1) Opisz funkcje (zasadę działania) enrymu jako biokatalizatora. ~ zwiększa prawdopodobieństwo zderzeń poprzez zagęszczenie cząsteczek na powierzchni katalizatora. zmniejsza barierę energetyczną ~ ukierunkowuje cząsteczki reagujących substratów względem siebie w taki sposób, aby grupy mające ze sobą wejść w reakcję znalazły się w bezpośredniej bliskości3) Co to jest stereospecyficzność-podaj przykłady.Stereochemiczna specyficzność polega na odpowiednim dopasowaniu konfiguracji substratu do układu przestrzennego punktów zaczepienia w centrum aktywnym enzymu. Tylko w przypadku odpowiedniego dopasowania nastąpi wytworzenie kompleksu enzym - substrat zdolnego do dalszego przekształcenia z wydzieleniem enzymu oraz produktów reakcji. Na przykład oksydaza glukozowa katalizuje utlenianie tylko (3 - D - glukopiranozy ) ) Podaj wzór ATP i jego funkcje jako koenzymu.ATP ~ przenośnik energii, nukleotyd zbudowany z adeniny (zasada), rybozy (cukier) i kwasu fosforowego (związanego z grupąestrowąrybory w pozycji 5). Funkcje:~ przenoszenie reszty ortofosforanu i odczepianie ADP ~ przenoszenie reszty pirofosforanu i odczepianie AMP~ przenoszenie adenozynofosfo~anu i odczepianie pirofosforanu ~ przenoszenie adenoz~ny i odczepienie azoto- i pirofosforanu 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. 20) Omów inhibicję współzawodniczącą.Inhibicja współzawodnicząca polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem I a substratem o centrum aktywne enzymu. 32) Co to jest stała Michaelisa i co określa? Km jest to stężenie substratu [mol/dm3], przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa jej szybkości max. _34) Przedstaw wpływ pH na działanie enzymów (ich aktywność). Skrajne wartości pH wpływają denaturująco na białka enzymów, natomiast niewielkie odchylenia pH od wartości optymalnej (przy której obserwuje się największą szybkość katalizowanej reakcji) mogą nieznacznie denaturować białko, a mimo to wpływająna zmniejszenie szybkości reakcji. 35) Wymień funkcje koenzymu zawierającego amid kwasu nikotynowego i podaj jego nazwę. Koenzymami zawierającymi amid kwasu nikotynowego są dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD i jego fosforan (NADP~.1Są to koenzymy oksydoreduktaz i przenoszą one protony i elektrony 42) Opisz budowę enzymu. Enzym ma budowę białkową. ENZYM Apoenzym ~ część białkowa enzymu, warunkuje Koenzym ~ część niebiałkowa enzymu, określa typ specyficzność substratową działania enzymu, gdyż katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej p wykazuje powinowactwo do substratu ~ przemianie ulega substrat M 47) Omów funkcje koenzymu CoQ ~ Koenzym CoQ zespala kompleksy I i II dokonujące pierwotnego utleniania NADH (lub bursztynianu) z kompleksami III i IV, na które przekazująelektrony. ~ Przenosi protony i elektrony, służy jako bogaty magazyn elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łańcucha oddechowego Specyficzny występujący w mitochondriach przenośnik protonów i elektronów uczestniczący w łańcuchu oddechowym ~ Bierze udział w metabolizmie, jako pośrednik w transporcie elektronów ~ Jego struktura jest bardzo podobna do witamin rozpuszczalnych w tłuszczach. 62) Wyjaśnij pojęcia: enzym, centrum aktywne Enzym - biokatalizator białkowy wytwarza~~przez każdy organizm żywy regulujący przebieg reakcji biochemicznych. Centrum aktywne - miejsce wytworzone przez kilka aminokwasów, tym centrum łączą się nietrwale z substratem tworząc kompleks enzym - substrat.Świadczy otym że w cząsteczce biłka enzymu znajduje się szczegulny fragment który bieZe bezpośredni udział wkatalizowanej reakcji -jest on nazywany centrum aktywnym. Teoria indukcyjnego dopasowania -Koshlanda-konfrontacja enzymu jak isubstratu nie są sztywne, lecz podlegają tzw.fluktuacjom , czyli zmianom spowodowanym indukcyjnym wpływem kontaktu z drugim partnerem.Konfrontacja obu partnerów przekształca się we wzajemnie do siebie pasującą dopiero bezpośrednio przed połączeniem enzymu z substratem.Enzym pod wpływem zbliżającego się substratu ulega takij zmianie struktury , aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu.np.działanie β-amylazy na łańcuch amylozy.Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn. B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały B-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. Układunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej.