. przyspieszając ją, ponieważ powoduje, że jednocześnie grupy aminowe i karboksylowe w cząsteczce enzymu są zjonizowane

5. przyspieszyć ją lub zahamować, zmieniając stopień jonizacji grup aminowych i karboksylowych, przy czym jest to zależne od rodzaju enzymu

2. DIPF jest inhibitorem:

1. chymotrypsyny

2. dehydrogenazy aldehydu-3-fosfoglicerynowego

3. syntazy ATP

4. acetylocholinoesterazy

5. cyklooksygenazy

3. Do powolnych sposobów regulacji aktywności enzymu zalicza się:

1. polimeryzację/depolimeryzację

2. regulację szybkości degradacji enzymu

3. regulację stabilizacji mRNA

4. regulację allosteryczną

5. regulację translacji

4. Kowalencyjne modyfikacje cząsteczek enzymów to:

1. prenylacja

2. regulacja allosteryczna

3. polimeryzację/depolimeryzację

4. fosforylacja/defosforylacja

5. wiązanie z błonami komórkowymi

5. Współczynnik kooperatywności:

1. jeśli jest równy jeden to oznacza, że stężenie substratu musi wzrosnąć 81 razy by wysycić enzym z 10 do 90%

2. jeśli jest równy jeden to oznacza, że stężenie substratu musi wzrosnąć 81 razy by wysycić enzym z 0 do 100%

3. jeśli jest równy 1 to oznacza, że enzym nie wykazuje kooperatywności

4. inaczej zwany jest indeksem kooperatywności

5. jeśli jest mniejszy niż 1 to oznacza, że stężenie substratu musi wzrosnąć 9 razy by wysycić enzym z 10 do 90%

6. Wchłanianie aminokwasów do wnętrza enterocytów:

1. wymaga udziału jednego jonu sodowego

2. wymaga udziału transportera aminokwasu zużywającego ATP

3. w przypadku aminokwasów hydrofobowych nie wymaga pomocy białek transportujących

4. wymaga udziału pompy sodowo-potasowej

5. jest zależne wyłącznie od gradientu stężeń

7. γ-glutamylotranspeptydaza bierze udział w transporcie aminokwasów w:

1. wątrobie

2. mięśniach

3. jelicie

4. neuronach

5. kanalikach nerkowych

8. Do transportu aminokwasów w kanalikach nerkowych niezbędny jest udział:

1. glukagonu

2. glutationu

3. glikogenu

4. glutaminianu

5. glutaminy

9. Glicyna jest transportowana do wnętrza enterocytów za pośrednictwem transportera dla aminokwasów:

1. aromatycznych

2. obojętnych

3. kwaśnych

4. zasadowych

5. iminokwasów




10. Wchłanianie glukozy do enterocytów:

1. zależy od stężenia jonów sodu w tych komórkach;

2. zachodzi z udziałem przenośnika GLUT-4;

3. jest kotransportem 1 cząsteczki glukozy i 2 jonów potasu;

4. jest transportem wtórnie aktywnym.

11. Enzymy mogą być zbudowane z:

1. białka

2. lipidów

3. węglowodanów

4. DNA

5. RNA

12. W czasie ciężkiego uszkodzenia wątroby we krwi wzrasta gwałtownie (w porównaniu do nieznacznego uszkodzenia) aktywność:

1. dehydrogenazy glutaminianowej

2. kinazy kreatynowej

3. aminotransferazy asparaginianowej

4. aminotransferazy alaninowej

5. dehydrogenazy mleczanowej

13. Izoenzymem dehydrogenazy mleczanowej występującym w mięśniu sercowym jest forma:

1. A₄

2. B₄

3. H₄

4. M₄

5. H₃M

14. Holoenzym:

1. jest białkiem prostym

2. jest białkiem złożonym

3. to inna nazwa kofaktora

4. jest zbudowany z kofaktora i apoenzymu

5. to inaczej apoenzym

15. Enzymy wielofunkcyjne:

1. zbudowane są z wielu podjednostek

2. mogą zawierać dwa lub więcej łańcuchów peptydowych połączonych mostkami S-S

3. ulegają polimeryzacji i depolimeryzacji

4. to inaczej tzw. kompleksy wieloenzymowe

5. zawierają kilka centrów aktywnych

16. Wiązania powstające pomiędzy enzymem a substratem to wiązania:

1. elektrostatyczne

2. wodorowe

3. van der Waalsa

4. hydrofobowe

5. kowalencyjne

---