Serotonina- pochodna trytofanu, powstaje na skutek jego hydroksylacji i dekarboksylacji. Synteza zachodzi w mózgu i w kom. srebrnochłonnych błony śluzowej jelit. Hamuje przewodzenie impulsów nerwowych. Wadliwy metabolizm jest przyczyną zaburzeń psychicznych. Powoduje skurcz mięśni gładkich naczyń krwionośnych, podnosi ciśnienie krwi (macicy, żołądka, jelit). Histamina- wytwarzana przez kom. tuczne w różnych narządach. Powstaje z histaminy na drodze dekarboksylacji. Powoduje rozszerzenie obwodowych naczyń krwionośnych, zaburzenia ciśnienia krwi, wzrost soku żołądkowego. Metionina- w szczególnym dużym stężeniu występuje w szyszynce. Działa na ośrodkowy układ nerwowy. Pełni kontrole nad dobowym rytmem org, analizator światła i ciepła. Reguluje prawidłowy wzrost i funkcję gonad. Struktury białek: -Struktura I-rzędowa to sekwencja (kolejność ułożenia) aminokwasów w łańcuchu peptydowym, stabilizowana wiązaniami peptydowymi i uwarunkowana sekwencją nukleotydów w DNA. Konsekwencją tej struktury są następne: II-, III-, IV-rzędowa. -Struktura II-rzędowa opisuje przestrzenne ułożenie aminokwasów tworzących rdzeń łańcucha peptydowego, bez uwzględnienia reszt bocznych – R aminokwasów. Konformacja ta jest stabilizowana głównie wiązaniami wodorowymi powstającymi między atomami węgla grupy karboksylowej – COOH i azotu grupy aminowej – NH2. W przyrodzie powszechnie występują struktury: α-helisy i ß-harmonijki Struktura III-rzędowa to przestrzenne położenie wszystkich atomów, także atomów łańcuchów bocznych łańcucha polipeptydowego. Łańcuchy polipeptydowe przyjmują na pewnych odcinkach regularne konformacje α-helisy (kształt cylindra lub wstążki) i ß-harmonijki, na innych zaś tworzy się struktura nieuporządkowana. Najczęściej powtarzające się w tej konformacji przestrzennej motywy strukturalne to struktura „spinki do włosów”, „dywanowa” lub „klucza greckiego”. Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe, oddziaływania elektrostatyczne typu jon–jon (mostki solne), oddziaływania apolarnych reszt aminokwasowych (siły Van der Vaalsa ) oraz wiązania kowalencyjne, tzw. mostki dwusiarczkowe. W zależności od przestrzennego zwinięcia łańcucha peptydowego tworzy się struktura kolista (białka globularne) lub wydłużona (białka fibrylarne). Struktura IV-rzędowa: wchodzące w skład białka łańcuchy polipeptydowe łączą się często w jeszcze większe agregaty (poszczególne łańcuchy nazywamy podjednostkami). Dotyczy ona białek złożonych, składających się z łańcuchów polipeptydowych i związków niebiałkowych. Wiązania stabilizujące tę strukturę to wiązania występujące w strukturze III-rzędowej oraz słabe oddziaływania międzycząsteczkowe. BIAŁKA OSOCZA KRWI: Albuminy osocza krwi- są zbudowane z jednego łańcucha polipeptydowego z 17 wiązaniach dwusiarkowych i jednej wolnej grupie SH. Aminokwasem N-końcowym cząsteczki jest kw. Asparaginowy a aminokwasem C-końcowym najczęściej leucyna. Lipoproteidy osocza krwi – są to produkty przyłączenia lipidów do specjalnych białek zwanych apoproteinami. Ich f-cja jest przyłączenie i oddalenie lipidów a także wymiana apoprotein. Stanowią formę transportującą lipidów w osoczu krwi i powstają głównie w wątrobie f. noradrenaliny: wytwarzana w kom. rdzenia nadnerczy, w tkance nerwowej mózgu i zakończeniach nerwowych układu współczulnego, -pełni f. neuromediatora -podnosi poziom krwi poprzez skurczowe działanie na obwodowe naczynia krwionośne, działania rozszerzające na naczynia wieńcowe. f. adrenaliny: wytwarzana poprzez kom. rdzenia nadnerczy -w zwiększonych ilościach wydzielona do krwioobiegu w sytuacjach stresowych, -przyspiesza rozpad tłuszczy zapasowych, wielocukru zapasowego- glikogenu i w ten sposób podnosi poziom glukozy we krwi. -podnosi ciśnienie krwi poprzez skurcz obwodowych naczyń krwionośnych, -rozszerza naczynia wieńcowe mięśnia sercowego, -zwiększa siłę i częstość skurczu serca, -działa rozkurczowo na mięsnie gładkie żołądka i jelit. BIAŁKA UCZESTNICZĄCE W REPLIKACJI 1) polimeraza I- naprawa DNA 2) polimeraza II- polimeryzacja nowozsyntetyzowanego łańcucha DNA usuwa niewłaściwe nukleotydy w trakcje replikacji i zastępuje właściwymi. 3) gyraza DNA- przerywa i spaja DNA przed tworzącymi się widełkami replikacyjnymi, zmniejsza napiecie nici. 4) helikaza DNA- rozplata heliksalna struk. DNA 5)prupnaza- syntetyzuje krótkie odcinki DNA 6)ligaza- końcowe połączenie końcowych nici 7) telomeraza- umożliwia replikację końcowych dcinkóa kopiowanych nici DNA. PROCES ELONGACJI. ROLA CZYNNIKÓW ELONGACJI. Elongacja dzieli się na 3 etapy -wiązania aminoacylo-t RNA -tworzenie wiąz peptydowego -translokacja - wydłużanie łańcucha polipeptydowego -do miejsca P zostaje przyłączona formylometionylo-t RNA -3 zasad z t RNA tworzy wiązania wodorowe z tryplem zasad m RNA -do związania cząst aminoacylo-t RNA konieczny jest GTP i 2 białkowe czynniki elongacyjne -FF-Tu umieszcza aminoacylo-t RNA w miejscu A rybosomu - GTP ulega hydrolizie -EF-Tu związany z GTP jest gotowy do przyłączenia kolejnego aa- tRNA i dostarczenia do miejsca A rybosomu -wydłużający się łańcuch peptydowy jest przenoszony na gr aminowa -po utworzeniu wiązania peptydowego w miejscu A znajduje się dipeptydylo-t RNA , miejsce P jest puste - translokacja- peptydylo- t RNA przesuwany jest z miejsca A do P, a m RNA przesuwa się o długość 3 nukleotydów -translokacja wymaga obecności trzeciego czynnika elongacyjnego EF-G INICAJACJA PROCESU TRANSLACJI.ROLA CZYNNIKÓW BIŁKOWYCH -zapoczątkowanie syntezy polipeptydu rozpoczyna się od utworzenia kompleksu inicjującego( rybosom, m RNA, inicjatorowi t RNA -> f MET -+ t RNA) -przy powstaniu kompleksu biora udział białkowe czynniki inicjujące * IF- 1-> stymuluje dysocjacje rybosomową *IF-2-> stymuluje wiązanie się inicjatorowego t RNA z miejscem P * IF-3-> zapobiega połączeniu małej podj. Rybosomy z dużą. - pierwszą rekcją jest dysocjacja rybosomy na dwie podj, stymulowana przez IF-1 przyłączający się do małej podj. -mała podj. Stymulowana przez przyłączenie IF-3 -tworzysię kompleks podwójny-inicjatorowy tRNA oddziałuje z IF-2 -kompleks IF-2 , iniacjatorowe tRNA i mRNA zostaja przyłączone do małej podj. Rybosomu , tak że kodon inicjujący AUG to cząst mRNA jest w środku miejca P - przyłączenie dużej podj -odłączenie wszystkich czynników inicjujących -uwolnieniu IF-2 towarzyszy hydroliza GTP. eukariotyczne polimerazy DNA - 5 rodzajów polimeraz -głów enzym replikacyjny „polimeraza delta” -poli, alfa i delta replikacja chromosowego DNA(jądro kom) - poli beta i epsilon naprawa DNA(jądro kom) - poli gamma replik mitochondrialnego DNA -DNA w widełkach replikacyjnych przed skopiowaniem musi zostać odwinięty z nukleosamów. Prokariotyczne polimerazy DNA -weryfikacja nukleotydów w przypadku błędów, cofają się usuwając niewłaściwy nukleotyd zastępują go prawidłowym - trzy rodzaje polimeraz - główny enzym replikacyjny „polimerazaIII” *polimeraza I-replikacja i naprawa DNA *polimeraza II – naprawa DNA *polimeraza III- ok. 10 podj.- głów enzyn replikacyjny. - do syntezy konieczne są d ATP, d STP, d CTP, d TRP -synteza napędzona jest energią z hydrolizy