Modulacja allosteryczna

Niektóre enzymy, to enzymy allosteryczne, zmieniające swoją konformację w odpowiedzi na związanie efektora (inhibitora lub aktywatora). Modulacja taka może być bezpośrednia; gdy efektor sam wiąże się z enzymem, lub pośrednia; gdy efektor wiąże się z innym białkiem, lub podjednostką białka, która oddziałuje z enzymem, zmieniając jego aktywność katalityczną

Proenzym, dawna nazwa zymogen, preenzym, enzymogen – nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. proteolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej centrum aktywne enzymu). Przykładami proenzymów są:Pepsynogen,trypsynogen,, chymotrypsynogen,prokarboksypeptydaza A i B,proelastaza[1]

Cechy charakteryzujące enzymy jako katalizatory:- sprawność (wydajność) katalityczna – zdolność przyspieszania rzędu 106-1012 razy;- swoistość – wzgl. substratu, reakcji lub obu – są bardziej selektywne niż inne katalizatory;

- działanie w łagodnych warunkach – niskie ciśnienie, temp. łagodne pH – w porównaniu do kat.nieorg.;

- aktywność ich może ulegać regulacji – w zależności od potrzeb komórki czy organizmu pod wpływem czynników środowiskowych (zmiany jakościowe) lub zmienia się ilość enzymu (zmiany ilościowe).

Typy inhibicji

Inhibicja kompetycyjna

Klas. Enzymow

Oksyreduktazy przen. Elektornow A-+B=b- dehydrogeneza alkoh.

Transferazy p.grup fukcyjnych AB+c=A+bc heksokinaza

Hydrolazy r.hydrolizy a-b+h20=aoh trypsyna

Liazy Rozcz. Cc,0c,cn a-x-b-y= a=b x-y dekarboksylaza pirogronionowa

Izomerazy- p.gr. w obrebie czast. X-a-b-y= y-a-b-x izomeraza malenianowa

Ligazy tworz.wiazan sprzez. Z hyd ATP A+b=a-b karb. Pirogronianowa

Kofaktor- niebł jednostka niezbedna do dzialania danego enz.

Koenzym- kofaktor zł. Czasteczka org.

Gr. Prostetyczna-metal lub koenzym kowalencyjnie zlaczony z enz.

Holoenzym-calosc katalitycznie akt. Enz wraz z koenzy lub jonem

Apoenzym- sama białkowa czesc enz bez jego kofakt

immobilizacja białka polega na unieruchomieniu go na statłym podłożu, przez co uzyskuje on właściwości fizyczne nośnika korz zatrzymanie biokatalizatora na nośniku; wyższe stężenie biokatalizatora; możliwość kontroli mikrośrodowiska;

Inhibicja enzymu-spowolnienie katalitycznej szybkości enzymu(leki,toksyny)

Inhibitory nieodrwacalne-Diizopropylofluorofosforan (DIPF), amid kw jodooctowego, penicylina

Inhibitor kompetycyjny-zwiększa Km ale nie zmienia wartości Vmax, współzawodniczy z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu, zapobiega temu duże stężenie substratu

Niekompetycyjny-wiąże siię z innymi miejscami niż aktywne i zmniejsza szybkość kat enzymu, zmniejsza Vmax ale nie zmienia Km

Model Michaelisa-Menten(katalizy enzymatycznej) E+S<-k1/k2->ES->k3->E+P

Stała Michaelisa Km=(k2+k3)/k1 Km-miara stabilności kompleksu ES

Równanie Michaelisa-Menten: Vo=Vmax *[S]/Km+[S] Km-stosunek szybkości rozkładu kompleksu enzym-sunstrat do szybkości jego powstawania oraz stanowi miarę powinowactwa enzymu do substratu

Vo-początkowa szybkość reakcji umol*min^-1

Modyfikator-może modyfikować enzym korzystnie lub nie