1.Z glicyny i alaniny utwórz peptyd. Wskarz wiązanie peptydowe.

glicyna alanina     glicyno-alanina

2.Wymień aminokwasy siarkowe i podaj ich wzory.?

cysteina, tryptofan, metionina

3.Wysolenie białka

Wysalanie białek – strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu.

4.Wymień białka złożone, wymień jedno z nich.

Białka złożone (proteidy) - związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne.(fosfoproteiny, glikoproteidy, chromoproteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny-zbudowane są części białkowej i grupy prostetycznej. Grupą prostetyczną tu jest atom lub atomy metalu takich jak miedź, wapń, żelazo itp. W zależności od metalu grupa prostetyczna powiązana jest ze ściśle określoną funkcją biologiczną. Metale są związane silnymi wiązaniami kowalencyjnymi.

5.Na czym polega zjawisko elektroforezy?

Elektroforeza, zjawisko poruszania się naładowanych cząstek koloidalnych – pod działaniem pola elektrycznego – w stosunku do nieruchomego ośrodka rozpraszającego. Ruch ten można zaobserwować bezpośrednio (w przypadku barwnych koloidów) lub pośrednio, np. dokonując pomiarów współczynnika załamania światła czystego rozpuszczalnika i roztworu koloidalnego.

1.Elektrofereza

2.W jaki sposób siarczan amonu działa na cząsteczkę białka?

3.Z następujących aminokwasów kw.glutaminowego, cysteiny i glicyny utwórz tri peptyd, nazwij go, jaką spełnia funkcję ten związek?

Glutation – tripeptyd (kw. Glutaminowy, cysteina, glicyna); występuje we wszystkich żywych organizmach i jest odpowiedzialny za regulację potencjału redox komórek.

4.Aminokwasy egzogenne?Wymień je, wzór jednego.

Aminokwasy egzogenne (gr. éksō – (na) zewnątrz^[1]; ang. IAA – indispensable amino acids ) – aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych.Żywienie pokarmami ubogimi w niezbędne aminokwasy egzogenne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych.

(fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan

5.Wymień i scharakteryzuj hormony o budowie peptydowej.

oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)

wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki).

insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi), kortykotropina (ACTH, wytwarzana przez przedni płat przysadki mózgowej i pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów),

sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji

soku trawiennego wytwarzana w przewodzie pokarmowym),

angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich).

1.Punkt izoelektryczny-

Wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy) zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero.

2.Narysuj wzór alaniny w środowisku zasadowym.

CH3
|
CH—NH2
|
COO-

3.Omów strukture II rzedowa białek

Nazywamy, uwarunkowany tworzeniem wiązań wodorowych pomiędzy grupami C=O jednego wiązania peptydowego i grupami NH innego, przestrzenny układ łańcucha polipeptydowego

Struktury II-rzędowe nie są charakterystyczną cechą danego białka, choć ich tworzenie wynika ze struktury I-rzędowej. Wyróżnia się trzy typy struktur II-rzędowych

strukturę a -heliksu

struktury pofałdowanej kartki (struktury b )

trukturę kolagenu

4.Wysalanie białek – strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu

5.

1.Amfoteryczność- charakter białek jest wynikiem obecności i rozmieszczenia kwasowych i zasadowych grup łańcuchów bocznych, ponieważ w długim łańcuchu polipeptydowym końcowe grupy aminowa i karboksylowa, odwrotnie niż w przypadku aminokwasów, mają mały udział w tworzeniu dipolarnego charakteru cząsteczki.

2.Wzór leucyny w punkcie izoelektrycznym

3.Reakcja biuretowa- charakterystyczna reakcja chemiczna otrzymywania wiązań biuretowych.Reakcja ta odgrywa duże znaczenie przy otrzymywaniu pochodnych biuretu, zachodzi w trakcie tworzenia się pianek poliuretanowych, a także jest stosowana jako test na występowanie co najmniej dwóch wiązań peptydowych bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych nie więcej niż jednym atomem węgla w rozmaitych związkach organicznych, głównie w białkach i innych polipeptydach.

4.Struktura IV rzedowa białek

Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
Przy tej strukturze białko składa się z kilku podjenostek - "kilku kłębków wełny"
Np. hemoglobina wygląda jakby połącxzyć 4 kłębki

5. Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.

Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe

Cukry

1.Sacharoza

Zastosowanie sacharozy: jest powszechnie stosowana w przemyśle spożywczym oraz farmaceutycznym (cukier inwertowany, melas).
Występowanie sacharozy: występuje w łodygach trzciny cukrowej i korzeniach buraka cukrowego.

2.Fruktoza

łańcuchowy taflowy

3. Epimeryzacja – zmiana konfiguracji podstawników (interkonwersja)^[1] przy wyłącznie jednym centrum stereogenicznym związku chemicznego tworzącego diastereoizomery. Jest stanem pośrednim przekształcania się np. epimerów heksoz mających identyczne ugrupowanie przestrzenne podstawników przy pozostałych chiralnych atomach węgla, np. D-glukozy i D-mannozy.

4. Polisacharydy cukry zawierające duże ilości monosacharydów. Są nierozpuszczalne w wodzie, nie mają słodkiego smaku. Dzielą się na:

• Homopolisacharydy – złożone z cząsteczek jednego rodzaju cukru prostego,

• Heteropolisacharydy – złożone z cząsteczek różnych cukrowców, dodatkowo połączonych ze związkami niecukrowymi.

Skrobia, Dekstryny, Glikogen:, Celuloza:

5. Monosacharydy mają właściwości redukujące. Zarówno aldozy, jak i ketozy, dają pozytywny wynik w próbie Trommera, Tollensa czy Fehlinga:

-próba Trommera polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Trommera, czyli jonami Cu²⁺ w środowisku zasadowym,

-próba Tollensa polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Tollensa, czyli amoniakalnym roztworem jonów Ag⁺,

-próba Fehlinga polega na utlenianiu cukru odczynnikiem Fehlinga, czyli kompleksem jonów Cu²⁺ z sodowo-potasową solą kwasu winowego w środowisku zasadowym.

1.Aminokwasy z grupą hydroksylową jeden wzór

2. Wymień jeden ze znanych peptydów naturalnych

Glutation -pełni role układu utrzymujacego na odpowiednim poziomie potencjalu oksydoredukcyjny komórek

3. Reakcja dekarboksylacji kwasu salicylowego prowadzi do otrzymania tlenku węgla(IV) oraz fenolu (benzenolu).
C6H5(OH)COOH ---------------> CO2 + C6H5OH

4.Omów jedna ze struktur białkowych

Struktura czwartorzedowa jest zarezerwowana dla białek o ogromnej ilości aminokwasów. Mają na to wpływ : siły van der Walsa, wiązania wodorowe i mostki siarczkowe.
Przy tej strukturze białko składa się z kilku podjenostek - "kilku kłębków wełny"

5.Omów jedno białko

Kolagen – główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry.

1.Pdaj wzór aminokwasów kwaśnych i ich amidów.Funkcje metaboliczne

2.Jaki związek chemiczny powstał podczas dekarboksylacji tryptofanu.

Tryptamina -narkotyk

3.Wzór glutationu jakie pełni f w organizmie człowieka

- odpowiedzialny za regulację potencjału redox komórek

- jako antyoksydant neutralizuje wolne rodniki w wątrobie

4.3 rzedow struktura

Struktura III rzędu dotyczy kompletnej, trójwymiarowej kompozycji jednostek danego białka. Opis taki obejmuje wzajemne przestrzenne usytuowanie różnych struktur II rzędu i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego.

5.Jaka funkcja i wyst chomoprotein

barwniki wzrokowe, substancje zdolne do pochłaniania określonej części widma światła białego, widzialnego;wyst w oku.

1.Wzór cysteiny w zasadowy środowisku

w zasadowym?

2.

3.Wymień i scharakteryzuj hormony o budowie peptydowej.

oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)

wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki).

insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi), kortykotropina (ACTH, wytwarzana przez przedni płat przysadki mózgowej i pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów),

sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji

soku trawiennego wytwarzana w przewodzie pokarmowym),

angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich

4.S Struktura III rzędu dotyczy kompletnej, trójwymiarowej kompozycji jednostek danego białka. Opis taki obejmuje wzajemne przestrzenne usytuowanie różnych struktur II rzędu i nieuporządkowanych odcinków łańcucha peptydowego.

charakteryzuj jedna z konformacji białka strukture

5. Allosteria– zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.

Hemoglobina